Возможности использования электрофореза белков для оценки метаболизма лошадей (обзор литературы)

Обложка
  • Авторы: Атрощенко М.М.1, Марсянова Ю.А.1,2
  • Учреждения:
    1. Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Научно-исследовательский институт коневодства»
    2. Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования «Рязанский государственный медицинский университет имени академика И.П. Павлова» Министерства здравоохранения Российской Федерации
  • Выпуск: Том 17, № 3 (2025)
  • Страницы: 500-528
  • Раздел: Научные обзоры и сообщения
  • Статья опубликована: 31.08.2025
  • URL: https://journals.rcsi.science/2658-6649/article/view/316324
  • DOI: https://doi.org/10.12731/2658-6649-2025-17-3-1142
  • EDN: https://elibrary.ru/UOPHUM
  • ID: 316324

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Обоснование. Электрофорез является распространённым и эффективным методом оценки белкового профиля человека и животных. Метод разделения белков с помощью электрофореза хорошо зарекомендовал себя с момента открытия и в течение нескольких десятилетий развивался и усовершенствовался. На современном этапе эта процедура не теряет актуальности и находит новые области применения.

Цель исследования. Изучить и проанализировать накопленный опыт в области применения методов детекции белков с помощью электрофореза, в частности для оценки метаболизма лошадей.

Материалы и методы. Литературный поиск производился по ключевым словам с использованием открытых баз данных: PubMed, eLibrary, Scopus, а также поисковой системы Академия Google. Были отобраны и проанализированы наиболее значимые работы по теме обзора.

Результаты. Молекулярная масса, размер и форма молекулы, а также её суммарный заряд – являются основными факторами, благодаря которым возможно разделение сложных смесей на отдельные фракции за счёт различия в скорости их движения. На успех разделения белковых смесей влияет не только природа протеинов, но и поддерживающая среда, которая должна соответствовать важным характеристикам: поддерживать оптимальный pH и пропускать молекулы с определённой скоростью. Методы детекции белков также разнообразны, как и методы разделения: неселективное окрашивание с помощью кумасси бриллиантового синего, амидо-черного 10Б, серебра, флуоресцентных красителей, и селективное с помощью иммунопреципитации или энзимоэлектрофореза.

Оценка метаболизма лошадей с помощью электрофореза распространяется практически на все области исследования: установление сезонных и возрастных изменений; анализ особенностей пород, субпопуляций и гибридов; оценка маркеров воспаления, некоторых патологий, таких, как язва, увеит, паразитарные и вирусные инфекции, миопатии, а также маркеров тренированности животных. В репродукции животных электрофорез может использоваться при оценке качества эякулята, для определения способности спермы к замораживанию, выявлении жизнеспособности сперматозоидов в том числе после криоконсервации, а также для выявления изменений во время жерёбости кобыл.

Заключение. Метод электрофореза находит широкое применение в практике оценки метаболизма человека и животных, в том числе лошадей. Имеет высокую степень значимости для анализа популяционных, возрастно-половых и сезонных различий лошадей, а также находит своё применение в оценке работоспособности животных и репродуктивных технологиях.

Об авторах

Михаил Михайлович Атрощенко

Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Научно-исследовательский институт коневодства»

Автор, ответственный за переписку.
Email: atromiks-77@mail.ru
ORCID iD: 0000-0001-6023-0332
SPIN-код: 4509-6874
Scopus Author ID: 36781771200
ResearcherId: R-6360-2016

канд. биол. наук, заведующий лабораторией криобиологии

 

Россия, пос. Дивово, Рыбновский р-н, Рязанская обл., 391105, Российская Федерация

Юлия Александровна Марсянова

Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Научно-исследовательский институт коневодства»; Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования «Рязанский государственный медицинский университет имени академика И.П. Павлова» Министерства здравоохранения Российской Федерации

Email: yuliyamarsyanova@yahoo.com
ORCID iD: 0000-0003-4948-4504
SPIN-код: 4075-3169
Scopus Author ID: 58037038700
ResearcherId: GLN-5372-2022

научный сотрудник лаборатории криобиологии; ассистент кафедры биологической химии

 

Россия, пос. Дивово, Рыбновский р-н, Рязанская обл., 391105, Российская Федерация; ул. Высоковольтная, 9, г. Рязань, 390026, Российская Федерация

