Белки теплового шока на поверхности опухолевых клеток как мишени для противоопухолевой терапии

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Согласно данным ВОЗ, онкологические заболевания являются причиной смерти ~5 миллионов человек ежегодно. На сегодняшний день не существует универсального решения борьбы с раком, несмотря на выдающиеся достижения в области радиотерапии, химиотерапии и иммунотерапии. В связи с этим существует необходимость в разработке новых подходов к противоопухолевой терапии, в частности основанных на поиске и использовании таргетных молекул, позволяющих с высокой эффективностью убивать опухолевые клетки различного типа, не оказывая при этом значительного токсического воздействия на здоровые органы и ткани. В данном обзоре представлены характеристика основных белков семейства белков теплового шока (HSP), особенности их экспрессии в опухолевых клетках и возможности использования моноклональных антител к этим белкам в качестве направляющего вектора для противоопухолевой иммунотерапии.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

А. О. Макарова

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН; ФГБУО ВО “Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова”

Email: amsap@mail.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10; 119991 Москва, Ленинские горы, 1

В. В. Костенко

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН; ФГБУО ВО “Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова”

Email: amsap@mail.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10; 119991 Москва, Ленинские горы, 1

О. В. Овсяникова

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН; ФГБУО ВО “Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова”

Email: amsap@mail.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10; 119991 Москва, Ленинские горы, 1

Е. В. Свирщевская

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН

Email: amsap@mail.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10

Г. В. Луценко

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН

Email: amsap@mail.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10

А. М. Сапожников

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: amsap@mail.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10

