Анти-RAGE мишени при кахексии: HMGB1, S100B, S100A1

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Кахексия, опосредованная мультилигандным рецептором RAGE (receptor for advanced glycation end products) и его лигандами HMGB1, S100B и S100A1, является грозным многофакторным осложнением тяжёлого течения ряда соматических и злокачественных заболеваний. Одним из наиболее визуализированных симптомов кахексии служит значительное уменьшение массы тела, однако основным является системное выключение ряда регуляторных центров, контролирующих поддержание гомеостаза. Активация этих маркёров способствует запуску и интенсификации деструктивных процессов кахексии, а блокирование, в ряде случаев, способно снизить их интенсивность. Среди известных лекарственных средств из различных терапевтических групп встречаются блокаторы одного или нескольких маркёров. Например, спазмолитик Папаверин, а также ноотроп и анксиолитик Тенотен®, антибактериальный Пентамидин и антидепресант Дулоксетин. В обзоре подробно описано значение перечисленных маркёров в патогенезе кахексии, особенно при злокачественной патологии. Сделано предположение о возможном контроле кахектической прогрессии с помощью таких блокаторов для улучшения качества жизни пациентов.

Об авторах

Ольга Аркадьевна Обухова

Национальный медицинский исследовательский центр онкологии имени Н.Н. Блохина

Email: obukhova0404@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0003-0197-7721
SPIN-код: 6876-7701

кандидат медицинских наук

Россия, 115478 Москва, Каширское шоссе, д. 24

Ирина Николаевна Михайлова

Национальный медицинский исследовательский центр онкологии имени Н.Н. Блохина; Красноярский государственный медицинский университет имени профессора В.Ф. Войно-Ясенецкого

Email: irmikhaylova@gmail.com
ORCID iD: 0000-0002-7659-6045
SPIN-код: 4271-2846
Scopus Author ID: 8534967300
ResearcherId: Y-6159-2018

доктор медицинских наук, ведущий научный сотрудник отделения хирургических методов лечения № 12

Россия, 115478 Москва, Каширское шоссе, д. 24; 660022 Красноярский край, Красноярск, ул. Партизана Железняка, 1

Елена Михайловна Трещалина

Национальный медицинский исследовательский центр онкологии имени Н.Н. Блохина

Email: treshalina@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-3878-3958
SPIN-код: 7230-1364
Scopus Author ID: 6506637657

профессор, доктор медицинских наук, ведущий научный сотрудник лаборатории клеточного иммунитета

Россия, 115478 Москва, Каширское шоссе, д. 24

Ирина Владимировна Манина

Институт аллергологии и клинической иммунологии

Email: ira-bio@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-4674-5484
SPIN-код: 5353-9865

кандидат медицинских наук, главный врач

Россия, Москва, ул. Малая Бронная, д. 20, стр. 1,

Ирина Геннадиевна Маркина

Национальный медицинский исследовательский центр онкологии имени Н.Н. Блохина

Email: irina160771@yandex.ru
SPIN-код: 6603-7841

кандидат медицинских наук, научный сотрудник хирургического отделения №12 (онкодерматологии)

Россия, 115478 Москва, Каширское шоссе, д. 24

Руслан Александрович Зуков

Красноярский государственный медицинский университет имени проф. В.Ф. Войно-Ясенецкого

Автор, ответственный за переписку.
Email: zukov_rus@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-7210-3020
SPIN-код: 3632-8415
Scopus Author ID: 6508181003
ResearcherId: A-8193-2016

профессор, доктор медицинских наук, заведующий кафедрой онкологии и лучевой терапии с курсом последипломного образования

