Структура внешнего гептамерного α-кольца 26S иммунопротеасомы человека в предактивационном состоянии, выявленная методом криоэлектронной микроскопии с разрешением 3.6 Å
- Авторы: Саратов Г.А.1, Баймухаметов Т.Н.2, Коневега А.Л.2,3,4, Кудряева А.А.1, Белогуров А.А.1,5
-
Учреждения:
- ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН
- НИЦ “Курчатовский институт”
- ФГБУ Петербургский институт ядерной физики им. Б.П. Константинова НИЦ “Курчатовский институт”
- Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого (СПбПУ)
- Московский государственный медико-стоматологический университет им. А.И. Евдокимова Минздрава России
- Выпуск: Том 50, № 3 (2024)
- Страницы: 311-323
- Раздел: Статьи
- URL: https://journals.rcsi.science/0132-3423/article/view/261484
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0132342324030101
- EDN: https://elibrary.ru/NYZKEM
- ID: 261484
Цитировать
Аннотация
26S протеасома представляет собой уникальный мультикаталитический протеиназный комплекс, совместно с системой убиквитинирования обеспечивающий контролируемую деградацию большинства внутриклеточных белков эукариот. Проблема изучения протеасомы состоит во множественности ее внутриклеточных форм, которые образуются благодаря модульности процесса сборки протеасомы. В настоящем исследовании методом криоэлектронной микроскопии нами впервые описана структура 26S иммунопротеасомы человека с разрешением 3.6 Å в сравнении с ее конститутивной формой. Детальный анализ структурных особенностей конститутивной и иммунной форм 26S протеасомы выявил раскрытие входа во внешнем гептамерном α-кольце 20S субчастицы иммунопротеасомы вследствие разобщенности N-концевых областей субъединиц PSMA4 и PSMA5 и образования π–π-укладки между остатками Tyr5 и Phe9 субъединиц PSMA5 и PSMA6 соответственно. Выявленное снятие стерического затруднения в центральном канале 20S субчастицы может свидетельствовать о предактивационном фенотипе 26S иммунопротеасомы человека даже в отсутствие связанного субстрата.
Ключевые слова
Полный текст
Об авторах
Г. А. Саратов
ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН
Email: belogurov@ibch.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10
Т. Н. Баймухаметов
НИЦ “Курчатовский институт”
Email: belogurov@ibch.ru
Россия, 123182 Москва, пл. Академика Курчатова, 1
А. Л. Коневега
НИЦ “Курчатовский институт”; ФГБУ Петербургский институт ядерной физики им. Б.П. Константинова НИЦ “Курчатовский институт”; Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого (СПбПУ)
Email: belogurov@ibch.ru
Россия, 123182 Москва, пл. Академика Курчатова, 1; 188300 Гатчина, мкр. Орлова роща, 1; 195251 Санкт-Петербург, ул. Политехническая, 29
А. А. Кудряева
ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН
Email: belogurov@ibch.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10
А. А. Белогуров
ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН; Московский государственный медико-стоматологический университет им. А.И. Евдокимова Минздрава России
Автор, ответственный за переписку.
Email: belogurov@ibch.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10; 127473 Москва, ул. Делегатская, 20/1
Список литературы
- Ciechanover A. // Best Pract. Res. Clin. Haematol. 2017. V. 30. P. 341–355. https://doi.org/10.1016/j.beha.2017.09.001
- Kudriaeva A.A., Livneh I., Baranov M.S., Ziganshin R.H., Tupikin A.E., Zaitseva S.O., Kabilov M.R., Ciechanover A., Belogurov A.A., Jr. // Cell Chem. Biol. 2021. V. 28. P. 1192–1205. https://doi.org/10.1016/j.chembiol.2021.02.009
- Chau V., Tobias J.W., Bachmair A., Marriott D., Ecker D.J., Gonda D.K., Varshavsky A.A. // Science. 1989. V. 243. P. 1576–1583. https://doi.org/10.1126/science.2538923
- Ciechanover A., Heller H., Katz-Etzion R., Hershko A. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1981. V. 78. P. 761–765. https://doi.org/10.1073/pnas.78.2.761
- Arrigo A.P., Tanaka K., Goldberg A., Welch W. // Nature. 1988. V. 331. P. 192–194. https://doi.org/10.1038/331192a0
- Lander G.C., Estrin E., Matyskiela M.E., Bashore C., Nogales E., Martin A. // Nature. 2012. V. 482. P. 186–191. https://doi.org/10.1038/nature10774
- Deveraux Q., Ustrell V., Pickart C., Rechsteiner M. // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 7059–7061. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(17)37244-7
- Smith D.M., Kafri G., Cheng Y., Ng D., Walz T., Goldberg A.L. // Mol. Cell. 2005. V. 20. P. 687–698. https://doi.org/10.1016/j.molcel.2005.10.019
- Verma R., Aravind L., Oania R., McDonald W.H., Yates J.R., 3rd, Koonin E.V., Deshaies R.J. // Science. 2002. V. 298. P. 611–615. https://doi.org/10.1126/science.1075898