Список литературы

  1. Fu Z., Li S., Han S., Shi C., Zhang Y. // Signal Transduct. Target Ther. 2022. V. 7. P. 93. https://doi.org/10.1038/s41392-022-00947-7
  2. Beck A., Goetsch L., Dumontet C., Corvaïa N. // Nat. Rev. Drug. Discov. 2017. V. 16. P. 315–337. https://doi.org/10.1038/nrd.2016.268
  3. Richter K., Haslbeck M., Buchner J. // Mol. Cell. 2010. V. 40. P. 253–266. https://doi.org/10.1016/j.molcel.2010.10.006
  4. Mertz-Henning L.M., Pegoraro C., Maia L.C., Venske E., Rombaldi C.V., Costa de Oliveira A. // Genet. Mol. Res. 2016. V. 15. P. gmr.15027954. https://doi.org/10.4238/gmr.15027954
  5. Cedraz H., Gromboni J.G.G., Garcia A.A.P., Jr., Farias Filho R.V., Souza T.M., Oliveira E.R., Oliveira E.B., Nascimento C.S.D., Meneghetti C., Wenceslau A.A. // PLoS One. 2017. V. 12. P. e0186083. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0186083
  6. Taha E.A., Ono K., Eguchi T.// Int. J. Mol. Sci. 2019. V. 20. P. 4588. https://doi.org/10.3390/ijms20184588
  7. García Lorenzo J., León Vintró X., Camacho Pérez de Madrid M. // Acta Otorrinolaringol. Esp. 2016. V. 67. P. 130–134. https://doi.org/10.1016/j.otorri.2015.03.002
  8. Minnaar C.A., Szasz A. // Cells. 2022. V. 11. P. 1838. https://doi.org/10.3390/cells11111838
  9. Youness R.A., Gohar A., Kiriacos C.J., El-Shazly M. // Adv. Exp. Med. Biol. 2023. V. 1409. P. 193–203. https://doi.org/10.1007/5584_2022_736
  10. Lianos G.D., Alexiou G.A., Mangano A., Mangano A., Rausei S., Boni L., Dionigi G., Roukos D.H.// Cancer Lett. 2015. V. 360. P. 114–118. https://doi.org/10.1016/j.canlet.2015.02.026
  11. Wu J., Liu T., Rios Z., Mei Q., Lin X., Cao S. // Trends Pharmacol. Sci. 2017. V. 38. P. 226–256. https://doi.org/10.1016/j.tips.2016.11.009
  12. Yun C.W., Kim H.J., Lim J.H., Lee S.H. // Cells. 2019. V. 9. P. 60. https://doi.org/10.3390/cells9010060
  13. Fernández-Fernández M.R., GrageraM., OchoaIbarrola L., Quintana-Gallardo L., Valpuesta J.M. // FEBS Lett. 2017. V. 591. P. 2648–2660. https://doi.org/10.1002/1873-3468.12751
  14. Havalová H., Ondrovičová G., Keresztesová B., Bauer J.A., Pevala V., Kutejová E., Kunová N. // Int. J. Mol. Sci. 2021. V. 22. P. 8077. https://doi.org/10.3390/ijms22158077
  15. Stangl S., Gehrmann M., Riegger J., Kuhs K., Riederer I., Sievert W., Hube K., Mocikat R., Dressel R., Kremmer E., Pockley A.G., Friedrich L., Vigh L., Skerra A., Multhoff G. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2011. V. 108. P. 733–738. https://doi.org/10.1073/pnas.1016065108
  16. Liu Q., Liang C., Zhou L. // Protein Sci. 2020. V. 29. P. 378–390. https://doi.org/10.1002/pro.3725
  17. Fan W., Fan S.S., Feng J., Xiao D., Fan S., Luo J. // PLoS One. 2017. V. 12. P. e0185563. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0185563
  18. Shiber A., Ravid T. // Biomolecules. 2014. V. 4. P. 704– 724. https://doi.org/10.3390/biom4030704
  19. Werner C., Stangl S., Salvermoser L., Schwab M., Shevtsov M., Xanthopoulos A., Wang F., Dezfouli A.B., Thölke D., Ostheimer C., Medenwald D., Windberg M., Bache M., Schlapschy M., Skerra A., Multhoff G. // Cancers. 2021. V. 13. P. 3706. https://doi.org/10.3390/cancers13153706
  20. Zolkiewski M., Zhang T., Nagy M. // Arch. Biochem. Biophys. 2012. V. 520. P. 1–6. https://doi.org/10.1016/j.abb.2012.01.012
  21. Wang X.Y., Subjeck J.R. // Int. J. Hyperthermia. 2013. V. 29. P. 364–375. https://doi.org/10.3109/02656736.2013.803607
  22. Hightower L.E., Guidon P.T., Jr. // J. Cell Physiol. 1989. V. 138. P. 257–266. https://doi.org/10.1002/jcp.1041380206
  23. Mambula S.S., Calderwood S.K. // J. Immunol. 2006. V. 177. P. 7849–7857. https://doi.org/10.4049/jimmunol.177.11.7849
  24. Li D.Y., Liang S., Wen J.H., Tang J.X., Deng S.L., Liu Y.X. // Molecules. 2022. V. 27. P. 2361. https://doi.org/10.3390/molecules27072361