Россия, 660022 Красноярский край, Красноярск, ул. Партизана Железняка, 1

Список литературы

  1. Evans W.J., Morley J.E., Argiles J., et al. Cachexia: a new definition // Clinical Nutrition. 2008. Vol. 27, N 6. P. 793–799. doi: 10.1016/j.clnu.2008.06.013
  2. Rausch V., Sala V., Penna F., Porporato P.E., Ghigo A. Understanding the common mechanisms of heart and skeletal muscle wasting in cancer cachexia // Oncogene. 2021. Vol. 10. P. 1–13. doi: 10.1038/s41389-020-00288-6
  3. Nishikawa H., Goto M., Fukunishi S., et al. Cancer Cachexia: Its Mechanism and Clinical Significance // International Journal of Molecular Sciences. 2021. Vol. 22, N 16. P. 8491. doi: 10.3390/ijms22168491
  4. Fearon K.C., Glass D.J., Guttridge D.C. Cancer cachexia: Mediators, signaling, and metabolic pathways // Cell Metabolism. 2012. Vol. 16. P. 153–166. doi: 10.1016/j.cmet.2012.06.011
  5. Petruzzelli M., Wagner E.F. Mechanisms of metabolic dysfunction in cancer-associated cachexia // Genes Development. 2016. Vol. 30, N 5. P. 489–501. doi: 10.1101/gad.276733.115
  6. Sugaya K., Fukagawa T., Matsumoto K., et al. Three genes in the human MHC class III region near the junction with the class II: gene for receptor of advanced glycosylation end products, PBX2 homeobox gene and a notch homolog, human counterpart of mouse mammary tumor gene int-3 // Genomics. 1994. Vol. 23, N 2. P. 408–419. doi: 10.1006/geno.1994.1517
  7. Verweij C.L. How RAGE turns in rage // Genes Immunity. 2002. Vol. 3, N 3. P. 117–118. doi: 10.1038/sj.gene.6363865
  8. Kierdorf K., Fritz G. RAGE regulation and signaling in inflammation and beyond. // Journal of Leukocyte Biology. 2013. Vol. 94, N 1. P. 55–68. doi: 10.1189/jlb.1012519
  9. Stogsdill J.A., Stogsdill M.P., Porter J.L., et al. Embryonic overexpression of receptors for advanced glycation end products by alveolar epithelium induces an imbalance between proliferation and apoptosis // American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology. 2012. Vol. 47, N 1. P. 60–66. doi: 10.1165/rcmb.2011-0385OC
  10. Rojas A., Figueroa H., Morales E. Fueling inflammation at tumor microenvironment: the role of multiligand RAGE axis // Carcinogenesis. 2010. Vol. 31. P. 334–341. doi: 10.1093/carcin/bgp322
  11. Успенская Ю.А., Комлева Ю.К., Пожиленкова Е.А., и др. Лиганды RAGE-белков: роль в межклеточной коммуникации и патогенезе воспаления // Вестник РАМН. 2015. Т. 70, № 6. С. 694–703. doi: 10.15690/vramn566
  12. Riuzzi F., Sorci G., Sagheddu R., et al. RAGE in the pathophysiology of skeletal muscle // Journal of Cachexia, Sarcopenia and Muscle. 2018. Vol. 9, N 7. P. 1213–1234. doi: 10.1002/jcsm.12350: 30334619
  13. Riuzzi F., Sorci G., Sagheddu R., Donato R. HMGB1-RAGE regulates muscle satellite cell homeostasis through p38-MAPK- and myogenin-dependent repression of Pax7 transcription // Journal of Cell Science. 2012. Vol. 125(Pt 6). P. 1440–1454. doi: 10.1242/jcs.092163
  14. Riuzzi F., Beccafico S., Sagheddu R., et al. Levels of S100B protein drive the reparative process in acute muscle injury and muscular dystrophy // Scientific Reports. 2017. Vol. 7, N 1. P. 12537. doi: 10.1038/s41598-017-12880-9
  15. Dormoy-Raclet V., Cammas A., Celona B., et al. HuR and miR-1192 regulate myogenesis by modulating the translation of HMGB1 mRNA // Nature Communications. 2013. Vol. 4, N 1. P. 2388. doi: 10.1038/ncomms3388
  16. Taneja S., Vetter S.W., Leclerc E. Hypoxia and the Receptor for Advanced Glycation End Products (RAGE) Signaling in Cancer // International Journal of Molecular Sciences. 2021. Vol. 22, N 15. P. 8153. doi: 10.3390/ijms22158153
  17. Tafani M., Schito L., Pellegrini L., et al. Hypoxia-increased RAGE and P2X7R expression regulates tumor cell invasion through phosphorylation of Erk1/2 and Akt and nuclear translocation of NF-{kappa}B // Carcinogenesis. 2011. Vol. 32, N 8. P. 1167–1175. doi: 10.1093/carcin/bgr101
