Антибактериальные микроцины, класс II: научный обзор

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Вопрос использования в клинической медицине эффективных антибактериальных веществ, активных в отношении лекарственно-устойчивых микроорганизмов, сохраняет свою актуальность. Большинство публикаций по микроцинам показывает несомненную перспективность для дальнейшей разработки этих многочисленных природных соединений как фармакологических средств бактериального происхождения с разнонаправленным действием (антибактериальным, противовирусным, противоопухолевым и т.д.). Одной из особенностей свойств микроцинов является их специфическая ингибиторная активность в отношении грамотрицательных микроорганизмов (прежде всего, эшерихий, а также протеев, сальмонелл, псевдомонад и др.). В обзоре обобщены современные сведения об одной из групп микроцинов (класс II) для оценки их возможного применения в клинической медицине. Использованы источники из баз данных «Российский индекс научного цитирования», Web of Science, Scopus, PubMed.

Об авторах

Лариса Петровна Блинкова

Научно-исследовательский институт вакцин и сывороток имени И.И. Мечникова

Email: b.larus@mail.ru
ORCID iD: 0000-0003-0271-5934
SPIN-код: 9793-6601

д.б.н., профессор

Россия, Москва

Михаил Львович Альтшулер

Научно-исследовательский институт вакцин и сывороток имени И.И. Мечникова

Email: maltshuler8@gmail.com
ORCID iD: 0000-0003-3775-5792

к.б.н.

Россия, Москва

Андрей Юрьевич Миронов

Московский научно-исследовательский институт эпидемиологии и микробиологии имени Г.Н. Габричевского Роспотребнадзора; Федеральный научно-клинический центр специализированных видов медицинской помощи и медицинских технологий

Автор, ответственный за переписку.
Email: andy.60@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-8544-5230
SPIN-код: 9225-1560