Список литературы

  1. Григорьева, Н. Н., & Григорьев, С. Н. (2022). Показатели аминокислотного состава крови якутской породы лошади. В Стратегия и перспективы развития агротехнологий и лесного комплекса Якутии до 2050 года: Сборник научных статей по материалам Всероссийской научно-практической конференции с международным участием, посвященной 100-летию образования Якутской АССР и 85-летию Первого президента РС(Я) М. Е. Николаева (Николаевские чтения) (с. 412-418). Якутск: Издательство «Знание-М». EDN: https://elibrary.ru/lnacaq
  2. Григорьева, Н. Н., & Павлова, А. И. (2008). Некоторые гематологические показатели лошадей якутской породы по экотипам. Аграрный вестник Урала, 1(43), 50-52. EDN: https://elibrary.ru/iyqavz
  3. Додохов, В. В., & Филиппова, Н. П. (2015). Полиморфизм белков сыворотки крови лошадей якутской породы. Потенциал современной науки, 4(12), 70-75. EDN: https://elibrary.ru/txnuwr
  4. Завьялова, О. А., Марсянова, Ю. А., Иштулин, А. Ф., и др. (2021). Влияние металлов переменной валентности на окислительную модификацию аминокислотных остатков альбумина. Наука молодых (Eruditio Juvenium), 9(3), 369-376. https://doi.org/10.23888/HMJ202193369-376. EDN: https://elibrary.ru/dltlym
  5. Марданлы, С. Г., Авдонина, А. С., & Затевалов, А. М. (2021). Иммунный блоттинг для выявления специфических иммуноглобулинов класса «M» к коронавирусу SARS-CoV-2. Известия ГГТУ. Медицина, фармация, 3, 45-53. EDN: https://elibrary.ru/rrmjll
  6. Марсянова, Ю. А., Звягина, В. И., Бельских, Э. С., и др. (2024). Аргинин и сукцинат как факторы, поддерживающие окислительное фосфорилирование митохондрий при гипоксии. Известия ГГТУ. Медицина, фармация, 2, 10-18. https://doi.org/10.51620/2687-1521-2024-2-18-10-18. EDN: https://elibrary.ru/qhlioe
  7. Марсянова, Ю. А., Звягина, В. И., & Соловых, Д. А. (2023). Влияние модуляции синтеза оксида азота (II) при хронической нормобарической гипоксии на изоферментный спектр лактатдегидрогеназы эпидидимиса крыс. Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии, 26(1), 49-54. https://doi.org/10.29296/25877313-2023-01-09. EDN: https://elibrary.ru/ibjovn
  8. Назаренко, Р. В., & Здановский, В. М. (2019). Методы селекции сперматозоидов для процедуры интрацитоплазматической инъекции сперматозоида в программах экстракорпорального оплодотворения (обзор литературы). Проблемы репродукции, 25(2), 83-89. https://doi.org/10.17116/repro20192502183. EDN: https://elibrary.ru/rvnrsh
  9. Ниятшин, Ф. И., Долматова, И. Ю., & Ганиева, И. Н. (2015). Анализ генетической структуры лошадей башкирской породы по полиморфным белкам и ферментам крови. В Аграрная наука в инновационном развитии АПК: материалы международной научно-практической конференции, посвящённой 85-летию Башкирского государственного аграрного университета, в рамках XXV Международной специализированной выставки «Агрокомплекс-2015» (Часть II, с. 139-143). Уфа: Башкирский государственный аграрный университет. EDN: https://elibrary.ru/ubayil
  10. Парахин, А. С., Габриелян, А. В., Деменин, В. Ю., и др. (2020). Применение комбинации методов очистки и анализа фракций белков на примере электрофоретического анализа амилолитических ферментов. В Фундаментальные и прикладные исследования в сфере естествознания и технических наук: гипотезы, идеи, результаты: Сборник научных трудов по материалам Международной научно-практической конференции (с. 24-28). Белгород: ООО «Агентство перспективных научных исследований». EDN: https://elibrary.ru/jcplnk
  11. Тарасенко, С. В., Натальский, А. А., Песков, О. Д., Богомолов, А. Ю., Никифоров, А. А., Авилушкина, Е. О., & Тараканов, П. В. (2021). Возможности ранней диагностики и прогнозирования осложнённых клинических форм хронического панкреатита. Российский медико-биологический вестник имени академика И. П. Павлова, 29(2), 267-275. https://doi.org/10.17816/PAVLOVJ34887. EDN: https://elibrary.ru/rrlcpk
