ASSESSMENT OF BUFFERED FORMALIN EFFECT ON ALKALINE PHOSPHATASE ACTIVITY BY MEANS OF ELECTROCHEMICAL METHOD


Cite item

Full Text

Abstract

Aim. To assess the effect of formalin on the activity of alkaline phosphatase in vitro using electrochemical method. Materials and methods. The method based on assessment of alkaline phosphatase activity by its substrate decay products (1-naphthyl phosphate) possessing electrochemical activity was developed. Alkaline phosphatase solution samples were mixed with buffered formalin (10% concentration) in the ratio of 50:50 and stored during 10–240 minutes at the room temperature. Alkaline phosphatase samples free of formalin served as the control. Then, chronoamperometric measurement of enzyme activity after addition of substrate (1-naphthyl phosphate) was performed. Results. It was established that alkaline phosphatase activity is significantly reduced already in 2 hours after its contact with buffered formalin. Conclusion. It is recommended to determine AP activity in nonfixed biological tissues or in 10% neutral formalin fixed tissues for not more than two hours.

About the authors

K Ofir

Тель-Авивский Университет, Тель-Авив, Израиль

аспирант кафедры электронных систем

A N Belkin

Пермская государственная медицинская академия им. ак. Е. А. Вагнера

Email: belkinanton87@gmail.com
аспирант кафедры патологической анатомии с секционным курсом

G G Freind

Пермская государственная медицинская академия им. ак. Е. А. Вагнера

д.м.н., профессор, заведующая кафедрой патологической анатомии с секционным курсом

M D Katsnelson

Пермский национальный исследовательский политехнический университет, г. Пермь, Россия

профессор кафедры металлорежущих станков и инструментов

V Dergachev

Тель-Авивский Университет, Тель-Авив, Израиль

аспирант кафедры молекулярной биологии и биотехнологии

S N Litsin

Тель-Авивский Университет, Тель-Авив, Израиль

профессор кафедры электронных систем

Y Sheham-Diamand

Тель-Авивский Университет, Тель-Авив, Израиль

профессор, заведующий кафедрой физической электроники

V A Chetvertnykh

Пермская государственная медицинская академия им. ак. Е. А. Вагнера

д.м.н., профессор, заведующий кафедрой цитологии, гистологии и эмбриологии

L N Krotov

Пермский национальный исследовательский политехнический университет, г. Пермь, Россия

доктор физических наук, профессор кафедры прикладной физики

References

  1. Верник С., Белкин А. Н., Фрейнд Г. Г., Кацнельсон М. Д., Шахам-Диаманд Й., Лицын С. Н., Четвертных В. А. Морфологическое обоснование возможности использования электрохимических биосенсоров в диагностике колоректального рака. Пермский медицинский журнал 2012; 5: 5–7.
  2. Гайер Г. Электронная гистохимия: пер. с нем. И. Б. Бухвалова. М.: Мир, 1974; 458.
  3. Christudoss P., Selvakumar R., Pulimood A. B., Fleming J. J., Mathew G. Zinc and zinc related enzymes in precancerous and cancerous tissue in the colon of dimethyl hydrazine treated rats. Asian Pacific Journal of cancer prevention 2012; 13: 487–492.
  4. Feustel E.-M., Gayer G. Zureingung der acroleinfixierung fur histochemiche. Acta Histochemistry 1966; 25: 219–233.
  5. Fox C. H., Johnson F. B., Whiting J., Roller P. P. Formaldehyde fixation. Journal of Histochemistry&Cytochemistry 1985; 33 (8): 845–853.
  6. Goosen N. K., Broers C. A., Hombergen E.-J., Stumm C. K., Vogels G. D. Effect of fixation on activity and cytochemistry of hydrogenosomal enzymes in Trichomonasvaginalis. Journal of General Microbiology 1990; 136: 2189–2193.
  7. Hoopwood D. Some aspects of fixation with glutaraldehyde. A biochemical and histochemical comparison of the effects of formaldehyde and glutaraldehyde fixation on various enzymes and glycogen, with a note on penetration of glutaraldehyde into liver. Journal of anatomy 1967; 101: 83–92.
  8. Puchtler H., Meloan S. N. On the chemistry of formaldehyde fixation and its effects on immunohistochemical reactions. Histochemistry 1985; 82 (3): 201–204.
  9. Tsai C. Y., Chen Y. H., Chien Y. W., Huang W. H., Lin S. H. Effect of soy saponin on the growth of human colon cancer cells. World Journal of Gastroenterology 2010; 16 (27): 3371–3376.
  10. Verhaert P., WalgraeveH., Downer R. Alkaline phosphatase activity in the brain of the American cockroach Periplaneta AmericanaL. The Histochemical Journal 1990; 22 (11): 628–635.
  11. Wang Q., Zhou Y., Rychahou P., Liu C., Weiss H. L., Evers B. M. NFAT5 represses canonical Wntsignaling via inhibition of β–catenin acetylation and participates in regulating intestinal cell differentiation. Cell Death and Disease 2013; 4: 671.

Copyright (c) 2013 Ofir K., Belkin A.N., Freind G.G., Katsnelson M.D., Dergachev V., Litsin S.N., Sheham-Diamand Y., Chetvertnykh V.A., Krotov L.N.

Creative Commons License
This work is licensed under a Creative Commons Attribution-ShareAlike 4.0 International License.
 


This website uses cookies

You consent to our cookies if you continue to use our website.

About Cookies