Отправить статью по E-mail 
Опубликовать комментарии Оценка корректирующего воздействия аргинина и карнитина на активность и распределение катепсинов L, H скелетной и гладкой мышц при выраженной гипергомоцистеинемии
- Авторы: Ильичева А.С.1, Фомина М.А.1, Исаков С.А.1
-
Учреждения:
- Рязанский государственный медицинский университет им. акад. И.П. Павлова
- Выпуск: Том 33, № 2 (2016)
- Страницы: 82-89
- Раздел: Статьи
- URL: https://journals.rcsi.science/PMJ/article/view/3087
- DOI: https://doi.org/10.17816/pmj33282-89
- ID: 3087
Цитировать
Полный текст
Аннотация
Цель. Изучение активности катепсинов L, Н с оценкой изменения проницаемости лизосомальных мембран большеберцовой мышцы и стенки грудной аорты крыс в условиях экспериментальной гипергомоцистеинемии выраженной степени при введении L-аргинина и карнитина. Материалы и методы. Материалом для исследования послужили 96 гомогенизированных образцов мышечных тканей (48 образцов большеберцовой мышцы и 48 образцов стенки грудной аорты) белых конвекциональных крыс-самцов линии Wistar. Моделирование тяжелой формы гипергомоцистеинемии осуществляли путем ежедневного внутрижелудочного введения 2 раза в сутки суспензии метионина. Введение аргинина и карнитина в экспериментальных и контрольных группах осуществлялось с интервалом 6 часов от введения соответствующей суспензии. Результаты. Установлено, что содержание гомоцистеина в сыворотке крови животных, получавших метионин (моделирование гипергомоцистеинемии), статистически значимо выросло относительно соответствующей контрольной группы (293,10 [273,10; 318,20] и 5,90 [5,50; 6,70] мкмоль/л). У животных в выборках, получавших L-аргинин и карнитин на фоне метионина, концентрация гомоцистеина статистически значимо снижалась относительно животных с гипергомоцистеинемией, но не достигала значений контрольной группы. Выраженная гипергомоцистеинемия сопровождается нарастанием активности катепсинов L, H скелетной и гладкой мышц, развитием феномена пермеабилизации лизосомальных мембран. Выводы. Аргинин снижает активность катепсина Н, кислой фосфатазы, оказывает стабилизирующий эффект на мембрану лизосом в скелетной мышце и снижает активность катепсина L при отсутствии стабилизирующего эффекта на мембраны лизосом в гладкой мускулатуре. Карнитин снижает активность катепсина L и оказывает стабилизирующее действие на лизосомальную мембрану изучаемых мышечных тканей.
Ключевые слова
Полный текст
Открыть статью на сайте журналаОб авторах
Анна Сергеевна Ильичева
Рязанский государственный медицинский университет им. акад. И.П. Павлова
Email: sergan52006@rambler.ru
ассистент кафедры биологической химии с курсом клинической лабораторной диагностики ФДПО
Мария Алексеевна Фомина
Рязанский государственный медицинский университет им. акад. И.П. Павловакандидат медицинских наук, доцент кафедры биологической химии с курсом клинической лабораторной диагностики ФДПО
Сергей Алексеевич Исаков
Рязанский государственный медицинский университет им. акад. И.П. Павловадоктор медицинских наук, профессор кафедры дерматовенерологии
Список литературы
- Арапова А.И., Фомина М.А. Секреторная активность лизосомальных цистеиновых протеиназ мышечных тканей под действием L-аргинина. Наука молодых (Eruditio Juve-nium) 2014; 4: 30-35.
- Доброхотова Ю.Э., Сухих Г.Т., Джобава Э.М., Аминтаева Л.А., Алиева Д.Н., Дзейгова Э.А., Артизанова Д.П., Чапельникова Т.А. Гипергомоцистеинемия и фолиевая кислота при невынашивании беременности. Российский вестник акушера-гинеколога 2007; 5: 8-11.
- Копелевич В.М. Витаминоподобные соединения L-карнитин и ацетил-L-карни-тин: от биохимических исследований к медицинскому применению. Украинский биохимический журнал 2005; 77 (4): 25-45.
- Медведев Д.В., Звягина В.И., Фомина М.А. Способ моделирования тяжелой формы гипергомоцистеинемии у крыс. Российский медико-биологический вестник имени академика И.П. Павлова 2014; 4: 42-46.
- Панин Л.Е., Маянская Н.Н. Лизосомы: роль в адаптации и восстановлении. Новосибирск: Наука СО 1987; 198.
- Покровский М.В., Покровская Т.Г., Кочкаров В.И., Артюшкова Е.Б. Эндотелиопротекторные эффекты L-аргинина при моделировании дефицита окиси азота. Экспериментальная и клиническая фармакология 2008; 71 (2): 29-31.
- Трещинская М.А. Теоретические и практические аспекты применения L-аргинина с целью профилактики цереброваскулярной патологии. Укр. мед. часопис 2011; 85 (5): IX/X, available at: www.umj.com.ua.
- Шмелева В.М., Рыбакова Л.П. Состояние окислительной и антиокислительной систем у больных с атеросклерозом при наличии и отсутствии гипергомоцистеинемии. Казанский медицинский журнал 2008; 89 (3): 281-285.
- Barret A.J., Kirshke H. Cathepsin B, cathepsin H, cathepsin L. Methods in Enzymol 1981; 80: 535-561.
- Ciaccio M., Bivona G., Bellia C. Thera-peutical approach to plasma homocysteine and cardiovascular risk reduction. Therap and Clin Risk Manag 2008; 4: 219-224.
- Jin M., Klionsky D.J. Regulation of autophagy: Modulation of the size and number of autophagosome. FEBS Letters 2014; 588: 2457-2463.
- Rajasekar P., Palanisamy N., Anuradha C.V. Increase in nitric oxide and reduction in blood pressure, protein kinase C beta II and oxidative stress by L-carnitine: a study in the fructose-fed hypertensive rat. Clin Exp Hypertens 2007; 29 (8): 517-530.
- Repnik U., Turk B. Lysosomal-mitochondrial cross-talk during cell death. Mitochondrion 2010; 10 (6): 662-669. doi: 10.1016/j.mito.2010.07.008. Epub 2010 Aug 7.
- Terman A., Kurz T., Gustafsson B., Brunk U. Lysosomal Labilization. IUBMB Life 2006; 58 (9): 531-539.
- Turk V., Stoka V., Vasiljeva O., Renko M., Sun T., Turk B., Turk D. Cysteine cathepsins: from structure, function and regulation to new fron-tiers. Biochim Biophys Acta 2012; 1824 (1): 68-88. doi: 10.1016/j.bbapap.2011.10.002. Epub 2011 Oct 12.
- West S.G., Likos-Krick A., Brown P., Mariotti F. Oral L-arginine improves hemodyna-mic responses to stress and reduces plasma homocysteine in hypercholesterolemic men. J Nutr 2005; 135 (2): 212-217.
- Yap Y.W., Whiteman M., Bay B.H., Li Y., Sheu F.S., Qi R.Z., Tan C.H., Cheung N.S. Hypochlorous acid induces apoptosis of cultured cortical neurons through activation of calpains and rupture of lysosomes. J Neurochem 2006; 98: 1597-1609.
Дополнительные файлы
