Effect of protatranes on the biosynthesis of extracellular enzymes of Candida ethanolica BKM Y-2300 T

Cover Page

Cite item

Full Text

Abstract

The study aims to explore the possibility of using synthetic biologically active compounds (protatranes) to increase the lipolytic and proteolytic activity of Candida ethanolica. Protatrane 1 (tris(2-hydroxyethyl) ammonium-4chlorophenyl-sulfanyl acetate) and protatrane 2 (tris(2-hydroxyethyl) ammonium-4-chlorophenyl-sulfonyl acetate) were added to the growth medium at trace concentrations of 1×10−6–1×10−8wt% separately and together. It was established that with the introduction to the growth medium, protatranes had a multidirectional effect on the biosynthesis of enzymes by Candida ethanolica yeast. This effect was dependent on the concentrations of these compounds, as well as on their separate or combined introduction. All the studied concentrations were found to be effective for lipase synthesis, as they improved enzyme synthesis by 1.7–8.6 times. The combined use of protatranes increased enzyme synthesis by 3.4–11.7 times. For protease formation, the combined introduction of the studied protatranes at a concentration of 10−6wt% was found to be the most effective, with enzyme synthesis reaching 184.8±7.02 U/mL in the culture broth. When co-introduced, the studied protatranes tris(2-hydroxyethyl) ammonium-4-chlorophenylsulfanyl acetate and tris(2-hydroxyethyl) ammonium-4-chlorophenyl-sulfonyl acetate can be used to increase the production efficiency of extracellular lipases and proteases by Candida ethanolica. The specific effect of protatranes was revealed to be the uneven dynamics of extracellular enzyme accumulation, manifested in the presence of sharp peaks during yeast cultivation. The reasons for this unevenness require further research.

