Белковые сигнальные молекулы, влияющие на развитие механизмов врожденного иммунитета
- Авторы: Москалев А.В.1, Гумилевский Б.Ю.2, Апчел В.Я.2,3, Цыган В.Н.2
-
Учреждения:
- Военно-медицинская академия имени С.М. Кирова
- Военно-медицинская академия им. С.М. Кирова
- Российский государственный педагогический университет имени А.И. Герцена Минобрнауки России
- Выпуск: Том 24, № 2 (2022)
- Страницы: 353-362
- Раздел: Научные обзоры
- URL: https://journals.rcsi.science/1682-7392/article/view/100441
- DOI: https://doi.org/10.17816/brmma100441
- ID: 100441
Цитировать
Аннотация
Описаны основные белковые молекулы (стимулятор генов интерферонов, белки адаптеры, белки В-клеточной лимфомы 2, цинк-пальцевой противовирусный белок и другие), механизмы апоптоза, некроптоза, перфорация плазматических мембран киназоподобными белками смешанной линии, рибонуклеиновокислотная нейтрализация, обеспечивающих развитие врожденного иммунитета. Рассмотрены основные механизмы защиты, которые выработали вирусы на этапах эволюции. Приведены особенности развития механизмов апоптоза, аутофагии при новой коронавирусной инфекции, которые связаны с повышенной секрецией провоспалительных цитокинов и хемокинов, приводящей к выраженному повреждению клеток хозяина. Установлено, что сывороточные уровни ряда белков, образующихся при аутофагии, вызванной SARS-CoV-2, могут быть использованы для прогнозирования тяжести болезни. Это белок, ассоциированный с микротрубочками 1A/1B, белок секвестомы 1 и белок клеточной системы аутофагии — беклин-1. Описана многогранная роль интерферонов в ингибировании вирусной инфекции и особенности нарушения активирующих функций интерферонов при коронавирусной инфекции.
Ключевые слова
Полный текст
Открыть статью на сайте журналаОб авторах
Александр Витальевич Москалев
Военно-медицинская академия имени С.М. Кирова
Автор, ответственный за переписку.
Email: alexmav195223@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-3403-3850
SPIN-код: 8227-2647
доктор медицинских наук, профессор
Россия, Санкт-ПетербургБорис Юрьевич Гумилевский
Военно-медицинская академия им. С.М. Кирова
Email: 172602a@gmail.com
SPIN-код: 3428-7704
Scopus Author ID: 6602391269
ResearcherId: J-1841-2017
доктор медицинских наук, профессор
Россия, Cанкт-ПетербургВасилий Яковлевич Апчел
Военно-медицинская академия им. С.М. Кирова; Российский государственный педагогический университет имени А.И. Герцена Минобрнауки России
Email: apchelvya@mail.com
ORCID iD: 0000-0001-7658-4856
SPIN-код: 4978-0785
Scopus Author ID: 6507529350
ResearcherId: Е-8190-2019
доктор медицинских наук, профессор
Россия, Санкт-Петербург; Санкт-ПетербургВасилий Николаевич Цыган
Военно-медицинская академия им. С.М. Кирова
Email: vn-t@mail.ru
ORCID iD: 0000-0003-1199-0911
SPIN-код: 7215-6206
доктор медицинских наук, профессор
Россия, Санкт-ПетербургСписок литературы
- Medzhitov R. Recognition of microorganisms and activation of the immune response // Nature. 2007. Vol. 449. P. 819–826. doi: 10.1038/nature06246
- Hornung V., Hartmann R., Ablasser A., Hopfner K.-P. OAS proteins and cGAS: unifying concepts in sensing and responding to cytosolic nucleic acids // Nat Rev Immunol. 2014. Vol. 14. P. 521–528. doi: 10.1038/nri3719
- Sun L., Wu J., Du F., et al. Cyclic GMP-AMP synthase is a cytosolic DNA sensor that activates the type I interferon pathway // Science. 2013. Vol. 339, No. 6121 P. 786–791. doi: 10.1126/science.1232458
- Silverman R.H. Viral encounters with 2',5'-oligoadenylate synthetase and RNase L during the interferon antiviral response // J Virol. 2007. Vol. 81, No. 23. P. 12720–12729. doi: 10.1128/JVI.01471-07
- Thapa R.J., Ingram J.P., Ragan K.B., et al. DAI Senses Influenza A Virus Genomic RNA and Activates RIPK3-Dependent Cell Death // Cell Host Microbe. 2016. Vol. 20, No. 5. P. 674–681. doi: 10.1016/j.chom.2016.09.014
- Gitlin L., Barchet W., Gilfillan S., et al. Essential role of mda-5 in type I IFN responses to polyriboinosinic: polyribocytidylic acid and encephalomyocarditis picornavirus // Proc Natl Acad Sci USA. 2006. Vol. 103, No. 22. P. 8459–8464. doi: 10.1073/pnas.0603082103
- Grove J., Marsh M. The cell biology of receptor-mediated virus entry // J Cell Biol. 2011. Vol. 195, No. 7. P. 1071–1082. doi: 10.1083/jcb.201108131