  12. Целовальникова, М. И. (2010). Возможность использования полиморфных белков и ферментов сыворотки крови при контроле происхождения лошадей карачаевской породы. Сельскохозяйственный журнал, 3(1), 96-97. EDN: https://elibrary.ru/nwawwb
  13. Юров, Г. К., Алексеенкова, С. В., Диас Хименес, К. А., и др. (2013). Иммунологические методы диагностики инфекционной анемии лошадей. Российский ветеринарный журнал, 1, 28-30. EDN: https://elibrary.ru/pyedot
  14. Adams, L. D., & Gallagher, S. R. (2005). Two-dimensional gel electrophoresis. Curr Protoc Immunol, chapter 8:8.5.1-8.5.24. https://doi.org/10.1002/0471142735.im0805s68
  15. Agarwal, A., Barbăroșie, C., Ambar, R., et al. (2020). The Impact of Single- and Double-Strand DNA Breaks in Human Spermatozoa on Assisted Reproduction. Int J Mol Sci, 21(11), 3882. https://doi.org/10.3390/ijms21113882. EDN: https://elibrary.ru/phkedt
  16. Agrícola, R., Carvalho, H., Barbosa, M., et al. (2008). Blood lymphocyte subpopulations, neutrophil phagocytosis and proteinogram during late pregnancy and postpartum in mares. Reprod Domest Anim, 43(2), 212-217. https://doi.org/10.1111/j.1439-0531.2007.00879.x
  17. Arakawa, T., Nakagawa, M., Sakuma, C., et al. (2024). Electrophoresis, a transport technology that transitioned from moving boundary method to zone method. Eur Biophys J, 53(1-2), 1-13. https://doi.org/10.1007/s00249-023-01694-5. EDN: https://elibrary.ru/uaebpw
  18. Belgrave, R. L., Dickey, M. M., Arheart, K. L., et al. (2013). Assessment of serum amyloid A testing of horses and its clinical application in a specialized equine practice. J Am Vet Med Assoc, 243(1), 113-119. https://doi.org/10.2460/javma.243.1.113
  19. Bergström, K., Aspan, A., Landén, A., et al. (2012). The first nosocomial outbreak of methicillin-resistant Staphylococcus aureus in horses in Sweden. Acta Vet Scand, 54(1), 11. https://doi.org/10.1186/1751-0147-54-11. EDN: https://elibrary.ru/ghtefo
  20. Bouwman, F. G., van Ginneken, M. M., Noben, J. P., et al. (2010). Differential expression of equine muscle biopsy proteins during normal training and intensified training in young standardbred horses using proteomics technology. Comp Biochem Physiol Part D Genomics Proteomics, 5(1), 55-64. https://doi.org/10.1016/j.cbd.2009.11.001
  21. Bouwman, F. G., van Ginneken, M. M., van der Kolk, J. H., et al. (2010). Novel markers for tying-up in horses by proteomics analysis of equine muscle biopsies. Comp Biochem Physiol Part D Genomics Proteomics, 5(2), 178-183. https://doi.org/10.1016/j.cbd.2010.03.009
  22. Brandon, C. I., Heusner, G. L., Caudle, A. B., et al. (1999). Two-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis of equine seminal plasma proteins and their correlation with fertility. Theriogenology, 52(5), 863-873. https://doi.org/10.1016/S0093-691X(99)00178-8
  23. Burnette, W. N. (1981). “Western blotting”: electrophoretic transfer of proteins from sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gels to unmodified nitrocellulose and radiographic detection with antibody and radioiodinated protein A. Anal Biochem, 112(2), 195-203. https://doi.org/10.1016/0003-2697(81)90281-5
  24. Byard, J., Marshall, D. E., Houghton, E., et al. (1996). Novel approaches to the purification and identification of cytochrome P450 enzymes in the equine. Biochem Soc Trans, 24(2), 208S. https://doi.org/10.1042/bst024208s
  25. Cannon-Carlson, S., & Tang, J. (1997). Modification of the Laemmli sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis procedure to eliminate artifacts on reducing and nonreducing gels. Anal Biochem, 246(1), 146-148. https://doi.org/10.1006/abio.1997.2002
