Expression of pyruvate kinase, malate and octopine dehydrogenase genes in the gills of the Mediterranean mussel Mytilus galloprovincialis (Lamarck, 1819) under conditions of hypoxia and reoxygenation

Мұқаба

Дәйексөз келтіру

Толық мәтін

Аннотация

The effect of hypoxia on the expression level of pyruvate kinase (PKM), octopine dehydrogenase (OcDH) and malate dehydrogenase (MDH) genes in the gill tissue of the Mediterranean mussel Mytilus galloprovincialis (L., 1819) was studied experimentally. The control group of mollusks was kept at 9–10°C and the oxygen level in the water was 8.5 mgO2 l–1. Experimental – at 9–10°C and 2.2 mgO2 l–1. The exposure was 24 and 72 hours. Some of the individuals were subsequently subjected to the reoxygenation procedure. Under conditions of hypoxia, the expression level of OcDH and MDH genes increased by 3 and 2 times, respectively (p < 0.05). At the same time, OcDH expression showed sensitivity to the oxygen content in the medium. Under the conditions of reoxygenation, the process was completely suppressed. The expression of the PKM gene, on the contrary, did not depend on hypoxic effects and remained at the level of control values.

Толық мәтін

Рұқсат жабық

Авторлар туралы

A. Lantushenko

Sevastopol State University

Email: alekssoldatov@yandex.ru
Ресей, Universitetskaya str. 33, Sevastopol 299053

A. Kohan

Federal Research Center “A.O. Kovalevsky Institute of Biology of the South Seas of the Russian Academy of Sciences”

Email: alekssoldatov@yandex.ru
Ресей, Nakhimov Avenue, Sevastopol, 2299011

A. Soldatov

Sevastopol State University; Federal Research Center “A.O. Kovalevsky Institute of Biology of the South Seas of the Russian Academy of Sciences”

Хат алмасуға жауапты Автор.
Email: alekssoldatov@yandex.ru
Ресей, Universitetskaya str. 33, Sevastopol 299053; Nakhimov Avenue, Sevastopol, 2299011

I. Degtyar

Sevastopol State University

Email: alekssoldatov@yandex.ru
Ресей, Universitetskaya str. 33, Sevastopol 299053

A. Andreeva

Federal Research Center “A.O. Kovalevsky Institute of Biology of the South Seas of the Russian Academy of Sciences”

Email: alekssoldatov@yandex.ru
Ресей, Nakhimov Avenue, Sevastopol, 2299011

Әдебиет тізімі

  1. Allcock A. L., Strugnell J. M., Prodohl P., Piatkowski U., Vecchione M. A new species of Parledoene (Cephalopoda: Octopodidae) from Antarctic Peninsula Waters // Polar Biology. 2007. V. 30. P. 883–893.
  2. Andreyeva, A. Y., Gostyukhina, O. L., Kladchenko, E. S., Afonnikov, D. A., Rasskazov, D. A., Lantushenko, A. O., & Vodiasova, E. A. Hypoxia exerts oxidative stress and changes in expression of antioxidant enzyme genes in gills of Mytilus galloprovincialis (Lamarck, 1819) // Marine Biology Research. 2021. V. 17. Iss. 4. P. 369-379.
  3. Bacchiocchi S., Principato G. Mitochondrial contribution to metabolic changes in the digestive gland of Mytilus galloprovincialis during anaerobiosis // J. Exp. Zool. 2000. V. 286. Iss. 2. P. 107-113. https://doi.org/10.1002/(sici)1097-010x(20000201)286:2< 107::aid-jez1>3.0.co;2-8.
  4. Buck L. T. Succinate and alanine as anaerobic end-products in the diving turtle (Chrysemys picta bellii) // Comparative Biochemistry and Physiology Part B Biochemistry and Molecular Biology. 2000. V. 126. Iss. 3. P. 409–413. https://doi.org/10.1016/S0305-0491(00)00215-7
  5. Chang G. G., Tong L. Structure and function of malic enzymes, a new class of oxidative decarboxylases // Biochemistry. 2003. V. 42. No. 44. P. 12721–12733. https://doi.org/10.1021/bi035251+
  6. Chew S. F., Gan J., Ip Y. K. Nitrogen metabolism and excretion in the swamp eel, Monopterus albus, during 6 or 40 days of estivation in mud // Physiol. Biochem. Zool. 2005. V. 78. No 4. P. 620–629. https://doi.org/10.1086/430233
  7. Endo N., Kan-no N., Nagahisa E. Purification, characterization, and cDNA cloning of opine dehydrogenases from the polychaete rock worm Marphysa sanguinea // Comp. Biochem. Physiol. B. 2007. V. 14. P. 293–307.
  8. Giannetto A., Maisano M., Cappello T., Oliva S., Parrino V., Natalotto A., De Marco G., Barberi C., Romeo O., Mauceri A., Fasulo S. Hypoxia-Inducible Factor α and Hif-prolyl Hydroxylase Characterization and Gene Expression in Short-Time Air-Exposed Mytilus galloprovincialis // Mar. Biotechnol. 2015. V. 17. Iss. 6. P. 3–16. https://doi.org/10.1007/s10126-015-9655-7
  9. Gosling E. Ecological genetics of the mussels Mytilus edulis and M. galloprovincialis on Irish coasts // Marine Ecology Progress Series. 1981. V. 4. No 2. P. 221–227. https://doi.org/10.3354/meps004221
  10. Heise K., Puntarulo S., Nikinmaa M., Lucassen M., Portner H. O., Abele D. Oxidative stress and HIF-1 DNA binding during stressful cold exposure and recovery in the North Sea eelpout (Zoarces viviparus) // Comp. Biochem. Physiol. A. Mol. Integr. Physiol. 2006. V. 143. No 4. P. 494–503. https://doi.org/10.1016/j.cbpa.2006.01.014.
  11. Hollenbeck C. M., Johnston I. A. Genomic Tools and Selective Breeding in Molluscs // Front. Genet. 2018. V. 9. P. 1–15. https://doi.org/10.3389/fgene.2018.00253
  12. Ju Z., Wells M. C., Heater S. J., Walter R. B. Multiple tissue gene expression analyses in Japanese medaka (Oryzias latipes) exposed to hypoxia // Comp. Biochem. Physiol. C. 2007. V. 145. No 1. P. 134–144. https://doi.org/10.1016/j.cbpc.2006.06.012
  13. Karstensen J., Stramma L., Visbeck M. Oxygen minimum zones in the eastern tropical Atlantic and Pacific Oceans // Prog. Oceanogr. 2008. V. 77. P. 331–350. https://doi.org/10.1016/j.pocean.2007.05.009
  14. Kimura T., Nakano T., Yamaguchi T. et al. Complementary DNA Cloning and Molecular Evolution of Opine Dehydrogenases in Some Marine Invertebrates // October 2004 Marine Biotechnology. 2004. V. 6. Iss. 5. P. 493–502. https://doi.org/10.1007/s10126-004-2700-6
  15. Le Moullac G., Bacca H., Huvet A., Moal J., Pouvreau S., Van Wormhoudt A. Transcriptional regulation of pyruvate kinase and phosphoenolpyruvate carboxykinase in the adductor muscle of the oyster Crassostrea gigas during prolonged hypoxia // J. Exp. Zool. A Ecol. Genet. Physiol. 2007. V. 307A. Iss. 7. P. 371–382. https://doi.org/10.1002/jez.390
  16. Livak, K. J., Schmittgen, T. D. Analysis of relative gene expression data using real-time quantitative PCR and the 2− ΔΔCT method // Methods. 2001. V. 25. Iss. 4, P. 402–408. https://doi.org/10.1006/meth.2001.1262
  17. Livingstone D. R. Origins and evolution of pathways of anaerobic metabolism in the animal kingdom // Am. Zool. 1991. V. 31. P. 522–534.
  18. Paulmier A., Ruiz-Pino D. Oxygen minimum zones in the modern ocean // Prog. Oceanogr. 2009. V. 80. P. 113–128. https://doi.org/10.1016/j.pocean.2008.08.001