- Finlay B.B., McFadden G. Anti-immunology: evasion of the host immune system by bacterial and viral pathogens // Cells. 2006. Vol. 124, No. 4. P. 767–782. doi: 10.1016/j.cell.2006.01.034
- Kumar H., Kawai T., Akira S. Pathogen recognition by the innate immune system // Int Rev Immunol. 2011. Vol. 30, No. 1. P. 16–34. doi: 10.3109/08830185.2010.529976
- Cullen B.R., Cherry S., tenOever B.R. Is RNA interference a physiologically relevant innate antiviral immune response in mammals? // Cell Host Microbe. 2013. Vol. 14, No. 4. P. 374–378. doi: 10.1016/j.chom.2013.09.011
- Zipfel C. Plant pattern-recognition receptors // Trends Immunol. 2014. Vol. 35, No. 7. P. 345–351. doi: 10.1016/j.it.2014.05.004
- Gay N.J., Gangloff M. Structure and function of Toll receptors and their ligands // Annu Rev Biochem. 2007. Vol. 76. P. 141–165. doi: 10.1146/annurev.biochem.76.060305.151318
- Trinchieri G., Sher A. Cooperation of Toll-like receptor signals in innate immune defence // Nat Rev Immunol. 2007. Vol. 7. P. 179–190. doi: 10.1038/nri2038
- Shroff A., Nazarko T.Y. The Molecular Interplay between Human Coronaviruses and Autophagy // Cells. 2021. Vol. 10, No. 8. P. 20–22. doi: 10.3390/cells10082022
- Reizis B. Plasmacytoid Dendritic Cells: Development, Regulation, and Function // Immunity. 2019. Vol. 50, No. 1. P. 37–50. doi: 10.1016/j.immuni.2018.12.027
- Ahmad L., Mostowy S., Sancho-Shimizu S. Autophagy-Virus Interplay: From Cell Biology to Human Disease // Front Cell Dev Biol. 2018. Vol. 19. Р. 155. doi: 10.3389/fcell.2018.00155
- Behzadi P., García-Perdomo H.A., Karpiński T.M. Toll-Like Receptors: General Molecular and Structural Biology // J Immunol Res. 2021. Vol. 2021. ID 9914854. doi: 10.1155/2021/9914854
- Bowie A.G. TRIM-ing down Tolls // Nat Immunol. 2008. Vol. 9. P. 348–350. doi: 10.1038/ni0408-348
- Diner B.A., Lum K.K., Javitt A., Cristea M.L. Interactions of the Antiviral Factor Interferon Gamma-Inducible Protein 16. NIFI16 Mediate Immune Signaling and Herpes Simplex Virus-1 Immunosuppression // Mol Cell Proteomics. 2015. Vol. 14, No. 9. P. 2341–2356. doi: 10.1074/mcp.M114.047068
- Takata M.A., Gonçalves-Carneiro D., Zang T.M., et al. CG dinucleotide suppression enables antiviral defence targeting non-self RNA // Nature. 2017. Vol. 550. P. 124–127. doi: 10.1038/nature24039
- Chahal J.S., Qi J., Flint S.J. The human adenovirus type 5 E1B 55 kDa protein obstructs inhibition of viral replication by type I interferon in normal human cells // PLoS Pathog. 2012. Vol. 8, No. 8. ID e1002853. doi: 10.1371/journal.ppat.1002853
- Towers G.J. The control of viral infection by tripartite motif proteins and cyclophilin A // Retrovirology. 2007. Vol. 4. P. 40–46. doi: 10.1186/1742-4690-4-40
- Hemann E.A., Green R., Turnbull J.B., et al. Interferon-λ modulates dendritic cells to facilitate T cell immunity during infection with influenza A virus // Nat Immunol. 2019. Vol. 20. P. 1035–1045. doi: 10.1038/s41590-019-0408-z
- Wu J., Sun L., Chen X., et al. Cyclic GMP-AMP is an endogenous second messenger in innate immune signaling by cytosolic DNA // Science. 2013. Vol. 339, No. 6121. P. 826–830. doi: 10.1126/science.1229963
- Kudchodkar S.B., Levine B. Viruses and autophagy // Rev Med Virol. 2009. Vol. 19, No. 6. P. 359–378. doi: 10.1002/rmv.630
- Kaiser S.M., Malik H.S., Emerman M. Restriction of an extinct retrovirus by the human TRIM5alpha antiviral protein // Science. 2007. Vol. 316, No. 5832. P. 1756–1758. doi: 10.1126/science.1140579
- Ma Z., Damania B. The cGAS-STING defense pathway and its counteraction by viruses // Cell Host Microbe. 2016. Vol. 19, No. 2. P. 150–158. doi: 10.1016/j.chom.2016.01.010
- Maillard P.V., van der Veen A.G., Poirier E.Z., e Sousa C.R. Slicing and dicing viruses: antiviral RNA interference in mammals // EMBO J. 2019. Vol. 38, No. 8. ID e100941. doi: 10.15252/embj.2018100941
- Lee H.K., Lund J.M., Ramanathan B., et al. Autophagy-dependent viral recognition by plasmacytoid dendritic cells // Science. 2007. Vol. 315, No. 5817. P. 1398–1401. doi: 10.1126/science.1136880
- van Gent M., Braem S.G.E., de Jong A., et al. Epstein-Barr virus large tegument protein BPLF1 contributes to innate immune evasion through interference with toll-like receptor signaling // PLoS Pathog. 2014. Vol. 10, No. 2. ID e1003960. doi: 10.1371/journal.ppat.1003960
Дополнительные файлы
![](/img/style/loading.gif)