  25. Broquet A.H., Thomas G., Masliah J., Trugnan G., Bachelet M. // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 21601– 21606. https://doi.org/10.1074/jbc.M302326200
  26. Gehrmann M., Liebisch G., Schmitz G., Anderson R., Steinem C., De Maio A., Pockley G., Multhoff G. // PLoS One. 2008. V. 3. P. e1925. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0001925
  27. Bilog A.D., Smulders L., Oliverio R., Labanieh C., Zapanta J., Stahelin R.V., Nikolaidis N. // Biomolecules. 2019. V. 9. P. 152. https://doi.org/10.3390/biom9040152
  28. Pomorski T., Holthuis J.C., Herrmann A., van Meer G. // J. Cell Sci. 2004. V. 117. P. 805–813. https://doi.org/10.1242/jcs.01055
  29. Schilling D., Gehrmann M., Steinem C., De Maio A., Pockley A.G., Abend M., Molls M., Multhoff G. // FASEB J. 2009. V. 23. P. 2467–2477. https://doi.org/10.1096/fj.08-125229
  30. Shevtsov M.A., Komarova E.Y., Meshalkina D.A., Bychkova N.V., Aksenov N.D., Abkin S.V., Margulis B.A., Guzhova I.V. // Oncotarget. 2014. V. 5. P. 3101–3114. https://doi.org/10.18632/oncotarget.1820
  31. Benaroudj N., Ebel C., Ladjimi M.M. // Eur. J. Biochem. 1999. V. 259. P. 379–384. https://doi.org/10.1046/j.1432-1327.1999.00053.x
  32. Rafiee M., Kanwar J.R., Berg R.W., Lehnert K., Lisowska K., Krissansen G.W. // Cancer Gene Ther. 2001. V. 8. P. 974–981. https://doi.org/10.1038/sj.cgt.7700395
  33. Bethke K., Staib F., Distler M., Schmitt U., Jonuleit H., Enk A.H., Galle P.R., Heike M. // J. Immunol. 2002. V. 169. P. 6141–6148. https://doi.org/10.4049/jimmunol.169.11.6141
  34. Luo H., Yang H., Lin Y., Zhang Y., Pan C., Feng P., Yu Y., Chen X. // Oncotarget. 2017. V. 8. P. 98455–98470. https://doi.org/10.18632/oncotarget.21427
  35. Yurinskaya M.M., Kochetkova O.Y., Shabarchina L.I., Antonova O.Y., Suslikov A.V., Evgen’ev M.B., Vinokurov M.G. // Cell Stress Chaperones. 2017. V. 22. P. 163–171. https://doi.org/10.1007/s12192-016-0743-z
  36. Evgen’ev M.B. // Cell Stress Chaperones. 2021. V. 26. P. 617–627. https://doi.org/10.1007/s12192-021-01219-z
  37. Komarova E.Y., Marchenko L.V., Zhakhov A.V., Nikotina A.D., Aksenov N.D., Suezov R.V., Ischenko A.M., Margulis B.A., Guzhova I.V. // Int. J. Mol. Sci. 2019. V. 21. P. 59–77. https://doi.org/10.3390/ijms21010059
  38. Shevtsov M.A., Pozdnyakov A.V., Mikhrina A.L., Yakovleva L.Y., Nikolaev B.P., Dobrodumov A.V., Meshalkina D.A., Ischenko A.M., Pitkin E., Guzhova I.V., Margulis B.A. // Int. J. Cancer. 2014. V. 135. P. 2118–2128. https://doi.org/10.1002/ijc.28858
  39. Lobinger D., Gempt J., Sievert W., Barz M., Schmitt S., Nguyen H.T., Stangl S., Werner C., Wang F., Wu Z., Fan H., Zanth H., Shevtsov M., Pilz M., Riederer I., Schwab M., Schlegel J., Multhoff G. // Front. Mol. Biosci. 2021. V. 8. P. 669366. https://doi.org/10.3389/fmolb.2021.669366
  40. Krause S.W., Gastpar R., Andreesen R., Gross C., Ullrich H., Thonigs G., Pfister K., Multhoff G. // Clin. Cancer Res. 2004. V. 10. P. 3699–3707. https://doi.org/10.1158/1078-0432.CCR-03-0683
  41. Kaczmarek M., Lagiedo M., Masztalerz A., Kozlowska M., Nowicka A., Brajer B., Batura-Gabryel H., Sikora J. // Immunobiology. 2018. V. 223. P. 200–209. https://doi.org/10.1016/j.imbio.2017.10.025
  42. Tukaj S., Sitko K. // Biomolecules. 2022. V. 12. P. 1153. https://doi.org/10.3390/biom12081153
  43. Wachstein J., Tischer S., Figueiredo C., Limbourg A., Falk C., Immenschuh S., Blasczyk R., Eiz-Vesper B. // PLoS One. 2012. V. 7. P. e51747. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0051747
  44. Botzler C., Li G., Issels R.D., Multhoff G. // Cell Stress Chaperones. 1998. V. 3. P. 6–11. https://doi.org/10.1379/1466-1268(1998)003<0006: doeleo>2.3.co;2
  45. Affatigato L., Licciardi M., Bonamore A., Martorana A., Incocciati A., Boffi A., Militello V. // Molecules. 2023. V. 28. P. 1163. https://doi.org/10.3390/molecules28031163
