Современные представления о роли кальпаинов в мышцах
- Авторы: Муженя Д.В.1, Лысенков С.П.2, Тугуз А.Р.1, Шумилов Д.С.1
 - 
							Учреждения: 
							
- Адыгейский государственный университет
 - Майкопский государственный технологический университет
 
 - Выпуск: Том 29, № 1 (2025): ФИЗИОЛОГИЯ. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ФИЗИОЛОГИЯ
 - Страницы: 27-39
 - Раздел: ФИЗИОЛОГИЯ. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ФИЗИОЛОГИЯ
 - URL: https://journals.rcsi.science/2313-0245/article/view/349496
 - DOI: https://doi.org/10.22363/2313-0245-2025-29-1-27-39
 - EDN: https://elibrary.ru/ETIJIQ
 - ID: 349496
 
Цитировать
Полный текст
Аннотация
Актуальность . Изучение и понимание физиологических процессов, протекающих в мышцах во время физических нагрузок, является одним из актуальных направлений в современной физиологии спорта. Расширение современных теоретических и практических знаний показывает, что классические представления о физиологических процессах, протекающих в мышцах в условиях нагрузок, не дают исчерпывающей информации. Необходимо проведение дополнительного анализа и систематизации существующих данных с целью выявления ключевых элементов, воздействуя на которые мы можем регулировать направление и степень тех или иных физиологических процессов. Одним из таких кандидатов может быть семейство белков кальпаинов (CAPN). Несмотря на то, что вначале их ассоциировали как регуляторы передачи сигналов, однако в настоящее время их рассматривают как протеазы, которые участвуют в обороте миофибриллярного белка, протеолитическом расщеплении саркомерных и цитоскелетных белков. Хотя CAPN часто характеризуются как «вредные» деградирующие протеазы при патологических состояниях, включая сердечно-сосудистые заболевания, кальпаины на самом деле являются процессинговыми, а не деградирующими протеазами. Они отличаются от других основных внутриклеточных протеолитических компонентов тем, что действуют путем протеолитического процессинга, вызывая модуляцию или модификацию активности, локализации или структуры белка. Например, CAPN способны регулировать активность NOS, подавляя продукцию оксида азота во время мышечных сокращений, что позволяет предотвратить негативные последствия, вызванные его гиперпродукцией. Они способны снижать сократительную активность мышц путем воздействия на так называемые «триады». Кальпаины важны и в репаративных процессах в мышцах после физических нагрузок, регулируя процессы восстановления клеточных мембран и перестройки белковых компонентов мышечного волокна. Еще одной отличительной чертой от классических протеолизных систем, таких как убиквитин-протеасомная и аутофагическая, которым необходима АТФ, является то, что кальпаины - АТФ независимые. Однако неконтролируемая активность кальпаинов может приводить к запуску целого каскада проапоптотических систем, приводящих к апоптозу и гибели миоцитов. Выводы. Кальпаины играют важную роль в физиологических процессах, происходящих в мышцах как в норме, так и при различных патологиях. Функции кальпаинов не ограничиваются только протеолизом (расщеплением белков) - они гораздо шире. Поэтому изучение этих ферментов является важным направлением исследований. Оно поможет нам выявить информативные мишени для разработки методов лечения и контроля состояния мышц после интенсивных нагрузок.
Ключевые слова
Об авторах
Д. В. Муженя
Адыгейский государственный университет
							Автор, ответственный за переписку.
							Email: dmuzhenya@mail.ru
				                	ORCID iD: 0000-0002-4379-0634
				                	SPIN-код: 7910-6021
																		                												                								г. Майкоп, Российская Федерация						
С. П. Лысенков
Майкопский государственный технологический университет
														Email: dmuzhenya@mail.ru
				                	ORCID iD: 0000-0003-1179-8938
				                	SPIN-код: 6665-0686
																		                												                								г. Майкоп, Российская Федерация						
А. Р. Тугуз
Адыгейский государственный университет
														Email: dmuzhenya@mail.ru
				                	ORCID iD: 0000-0002-7493-7192
				                	SPIN-код: 5351-3387
																		                												                								г. Майкоп, Российская Федерация						
Д. С. Шумилов
Адыгейский государственный университет
														Email: dmuzhenya@mail.ru
				                	ORCID iD: 0000-0001-9636-6311
				                	SPIN-код: 7173-2685
																		                												                								г. Майкоп, Российская Федерация						
Список литературы
- Lavin KM, Coen PM, Baptista LC, Bell MB, Drummer D, Harper SA, Lixandrão ME, McAdam JS, O’Bryan SM, Ramos S, Roberts LM, Vega RB, Goodpaster BH, Bamman MM, Buford TW. State of Knowledge on Molecular Adaptations to Exercise in Humans: Historical Perspectives and Future Directions. Comprehensive Physiology. 2022;12(2):3193—3279. doi: 10.1002/cphy.c200033
 - Quadrilatero J, Alway SE, Dupont-Versteegden EE. Skeletal muscle apoptotic response to physical activity: potential mechanisms for protection. Applied Physiology, Nutrition, and Metabolism. 2011;36(5):608—617. doi: 10.1139/h11-064
 - Sanford JA, Nogiec CD, Lindholm ME, Adkins JN, Amar D, Dasari S, Drugan JK, Fernández FM, Radom-Aizik S, Schenk S, Snyder MP, Tracy RP, Vanderboom P, Trappe S, Walsh MJ. Molecular Transducers of Physical Activity Consortium. Molecular Transducers of Physical Activity Consortium (MoTrPAC): Mapping the Dynamic Responses to Exercise. Cell. 2020;181(7):1464—1474. doi: 10.1016/j.cell.2020.06.004.
 - Fonova EA, Zhalsanova IZ, Skryabin NA. Current aspects and approaches to molecular diagnostics of hereditary neuromuscular diseases. RUDN Journal of Medicine. 2024;28(2):282—292. doi: 10.22363/2313-0245-2024-28-1-282-292
 - Solomon V, Goldberg AL. Importance of the ATP-ubiquitin-proteasome pathway in the degradation of soluble and myofibrillar proteins in rabbit muscle extracts. Journal of Biological Chemistry. 1996;271(43):26690—26697. doi: 10.1074/jbc.271.43.26690
 - Sorimachi H, Ono Y. Regulation and physiological roles of the calpain system in muscular disorders. Cardiovascular Research. 2012;96(1):11—22. doi: 10.1093/cvr/cvs157
 - Hyatt HW, Powers SK. The Role of Calpains in Skeletal Muscle Remodeling with Exercise and Inactivity-induced Atrophy. International Journal of Sports Medicine. 2020;41(14):994—1008. doi: 10.1055/a‑1199-7662
 - Ono Y, Saido TC, Sorimachi H. Calpain research for drug discovery: Challenges and potential. Nature Reviews Drug Discovery. 2016;15:854—876. doi: 10.1038/nrd.2016.212
 - Dókus LE, Yousef M, Bánóczi Z. Modulators of calpain activity: inhibitors and activators as potential drugs. Expert Opinion on Drug Discovery. 2020;15(4):471—486. doi: 10.1080/17460441.2020.1722638
 - Murphy RM, Verburg E, Lamb GD. Ca2+ activation of diffusible and bound pools of mu-calpain in rat skeletal muscle. Journal of Physiology. 2006;576(Pt2):595—612. doi: 10.1113/jphysiol.2006.114090
 - Mukund K, Subramaniam S. Skeletal muscle: A review of molecular structure and function, in health and disease. Wiley Interdisciplinary Reviews: Systems Biology and Medicine. 2020;12(1): e1462. doi: 10.1002/wsbm.1462
 - Campbell RL, Davies PL. Structure-function relationships in calpains. Biochemical Journal. 2012;447(3):335—351. doi: 10.1042/BJ20120921
 - Saez ME, Ramirez-Lorca R, Moron FJ, Ruiz A. The therapeutic potential of the calpain family: new aspects. Drug Discovery Today. 2006;11(19—20):917—923. doi: 10.1016/j.drudis.2006.08.009
 - Medzhitov R. Inflammation 2010: new adventures of an old flame. Cell. 2010;140(6):771—776. doi: 10.1016/j.cell.2010.03.006
 - Edmunds T, Nagainis PA, Sathe SK, Thompson VF, Goll DE. Comparison of the autolyzed and unautolyzed forms of mu- and m-calpain from bovine skeletal muscle. Biochimica et Biophysica Acta. 1991;1077(2):197—208. doi: 10.1016/0167-4838 (91) 90059-9
 - Beckmann JS, Spencer M. Calpain 3, the «gatekeeper» of proper sarcomere assembly, turnover and maintenance. Neuromuscular Disorders. 2008;18(12):913—921. doi: 10.1016/j.nmd.2008.08.005.
 - Kramerova I, Kudryashova E, Ermolova N, Saenz A, Jaka O, López de Munain A, Spencer MJ. Impaired calcium calmodulin kinase signaling and muscle adaptation response in the absence of calpain 3. Human Molecular Genetics. 2012;21:3193—3204. doi: 10.1093/hmg/dds144
 - Goll DE, Thompson VF, Li H, Wei W, Cong J The calpain system. Physiological Reviews. 2003;83:731—801. doi: 10.1152/physrev.00029.2002
 - Baki A, Tompa P, Alexa A, Molnár O, Friedrich P. Autolysis parallels activation of mu-calpain. Biochemical Journal. 1996;318(Pt3):897—901. doi: 10.1042/bj3180897
 - Nagainis PA, Wolfe FH, Sathe SK, Goll DE. Autolysis of the millimolar Ca2+-requiring form of the Ca2+-dependent proteinase from chicken skeletal muscle. Biochemistry and Cell Biology. 1988;66(10):1023—1031. doi: 10.1139/o88-118
 - Murphy RM. Calpains, skeletal muscle function and exercise. Clinical and Experimental Pharmacology and Physiology. 2010;37(3):385—391. doi: 10.1111/j.1440-1681.2009.05310.x
 - Kishimoto A, Mikawa K, Hashimoto K, Yasuda I, Tanaka S, Tominaga M, Kuroda T, Nishizuka Y. Limited proteolysis of protein kinase C subspecies by calcium-dependent neutral protease (calpain). Journal of Biological Chemistry. 1989;264(7):4088—4092. PMID: 2537303
 - Smuder AJ, Kavazis AN, Hudson MB, Nelson WB, Powers SK. Oxidation enhances myofibrillar protein degradation via calpain and caspase‑3. Free Radical Biology and Medicine. 2010;49(7):1152—1160. doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2010.06.025
 - Raastad T, Owe SG, Paulsen G, Enns D, Overgaard K, Crameri R, Kiil S, Belcastro A, Bergersen L, Hallén J. Changes in calpain activity, muscle structure, and function after eccentric exercise. Medicine & Science in Sports & Exercise. 2010;42(1):86—95. doi: 10.1249/MSS.0b013e3181ac7afa
 - Purintrapiban J, Wang MC, Forsberg NE. Degradation of sarcomeric and cytoskeletal proteins in cultured skeletal muscle cells. Comparative Biochemistry and Physiology B. 2003;136(3):393—401. doi: 10.1016/s1096-4959(03)00201‑x
 - Huang J, Forsberg NE. Role of calpain in skeletal-muscle protein degradation. Proceedings of the National Academy of Sciences USA. 1998;95(21):12100—12105. doi: 10.1073/pnas.95.21.12100
 - Koohmaraie M. The role of Ca(2+)-dependent proteases (calpains) in post mortem proteolysis and meat tenderness. Biochimie. 1992;74(3):239—245. doi: 10.1016/0300-9084(92)90122‑u
 - Bartoli M, Richard I. Calpains in muscle wasting. International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 2005;37(10):2115—2133. doi: 10.1016/j.biocel.2004.12.012
 - Goll DE, Neti G, Mares SW, Thompson VF. Myofibrillar protein turnover: the proteasome and the calpains. Journal of Animal Science. 2008;86(14): E19—35. doi: 10.2527/jas.2007-0395
 - Kumar V, Atherton P, Smith K, Rennie MJ. Human muscle protein synthesis and breakdown during and after exercise. Journal of Applied Physiology (1985). 2009;106(6):2026—2039. doi: 10.1152/japplphysiol.91481.2008
 - Lek A, Evesson FJ, Lemckert FA, Redpath GM, Lueders AK, Turnbull L, Whitchurch CB, North KN, Cooper ST. Calpains, cleaved mini-dysferlinC72, and L-type channels underpin calcium-dependent muscle membrane repair. Journal of Neuroscience. 2013;33(12):5085—5094. doi: 10.1523/JNEUROSCI.3560-12.2013
 - Belcastro AN. Skeletal muscle calcium-activated neutral protease (calpain) with exercise. Journal of Applied Physiology (1985). 1993;74(3):1381—1386. doi: 10.1152/jappl.1993.74.3.1381
 - Lametsch R, Roepstorff P, Møller HS, Bendixen E. Identification of myofibrillar substrates for μ-calpain. Meat Science. 2004;68(4):515—521. doi: 10.1016/j.meatsci.2004.03.018
 - Roche JA, Lovering RM, Bloch RJ. Impaired recovery of dysferlin-null skeletal muscle after contraction-induced injury in vivo. Neuroreport. 2008;19(16):1579—1584. doi: 10.1097/WNR.0b013e328311ca35
 - Indo HP, Yen HC, Nakanishi I, Matsumoto K, Tamura M, Nagano Y. A mitochondrial superoxide theory for oxidative stress diseases and aging. Journal of Clinical Biochemistry and Nutrition. 2015;56(1):1—7. doi: 10.3164/jcbn.14-42
 - Lysenkov SP, Muzhenya DV, Tuguz AR, Urakova TU, Shumilov DS, Thakushinov IA, Thakushinov RA, Tatarkova EA, Urakova DM. Cholinergic deficiency in the cholinergic system as a pathogenetic link in the formation of various syndromes in COVID‑19. Chinese Journal of Physiology. 2023;66(1):1—13. doi: 10.4103/cjop.CJOP-D‑22-00072
 - Averna M, Stifanese R, De Tullio R, Salamino F, Bertuccio M, Pontremoli S, Melloni E. Proteolytic degradation of nitric oxide synthase isoforms by calpain is modulated by the expression levels of HSP90. FEBS Journal. 2007;274(23):6116—6127. doi: 10.1111/j.1742-4658.2007.06133.x
 - Bellocq A, Doublier S, Suberville S, Perez J, Escoubet B, Fouqueray B, Puyol DR, Baud L. Somatostatin increases glucocorticoid binding and signaling in macrophages by blocking the calpain-specific cleavage of Hsp 90. Journal of Biological Chemistry. 1999;274(52):36891—36896. doi: 10.1074/jbc.274.52.36891
 - Corona BT, Balog EM, Doyle JA, Rupp JC, Luke RC, Ingalls CP. Junctophilin damage contributes to early strength deficits and EC coupling failure after eccentric contractions. American Journal of Physiology-Cell Physiology. 2010;298:365—376. doi: 10.1152/ajpcell.00365.2009
 - Franzini-Armstrong C, Jorgensen AO. Structure and development of E-C coupling units in skeletal muscle. Annual Review of Physiology. 1994;56:509—534. doi: 10.1146/annurev.ph.56.030194.002453
 - Kanzaki K, Watanabe D, Kuratani M, Yamada T, Matsunaga S, Wada M. Role of calpain in eccentric contraction-induced proteolysis of Ca2+-regulatory proteins and force depression in rat fast-twitch skeletal muscle. Journal of Applied Physiology (1985). 2017;122(2):396—405. doi: 10.1152/japplphysiol.00270.2016
 - Setterberg IE, Le C, Frisk M, Li J, Louch WE. The Physiology and Pathophysiology of T-Tubules in the Heart. Frontiers in Physiology. 2021;12:718404. doi: 10.3389/fphys.2021.718404
