Окислительный гомеостаз прорастающих семян гороха (isum sativum) в зависимости от продолжительности ультразвукового воздействия

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Изучено влияние продолжительности ультразвукового воздействия (5, 10 и 20 мин) с интенсивностью 25 кВт/м2 и частотой 26.1 кГц на уровень перекисного окисления липидов, окислительной модификации белков, активность цистеиновых протеиназ и экспрессии гена цистеиновой протеиназы в прорастающих семенах гороха. Показано, что интенсивность в области локализации семян, т.е. непосредственно над центральным пьезопреобразователем, распределялась достаточно равномерно, но при этом носила диффузный характер. Наблюдалась разнонаправленная тенденция изменения исследуемых показателей в ответ на ультразвуковое воздействие. Уровень малонового диальдегида возрастал с увеличением времени воздействия. Повышенное содержание окисленных белков зафиксировано в прорастающих семенах гороха при десятиминутном действии ультразвука, тогда как при двадцатиминутном воздействии выявлено снижение уровня окислительной модификации белков. Активность цистеиновых протеиназ была выше в семенах гороха после пятиминутного воздействия ультразвуком, а содержание транскриптов иРНК возрастало во всех опытных образцах.

Об авторах

С. С Тарасов

Нижегородская государственная сельскохозяйственная академия

Email: tarasov_ss@mail.ru
Нижний Новгород, Россия

Е. К Крутова

Нижегородская государственная сельскохозяйственная академия

Нижний Новгород, Россия

Список литературы

  1. J. H. J. Leveau and S. E. Lindow, Appl. Environ. Microbiol., 71 (5), 2365 (2005).
  2. Ю. В. Синицына, Я. В. Середнева, А. П. Веселов и В. С. Сухов, Современные проблемы науки и образования, № 6, 1374 (2014).
  3. Ю. В. Синицына, Л. Н. Олюнина, Е. К. Крутова и др., Современные проблемы науки и образования, № 6, 663 (2015).
  4. С. Han and Р. Yang, Proteomics, 15 (10), 1671 (2015).
  5. S. Penfield, Curr. Biol., 27 (17), 874 (2017).
  6. H. Nonogaki, J.Integr. Plant Biol., 61 (5), 541 (2019).
  7. Q. Wang, G. Chen, H. Yersaiyiti, et al., PLoS One, 7 (10), 47204 (2012).
  8. X. Liu, C. Zhao, Q. Liu, et al., Ying Yong Sheng Tai Xue Bao, 29 (6), 1857 (2018).
  9. A. C. Miano, Food Res.Int., 106, 928 (2018).
  10. A. C. Miano and V. D. Sabadoti, J. Food Sci., 84 (11), 3179 (2019).
  11. J. Ding, J. Johnson, Y. Fang Chu, and H. Feng, Food Chem., 283, 239 (2019).
  12. Ю. А. Владимиров и А. И. Арчаков, Перекисное окисление липидов в биологических мембранах (Наука, М., 1972).
  13. J. M. C. Gutteridge, Clin. Chem., 41 (12), 1828 (2005).
  14. Е. Е. Дубинина, Продукты метаболизма кислорода в функциональной активности клеток (Медицинская пресса, СПб., 2006).
  15. G. Noctor, C. Lelarge-Trouverie, and A. Mhamdi, Phytochemistry, 112, 33 (2015).
  16. M. A. Farooq, A. K. Niazi, J. Akhtar, et al., Plant Physiol. Biochem., 141, 353 (2019).
  17. J. M. Gebichi, Redox Rep. 3 (2), 9 (1997).
  18. M. Gracanin, C. L. Hawkins, D. I Pattison, and M. J. Davies, Free Radic. Biol. Med., 47 (1), 92 (2009).
  19. C. L. Hawkins, P. E. Morgan, and M. J. Davies, Free Radic. Biol. Med., 46 (8), 965 (2009).
  20. B. Wiltschi, Fungal Genetics and Biology, 89, 137 (2016).
  21. Q. Gan and Ch. Fan, Biochim. Biophys. Acta - General Subjects, 1861 (11), Part B., 3047 (2017).
  22. J. T. Stieglitz, H. P. Kehoe, M. Lei, and J. A. Van Deventer, ACS Synth. Biol., 7 (9), 2256 (2018).
  23. E. G. Worst, M. P. Exner, A. De Simone, et al., J. Vis. Exp., 114, 54273 (2016).
  24. M. S. Siegrist, S. Whiteside, J. C. Jewett, et al., ACS Chem. Biol. 8, 500 (2013).
  25. A. Deiters and P. G. Schultz, Bioorg. Med. Chem. Lett., 15, 1521 (2005).
  26. L. Tan, S. Chen, T. Wang, and S. Dai, Proteomics, 13 (12-13), 1850 (2013).
  27. W. Q. Wang, S. J. Liu, S. Q. Song, and I. M. Moller, Plant Physiol. Biochem., 86, 1 (2015).