  18. Kang R., Hou W., Zhang Q., et al. RAGE is essential for oncogenic KRAS-mediated hypoxic signaling in pancreatic cancer // Cell Death and Disease. 2014. Vol. 5, N 10. P. e1480. doi: 10.1038/cddis.2014.445
  19. Bierhaus A., Humpert P.M., Morcos M., et al. Understanding RAGE, the receptor for advanced glycation end products // Journal of Molecular Medicine. 2005. Vol. 83, N 11. P. 876–886. doi: 10.1007/s00109-005-0688-7
  20. Ma W., Rai V., Hudson B.I., et al. RAGE binds C1q and enhances C1q-mediated phagocytosis // Cellular Immunology. 2012. Vol. 274, N 1–2. P. 72–82. doi: 10.1016/j.cellimm.2012.02.001
  21. Ruan B.H., Li X., Winkler A.R., et al. Complement C3a, CpG oligos, and DNA/C3a complex stimulate IFN-α production in a receptor for advanced glycation end product-dependent manner // The Journal of Immunology. 2010. Vol. 185, N 7. P. 4213–4222. doi: 10.4049/jimmunol.1000863
  22. Schmidt A.M., Hofmann M., Taguchi A., Yan S.D., Stern D.M. RAGE: a multiligand receptor contributing to the cellular response in diabetic vasculopathy and inflammation // Seminars in Thrombosis and Hemostasis. 2000. Vol. 26, N 5. P. 485–494. doi: 10.1055/s-2000-13204
  23. Andersson U., Erlandsson-Harris H., Yang H., Tracey K.J. HMGB1 as a DNA-binding cytokine // Journal of Leukocyte Biology. 2002. Vol. 72, N 6. P. 1084–1091. doi: 10.1189/jlb.72.6.1084
  24. Luo L., Wang S., Chen B., et al. Inhibition of inflammatory liver injury by the HMGB1-A box through HMGB1/TLR-4/NF-κB signaling in an acute liver failure mouse model // Frontiers in Pharmacology. 2022. Vol. 13. P. 990087. doi: 10.3389/fphar.2022.990087
  25. Huber R., Meier B., Otsuka A., et al. Tumour hypoxia promotes melanoma growth and metastasis via High Mobility Group Box-1 and M2-like macrophages // Scientific Reports. 2016. Vol. 6. P. 29914. doi: 10.1038/srep29914
  26. Sica A., Schioppa T., Mantovani A., Allavena P. Tumour-associated macrophages are a distinct M2 polarised population promoting tumour progression: potential targets of anti-cancer therapy // European Journal of Cancer. 2006. Vol. 42, N 6. P. 717–727. doi: 10.1016/j.ejca.2006.01.003
  27. Leclerc E., Fritz G., Vetter S.W., Heizmann C.W. Binding of S100 proteins to RAGE: an update // Biochimica et Biophysica Acta. 2009. Vol. 1793, N 6. P. 993–1007. doi: 10.1016/j.bbamcr.2008.11.016
  28. Donato R. Intracellular and extracellular roles of S100 proteins // Microscopy Research and Technique. 2003. Vol. 60, N 6. P. 540–551. doi: 10.1002/jemt.10296
  29. Seta K.A., Yuan Y., Spicer Z., et al. The role of calcium in hypoxia-induced signal transduction and gene expression // Cell Calcium. 2004. Vol. 36, N 3–4. P. 331–340. doi: 10.1016/j.ceca.2004.02.006
  30. Lee H.J., Jung Y.H., Choi G.E., et al. Role of HIF1α Regulatory Factors in Stem Cells // International Journal of Stem Cells. 2019. Vol. 12, N 1. P. 8–20. doi: 10.15283/ijsc18109
  31. Donato R., Cannon B.R., Sorci G., et al. Functions of S100 proteins // Current Molecular Medicine. 2013. Vol. 13, N 1. P. 24–57. doi: 10.2174/156652413804486214
  32. Chiappalupi S., Riuzzi F., Fulle S., Donato R., Sorci G. Defective RAGE activity in embryonal rhabdomyosarcoma cells results in high PAX7 levels that sustain migration and invasiveness // Carcinogenesis. 2014. Vol. 35, N 10. P. 2382–2392. doi: 10.1093/carcin/bgu176
  33. Chiu C.Y., Yang R.S., Sheu M.L., et al. Advanced glycation end-products induce skeletal muscle atrophy and dysfunction in diabetic mice via a RAGE-mediated, AMPK-down-regulated, Akt pathway // The Journal of Pathology. 2016. Vol. 238, N 3. P. 470–482. doi: 10.1002/path.4674
  34. Sorci G., Riuzzi F., Arcuri C., Giambanco I., Donato R. Amphoterin stimulates myogenesis and counteracts the antimyogenic factors basic fibroblast growth factor and S100B via RAGE binding // Molecular and Cellular Biology. 2004. Vol. 24, N 11. P. 4880–4894. doi: 10.1128/MCB.24.11.4880-4894.2004
  35. Chiappalupi S., Sorci G., Vukasinovic A., et al. Targeting RAGE prevents muscle wasting and prolongs survival in cancer cachexia // Journal of Cachexia, Sarcopenia and Muscle. 2020. Vol. 11, N 4. P. 929–946. doi: 10.1002/jcsm.12561
  36. Gebe J.A., Kiener P.A., Ring H.Z., et al. Molecular cloning, mapping to human chromosome 1 q21-q23, and cell binding characteristics of Spalpha, a new member of the scavenger receptor cysteine-rich (SRCR) family of proteins // Journal of Biological Chemistry. 1997. Vol. 272, N 10. P. 6151–6158. doi: 10.1074/jbc.272.10.6151
  37. Iwamura M., Yamamoto Y., Kitayama Y., et al. Epidermal expression of receptor for advanced glycation end products (RAGE) is related to inflammation and apoptosis in human skin // Experimental Dermatology. 2016. Vol. 25, N 3. P. 235–237. doi: 10.1111/exd.12899
  38. Tanuma S.I., Oyama T., Okazawa M., et al. A Dual Anti-Inflammatory and Anti-Proliferative 3-Styrylchromone Derivative Synergistically Enhances the Anti-Cancer Effects of DNA-Damaging Agents on Colon Cancer Cells by Targeting HMGB1-RAGE-ERK1/2 Signaling // International Journal of Molecular Sciences. 2022. Vol. 23, N 7. P. 3426. doi: 10.3390/ijms23073426
  39. Inada M., Sato A., Shindo M., et al. Anticancer Non-narcotic Opium Alkaloid Papaverine Suppresses Human Glioblastoma Cell Growth // Anticancer Research. 2019. Vol. 39, N 12. P. 6743–6750. doi: 10.21873/anticanres.13889
  40. Tamada K., Nakajima S., Ogawa N., et al. Papaverine identified as an inhibitor of high mobility group box 1/receptor for advanced glycation end-products interaction suppresses high mobility group box 1-mediated inflammatory responses // Biochemical and Biophysical Research Communications. 2019. Vol. 511, N 3. P. 665–670. doi: 10.1016/j.bbrc.2019.01.136
  41. Nakajima S., Ogawa N., Yokoue N., et al. Trimebutine attenuates high mobility group box 1-receptor for advanced glycation end-products inflammatory signaling pathways // Biochemical and Biophysical Research Communications. 2020. Vol. 533, N 4. P. 1155–1161. doi: 10.1016/j.bbrc.2020.09.126
  42. Parveen N., Chiu W.J., Shen L.C., et al. The Anti-Cancer Activity of Pentamidine and Its Derivatives (WLC-4059) Is through Blocking the Interaction between S100A1 and RAGE V Domain // Biomolecules. 2022. Vol. 13, N 1. P. 81. doi: 10.3390/biom13010081
  43. Clement B., Bürenheide A., Rieckert W., Schwarz J. Diacetyldiamidoximeester of pentamidine, a prodrug for treatment of protozoal diseases: synthesis, in vitro and in vivo biotransformation // ChemMedChem. 2006. Vol. 1, N 11. P. 1260–1267. doi: 10.1002/cmdc.200600079
  44. El-Far A.H., Sroga G., Jaouni S.K.A., Mousa S.A. Role and Mechanisms of RAGE-Ligand Complexes and RAGE-Inhibitors in Cancer Progression // International Journal of Molecular Sciences. 2020. Vol. 21, N. 10. P. 3613. doi: 10.3390/ijms21103613
  45. Хакимова Г.Р., Воронина Т.А., Дугина Ю.Л., Эртузун И.А., Эпштейн О.И. Спектр фармакологических эффектов антител к белку S100 в релизактивной форме и механизмы их реализации // Журнал неврологии и психиатрии. 2016. Т. 116, № 4. C. 100–113. doi: 10.17116/jnevro201611641100-113
  46. Gao H., Zhang I.Y., Zhang L., et al. S100B suppression alters polarization of infiltrating myeloid-derived cells in gliomas and inhibits tumor growth // Cancer Letters. 2018. Vol. 439. P. 91–100. doi: 10.1016/j.canlet.2018.07.034.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Эко-Вектор, 2023

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах