Activities and Kinetic Parameters of Carboxylesterases in Model Insects depending on a Substrate of the Enzyme

Capa

Citar

Texto integral

Acesso aberto Acesso aberto
Acesso é fechado Acesso está concedido
Acesso é fechado Somente assinantes

Resumo

House flies Musca domestica L. (Diptera: Muscidae) serve as a common model organism for testing of insecticides and research of insecticidal resistance mechanisms in insects. One of important stages is to assess of detoxifying enzyme activities including carboxylesterase activities (CarE). In this study, we compared specific activities and kinetic parameters (Vmax and Km) of CarE in adults M. domestica of two laboratory strains (TY, UF) depending on the enzymatic substrate used. The specific CarE activities towards α- and β-naphthyl acetate (α-NA and β-NA) were similar in both males and females of the TY strain. In males of the UF strain, the value of the specific and the maximal velocity (Vmax) of β-NA hydrolysis was 1.90- and 1.57-fold respectively less than that of α-NA; this difference was not observed in females of the same strain. Some characteristics of CarE varied depending on sex of insects when p-nitrophenyl acetate was used as an enzymatic substrate. In particular, the specific activity was 1.62-fold less in males of the UF strain compared to this value in females. The activity and main kinetic parameters of CarE towards α-NA not differed statistically significant depending on sex and the strains. Based on the results obtained we suggest that α-naphthyl acetate is the preferred substrate to evaluate the CarE enzymatic activity in the model insect M. domestica of different strains.

Texto integral

Acesso é fechado

Sobre autores

A. Kinareikina

All-Russian Scientific Research Institute of Veterinary Entomology and Arachnology – Branch of Federal State Institution Federal Research Centre Tyumen Scientific Centre of Siberian Branch of the RAS

Email: sylivanovaea@mail.ru
Rússia, Tyumen

E. Silivanova

All-Russian Scientific Research Institute of Veterinary Entomology and Arachnology – Branch of Federal State Institution Federal Research Centre Tyumen Scientific Centre of Siberian Branch of the RAS

Autor responsável pela correspondência
Email: sylivanovaea@mail.ru
Rússia, Tyumen

Bibliografia

  1. Sparks T.C., Crossthwaite A.J., Nauen R., Banba S., Cordova D., Earley F., Ebbinghaus-Kintscher U., Fujioka S., Hirao A., Karmon D., Kennedy R., Nakao T., Popham H.J.R., Salgado V., Watson G.B., Wedel B.J., Wessels F.J. Insecticides, biologics and nematicides: Updates to IRAC’s mode of action classification – A tool for resistance management // Biochem. Physiol. 2020. V. 167. 104587. https://doi .org/10.1016/j.pestbp.2020.104587
  2. Shah R.M., Shad S.A. Genetics and mechanism of resistance to chlorantraniliprole in Musca domestica L. (Diptera: Muscidae) // Ecotoxicology. 2021. V. 30. P. 552– 559. https://doi.org/10.1007/s10646-021-02390-w
  3. Bass C., Jones M. Editorial overview: Pests and resistance: Resistance to pesticides in arthropod crop pests and disease vectors: mechanisms, models and tools // Curr. Opin. Insect Sci. 2018. V. 27. P. 4–7. https://doi.org/10.1016/j.cois.2018.04.009
  4. Scott J.G., Warren W.C., Beukeboom L.W. Genome of the house fly, Musca domestica L., a global vector of diseases with adaptations to a septic environment // Genome Biol. 2014. V. 15(10). 466. https://doi .org/10.1186/s13059-014-0466-3
  5. Давлианидзе Т.А., Еремина О.Ю., Олифер В.В. Резистентность к инсектицидам комнатной мухи Musca domestica в центре европейской части России // Вестн. защиты раст. 2022. Т. 105. № 3. С. 114–121. https://doi .org/10.31993/2308-6459-2022-105-3-15346
  6. Jensen S.E. Insecticide resistance in the western flower thrips, Frankliniella occidentalis // Integrat. Pest Manag. Rev. 2000. V. 5. P. 131–146. https://doi .org/10.1023/A:1009600426262
  7. Oakeshott J.G., van Papenrecht E.A., Boyce T.M., Healy M.J., Russell R.J. Evolutionary genetics of Drosophila esterases // Genetica. 1993. V. 90. P. 239–268. https://doi .org/10.1007/BF01435043
  8. Gao M., Mu W., Wang W., Zhou C., Li X. Resistance mechanisms and risk assessment regarding indoxacarb in the beet armyworm, Spodoptera exigua // Phytoparasitica. 2014. V. 42. P. 585–594. https://doi .org/10.1007/s12600-014-0396-3
  9. Li C., Li Z.Z., Cao Y., Zhou B., Zheng X. Partial characterization of stress-induced carboxylesterase from adults of Stegobium paniceum and Lasioderma serricorne (Coleoptera: Anobiidae) subjected to CO2-enriched atmosphere // J. Pest. Sci. 2009. V. 82. P. 7–11. https://doi .org/10.1007/s10340-008-0221-1
  10. Zou C.S., Cao C.W., Zhang G.C., Wang Z.Y. Purification, characterization, and sensitivity to pesticides of carboxylesterase from Dendrolimus superans (Lepidoptera: Lasiocampidae) // J. Insect Sci. 2014. V. 14(260). P. 1–6. https://doi .org/10.1093/jisesa/ieu122
  11. Bai L.S., Zhao C.X., Xu J.J., Feng C., Li Y.Q., Dong Y.L., Ma Z.Q. Identification and biochemical characterization of carboxylesterase 001G associated with insecticide detoxification in Helicoverpa armigera // Pest. Biochem. Physiol. 2019. V. 157. P. 69–79. https://doi .org/10.1016/j.pestbp.2019.03.009
  12. Yin F., Ma W., Li D., Zhang X., Zhang J. Expression and kinetic analysis of carboxylesterase LmCesA1 from Locusta migratoria // Biotechnol. Lett. 2021. V. 43. P. 995– 1004. https://doi.org/10.1007/s10529-021-03086-1
  13. Feng X., Liu N. Functional analyses of house fly carboxylesterases involved in insecticide resistance // Front. Physiol. 2020. V. 11. 595009. https://doi .org/10.3389/fphys.2020.595009
  14. Zhang Y., Guo M., Ma Z., You C., Gao X., Shi X. Esterase-mediated spinosad resistance in house flies Musca domestica (Diptera: Muscidae) // Ecotoxicology. 2020. V. 29. P. 35–44. https://doi .org/10.1007/s10646-019-02125-y
  15. Carvalho S.M., Belzunces L.P., Carvalho G.A., Brunet J.L., Badiou-Beneteau A. Enzymatic biomarkers as tools to assess environmental quality: A case study of exposure of the honeybee Apis mellifera to insecticides // Environ. Toxicol. Chem. 2013. V. 32. P. 2117–2124. https://doi .org/10.1002/etc.2288
  16. Wei D.D., He W., Miao Z.Q., Tu Y.Q., Wang L., Dou W., Wang J.J. Characterization of esterase genes involving malathion detoxification and establishment of an RNA interference method in Liposcelis bostrychophila // Front. Physiol. 2020. V. 11. Р. 274. https://doi .org/10.3389/fphys.2020.00274
  17. BRENDA Enzyme Database – URL: https://www.brenda-enzymes.org/ (дата обращения: 21.06.2023).
  18. Wu H., Yang M., Guo Y., En-bo M.A. The Susceptibilities of Oxya chinensis (Orthoptera: Acridoidea) to malathion and comparison of the esterase properties from three collected populations in Tianjin Area, China // Agricult. Sci. China. 2009. V. 8(1). V. 76–82. https://doi .org/10.1016/s1671-2927(09)60011-0
  19. Vishnu Priya S., Somasundaram P. Bio-molecular characterization of stress enzyme profile on esterase in selected silkworm races of Bombyx mori (L.) for biomarker selection // Adv. Biomarker Sci. Technol. 2019. V. 1. P. 9–16. https://doi .org/10.1016/j.abst.2019.05.002
  20. Chen J., Rashid T., Feng G. Esterase in imported fire ants, Solenopsis invicta and S. richteri (Hymenoptera: Formicidae): Activity, kinetics and variation // Sci. Rep. 2014. V. 4(7112). https://doi.org/10.1038/srep07112
  21. Quantification methodology for enzyme activity related to insecticide resistance in Aedes aegypti. Ministry of Health of Brazil, Fundação Oswaldo Cruz. Brasília: Ministério da Saúde, 2006. 128 p.
  22. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. V. 193(1). P. 265–275.
  23. Abdel-Aal Y.A.I., Lampert E.P., Wolff M.A., Roe R.M. Novel substrates for the kinetic assay of esterases associated with insecticide resistance // Experientia. 1993. V. 49. P. 571–575. https://doi .org/10.1007/BF01955166
  24. Lopes V.F., Cabral H., Machado L.P., Mateus R.P. Purification and characterization of a specific late-larval esterase from two species of the Drosophila repleta group: contributions to understand its evolution // Zool. Stud. 2014. V. 53(6). https://doi .org/10.1186/1810-522X-53-6
  25. Milone J.P., Rinkevich F.D., McAfee A., Foster L.J., Tarpy D.R. Differences in larval pesticide tolerance and esterase activity across honey bee (Apis mellifera) stocks // Ecotoxicol. Environ. Saf. 2020. V. 206. 111213. https://doi .org/10.1016/j.ecoenv.2020.111213
  26. Khatuna S., Mandia M., Rajakb P., Roy S. Interplay of ROS and behavioral pattern in fluoride exposed Drosophila melanogaster // Chemosphere. 2018. V. 209. P. 220–231. https://doi .org/10.1016/j.chemosphere.2018.06.074
  27. Hu X., Fu W., Yang X., Mu Y., Gu W., Zhang M. Effects of cadmium on fecundity and defence ability of Drosophila melanogaster // Ecotoxicol. Environ. Saf. 2019. V. 171. P. 871–877. https://doi .org/10.1016/j.ecoenv.2019.01.029
  28. Hall J.C. Age-dependent enzyme changes in Drosophila melanogaster // Exp. Gerontol. 1969. V. 4. P. 207–222.

Arquivos suplementares

Arquivos suplementares
Ação
1. JATS XML
Baixar
2. Fig. 1. Hydrolysis by carboxylesterases of different substrates: (a) - α-naphthyl acetate (α-NA), (b) - β-naphthyl acetate (β-NA), (c) - ρ-nitrophenyl acetate (ρ-NPA) [17]

Baixar (35KB)
Metadados
3. Fig. 2. Specific carboxylesterase activity of adult Musca domestica lines TY and UF as a function of enzyme substrate and insect sex (m ± SD): m - mean, SD - standard deviation; α-NA - α-naphthyl acetate, β-NA - β-naphthyl acetate, ρ-NPA - ρ-nitrophenyl acetate; n - sample size, ΔOD - change in optical density; values, statistical significance of differences according to Tukey-Kramer test (p ≤0. 05): * - between 2 lines within the same sex; × - between sexes within the same line; ∆ - compared with α-NA activity of individuals of the same group

Baixar (30KB)
Metadados

Declaração de direitos autorais © The Russian Academy of Sciences, 2024

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».