д.м.н., профессор

Россия, Москва; Москва

Список литературы

  1. Pitout J.D.D., DeVinney R. Escherichia coli ST131: a multidrug-resistant clone primed for global domination [интернет]. F1000Research. 2017. Vol. 6. P. 195. doi: 10.12688/f1000research.10609.1 [дата обращения: 20.04.2023]. Доступ по ссылке: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/?term=Escherichia+coli+ST131%3A+a+multidrug-resistant+clone+primed+for+global+domination. pii: F1000 Faculty Rev-195. doi: 10.12688/f1000research.10609.1
  2. Manges A.R., Geum H.M., Guo A., et al. Global extraintestinal pathogenic Escherichia coli (ExPEC) lineages // Clin. Microbiol. Rev. 2019. Vol. 32, N 3. P. e00135-18 doi: 10.1128/CMR.00135-18
  3. World Health Organization [интернет]. Lack of new antibiotics threatens global efforts to contain drug-resistant infections // World Health Organization News Release. 2020 [дата обращения: 20.04.2023]. Доступ по ссылке: https://www.who.int/news-room/detail/17-01-2020-lack-of-new-antibiotics-threatens-global-efforts-to-contain-drug-resistant-infections.
  4. Arnison P.G., Bibb M.J., Bierbaum G., et al. Ribosomally synthesized and post-translationally modified peptide natural products: overview and recommendations for a universal nomenclature // Nat Prod Rep. 2013. Vol. 30, N 1. P. 108–60. doi: 10.1039/c2np20085f
  5. Tan S., Moore G., Nodwell J. Put a bow on it: knotted antibiotics take center stage // Antibiotics (Basel). 2019. Vol. 8, N 3. P. 117. doi: 10.3390/antibiotics8030117
  6. Collin F., Maxwell A. The microbial toxin microcin B17: Prospects for the development of new antibacterial agents // J Mol Biol. 2019. Vol. 431, N 18. P. 3400–3426. doi: 10.1016/j.jmb.2019.05.050
  7. Vassiliadis G., Destoumieux-Garzón G., Lombard C., Rebuffat S., Peduzzi J. Isolation and characterization of two members of the siderophore-microcin family, Microcins M and H47 // Antimicrobial agents and chemotherapy. 2010. Vol. 54, N 1. P. 288–297. doi: 10.1128/AAC.00744-09
  8. Martin P., Tronnet S., Garcie C., Oswald E. Interplay between siderophores and colibactin genotoxin in Escherichia coli // IUBMB Life. 2017. Vol. 69, N 6. doi: 10.1002/iub.1612.
  9. Thomas X., Destoumieux-Garzón D., Peduzzi J., et al. Siderophore peptide, a new type of post-translationally modified antibacterial peptide with potent activity // J Biol Chem. 2004. Vol. 279, N 27. P. 28233–28242. doi: 10.1074/jbc.M400228200
  10. Bister B., Bischoff D., Nicholson G.J., et al. The structure of salmochelins: C-glucosylated enterobactins of Salmonella enterica // BioMetals. 2004. Vol. 17. P. 471–481. doi: 10.1023/B:BIOM.0000029432.69418.6a
  11. Rebuffat S. Microcins. In: Kastin A., editor. Handbook of biologically active peptides. 2nd ed. Amsterdam : Elsevier/AP, 2013. P. 129–137.
  12. Rebuffat S. Microcins in action: amazing defence strategies of Enterobacteria // Biochem Soc Trans. 2012. Vol. 40, N 6. P. 1456–1462. doi: 10.1042/BST20120183
  13. Marcoleta A.E., Gutiérrez-Cortez S., Hurtado F., et al. The Ferric uptake regulator (Fur) and iron availability control the production and maturation of the antibacterial peptide microcin E492 // PLoS One. 2018. Vol. 13, N 8. P. e0200835 doi: 10.1371/journal.pone.0200835
  14. Sablé S., Duarte M., Bravo D., et al. Wild-type Escherichia coli producing microcins B17, D93, J25, and L; cloning of genes for microcin L production and immunity // Canadian J Microbiol. 2003. Vol. 49, N 5. P. 357–361. doi: 10.1139/w03-047
  15. Massip C., Branchu P., Bossuet-Greif N., et al. Deciphering the interplay between the genotoxic and probiotic activities of Escherichia coli Nissle 1917 // PLoS Pathogens. 2019. Vol. 15, N 9. P. e1008029. doi: 10.1371/journal.ppat.1008029