 - Hall DD, Takeshima H, Song LS. Structure, Function, and Regulation of the Junctophilin Family. Annual Review of Physiology. 2024;86:123—147. doi: 10.1146/annurev-physiol‑042022-014926
 - Michel LY, Hoenderop JG, Bindels RJ. Calpain‑3‑mediated regulation of the Na+-Ca²+ exchanger isoform 3. Pflugers Archiv European Journal of Physiology. 2016;468(2):243—55. doi: 10.1007/s00424-015-1747-8
 - Vermaelen M, Sirvent P, Raynaud F, Astier C, Mercier J, Lacampagne A, Cazorla O. Differential localization of autolyzed calpains 1 and 2 in slow and fast skeletal muscles in the early phase of atrophy. American Journal of Physiology-cell Physiology. 2007;292(5):1723—1731. doi: 10.1152/ajpcell.00398.2006
 - Ojima K, Ono Y, Ottenheijm C, Hata S, Suzuki H, Granzier H, Sorimachi H. Non-proteolytic functions of calpain‑3 in sarcoplasmic reticulum in skeletal muscles. Journal of Molecular Biology. 2011;407(3):439—449. doi: 10.1016/j.jmb.2011.01.057
 - Jude JA, Wylam ME, Walseth TF, Kannan MS. Calcium signaling in airway smooth muscle. Proceedings of the American Thoracic Society. 2008;5(1):15—22. doi: 10.1513/pats.200704-047VS
 - Chen L, Tang F, Gao H, Zhang X, Li X, Xiao D. CAPN3: A musclespecific calpain with an important role in the pathogenesis of diseases (Review). International Journal of Molecular Medicine. 2021;48(5):203. doi: 10.3892/ijmm.2021.5036
 - Aguti S, Gallus GN, Bianchi S, Salvatore S, Rubegni A, Berti G, Formichi P, De Stefano N, Malandrini A, Lopergolo D. Novel Biomarkers for Limb Girdle Muscular Dystrophy (LGMD). Cells. 2024;13(4):329. doi: 10.3390/cells13040329
 - Fougerousse F, Bullen P, Herasse M, Lindsay S, Richard I, Wilson D, Suel L, Durand M, Robson S, Abitbol M, Beckmann JS, Strachan T. Human-mouse differences in the embryonic expression patterns of developmental control genes and disease genes. Human Molecular Genetics. 2000;9(2):165—173. doi: 10.1093/hmg/9.2.165
 - Şahin İO, Karataş E, Demir M, Tan B, Per H, Özkul Y, Dündar M. A retrospective study on the clinical and molecular outcomes of calpainopathy in a Turkish patient cohort. Turkish Journal of Medical Sciences. 2023;54(1):86—98. doi: 10.55730/1300-0144.5769
 - Kramerova I, Torres JA, Eskin A, Nelson SF, Spencer MJ. Calpain 3 and CaMKIIβ signaling are required to induce HSP70 necessary for adaptive muscle growth after atrophy. Human Molecular Genetics. 2018;27:1642—1653. doi: 10.1093/hmg/ddy071
 - Lynch K, Fernandez G, Pappalardo A, Peluso JJ. Basic fibroblast growth factor inhibits apoptosis of spontaneously immortalized granulosa cells by regulating intracellular free calcium levels through a protein kinase Cdelta-dependent pathway. Endocrinology. 2000;141(11):4209—4217. doi: 10.1210/endo.141.11.7742
 - Villani KR, Zhong R, Henley-Beasley CS, Rastelli G, Boncompagni S, Barton ER, Wei-LaPierre L. Loss of calpain 3 dysregulates store-operated calcium entry and its exercise response in mice. BioRxiv. 2024:2024.01.12.575391. doi: 10.1101/2024.01.12.575391
 - Berridge MJ, Lipp P, Bootman MD. The versatility and universality of calcium signalling. Nature Reviews Molecular Cell Biology. 2000;1(1):11—21. doi: 10.1038/35036035
 - Lee HC, Walseth TF, Bratt GT, Hayes RN, Clapper DL. Structural determination of a cyclic metabolite of NAD+ with intracellular Ca2+-mobilizing activity. Journal of Biological Chemistry. 1989;264(3):1608—1615. PMID: 2912976
 - Ernst IM, Fliegert R, Guse AH. Adenine Dinucleotide Second Messengers and T-lymphocyte Calcium Signaling. Frontiers in Immunology. 2013;4:259. doi: 10.3389/fimmu.2013.00259
 - Baylor SM, Hollingworth S. Sarcoplasmic reticulum calcium release compared in slow-twitch and fast-twitch fibres of mouse muscle. Journal of Physiology. 2003;551(Pt1):125—138. doi: 10.1113/jphysiol.2003.041608
 - Galione A, Parrington J, Funnell T. Physiological roles of NAADP-mediated Ca2+ signaling. Science China Life Sciences. 2011;54(8):725—732. doi: 10.1007/s11427-011-4207-5
 - Guse AH. Enzymology of Ca2+-Mobilizing Second Messengers Derived from NAD: From NAD Glycohydrolases to (Dual) NADPH Oxidases. Cells. 2023;12(4):675. doi: 10.3390/cells12040675.
 - Lee HC, Aarhus R. A derivative of NADP mobilizes calcium stores insensitive to inositol trisphosphate and cyclic ADP-ribose. Journal of Biological Chemistry. 1995;270(5):2152—2157. doi: 10.1074/jbc.270.5.2152
 - Churchill GC, Okada Y, Thomas JM, Genazzani AA, Patel S, Galione A. NAADP mobilizes Ca(2+) from reserve granules, lysosome-related organelles, in sea urchin eggs. Cell. 2002;111(5):703—708. doi: 10.1016/s0092-8674 (02) 01082-6
 - Calcraft PJ, Ruas M, Pan Z, Cheng X, Arredouani A, Hao X, Tang J, Rietdorf K, Teboul L, Chuang KT, Lin P, Xiao R, Wang C, Zhu Y, Lin Y, Wyatt CN, Parrington J, Ma J, Evans AM, Galione A, Zhu MX. NAADP mobilizes calcium from acidic organelles through two-pore channels. Nature. 2009;459(7246):596—600. doi: 10.1038/nature08030
 - Aley PK, Singh N, Brailoiu GC, Brailoiu E, Churchill GC. Nicotinic acid adenine dinucleotide phosphate (NAADP) is a second messenger in muscarinic receptor-induced contraction of guinea pig trachea. Journal of Biological Chemistry. 2013;288(16):10986—10993. doi: 10.1074/jbc.M113.458620
 - Han Y, Weinman S, Boldogh I, Walker RK, Brasier AR. Tumor necrosis factor-alpha-inducible IkappaBalpha proteolysis mediated by cytosolic m-calpain. A mechanism parallel to the ubiquitin-proteasome pathway for nuclear factor-kappab activation. Journal of Biological Chemistry. 1999;274:787—794. doi: 10.1074/jbc.274.2.787
 - Iguchi-Hashimoto M, Usui T, Yoshifuji H, Shimizu M, Kobayashi S, Ito Y, Murakami K, Shiomi A, Yukawa N, Kawabata D, Nojima T, Ohmura K, Fujii T, Mimori T. Overexpression of a minimal domain of calpastatin suppresses IL‑6 production and Th17 development via reduced NF-κB and increased STAT5 signals. PLoS One. 2011;6: e27020. doi: 10.1371/journal.pone.0027020
 - Kishimoto A, Mikawa K, Hashimoto K, Yasuda I, Tanaka S, Tominaga M, Kuroda T, Nishizuka Y. Limited proteolysis of protein kinase C subspecies by calcium-dependent neutral protease (calpain). Journal of Biological Chemistry. 1989;264(7):4088—4092.
 - Vasilev F, Limatola N, Chun JT, Santella L. Contributions of suboolemmal acidic vesicles and microvilli to the intracellular Ca2+ increase in the sea urchin eggs at fertilization. International Journal of Biological Sciences. 2019;15(4):757—775. doi: 10.7150/ijbs.28461
 - Talbert EE, Smuder AJ, Min K, Kwon OS, Powers SK. Calpain and caspase‑3 play required roles in immobilization-induced limb muscle atrophy. Journal of Applied Physiology (1985). 2013;114(10):1482—1489. doi: 10.1152/japplphysiol.00925.2012
 - Lovochkina ED. Diagnostic and prognostic role of cardiac pathology multicomplex autoimmune biological markers. RUDN Journal of Medicine. 2023;27(1):71—82. doi: 10.22363/2313-0245-2023-27-1-71-82
 - Mandic A, Viktorsson K, Strandberg L, Heiden T, Hansson J, Linder S, Shoshan MC. Calpain-mediated Bid cleavage and calpain-independent Bak modulation: two separate pathways in cisplatin-induced apoptosis. Molecular and Cellular Biology. 2002;22(9):3003—3013. doi: 10.1128/MCB.22.9.3003-3013.2002
 - Kobayashi S, Yamashita K, Takeoka T, Ohtsuki T, Suzuki Y, Takahashi R, Yamamoto K, Kaufmann SH, Uchiyama T, Sasada M, Takahashi A. Calpain-mediated X-linked inhibitor of apoptosis degradation in neutrophil apoptosis and its impairment in chronic neutrophilic leukemia. Journal of Biological Chemistry. 2002;277(37):33968—33977. doi: 10.1074/jbc.M203350200
 - Bernardi P, Petronilli V, Di Lisa F, Forte M. A mitochondrial perspective on cell death. Trends in Biochemical Sciences. 2001;26(2):112—7. doi: 10.1016/s0968—0004(00)01745‑x
 - Todt F, Cakir Z, Reichenbach F, Emschermann F, Lauterwasser J, Kaiser A, Ichim G, Tait SW, Frank S, Langer HF, Edlich F. Differential retrotranslocation of mitochondrial Bax and Bak. EMBO Journal. 2015;34(1):67—80. doi: 10.15252/embj.201488806
 - Garrido C, Galluzzi L, Brunet M, Puig PE, Didelot C, Kroemer G. Mechanisms of cytochrome c release from mitochondria. Cell Death Differentiation. 2006;13(9):1423—1433. doi: 10.1038/sj.cdd.4401950
 - Polster BM, Basañez G, Etxebarria A, Hardwick JM, Nicholls DG. Calpain I induces cleavage and release of apoptosis-inducing factor from isolated mitochondria. Journal of Biological Chemistry. 2005;280(8):6447—54. doi: 10.1074/jbc.M413269200
 - Cregan SP, Dawson VL, Slack RS. Role of AIF in caspase-dependent and caspase-independent cell death. Oncogene. 2004;23(16):2785—2796. doi: 10.1038/sj.onc.1207517
 - Guo BS, Cheung KK, Yeung SS, Zhang BT, Yeung EW. Electrical stimulation influences satellite cell proliferation and apoptosis in unloading-induced muscle atrophy in mice. PLoS One. 2012;7(1): e30348. doi: 10.1371/journal.pone.0030348
 
Дополнительные файлы
				
			
						
					
						
						
						
									