  26. Choudhary, S., Kumaresan, A., Kumar, M., et al. (2017). Effect of recombinant and native buffalo OVGP1 on sperm functions and in vitro embryo development: a comparative study. J Anim Sci Biotechnol, 8, 69. https://doi.org/10.1186/s40104-017-0201-5. EDN: https://elibrary.ru/irphkt
  27. Chubatsu, L. S., Gerhardt, E. C. M., & Souza, E. M. (2023). A simple preparation of prestained molecular markers for electrophoresis using inexpensive and readily available proteins. Anal Biochem, 1(676), 115231. https://doi.org/10.1016/j.ab.2023.115231. EDN: https://elibrary.ru/glbtcp
  28. Collinder, E., Berge, G. N., Grønvold, B., et al. (2000). Influence of bacitracin on microbial functions in the gastrointestinal tract of horses. Equine Vet J, 32(4), 345-350. https://doi.org/10.2746/042516400777032165
  29. Csako, G. (2019). Immunoelectrophoresis: A Method with Many Faces. Methods Mol Biol, 1855, 249-268. https://doi.org/10.1007/978-1-4939-8793-1_21
  30. de Menezes, V. T., Queiroz, A. O., Gomes, M. A., et al. (2004). Trypanosoma evansi in inbred and Swiss-Webster mice: distinct aspects of pathogenesis. Parasitol Res, 94(3), 193-200. https://doi.org/10.1007/s00436-004-1207-4. EDN: https://elibrary.ru/qxpima
  31. Dedet, J. P. (2000). Les leishmanioses: actualités [Leishmaniasis: update]. Presse Med, 29(18), 1019-1026.
  32. Dezhabad, A., Dalimi, A., Hoghooghi Rad, N., et al. (2023). Secretory Excretory and Somatic Immunogenic Antigens Profiles of Adult Fasciola spp. Arch Razi Inst, 78(1), 435-443. https://doi.org/10.22092/ARI.2022.359262.2393
  33. Dias, G. M., López, M. L., Ferreira, A. T., et al. (2014). Thiol-disulfide proteins of stallion epididymal spermatozoa. Anim Reprod Sci, 145(1-2), 29-39. https://doi.org/10.1016/j.anireprosci.2013.12.007
  34. Ellenberger, C., Wilsher, S., Allen, W. R., et al. (2008). Immunolocalisation of the uterine secretory proteins uterocalin, uteroferrin and uteroglobin in the mare’s uterus and placenta throughout pregnancy. Theriogenology, 70(5), 746-757. https://doi.org/10.1016/j.theriogenology.2008.04.050
  35. Ellison, R. S., & Jacobs, R. M. (1990). An attempt to determine the tissue origin of equine serum alkaline phosphatase by isoelectric focusing. Can J Vet Res, 54(1), 119-125.
  36. Franco, M. M., Santos, J. B., Mendonça, A. S., et al. (2016). Quick method for identifying horse (Equus caballus) and donkey (Equus asinus) hybrids. Genet Mol Res, 15(3), gmr.15038895. https://doi.org/10.4238/gmr.15038895
  37. González, P. M., & Puntarulo, S. (2011). Iron and nitrosative metabolism in the Antarctic mollusc Laternula elliptica. Comp Biochem Physiol C Toxicol Pharmacol, 153(2), 243-250. https://doi.org/10.1016/j.cbpc.2010.11.003
  38. Granstrom, D. E. (1995). Recent advances in the laboratory diagnosis of equine parasitic diseases. Vet Clin North Am Equine Pract, 11(3), 437-442. https://doi.org/10.1016/s0749-0739(17)30309-7
  39. Grignard, E., Morin, J., Vernet, P., et al. (2005). GPX5 orthologs of the mouse epididymis-restricted and sperm-bound selenium-independent glutathione peroxidase are not expressed with the same quantitative and spatial characteristics in large domestic animals. Theriogenology, 64(4), 1016-1033. https://doi.org/10.1016/j.theriogenology.2005.01.008
  40. Groschup, M., Müller, H. P., Weiss, R., et al. (1990). Studies of antigenic components in acid extracts of group C streptococci with special reference to Streptococcus equi. Zentralbl Bakteriol, 273(4), 459-470. https://doi.org/10.1016/s0934-8840(11)80453-6
  41. He, H., Wang, L., Wang, X., & Zhang, M. (2024). Artificial intelligence in serum protein electrophoresis: history, state of the art, and perspective. Crit Rev Clin Lab Sci, 61(3), 226-240. https://doi.org/10.1080/10408363.2023.2274325
  42. Jiménez-Trejo, F., Coronado-Mares, I., Boeta, M., et al. (2018). Identification of serotoninergic system components in stallion sperm. Histol Histopathol, 33(9), 951-958. https://doi.org/10.14670/HH-11-989
  43. Jobim, M. I., Trein, C., Zirkler, H., et al. (2011). Two-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis of equine seminal plasma proteins and their relation with semen freezability. Theriogenology, 76(4), 765-771. https://doi.org/10.1016/j.theriogenology.2011.04.010
  44. Jung, H., Song, H., & Yoon, M. (2015). The KIT is a putative marker for differentiating spermatogonia in stallions. Anim Reprod Sci, 152, 39-46. https://doi.org/10.1016/j.anireprosci.2014.11.004
  45. Kankavi, O., Ata, A., & Akif Ciftcioglu, M. (2006). Surfactant protein A and D in the reproductive tract of stallion. Theriogenology, 66(5), 1057-1064. https://doi.org/10.1016/j.theriogenology.2006.02.047
  46. Kankavi, O., Ata, A., & Gungor, O. (2007). Surfactant proteins A and D in the genital tract of mares. Anim Reprod Sci, 98(3-4), 259-270. https://doi.org/10.1016/j.anireprosci.2006.03.009
  47. Kankavi, O., & Roberts, M. S. (2004). Detection of surfactant protein A (SP-A) and surfactant protein D (SP-D) in equine synovial fluid with immunoblotting. Can J Vet Res, 68(2), 146-149
  48. Kitaoka, Y., Hoshino, D., Mukai, K., et al. (2011). Effect of growth on monocarboxylate transporters and indicators of energy metabolism in the gluteus medius muscle of Thoroughbreds. Am J Vet Res, 72(8), 1107-1111. https://doi.org/10.2460/ajvr.72.8.1107
  49. Kurien, B. T., & Scofield, R. H. (2006). Western blotting. Methods, 38(4), 283-293. https://doi.org/10.1016/j.ymeth.2005.11.007
  50. Laemmli, U. K. (1970). Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 227(5259), 680-685. https://doi.org/10.1038/227680a0
  51. Landsberger, M., & Brinkmeier, H. (2023). Immunoblot Analysis of DIGE-Based Proteomics. Methods Mol Biol, 2596, 429-443. https://doi.org/10.1007/978-1-0716-2831-7_29
  52. Lee, C. H. (2017). A Simple Outline of Methods for Protein Isolation and Purification. Endocrinol Metab (Seoul), 32(1), 18-22. https://doi.org/10.3803/EnM.2017.32.1.18
  53. López-Martínez, M. J., Lamy, E., Cerón, J. J., et al. (2024). Changes in the saliva proteome analysed by gel-proteomics in horses diagnosed with equine gastric ulcer syndrome (EGUS) at diagnosis and after successful treatment. Res Vet Sci, 167, 105112. https://doi.org/10.1016/j.rvsc.2023.105112. EDN: https://elibrary.ru/noxsyi
  54. Machado, T. S., Correia da Silva, L. C., Baccarin, R. Y., et al. (2012). Synovial fluid chondroitin sulphate indicates abnormal joint metabolism in asymptomatic osteochondritic horses. Equine Vet J, 44(4), 404-411. https://doi.org/10.1111/j.2042-3306.2011.00539.x
  55. Maher, A., Toaleb, N. I., & Shaapan, R. M. (2024). Human and camel cystic echinococcosis - a polyclonal antibody-based sandwich ELISA for its serodiagnosis with molecular identification. Vet Res Commun, 26. https://doi.org/10.1007/s11259-024-10375-3. EDN: https://elibrary.ru/almtgz
  56. Martin, G. B., Mansion, F., Servais, A. C., et al. (2009). CE-MS method development for peptides analysis, especially hepcidin, an iron metabolism marker. Electrophoresis, 30(15), 2624-2631. https://doi.org/10.1002/elps.200800794
  57. Martínez-Torrecuadrada, J. L., Díaz-Laviada, M., Roy, P., et al. (1997). Serologic markers in early stages of African horse sickness virus infection. J Clin Microbiol, 35(2), 531-535. https://doi.org/10.1128/jcm.35.2.531-535.1997
  58. McDonagh, B. (2012). Diagonal electrophoresis for the detection of protein disulfides. Methods Mol Biol, 869, 309-315. https://doi.org/10.1007/978-1-61779-821-4_26
  59. McGuire, T. R., & Weitkamp, L. R. (1980). Equine marker genes. Polymorphism for transferrin alleles, TfF1 and TfF2, in Thoroughbreds. Anim Blood Groups Biochem Genet, 11(2), 113-117. https://doi.org/10.1111/j.1365-2052.1980.tb01501.x
  60. Mendoza, L., Gunawardhana, T., Batchelor, W., et al. (2019). Nanocellulose for gel electrophoresis. J Colloid Interface Sci, 540, 148-154. https://doi.org/10.1016/j.jcis.2019.01.017
  61. Minden, J. (2007). Comparative proteomics and difference gel electrophoresis. Biotechniques, 43(6), 739-745. https://doi.org/10.2144/000112653
  62. Miyata, H., Sugiura, T., Kai, M., et al. (1999). Muscle adaptation of Thoroughbred racehorses trained on a flat or sloped track. Am J Vet Res, 60(12), 1536-1539
  63. Mizuno, Y., Ohba, Y., Fujita, H., et al. (1989). Activity staining of acylphosphatase after gel electrophoresis. Anal Biochem, 183(1), 46-49. https://doi.org/10.1016/0003-2697(89)90169-3
  64. Naumenkova, V. A., Khrabrova, L. A., & Atroshchenko, M. M. (2023). Analysis of the interconnection of stallion semen indicators with genetic markers of proteins. Siberian Journal of Life Sciences and Agriculture, 15(4), 197-209. https://doi.org/10.12731/2658-6649-2023-15-4-197-209. EDN: https://elibrary.ru/hurkbr
  65. Paltrinieri, S., Giordano, A., Villani, M., et al. (2008). Influence of age and foaling on plasma protein electrophoresis and serum amyloid A and their possible role as markers of equine neonatal septicaemia. Vet J, 176(3), 393-396. https://doi.org/10.1016/j.tvjl.2007.05.018
  66. Poltep, K., Tesena, P., Yingchutrakul, Y., et al. (2018). Optimisation of a serum albumin removal protocol for use in a proteomic study to identify the protein biomarkers for silent gastric ulceration in horses. J Equine Sci, 29(3), 53-60. https://doi.org/10.1294/jes.29.53
  67. Qiu, Y., Yang, H., Li, C., et al. (2020). Progress in Research on Sperm DNA Fragmentation. Med Sci Monit, 26, e918746. https://doi.org/10.12659/MSM.918746. EDN: https://elibrary.ru/uducde
  68. Rappa, K. L., Rodriguez, H. F., Hakkarainen, G. C., et al. (2016). Sperm processing for advanced reproductive technologies: Where are we today? Biotechnol Adv, 34(5), 578-587. https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2016.01.007
  69. Ren, G., Okerberg, C. K., & Mathews, S. T. (2012). Ultrasensitive protein detection and imaging: comparison of Lumitein™, ProteoSilver™, SYPRO® Ruby, and Coomassie® Brilliant Blue gel stains. Methods Mol Biol, 869, 621-632. https://doi.org/10.1007/978-1-61779-821-4_57
  70. Rodríguez, M. C., Mussio, P. E., Villarraza, J., et al. (2023). Physicochemical Characterization of a Recombinant eCG and Comparative Studies with PMSG Commercial Preparations. Protein J, 42(1), 24-36. https://doi.org/10.1007/s10930-023-10092-x. EDN: https://elibrary.ru/zbvlvc
  71. Sander, S. J., Joyner, P. H., Cray, C., et al. (2016). Acute phase proteins as a marker of respiratory inflammation in Przewalski’s horse (Equus Ferus Przewalskii). J Zoo Wildl Med, 47(2), 654-658. https://doi.org/10.1638/2015-0059.1
  72. Schultze, A. E., Rohrbach, B. W., Fribourg, H. A., et al. (1999). Alterations in bovine serum biochemistry profiles associated with prolonged consumption of endophyte-infected tall fescue. Vet Hum Toxicol, 41(3), 133-139.
  73. Shan, S., Tanaka, H., & Shoyama, Y. (2001). Enzyme-linked immunosorbent assay for glycyrrhizin using anti-glycyrrhizin monoclonal antibody and an eastern blotting technique for glucuronides of glycyrrhetic acid. Anal Chem, 73(24), 5784-90. https://doi.org/10.1021/ac0106997
  74. Shibata, H., & Shibuya, A. (1995). Cholinesterase. Nihon Rinsho, 53(5), 1173-1177. (на японском языке)
  75. Shin, J. A., Yang, Y. H., Kim, H. S., et al. (2002). Genetic polymorphism of the serum proteins of horses in Jeju. J Vet Sci, 3(4), 255-263.
  76. Smith, B. J. (1984). SDS Polyacrylamide Gel Electrophoresis of Proteins. Methods Mol Biol, 41-55. https://doi.org/10.1385/0-89603-062-8
  77. Souto, P. C., Fonseca, L. A. D., Orozco, A. M. O., et al. (2019). Acute-Phase Proteins of Healthy Horses and Horses Naturally Affected by Colic Syndrome. J Equine Vet Sci, 80, 1-4. https://doi.org/10.1016/j.jevs.2019.06.002
  78. Tan, H. Y., Ng, T. W., & Liew, O. W. (2007). Effects of light spectrum in flatbed scanner densitometry of stained polyacrylamide gels. Biotechniques, 42(4), 474-478. https://doi.org/10.2144/0001124
  79. Tesena, P., Yingchutrakul, Y., Roytrakul, S., et al. (2019). Searching for serum protein markers of equine squamous gastric disease using gel electrophoresis and mass spectrometry. Equine Vet J, 51(5), 581-586. https://doi.org/10.1111/evj.13068
  80. Tomioka, Y., Nakagawa, M., Sakuma, C., et al. (2022). Analysis of bovine serum albumin unfolding in the absence and presence of ATP by SYPRO Orange staining of agarose native gel electrophoresis. Anal Biochem, 654, 114817. https://doi.org/10.1016/j.ab.2022.114817. EDN: https://elibrary.ru/gneuml
  81. Tung, J. T., Fenton, J. I., Arnold, C., et al. (2002). Recombinant equine interleukin-1beta induces putative mediators of articular cartilage degradation in equine chondrocytes. Can J Vet Res, 66(1), 19-25.
  82. Tung, J. T., Venta, P. J., Eberhart, S. W., et al. (2002). Effects of anti-arthritis preparations on gene expression and enzyme activity of cyclooxygenase-2 in cultured equine chondrocytes. Am J Vet Res, 63(8), 1134-1139. https://doi.org/10.2460/ajvr.2002.63.1134
  83. van Ginneken, M. M., Keizer, H. A., Wijnberg, I. D., et al. (2004). Immunohistochemical identification and fiber type specific localization of protein kinase C isoforms in equine skeletal muscle. Am J Vet Res, 65(1), 69-73. https://doi.org/10.2460/ajvr.2004.65.69
  84. Van Kuilenburg, A. B., Dekker, H. L., Van den Bogert, C., et al. (1991). Isoforms of human cytochrome-c oxidase. Subunit composition and steady-state kinetic properties. Eur J Biochem, 199(3), 615-622. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1991.tb16162.x
  85. Vincent, S. G., Cunningham, P. R., Stephens, N. L., et al. (1997). Quantitative densitometry of proteins stained with coomassie blue using a Hewlett Packard scanjet scanner and Scanplot software. Electrophoresis, 18(1), 67-71. https://doi.org/10.1002/elps.1150180114
  86. Welsh, J. A., Jenkins, L. M., Kepley, J., et al. (2020). High Sensitivity Protein Gel Electrophoresis Label Compatible with Mass-Spectrometry. Biosensors (Basel), 10(11), 160. https://doi.org/10.3390/bios10110160. EDN: https://elibrary.ru/qkoihl
  87. Zhang, L. H., & McManus, D. P. (1996). Purification and N-terminal amino acid sequencing of Echinococcus granulosus antigen 5. Parasite Immunol, 18(12), 597-606. https://doi.org/10.1046/j.1365-3024.1996.d01-42.x
  88. Zinellu, A., Pasciu, V., Sotgia, S., et al. (2010). Capillary electrophoresis with laser-induced fluorescence detection for ATP quantification in spermatozoa and oocytes. Anal Bioanal Chem, 398(5), 2109-2116. https://doi.org/10.1007/s00216-010-4186-6
  89. Zipplies, J. K., Hauck, S. M., Schoeffmann, S., et al. (2010). Kininogen in autoimmune uveitis: decrease in peripheral blood stream versus increase in target tissue. Invest Ophthalmol Vis Sci, 51(1), 375-382. https://doi.org/10.1167/iovs.09-4094

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать


Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».