  28. S. Penfield and D. R. MacGregor, J. Exp. Bot., 68 (4), 819 (2017).
  29. T. Steinbrecher and G. Leubner-Metzger, J. Exp. Bot., 68 (4), 765 (2017).
  30. Т. Н. Пашовкин, Дис.. д-ра биол. наук (ИБК РАН, М., 1998).
  31. Т. Н. Пашовкин и Г. В. Шильников, Научное приборостроение, 10 (3), 17 (2000).
  32. И. Д. Стальная и Т. Г. Гаришвили, Современные методы в биохимии (Медицина, М., 1977).
  33. Е. Е. Дубинина и др., Вопр. мед. химии, 41 (1), 24 (1995).
  34. И. Ф. Александрова, А. П. Веселов и Ю. Р. Ефременко, Физиол. растений, 46 (1), 223 (1999).
  35. A. B. Gdl, J. W. Carnwath, et al., Reprod. Fertil. Dev., 18 (3), 365 (2006).
  36. T. D. Schmittgen, B. A. Zakrajsek, et al., Anal. Biochem., 285 (2), 194 (2000).
  37. K. A. Wilson and A. T. Wilson, J. Plant Physiol., 224225, 86 (2018).
  38. M. Bourgeois, F. Jacquin, V. Savois, et al., Proteomics, 9 (2), 254 (2009).
  39. M. Bourgeois, F. Jacquin, F. Cassecuelle, et al., Proteomics, 11 (9), 1581 (2011).
  40. Z. X. Lu, J. F. He, Y. C. Zhang, and D. J. Bing, Crit. Rev. Food Sci. Nutr., 60 (15), 2593 (2019).
  41. P. Maharjan, J. Penny, D. L. Partington, and J. F. Panozzo, J. Sci. Food Agric., 99 (12), 5409 (2019).
  42. C. L. Hawkins and M. J. Davies, J. Biol. Chem., 294 (51), 19683 (2019).
  43. Ю. И. Губский и др., Совр. пробл. токсикологии, 8 (3), 20 (2005).
  44. М. А. Фомина и Ю. В. Абаленихина, Способ комплексной оценки содержания продуктов окислительной модификации белков в тканях и биологических жидкостях: методические рекомендации (РИО РязГМУ, Рязань, 2014).
  45. C. E. Salas, M. T. R. Gomes, M. Hernandez, and M. T. P. Lopes, Phytochemistry, 69 (12), 2263 (2008).
  46. K. J. Davies, Biochem. Soc. Trans., 21 (2), 346 (1993).
  47. В. Б. Акопян и Ю. А. Ершов, Основы взаимодействия ультразвука с биологическими объектами (Изд-во МГТУ, Москва, 2005).
  48. W. Duco, V. Grosso, D. Zaccari, and A. T. Soltermann, Methods, 109, 141 (2016).
  49. T. N. Pashovkin, P. A. Grigoriev, A. P. Sarvazyan, and H. I. Hein, Brit. J. Cancer, 45, 225 (1982).
  50. Е. В. Мельникова, В. К. Утешев, Т. Н. Пашовкин и др., Биофизика, 50 (3), 500 (2005).
  51. I. Lbpez-Ribera and C. M. Vicient. Plant Methods, 13 (31) (2017).
  52. P. Riesz, D. Berdahl, and C. L. Christman, Environ. Health Perspect., 64, 233 (1985).
  53. P. Riesz, D. Berdahl, and C. L. Christman, Environ. Health Perspect., 64, 233 (1985).
  54. P. Riesz and T. Kondo, Free Radic. Biol. Med., 13 (3), 247 (1992).
  55. N. Murano, M. Ishizaki, S. Sato, et al., Arch. Ophthalmol., 126 (6), 816 (2008).
  56. K. Okada, N. Kudo, M. A. Hassan, et al., Ultrason. Sonochem., 16 (4), 512 (2009).
  57. Q. A. Zhang, Y. Shen, X. H. Fan, et al., Ultrason. Sonochem., 27, 96 (2015).
  58. H. Cao, R. Sun, J. Shi, et al., Ultrason. Sonochem., 77, 105685 (2021).
  59. X. Deng, Y. Ma, Y. Lei, et al., Ultrason. Sonochem., 76, 105659 (2021).
  60. J. Su and A. Cavaco-Paulo, Ultrason Sonochem., 76, 105653 (2021).
  61. M. B. Feeney and C. Schoneich, Antioxid. Redox Signal., 17 (11), 1571 (2012).
  62. P. Kay, J. R. Wagner, H. Gagnon, et al., Chem. Res. Toxicol., 26 (9), 1333 (2013).
  63. R. Ogawa, A. Watanabe, and A. Morii, J. Med. Ultrason., 42 (4), 467 (2015).
  64. K. Groten, C. Dutilleul, P. D. van Heerden, et al., FEBS Lett., 580 (5), 1269 (2006).
  65. I. V. Kardailsky and N. J. Brewin, Mol. Plant Microbe Interact., 9 (8), 689 (1996).
  66. B. Belenghi, M. Salomon, and A. Levine. J. Exp. Bot., 55 (398), 889 (2004).
  67. S. Li, X. Yang, Y. Zhang, et al., Ultrason. Sonochem., 31, 20 (2016).
  68. Y. Hoshino, T. Kawasaki, and Y. Okahata, Biomacromolecules, 7 (3), 682 (2006).
  69. M. H. Ali, K. A. Al-Saad, and C. M. Ali, Phys. Med., 30 (2), 221 (2014).
  70. T. Kondo, C. M. Krishna, and P. Riesz, Free Radic. Res.Commun., 6 (2-3), 109 (1989).

© Российская академия наук, 2023

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах