THE NCoR CO-REPRESSOR INTERACTS WITH THE KAISO TRANSCRIPTION FACTOR THROUGH A MECHANISM DIFFERENT FROM THAT OF BCL6 INTERACTION

K. I. Balagurov; Балагуров К. И.; P. G. Georgiev; Георгиев П. Г.; A. N. Bonchuk; Бончук А. Н.

doi:10.31857/S2686738922600777

КО-РЕПРЕССОР NCoR ВЗАИМОДЕЙСТВУЕТ С ТРАНСКРИПЦИОННЫМ ФАКТОРОМ KAISO ПО МЕХАНИЗМУ, ОТЛИЧНОМУ ОТ ЕГО ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ С BCL6

Авторы: Балагуров К.И.¹, Георгиев П.Г.¹, Бончук А.Н.¹
Учреждения:
1. Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт биологии гена Российской академии наук (ИБГ РАН)
Выпуск: Том 508, № 1 (2023)
Страницы: 91-94
Раздел: Статьи
URL: https://journals.rcsi.science/2686-7389/article/view/135684
DOI: https://doi.org/10.31857/S2686738922600777
EDN: https://elibrary.ru/MPYLIL
ID: 135684

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ
Доступ закрыт

Доступ предоставлен
Доступ закрыт

Только для подписчиков

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Дополнительные файлы
Статистика

Аннотация

Транскрипционный фактор позвоночных Kaiso специфично связывается с метилированными последовательностями ДНК при помощи цинковых пальцев C2H2-типа. Помимо C2H2-доменов, на N-конце Kaiso находится BTB/POZ домен, который формирует гомодимеры. Kaiso, как и несколько других хорошо исследованных BTB/POZ белков, в том числе BCL6, взаимодействует с белком NCoR (nuclear co-repressor), который определяет посадку на хроматин комплексов, репрессирующих транскрипцию. С помощью дрожжевой двугибридной системы мы показали, что N-концевой домен NCoR взаимодействует с С-концевыми цинковыми пальцами Kaiso, а не с его BTB/POZ доменом, как предполагалось ранее. Полученные результаты демонстрируют, что NCoR взаимодействует с различными доменами транскрипционных факторов, что может увеличивать эффективность привлечения NCoR-зависимых репрессорных комплексов в регуляторные области генома.

Ключевые слова

ко-репрессоры, белки с цинковыми пальцами, C2H2-домены, факторы транскрипции, репрессия транскрипции

Список литературы

Prokhortchouk A., Hendrich B., Jorgensen H., et al. // Genes and Development. 2001. V. 15,13. P. 1613–1618.
Yoon H., Chan D., Reynolds A., et al. // Molecular Cell. 2003. V. 12,3. P. 723–734.
Mottis A., Mouchiroud L., Auwerx J. // Genes and Development. 2013. V. 27,8. P. 819–835.
Yu J., Li Y., Ishizuka T., et al. // EMBO Journal. 2003. V. 22,13. P. 3403–3410.
Guenther M.G., Barak O., Lazar M. A. // Molecular and Cellular biology. 2001. V. 21,18. P. 6091–6101.
Horlein A.J., Naar A.M., Heinzel T., et al. // Nature. 1995. V. 377. P. 397–404.
Park D.M., Li J., Okamoto H., et al. // Cell Cycle. 2007. V. 6,4. P. 467–470.
Ahmad K., Melnick A., Lax S., et al. // Molecular Cell. 2003. V. 12,6. P. 1551–1564.
Bilic I., Koesters C., Unger B., et al. // Nature Immunology. 2006. V. 7,4. P. 392–400.
Huynh K.D., Bardwell V.J. // Oncogene. 1998. V. 17. P. 2473–2484.
Zacharchenko T., Wright S. // IUCrJ. 2021. V. 8. P. 154–160.
Buck-Koehntop B.A., Stanfield R.L., Ekiert D.C., et al. // PNAS. 2012. V. 109,38. P. 15229–15234.
Jumper J., Evans R., Pritzel A., et al. // Nature. 2021. V. 596,7873. P. 583–589.