  19. Rabalais N. N., Cai W.-J., Carstensen J. Eutrophication-driven deoxygenation in the coast-al ocean // Oceanography. 2014. V. 27. No 1. P. 172–183. https://doi.org/10.5670/oceanog.2014.21.
  20. Rees B. B., Bowman J. A.L., Schulte P. M. Structure and sequence conservation of a putative hypoxia response element in the lactate dehydrogenase-B gene of Fundulus // Biol. Bull. 2001. V. 200. P. 247–251. https://doi.org/10.2307/1543505
  21. Soitamo A. J., Raabergh C. M.I., Gassmann M., Sistonen L., Nikinmaa M. Characterization of a Hypoxia-inducible Factor (HIF-1) from Rainbow Trout: Accumulation of protein occurs at normal venous oxygen tension // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. No 23. P. 19699–19705. https://doi.org/10.1074/jbc.M009057200.
  22. Sokolova I. M., Pörtner H. O. Temperature effects on key metabolic enzymes in Littorina saxatilis and L. obtusata from different latitudes and shore levels // Mar. Biol. 2001. V. 139. P. 113–126.
  23. Soldatov A. A., Andreenko T. I., Golovina I. V., Stolbov A. Y. Peculiarities of organization of tissue metabolism in molluscs with different tolerance to external hypoxia // J. Evol. Biochem. Physiol. 2010. V. 46. No 4. P. 341–349. https://doi.org/10.1134/S0022093010040022
  24. Soldatov A. A., Andreenko T. I., Sysoeva I. V., Sysoev A. A. Tissue specificity of metabolism in the bivalve mollusc Anadara inaequivalvis Br. under conditions of experimental anoxia // J. Evol. Biochem. Physiol. 2009. V. 45. No 3. P. 349–355. https://doi.org/10.1134/S002209300903003X
  25. Soldatov A. A., Golovina I. V., Lantushenko A. O., Kokhan A. S., Sysoeva I. V., Sysoev A. A., Kolesnikova E. E. Adenylate System State, Malate Dehydrogenase Activity and Expression Level in Tissues of Mytilus galloprovincialis Lamarck, 1819 // Thalassas: An International Journal of Marine Sciences. 2023. V. 39. P. 739–747. https://doi.org/10.1007/s41208-023-00563-4
  26. Soldatov A. A., Gostyukhina O. L., Golovina I. V. Functional states of antioxidant enzymatic complex of tissues of Mytillus galloprovincialis Lam. under conditions of oxidative stress // J. Evol. Biochem. Physiol. 2014. V. 50. Iss. 3. P. 206–214. https://doi.org/10.1134/S0022093014030028
  27. Storey K. B., Dando P. R. Substrate specificities of octopine dehydrogenases from marine invertebrates // Comp. Biochem. Physiol. B Comp. Biochem. 1982. V. 73. P. 521–528. https://doi.org/10.1016/0305-0491(82)90069-4
  28. Storey K. B., Storey J. M. Metabolic rate depression in animals: transcriptional and translational controls // Biol. Rev. 2004. V. 79. P. 207–233. https://doi.org/10.1017/s1464793103006195
  29. St-Pierre J., Tattersall G. J., Boutilier R. G. Metabolic depression and enhanced O2 affinity of mitochondria in hypoxic hypometabolism // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2000. V. 279. Iss. 4. P. R1205–R1214. https://doi.org/10.1152/ajpregu.2000.279.4.R1205
  30. Strugnell J. M., Collins M. A., Allcock A. L. Molecular evolutionary relationships of the octopodid genus Thaumeledone (Cephalopoda: Octopodidae) from the Southern Ocean // Antarctic Science. 2008. V. 20. P. 245–251.
  31. Van Hellemond J. J., Van der Klei A., Van Weelden S. W.H. Tielens A. G.M. Biochemical and evolutionary aspects of anaerobically functioning mitochondria // Philos. Trans. R. Soc. B Biol. Sci. 2003. V. 358. P. 205–215. https://doi.org/10.1098/rstb.2002.1182
  32. Vázquez-Dorado S., Sanjuan A., Comesaña A. S., Carlos A. Identification of octopine dehydrogenase from Mytilus galloprovincialis // Comparative Biochemistry and Physiology Part B. 2011. V. 160. P. 94–103. https://doi.org/10.1016/j.cbpb.2011.07.003
  33. Vázquez-Dorado S., De Carlos A., Comesaña A. S., Andrés Sanjuán A. Phylogenetic comparison of opine dehydrogenase sequences from marine invertebrates // Biochem. Genet. 2013. V. 51. Iss. 1–2. P. 154–65. doi: 10.1007/s10528-012-9551-z
  34. Zammit V. A. Possible relationship between energy metabolism of muscle and oxygen binding characteristics of haemocyanin of cephalopods // J. Mar. Biol. Assoc. UK. 1978. V. 58. P. 421–424. doi: 10.1017/S0025315400028083

Қосымша файлдар

Қосымша файлдар
Әрекет
1. JATS XML
Жүктеу
2. Fig. 1. Expression of MDH, OcDH and RCM genes in the gills of the Mediterranean mussel under hypoxia (2.2 mgO2 l–1) and after reoxygenation. The values on the ordinate axis show the Fold change. * – reliably relative to the control (nonparametric Mann-Whitney test), p < 0.05.

Жүктеу (68KB)
Метадеректер

© Russian Academy of Sciences, 2024

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».