  16. Poey M.E., Azpiroz M.F., Laviña M. Comparative analysis of chromosome-encoded microcins // Antimicrobial agents and chemotherapy. 2006. Vol. 50, N 4. P. 1411–1418. doi: 10.1128/AAC.50.4.1411-1418.2006
  17. Zschüttig A., Zimmermann K., Blom J., et al. Identification and Characterization of Microcin S, a New Antibacterial Peptide Produced by Probiotic Escherichia coli G3/10 // PLoS One. 2012. Vol. 7, N 3. P. e33351. doi: 10.1371/journal.pone.0033351
  18. Lu S.Y., Graça T., Avillan J.J., Zhao Z., Call D.R. Microcin PDI inhibits antibiotic-resistant strains of Escherichia coli and Shigella through a mechanism of membrane disruption and protection by homotrimer self-immunity // Appl Environ Microbiol. 2019. Vol. 85, N 11. P. e00371-19. doi: 10.1128/AEM.00371-19
  19. Duquesne S., Destoumieux-Garzón D., Peduzzi J., Rebuffat S. Microcins, gene-encoded antibacterial peptides from enterobacteria // Natural Product Reports. 2007. Vol. 24, N 4. P. 708–734. doi: 10.1039/b516237h
  20. Green E.R., Mecsas J. Bacterial secretion systems: an overview // Microbiology Spectrum. 2016. Vol. 4, N 1. doi: 10.1128/microbiolspec.VMBF-0012-2015
  21. Smith T.J., Sondermann H., O’Toole G.A. Type 1 does the two-step: type 1 secretion substrates with a functional periplasmic intermediate // J Bacteriol. 2018. Vol. 200, N 18. P. e00168-18. doi: 10.1128/JB.00168-18
  22. Rodríguez E., Laviña M. The proton channel is the minimal structure of ATP synthase necessary and sufficient for microcin H47 antibiotic action // Antimicrob Agents Chemother. 2003. Vol. 47, N 1. P. 181–187. doi: 10.1128/AAC.47.1.181-187.2003
  23. Yang C.C., Konisky J. Colicin V-treated Escherichia coli does not generate membrane potential // J. Bacteriol. 1984. Vol. 158, N 2. P. 757–759. doi: 10.1128/jb.158.2.757-759.1984
  24. Berger E.A. Different mechanisms of energy coupling for the active transport of proline and glutamine in Escherichia coli // Proc Nat Acad Sci USA. 1973. Vol. 70, N 5. P. 1514–1518. doi: 10.1073/pnas.70.5.1514
  25. Cairney J., Higgins C.F., Booth I.R. Proline uptake through the major transport system of Salmonella typhimurium is coupled to sodium ions // J Bacteriol. 1984. Vol. 160, N 1. P. 22–27. doi: 10.1128/jb.160.1.22-27.1984
  26. Deutscher J., Aké F.M., Derkaoui M., et al. The bacterial phosphoenolpyruvate:carbohydrate phosphotransferase system: regulation by protein phosphorylation and phosphorylation-dependent protein-protein interactions // Microbiol Mol Biol Rev. 2014. Vol. 78, N 2. P. 231–256. doi: 10.1128/MMBR.00001-14
  27. Destoumieux-Garzón D., Thomas X., Santamaria M., et al. Microcin E492 antibacterial activity: evidence for a TonB-dependent inner membrane permeabilization on Escherichia coli // Mol microbiol. 2003. Vol. 49, N 4. P. 1031–1041. doi: 10.1046/j.1365-2958.2003.03610.x
  28. Morin N., Lanneluc I., Connil N., et al. Mechanism of nactericidal activity of microcin L in Escherichia coli and Salmonella enterica // Antimicrob agents and chemother. 2011. Vol. 55, N 3. P. 997–1007. doi: 10.1128/AAC.01217-10
  29. Nicholls D.G., Ferguson S.J. Cellular Bioenergetics, раздел 9.6.1. Ionophores and cells. In: Nicholls D.G., Ferguson S.J. Bioenergetics. 4th ed. Elsevier, 2013.
  30. Palmer J.D., Mortzfeld B.M., Piattelli E., et al. A class IIb microcin with potent activity against multidrug resistant Enterobacteriaceae // ACS Infect Dis. 2020. Vol. 6, N 4. P. 672–679. doi: 10.1021/acsinfecdis.9b00302
  31. Seo M.D., Won H.S., Kim J.H., Mishig-Ochir T., Lee B.J. Antimicrobial peptides for therapeutic applications: a review // Molecules. 2012. Vol. 17, N 10. P. 12276–12286. doi: 10.3390/molecules171012276
  32. Negash K.H., Norris J.K.S., Hodgkinson J.T. Siderophore — antibiotic conjugate design: new drugs for bad bugs? // Molecules. 2019. Vol. 24, N 18. P. 3314. doi: 10.3390/molecules24183314
  33. Azpiroz M.F., Laviña M. Modular structure of microcin H47 and colicin V // Antimicrob Agents Chemother. 2007. Vol. 51, N 7. P. 2412–2419. doi: 10.1128/AAC.01606-06
  34. Reis A. Challenges in chemical and recombinant peptide production processes [интернет]. ProteoBlog by Proteogenix [дата обращения: 20.04.2023]. Доступ по ссылке: https://www.proteogenix.science/scientific-corner/peptide-synthesis/challenges-in-chemical-and-recombinant-peptide-production-processes/.
  35. Gomez-Escribano J.P., Castro J.F., Razmilic V., et al. Heterologous expression of a cryptic gene cluster from Streptomyces leeuwenhoekii C34T yields a novel lasso peptide, leepeptin // Appl Environ Microbiol. 2019. Vol. 85, N 23. P. e01752–19. doi: 10.1128/AEM.01752-19
  36. Tietz J.I., Schwalen C.J., Patel P.S., et al. A new genome-mining tool redefines the lasso peptide biosynthetic landscape // Nat Chem Biol. 2017. Vol. 13. P. 470–478. doi: 10.1038/nchembio.2319
  37. Cameron A., Zaheer R., Adator E.H., et al. Bacteriocin occurrence and activity in Escherichia coli isolated from bovines and wastewater // Toxins (Basel). 2019. Vol. 11, N 8. P. 475. doi: 10.3390/toxins11080475
  38. Palmer J.D., Piattelli E., McCormick B.A., et al. Engineered probiotic for the inhibition of Salmonella via tetrathionate-induced production of microcin H47 // ACS Infect Dis. 2018. Vol. 4, N 1. P. 39–45. doi: 10.1021/acsinfecdis.7b00114
  39. Baquero F., Lanza V.F., Baquero M.R., et al. Microcins in Enterobacteriaceae: peptide antimicrobials in the eco-active intestinal chemosphere // Front Microbiol. 2019. Vol. 10. P. 2261. doi: 10.3389/fmicb.2019.02261
  40. de Lorenzo V. Isolation and characterization of microcin E 492 from Klebsiella pneumoniae // Arch Microbiol. 1984. Vol. 139. P. 72–75.
  41. Pons A.-M., Delalande F., Duarte M., et al. Genetic analysis and complete primary structure of microcin L // Antimicrob Agents Chemother. 2004. Vol. 48, N 2. P. 505–513. doi: 10.1128/AAC.48.2.505-513.2004
  42. Laviña M., Gaggero C., Moreno F. Microcin H47, a chromosome-encoded microcin antibiotic of Escherichia coli // J Bacteriol. 1990. Vol. 172, N 11. P. 6585–6588. doi: 10.1128/jb.172.11.6585-6588.1990.
  43. Park M.S., Kim J.I., Lee I., et al. Towards the Application of Human Defensins as Antivirals // Biomol Ther (Seoul). 2018. Vol. 26, N 3. P. 242–254. doi: 10.4062/biomolther.2017.172/
  44. Hetz C., Bono M.R., Barros L.F., Lagos R. Microcin E492, a channel-forming bacteriocin from Klebsiella pneumoniae, induces apoptosis in some human cell lines // Proc Natl Acad Sci USA. 2002. Vol. 99, N 5. P. 2696–2701. doi: 10.1073/pnas.052709699
  45. Varas M.A., Muñoz-Montecinos C., Kallens V., et al. Exploiting zebrafish xenografts for testing the in vivo antitumorigenic activity of microcin E492 against human colorectal cancer cells // Front Microbiol. 2020. Vol. 11. P. 405. doi: 10.3389/fmicb.2020.00405
  46. Shahnawaz M., Park K.-W., Mukherjee A., Diaz-Espinoza R., Soto C. Prion-like characteristics of the bacterial protein microcin E492 // Sci Rep. 2017. Vol. 7, N 1. P. 45720. doi: 10.1038/srep45720
  47. Aguilera P., Marcoleta A., Lobos-Ruiz P. et al. Identification of key amino acid residues modulating intracellular and in vitro microcin E492 amyloid formation // Front Microbiol. 2016. Vol. 7. P. 35. doi: 10.3389/fmicb.2016.00035

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Классификация микроцинов в соответствии с современными представлениями о пептидах рибосомного происхождения, обладающих противомикробной активностью [4]. РП — рибосомные пептиды.

Скачать (430KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Топологический вариант аминокислотной цепи пептида, получивший название «конфигурация лассо».

Скачать (391KB)
Метаданные

© ООО "Эко-вектор", 2023


 


Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».