  46. Shevtsov M., Huile G., Multhoff G. // Philos. Trans. R Soc. Lond. B Biol. Sci. 2018. V. 373. P. 20160526. https://doi.org/10.1098/rstb.2016.0526
  47. Shevtsov M.A., Nikolaev B.P., Ryzhov V.A., Yakovleva L.Y., Marchenko Y.Y., Parr M.A., Rolich V.I., Mikhrina A.L., Dobrodumov A.V., Pitkin E., Multhoff G. // Nanoscale. 2015. V. 7. P. 20652–20664. https://doi.org/10.1039/c5nr06521f
  48. Shaterabadi Z., Nabiyouni G., Soleymani M. // Prog. Biophys. Mol. Biol. 2018. V. 133. P. 9–19. https://doi.org/10.1016/j.pbiomolbio.2017.10.001
  49. Johannsen M., Thiesen B., Wust P., Jordan A. // Int. J. Hyperthermia. 2010. V. 26. P. 790–795. https://doi.org/10.3109/02656731003745740
  50. Maier-Hauff K., Ulrich F., Nestler D., Niehoff H., Wust P., Thiesen B., Orawa H., Budach V., Jordan A. // J. Neurooncol. 2011. V. 103. P. 317–324. https://doi.org/10.1007/s11060-010-0389-0
  51. Ruan S., Yuan M., Zhang L., Hu G., Chen J., Cun X., Zhang Q., Yang Y., He Q., Gao H. // Biomaterials. 2015. V. 37. P. 425–435. https://doi.org/10.1016/j.biomaterials.2014.10.007
  52. Ruan S., He Q., Gao H.// Nanoscale. 2015. V. 7. P. 9487–9496. https://doi.org/10.1039/c5nr01408e
  53. Gehrmann M.K., Kimm M.A., Stangl S., Schmid T.E., Noël P.B., Rummeny E.J., Multhoff G. // Int. J. Nanomedicine. 2015. V. 10. P. 5687–5700. https://doi.org/10.2147/IJN.S87174
  54. Zheng Y., Hunting D.J., Ayotte P., Sanche L. // Radiat. Res. 2008. V. 169. P. 19–27. https://doi.org/10.1667/RR1080.1
  55. Schuemann J., Berbeco R.I., Chithrani D.B., Cho S.H., Kumar R.R., McMahon S.J., Sridhar S., Krishnan S. // Int. J. Radiat. Oncol. Biol. Phys. 2016. V. 94. P. 189– 205. https://doi.org/10.1016/j.ijrobp.2015.09.032
  56. Ali M.R., Ali H.R., Rankin C.R., El-Sayed M.A. // Biomaterials. 2016. V. 102. P. 1–8. https://doi.org/10.1016/j.biomaterials.2016.06.017
  57. Gehrmann M., Stangl S., Foulds G.A., Oellinger R., Breuninger S., Rad R., Pockley A.G., Multhoff G. // PLoS One. 2014. V. 9. P. 105344. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0105344
  58. Poccia F., Piselli P., Di Cesare S., Bach S., Colizzi V., Mattei M., Bolognesi A., Stirpe F. // Br. J. Cancer. 1992. V. 66. P. 427–432. https://doi.org/10.1038/bjc.1992.291
  59. Dezfouli A.B., Stangl S., Foulds G.A., Lennartz P., Pilkington G.J., Pockley A.G., Multhoff G. // Methods Mol. Biol. 2023. V. 2693. P. 307–324. https://doi.org/10.1007/978-1-0716-3342-7_23
  60. Madamsetty V.S., Mukherjee A., Mukherjee S. // Front. Pharmacol. 2019. V. 10. P. 1264. https://doi.org/10.3389/fphar.2019.01264
  61. Slingerland M., Guchelaar H.J., Gelderblom H. // Drug Discov. Today. 2012. V. 17. P. 160–166. https://doi.org/10.1016/j.drudis.2011.09.015f
  62. Lu R.M., Chen M.S., Chang D.K., Chiu C.Y., Lin W.C., Yan S.L., Wang Y.P., Kuo Y.S., Yeh C.Y., Lo A., Wu H.C. // PLoS One. 2013. V. 8. P. e66128. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0066128
  63. Wilhelm S., Tavares A.J., Dai Q., Ohta S., Audet J., Dvorak H.F., Chan C.W. // Nat. Rev. Mater. 2016. V. 1. P. e16014. https://doi.org/10.1038/natrevmats.2016.14
  64. Alswieleh A.M. // J. Chem. 2020. V. 2020. P. e9176257. https://doi.org/10.1155/2020/9176257
  65. Hassanpour A., Irandoust M., Soleimani E., Zhaleh H. // Mat. Sci. Eng. C Mater. Biol. Appl. 2019. V. 103. P. 109771. https://doi.org/10.1016/j.msec.2019.109771
  66. Lu S., Neoh K.G., Huang C., Shi Z., Kang E.T. // J. Colloid Interface Sci. 2013. V. 412. P. 46–55. https://doi.org/10.1016/j.jcis.2013.09.011
  67. Shevtsov M., Zhou Y., Khachatryan W., Multhoff G., Gao H. // Curr. Drug Metab. 2018. V. 19. P. 768–780. https://doi.org/10.2174/1389200219666180611080736
  68. Genc S., Taghizadehghalehjoughi A., Yeni Y., Jafarizad A., Hacimuftuoglu A., Nikitovic D., Docea A.O., Mezhuev Y., Tsatsakis A. // Pharmaceutics. 2023. V. 15. P. 245. https://doi.org/10.3390/pharmaceutics15010245