- de la Peña A.H., Goodall E.A., Gates S.N., Lander G.C., Martin A. // Science. 2018. V. 362. P. eaav0725. https://doi.org/10.1126/science.aav0725
- Kudriaeva A.A., Belogurov A.A. // Biochemistry (Moscow). 2019. V. 84. P. S159–S192. https://doi.org/10.1134/S0006297919140104
- Chapiro J., Claverol S., Piette F., Ma W., Stroobant V., Guillaume B., Gairin J.E., Morel S., Burlet-Schiltz O., Monsarrat B., Boon T., Van den Eynde B.J. // J. Immunol. 2006. V. 176. P. 1053–1061. https://doi.org/10.4049/jimmunol.176.2.1053
- Chen W., Norbury C.C., Cho Y., Yewdell J.W., Bennink J. R. // J. Exp. Med. 2001. V. 193. P. 1319–1326. https://doi.org/10.1084/jem.193.11.1319
- Sijts E.J., Kloetzel P.M. // Cell. Mol. Life Sci. 2011. V. 68. P. 1491–1502. https://doi.org/10.1007/s00018-011-0657-y
- Husnjak K., Elsasser S., Zhang N., Chen X., Randles L., Shi Y., Hofmann K., Walters K.J., Finley D., Dikic I. // Nature. 2008. V. 453. P. 481–488. https://doi.org/10.1038/nature06926
- Shi Y., Chen X., Elsasser S., Stocks B.B., Tian G., Lee B.H., Shi Y., Zhang N., de Poot S.A., Tuebing F., Sun S., Vannoy J., Tarasov S.G., Engen J.R., Finley D., Walters K.J. // Science. 2016. V. 351. P. aad9421. https://doi.org/10.1126/science.aad9421
- Matyskiela M.E., Lander G.C., Martin A. // Nat. Struct. Mol. Biol. 2013. V. 20. P. 781–788. https://doi.org/10.1038/nsmb.2616
- Punjani A., Rubinstein J.L., Fleet D.J., Brubaker M.A. // Nat. Methods. 2017. V. 14. P. 290–296. https://doi.org/10.1038/nmeth.4169
- Punjani A., Zhang H., Fleet D.J. // Nat. Methods. 2020. V. 17. P. 1214–1221. https://doi.org/10.1038/s41592-020-00990-8
- van Heel M., Schatz M. // J. Struct. Biol. 2005. V. 151. P. 250–262. https://doi.org/10.1016/j.jsb.2005.05.009
- Rosenthal P.B., Henderson R. // J. Mol. Biol. 2003. V. 333. P. 721–745. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2003.07.013
- Zivanov J., Nakane T., Scheres S.H.W. // IUCrJ. 2019. V. 6. P. 5–17. https://doi.org/10.1107/S205225251801463X
- Punjani A., Fleet D.J. // Nat. Methods. 2023. V. 20. P. 860–870. https://doi.org/10.1038/s41592-023-01853-8
- Cardone G., Heymann J.B., Steven A.C. // J. Struct. Biol. 2013. V. 184. P. 226–236. https://doi.org/10.1016/j.jsb.2013.08.002
- Forsberg B.O., Shah P.N.M., Burt A. // Nat. Commun. 2023. V. 14. P. 5802. https://doi.org/10.1038/s41467-023-41478-1
- Huang X., Luan B., Wu J., Shi Y. // Nat. Struct. Mol. Biol. 2016. V. 23. P. 778–785. https://doi.org/10.1038/nsmb.3273
- Chen J., Wang Y., Xu C., Chen K., Zhao Q., Wang S., Yin Y., Peng C., Ding Z., Cong Y. // Nat. Commun. 2021. V. 12. P. 739. https://doi.org/10.1038/s41467-021-21028-3
- Saratov G.A., Vladimirov V.I., Novoselov A.L., Ziganshin R.H., Chen G., Baymukhametov T.N., Konevega A.L., Belogurov A.A., Jr., Kudriaeva A.A. // Int. J. Mol. Sci. 2023. V. 24. P. 2091. https://doi.org/10.3390/ijms24032091
- Cheng A., Henderson R., Mastronarde D., Ludtke S.J., Schoenmakers R.H., Short J., Marabini R., Dallakyan S., Agard D., Winn M. // J. Struct. Biol. 2015. V. 192. P. 146–150. https://doi.org/10.1016/j.jsb.2015.04.002
- Tegunov D., Cramer P. // Nat. Methods. 2019. V. 16. P. 1146–1152. https://doi.org/10.1038/s41592-019-0580-y
- Choi W.H., de Poot S.A., Lee J.H., Kim J.H., Han D.H., Kim Y.K., Finley D., Lee M.J. // Nat. Commun. 2016. V. 7. P. 10963. https://doi.org/10.1038/ncomms10963
- Seifert U., Bialy L.P., Ebstein F., Bech-Otschir D., Voigt A., Schröter F., Prozorovski T., Lange N., Steffen J., Rieger M., Kuckelkorn U., Aktas O., Kloetzel P.M., Krüger E. // Cell. 2010. V. 142. P. 613–624. https://doi.org/10.1016/j.cell.2010.07.036
- Raule M., Cerruti F., Cascio P. // Biochim. Biophys. Acta. 2014. V. 1843. P. 1942–1947. https://doi.org/10.1016/j.bbamcr.2014.05.005
- Kuzina E.S., Chernolovskaya E.L., Kudriaeva A.A., Zenkova M.A., Knorre V.D., Surina E.A., Ponomarenko N.A., Bobik T.V., Smirnov I.V., Bacheva A.V., Belogurov A.A., Gabibov A.G., Vlasov V.V. // Dokl. Bio. Bioph. 2013. V. 453. P. 300–303. https://doi.org/10.1134/S1607672913060070
- Kudriaeva A., Kuzina E.S., Zubenko O., Smirnov I.V., Belogurov A., Jr. // FASEB J. 2019. V. 33. P. 6852–6866. https://doi.org/10.1096/fj.201802237R
- Belogurov A., Jr., Kuzina E., Kudriaeva A., Kononikhin A., Kovalchuk S., Surina Y., Smirnov I., Lomakin Y., Bacheva A., Stepanov A., Karpova Y., Lyupina Y., Kharybin O., Melamed D., Ponomarenko N., Sharova N., Nikolaev E., Gabibov A. // FASEB J. 2015. V. 29. P. 1901–1913. https://doi.org/10.1096/fj.14-259333