About the authors

A. S. Kiryukhina

Irkutsk National Research Technical University

Email: alexandra.kirukhina@yandex.ru

T. S. Lozovaya

Irkutsk National Research Technical University

Email: tnike75@mail.ru

S. N. Adamovich

A.E. Favorsky Irkutsk Institute of Chemistry SB RAS

Email: mir@irioch.irk.ru

References

  1. Хоконова М.Б. Использование дополнительных ферментных препаратов при соложении // Известия Кабардино-Балкарского государственного аграрного университета им. В.М. Кокова. 2019. N 2. С. 87–90. EDN: GPGWPN.
  2. Вистовская В.П. Гидролитические ферменты в био-технологии сыра // Известия Алтайского государственного университета. 2012. N 3-2. С. 9–12. EDN: PMDMBB.
  3. Dos Santos Aguilar J.G., Sato H.H. Microbial proteases: production and application in obtaining protein hydrolysates // Food Research International. 2018. Vol. 103. P. 253–262. doi: 10.1016/j.foodres.2017.10.044.
  4. Bharathi D, Rajalakshmi G. Microbial lipases: an overview of screening, production and purification // Biocatalysis and Agricultural Biotechnology. 2019. Vol. 22. P. 101368. doi: 10.1016/j.bcab.2019.101368.
  5. Sharma K.M., Kumar R., Panwar S., Kumar A.. Microbial alkaline proteases: optimization of production parameters and their properties // Journal of Genetic Engineering and Biotechnology. 2017. Vol. 15, no. 1. P. 115–126. doi: 10.1016/j.jgeb.2017.02.001.
  6. Hasan M.J., Haque P., Rahman M.M. Protease enzyme based cleaner leather processing: a review // Journal of Cleaner Production. 2022. Vol. 365. P. 132826. doi: 10.1016/j.jclepro.2022.132826.
  7. Cao S., Song J., Li H., Wang K., Li Y., Li Y., et al. Improving characteristics of biochar produced from collagencontaining solid wastes based on protease application in leather production // Waste Management. 2020. Vol. 105. P. 531–539. doi: 10.1016/j.wasman.2020.02.043.
  8. Chen Y., Liao X., Zhang C., Kong X., Hua Y. Hydrolyzing behaviors of endogenous proteases on proteins in sesame milk and application for producing low-phytate sesame protein hydrolysate // Food Chemistry. 2022. Vol. 385. P. 132617. doi: 10.1016/j.foodchem.2022.132617.
  9. Rosenberg L., Lapid O., Bogdanov-Berezovsky A., Glesinger R., Krieger Y., Silberstein E., et al. Safety and efficacy of a proteolytic enzyme for enzymatic burn debridement: a preliminary report // Burns. 2004. Vol. 30, no. 8. P. 843–850. doi: 10.1016/j.burns.2004.04.010.
  10. Cogo F., Williams R., Burden R.E., Scott C.J. Application of nanotechnology to target and exploit tumour associated proteases // Biochimie. 2019. Vol. 166. P. 112–131. doi: 10.1016/j.biochi.2019.04.021.
  11. Gräwe A., Ranglack J., Weber W., Stein V. Engineering artificial signalling functions with proteases // Current Opinion in Biotechnology. 2020. Vol. 63. P. 1–7. doi: 10.1016/j.copbio.2019.09.017.
  12. Barzkar N. Marine microbial alkaline protease: an efficient and essential tool for various industrial applications // International Journal of Biological Macromolecules. 2020. Vol. 161. P. 1216–1229. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2020.06.072.
  13. Chandra P., Enespa, Singh R., Arora P.K. Microbial lipases and their industrial applications: a comprehensive review // Microbial Cell Factories. 2020. Vol. 19. P. 169. doi: 10.1186/s12934-020-01428-8.
  14. Ray A. Application of lipase in industry // Asian Journal of Pharmacy and Technology. 2012. Vol. 2, no. 2. P. 33–37.
  15. Salgado C.A., dos Santos C.I.A., Vanetti M.C.D. Microbial lipases: propitious biocatalysts for the food industry // Food Bioscience. 2022. Vol. 45. P. 101509. doi: 10.1016/j.fbio.2021.101509.
  16. Samer M. Biological and chemical wastewater treatment processes // Wastewater treatment engineering / ed. M. Samer. InTech, 2015. P. 1–50. doi: 10.5772/61250.
  17. Agobo K.U., Arazu V.A., Uzo K., Igwe C.N. Microbial lipases: a prospect for biotechnological industrial catalysis for green products: a review // Fermentation Technology. 2017. Vol. 6, no. 2. P. 144. doi: 10.4172/2167-7972.1000144.
  18. Porwal H.J., Mane A.V., Velhal S.G. Biodegradation of dairy effluent by using microbial isolates obtained from activated sludge // Water Resources and Industry. 2015. Vol. 9. P. 1–15. doi: 10.1016/j.wri.2014.11.002.
  19. Rabbani G., Ahmad E., Ahmad A., Khan R.H. Structural features, temperature adaptation and industrial applications of microbial lipases from psychrophilic, mesophilic and thermophilic origins // International Journal of Biological Macromolecules. 2023. Vol. 225. P. 822–839. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2022.11.146.
  20. Борисенко Е.Г., Мадзу О.Б., Пироговская Е.К., Маслова Т.А., Азанова А.А. Производство дрожжевых продуктов широкого профиля // Научный журнал НИУ ИТМО. Серия «Процессы и аппараты пищевых производств». 2019. N 1. С. 3–9. doi: 10.17586/2310-11642019-12-1-3-9. EDN: HETJHR.
  21. Mohedano M.T., Konzock O., Chen Y. Strategies to increase tolerance and robustness of industrial microorganisms // Synthetic and Systems Biotechnology. 2022. Vol. 7, no. 1. P. 533–540. doi: 10.1016/j.synbio.2021.12.009.
  22. Lario L.D., Pillaca-Pullo O.S., Sette L.D., Converti A., Casati P., Spampinato C., et al. Optimization of protease production and sequence analysis of the purified enzyme from the cold adapted yeast Rhodotorula mucilaginosa CBMAI 1528 // Biotechnology Reports. 2020. Vol. 28. P. e00546. doi: 10.1016/j.btre.2020.e00546.
  23. Chen Y., Wang L., Dai F., Tao M., Li X., Tan Z. Bio-stimulants application for bacterial metabolic activity promotion and sodium dodecysulfate degradation under copper stress // Chemosphere. 2019. Vol. 226. P. 736–743. doi: 10.1016/j.chemosphere.2019.03.180.
  24. Поморцев А.В., Дорофеев Н.В., Адамович С.Н., Оборина Е.Н. Влияние протатранов на физиологические параметры яровой пшеницы при хлоридном засолении // Известия вузов. Прикладная химия и биотехнология. 2022. Т. 12. N 3. С. 485–490. doi: 10.21285/22272925-2022-12-3-485-490. EDN: LTLFUE.
  25. Pavlova O.N., Adamovich S.N., Novikova A.S., Gor-shkov A.G., Izosimova O.N., Ushakov I.A., et al. Protatranes, effective growth biostimulants of hydrocarbon-oxidizing bacteria from Lake Baikal, Russia // Biotechnology Reports. 2019. Vol. 24. P. e00371. doi: 10.1016/j.btre.2019.e00371.
  26. Привалова Е.А., Тигунцева Н.П., Адамович С.Н., Мирсков Р.Г., Мирскова А.Н. Трис-(2-гидроксиэтил)аммониевые ионные жидкости – новые биостимуляторы роста спиртовых дрожжей Saccharomyces cerevisiae // Вестник Иркутского государственного технического университета. 2015. N 11. С. 136–141. EDN: VAUERR.
  27. Пат. № 2061751, Российская Федерация, МПК C12N 1/16, C12R 1/72. Штамм дрожжей Candida еthanolica – продуцент биомассы / Р.Н. Бравичева, А.Д. Сатрутдинов, В.М. Благодатская, Н.Б. Градова, В.К. Ерошин, Н.А. Салихова. Заявл. 13.04.1992; опубл. 10.06.1996.
  28. Карпенко Д.В., Житков В.В., Карязин С.А. Влияние нанопрепаратов на активность протеаз // Пиво и напитки. 2016. N 4. С. 46–49. EDN: WMZEZV.
  29. Стурова Ю.Г., Гришкова А.В. Исследование активности прегастральных липаз // Ползуновский вестник. 2019. N 4. С. 29–33. doi: 10.25712/ASTU.20728921.2019.04.007. EDN: ZVMNLT.
  30. Кирюхина А.С. Характеристика продуктивности дрожжей Candida ethanolica штамма BKM Y-2300 T // Известия Иркутского государственного университета. Серия «Биология. Экология». 2022. Т. 39. С. 3–14. doi: 10.26516/2073-3372.2022.39.3. EDN: KIIOKC.
  31. Гамаюрова В.С., Зиновьева М.Е., Чан Т.Т.Х., Васильева А.В. Влияние состава питательной среды на липолитическую активность дрожжей Yarrowia lipolytica // Бутлеровские сообщения. 2013. Т. 35. N 9. С. 71–77. EDN: RBZKXX.
  32. Шнайдер К.Л., Зиновьева М.Е., Гамаюрова В.С. Влияние компонентов питательной среды на биосинтез липазы дрожжами Yarrowia (Candida) lipolytica Y-3153 (ATCC 34088) // Вестник Пермского национального исследовательского политехнического университета. Химическая технология и биотехнология. 2021. N 3. С. 5–21. doi: 10.15593/2224-9400/2021.3.01. EDN: DTLUSI.
  33. Пат. № 2208633, Российская Федерация, МПК C12N 1/20, C12N 9/56, C12R 1/125. Штамм Bacillus subtilis P-1 – продуцент протеазы / Т.Н. Кузнецова, Р.С. Нафиков, М.М. Алсынбаев, В.Ф. Кулагин. Заявл. 14.11.2001: опубл. 20.07.2003.
  34. Пат. № 2272838, Российская Федерация, МПК C12N 1/20, C12N 9/14, C12R 1/07. Штамм бактерии Bacillus macerans BS-04 – продуцент пектиназ, протеазы, ксиланазы и амилазы / Г.Б. Бравова, Э.А. Шишкова, Т.Е. Смирнова, В.В. Бурмистрова, Е.А. Нестеренко, О.А. Полетаева. Заявл. 21.06.2004: опубл. 27.03.2006.
  35. Серба Е.М., Римарева Л.В., Погоржельская Н.С., Давыдкина В.Е., Поляков В.А. Биомасса мицелиальных грибов – субстрат для создания биологически активных добавок // Известия Уфимского научного центра РАН. 2016. N 3-1. С. 163–165. EDN: WJUOUT.
  36. Пат. № 2303066, Российская Федерация, МПК C12N 9/56, C12N 1/20, C12R 1/66. Штамм бактерий Bacillus licheniformis – продуцент щелочной протеазы / Н.В. Цурикова, Л.И. Нефедова, О.Н. Окунев, А.П. Синицын, В.М. Черноглазов, Т.А. Воейкова. Заявл. 14.11.2005: опубл. 20.07.2007.
  37. Мирскова А.Н., Адамович С.Н., Мирсков Р.Г., Воронков М.Г. Фармакологически активные соли и ионные жидкости на основе 2-гидроксиэтиламинов, арилхалькогенилуксусных кислот и эссенциальных металлов // Известия Академии наук. Серия химическая. 2014.
  38. Seter M., Thomson M.J., Stoimenovski J., MacFarlane D.R., Forsyth M. Dual active ionic liquids and organic salts for inhibition of microbially influenced corrosion // Chemical Communications. 2012. Vol. 48. P. 5983–5985. doi: 10.1039/c2cc32375c.

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download


Creative Commons License
This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.

Согласие на обработку персональных данных

 

Используя сайт https://journals.rcsi.science, я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных») даю согласие на обработку персональных данных на этом сайте (текст Согласия) и на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика» (текст Согласия).