  69. Sparreboom A., Scripture C.D., Trieu V., Williams P.J., De T., Yang A., Beals B., Figg W.D., Hawkins M., Desai N. // Clin. Cancer Res. 2005. V. 11. P. 4136– 4143. https://doi.org/10.1158/1078-0432.CCR-04-2291
  70. Svenson S. // Chem. Soc. Rev. 2015. V. 44. P. 4131– 4144. https://doi.org/10.1039/c5cs00288e
  71. Caminade A.M. // J. Pers. Med. 2022. V. 12. P. 1334. https://doi.org/10.3390/jpm12081334
  72. Stangl S., Gehrmann M., Dressel R., Alves F., Dullin C., Themelis G., Ntziachristos V., Staeblein E., Walch A., Winkelmann I., Multhoff G. // J. Cell Mol. Med. 2011. V. 15. P. 874–887. https://doi.org/10.1111/j.1582-4934.2010.01067.x
  73. Multhoff G., Pfister K., Gehrmann M., Hantschel M., Gross C., Hafner M., Hiddemann W.A. // Cell Stress Chaperones. 2001. V. 6. P. 337–344. https://doi.org/10.1379/1466-1268(2001)006<0337: AMHPSN>2.0.CO;2
  74. Taglia L., Matusiak D., Benya R.V. // Clin. Exp. Metastasis. 2008. V. 25. P. 451–463. https://doi.org/10.1007/s10585-008-9151-9
  75. Gobbo J., Marcion G., Cordonnier M., Dias A.M.M., Pernet N., Hammann A., Richaud S., Mjahed H., Isambert N., Clausse V., Rébé C., Bertaut A., Goussot V., Lirussi F., Ghiringhelli F., de Thonel A., Fumoleau P., Seigneuric R., Garrido C. // J. Natl. Cancer Inst. 2015. V. 108. Р. djv330. https://doi.org/10.1093/jnci/djv330
  76. Schmitt E., Maingret L., Puig P.E., Rerole A.L., Ghiringhelli F., Hammann A., Solary E., Kroemer G., Garrido C. // Cancer Res. 2006. V. 66. P. 4191– 4197. https://doi.org/10.1158/0008-5472.CAN-05-3778
  77. McKeon A.M., Egan A., Chandanshive J., McMahon H., Griffith D.M. // Molecules. 2016. V. 21. P. 949. https://doi.org/10.3390/molecules21070949
  78. Adam C., Baeurle A., Brodsky J.L., Wipf P., Schrama D., Becker J.C., Houben R. // PLoS One. 2014. V. 9. P. e92041. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0092041
  79. Prince T., Ackerman A., Cavanaugh A., Schreiter B., Juengst B., Andolino C., Danella J., Chernin M., Williams H. // Oncotarget. 2018. V. 9. P. 32702–32717. https://doi.org/10.18632/oncotarget.26021
  80. Li X., Srinivasan S.R., Connarn J., Ahmad A., Young Z.T., Kabza A.M., Zuiderweg E.R.P., Sun D., Gestwicki J.E. // ACS Med. Chem. Lett. 2013. V. 4. P. 1042–1047. https://doi.org/10.1021/ml400204n
  81. Wadhwa R., Sugihara T., Yoshida A., Nomura H., Reddel R.R., Simpson R., Maruta H., Kaul S.C. // Cancer Res. 2000. V. 60. P. 6818–6821.
  82. Koya K., Li Y., Wang H., Ukai T., Tatsuda N., Kawakami M., Shishido T., Chen L.B. // Cancer Res. 1996. V. 56. P. 538–543.
  83. Modica-Napolitano J.S., Koya K., Weisberg E., Brunelli B.T., Li Y., Chen L.B. // Cancer Res. 1996. V. 56. P. 544–550.
  84. Schett G., Xu Q., Amberger A., Van der Zee R., Recheis H., Willeit J., Wick G. // J. Clin. Invest. 1995. V. 96. P. 2569–2577. https://doi.org/10.1172/JCI118320
  85. Leng X., Wang X., Pang W., Zhan R., Zhang Z., Wang L., Gao X., Qian L. // Cell Stress Chaperones. 2013. V. 18. P. 483–493. https://doi.org/10.1007/s12192-013-0404-4

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Механизм рефолдинга белковых структур с помощью HSP70. HSP40 (DnaJ), содержащий J-домен, транспортирует неправильно свернутый белок (субстрат) к HSP70 (1); HSP40 запускает гидролиз АТР и конформационные изменения в структуре HSP70, стабилизируя связи между субстратом и HSP70 (2); фактор обмена нуклеотидов GrpE (HSP10) участвует в нуклеотидном обмене в молекуле HSP70 (3); высвободившийся субстрат либо приходит к своей нативной конформации (решенная конформация) (4), либо его структура оказывается неразрешенной (нерешенная), и, снова связываясь с HSP70, белок отправляется на рефолдинг [15].

Скачать (130KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах