Антибактериальные микроцины, класс II: научный обзор

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Вопрос использования в клинической медицине эффективных антибактериальных веществ, активных в отношении лекарственно-устойчивых микроорганизмов, сохраняет свою актуальность. Большинство публикаций по микроцинам показывает несомненную перспективность для дальнейшей разработки этих многочисленных природных соединений как фармакологических средств бактериального происхождения с разнонаправленным действием (антибактериальным, противовирусным, противоопухолевым и т.д.). Одной из особенностей свойств микроцинов является их специфическая ингибиторная активность в отношении грамотрицательных микроорганизмов (прежде всего, эшерихий, а также протеев, сальмонелл, псевдомонад и др.). В обзоре обобщены современные сведения об одной из групп микроцинов (класс II) для оценки их возможного применения в клинической медицине. Использованы источники из баз данных «Российский индекс научного цитирования», Web of Science, Scopus, PubMed.

Об авторах

Лариса Петровна Блинкова

Научно-исследовательский институт вакцин и сывороток имени И.И. Мечникова

Email: b.larus@mail.ru
ORCID iD: 0000-0003-0271-5934
SPIN-код: 9793-6601

д.б.н., профессор

Россия, Москва

Михаил Львович Альтшулер

Научно-исследовательский институт вакцин и сывороток имени И.И. Мечникова

Email: maltshuler8@gmail.com
ORCID iD: 0000-0003-3775-5792

к.б.н.

Россия, Москва

Андрей Юрьевич Миронов

Московский научно-исследовательский институт эпидемиологии и микробиологии имени Г.Н. Габричевского Роспотребнадзора; Федеральный научно-клинический центр специализированных видов медицинской помощи и медицинских технологий

Автор, ответственный за переписку.
Email: andy.60@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-8544-5230
SPIN-код: 9225-1560

д.м.н., профессор

Россия, Москва; Москва

Список литературы

  1. Pitout J.D.D., DeVinney R. Escherichia coli ST131: a multidrug-resistant clone primed for global domination [интернет]. F1000Research. 2017. Vol. 6. P. 195. doi: 10.12688/f1000research.10609.1 [дата обращения: 20.04.2023]. Доступ по ссылке: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/?term=Escherichia+coli+ST131%3A+a+multidrug-resistant+clone+primed+for+global+domination. pii: F1000 Faculty Rev-195. doi: 10.12688/f1000research.10609.1
  2. Manges A.R., Geum H.M., Guo A., et al. Global extraintestinal pathogenic Escherichia coli (ExPEC) lineages // Clin. Microbiol. Rev. 2019. Vol. 32, N 3. P. e00135-18 doi: 10.1128/CMR.00135-18
  3. World Health Organization [интернет]. Lack of new antibiotics threatens global efforts to contain drug-resistant infections // World Health Organization News Release. 2020 [дата обращения: 20.04.2023]. Доступ по ссылке: https://www.who.int/news-room/detail/17-01-2020-lack-of-new-antibiotics-threatens-global-efforts-to-contain-drug-resistant-infections.
  4. Arnison P.G., Bibb M.J., Bierbaum G., et al. Ribosomally synthesized and post-translationally modified peptide natural products: overview and recommendations for a universal nomenclature // Nat Prod Rep. 2013. Vol. 30, N 1. P. 108–60. doi: 10.1039/c2np20085f
  5. Tan S., Moore G., Nodwell J. Put a bow on it: knotted antibiotics take center stage // Antibiotics (Basel). 2019. Vol. 8, N 3. P. 117. doi: 10.3390/antibiotics8030117
  6. Collin F., Maxwell A. The microbial toxin microcin B17: Prospects for the development of new antibacterial agents // J Mol Biol. 2019. Vol. 431, N 18. P. 3400–3426. doi: 10.1016/j.jmb.2019.05.050
  7. Vassiliadis G., Destoumieux-Garzón G., Lombard C., Rebuffat S., Peduzzi J. Isolation and characterization of two members of the siderophore-microcin family, Microcins M and H47 // Antimicrobial agents and chemotherapy. 2010. Vol. 54, N 1. P. 288–297. doi: 10.1128/AAC.00744-09
  8. Martin P., Tronnet S., Garcie C., Oswald E. Interplay between siderophores and colibactin genotoxin in Escherichia coli // IUBMB Life. 2017. Vol. 69, N 6. doi: 10.1002/iub.1612.
  9. Thomas X., Destoumieux-Garzón D., Peduzzi J., et al. Siderophore peptide, a new type of post-translationally modified antibacterial peptide with potent activity // J Biol Chem. 2004. Vol. 279, N 27. P. 28233–28242. doi: 10.1074/jbc.M400228200
  10. Bister B., Bischoff D., Nicholson G.J., et al. The structure of salmochelins: C-glucosylated enterobactins of Salmonella enterica // BioMetals. 2004. Vol. 17. P. 471–481. doi: 10.1023/B:BIOM.0000029432.69418.6a
  11. Rebuffat S. Microcins. In: Kastin A., editor. Handbook of biologically active peptides. 2nd ed. Amsterdam : Elsevier/AP, 2013. P. 129–137.
  12. Rebuffat S. Microcins in action: amazing defence strategies of Enterobacteria // Biochem Soc Trans. 2012. Vol. 40, N 6. P. 1456–1462. doi: 10.1042/BST20120183
  13. Marcoleta A.E., Gutiérrez-Cortez S., Hurtado F., et al. The Ferric uptake regulator (Fur) and iron availability control the production and maturation of the antibacterial peptide microcin E492 // PLoS One. 2018. Vol. 13, N 8. P. e0200835 doi: 10.1371/journal.pone.0200835
  14. Sablé S., Duarte M., Bravo D., et al. Wild-type Escherichia coli producing microcins B17, D93, J25, and L; cloning of genes for microcin L production and immunity // Canadian J Microbiol. 2003. Vol. 49, N 5. P. 357–361. doi: 10.1139/w03-047
  15. Massip C., Branchu P., Bossuet-Greif N., et al. Deciphering the interplay between the genotoxic and probiotic activities of Escherichia coli Nissle 1917 // PLoS Pathogens. 2019. Vol. 15, N 9. P. e1008029. doi: 10.1371/journal.ppat.1008029
  16. Poey M.E., Azpiroz M.F., Laviña M. Comparative analysis of chromosome-encoded microcins // Antimicrobial agents and chemotherapy. 2006. Vol. 50, N 4. P. 1411–1418. doi: 10.1128/AAC.50.4.1411-1418.2006
  17. Zschüttig A., Zimmermann K., Blom J., et al. Identification and Characterization of Microcin S, a New Antibacterial Peptide Produced by Probiotic Escherichia coli G3/10 // PLoS One. 2012. Vol. 7, N 3. P. e33351. doi: 10.1371/journal.pone.0033351
  18. Lu S.Y., Graça T., Avillan J.J., Zhao Z., Call D.R. Microcin PDI inhibits antibiotic-resistant strains of Escherichia coli and Shigella through a mechanism of membrane disruption and protection by homotrimer self-immunity // Appl Environ Microbiol. 2019. Vol. 85, N 11. P. e00371-19. doi: 10.1128/AEM.00371-19
  19. Duquesne S., Destoumieux-Garzón D., Peduzzi J., Rebuffat S. Microcins, gene-encoded antibacterial peptides from enterobacteria // Natural Product Reports. 2007. Vol. 24, N 4. P. 708–734. doi: 10.1039/b516237h
  20. Green E.R., Mecsas J. Bacterial secretion systems: an overview // Microbiology Spectrum. 2016. Vol. 4, N 1. doi: 10.1128/microbiolspec.VMBF-0012-2015
  21. Smith T.J., Sondermann H., O’Toole G.A. Type 1 does the two-step: type 1 secretion substrates with a functional periplasmic intermediate // J Bacteriol. 2018. Vol. 200, N 18. P. e00168-18. doi: 10.1128/JB.00168-18
  22. Rodríguez E., Laviña M. The proton channel is the minimal structure of ATP synthase necessary and sufficient for microcin H47 antibiotic action // Antimicrob Agents Chemother. 2003. Vol. 47, N 1. P. 181–187. doi: 10.1128/AAC.47.1.181-187.2003
  23. Yang C.C., Konisky J. Colicin V-treated Escherichia coli does not generate membrane potential // J. Bacteriol. 1984. Vol. 158, N 2. P. 757–759. doi: 10.1128/jb.158.2.757-759.1984
  24. Berger E.A. Different mechanisms of energy coupling for the active transport of proline and glutamine in Escherichia coli // Proc Nat Acad Sci USA. 1973. Vol. 70, N 5. P. 1514–1518. doi: 10.1073/pnas.70.5.1514
  25. Cairney J., Higgins C.F., Booth I.R. Proline uptake through the major transport system of Salmonella typhimurium is coupled to sodium ions // J Bacteriol. 1984. Vol. 160, N 1. P. 22–27. doi: 10.1128/jb.160.1.22-27.1984
  26. Deutscher J., Aké F.M., Derkaoui M., et al. The bacterial phosphoenolpyruvate:carbohydrate phosphotransferase system: regulation by protein phosphorylation and phosphorylation-dependent protein-protein interactions // Microbiol Mol Biol Rev. 2014. Vol. 78, N 2. P. 231–256. doi: 10.1128/MMBR.00001-14
  27. Destoumieux-Garzón D., Thomas X., Santamaria M., et al. Microcin E492 antibacterial activity: evidence for a TonB-dependent inner membrane permeabilization on Escherichia coli // Mol microbiol. 2003. Vol. 49, N 4. P. 1031–1041. doi: 10.1046/j.1365-2958.2003.03610.x
  28. Morin N., Lanneluc I., Connil N., et al. Mechanism of nactericidal activity of microcin L in Escherichia coli and Salmonella enterica // Antimicrob agents and chemother. 2011. Vol. 55, N 3. P. 997–1007. doi: 10.1128/AAC.01217-10
  29. Nicholls D.G., Ferguson S.J. Cellular Bioenergetics, раздел 9.6.1. Ionophores and cells. In: Nicholls D.G., Ferguson S.J. Bioenergetics. 4th ed. Elsevier, 2013.
  30. Palmer J.D., Mortzfeld B.M., Piattelli E., et al. A class IIb microcin with potent activity against multidrug resistant Enterobacteriaceae // ACS Infect Dis. 2020. Vol. 6, N 4. P. 672–679. doi: 10.1021/acsinfecdis.9b00302
  31. Seo M.D., Won H.S., Kim J.H., Mishig-Ochir T., Lee B.J. Antimicrobial peptides for therapeutic applications: a review // Molecules. 2012. Vol. 17, N 10. P. 12276–12286. doi: 10.3390/molecules171012276
  32. Negash K.H., Norris J.K.S., Hodgkinson J.T. Siderophore — antibiotic conjugate design: new drugs for bad bugs? // Molecules. 2019. Vol. 24, N 18. P. 3314. doi: 10.3390/molecules24183314
  33. Azpiroz M.F., Laviña M. Modular structure of microcin H47 and colicin V // Antimicrob Agents Chemother. 2007. Vol. 51, N 7. P. 2412–2419. doi: 10.1128/AAC.01606-06
  34. Reis A. Challenges in chemical and recombinant peptide production processes [интернет]. ProteoBlog by Proteogenix [дата обращения: 20.04.2023]. Доступ по ссылке: https://www.proteogenix.science/scientific-corner/peptide-synthesis/challenges-in-chemical-and-recombinant-peptide-production-processes/.
  35. Gomez-Escribano J.P., Castro J.F., Razmilic V., et al. Heterologous expression of a cryptic gene cluster from Streptomyces leeuwenhoekii C34T yields a novel lasso peptide, leepeptin // Appl Environ Microbiol. 2019. Vol. 85, N 23. P. e01752–19. doi: 10.1128/AEM.01752-19
  36. Tietz J.I., Schwalen C.J., Patel P.S., et al. A new genome-mining tool redefines the lasso peptide biosynthetic landscape // Nat Chem Biol. 2017. Vol. 13. P. 470–478. doi: 10.1038/nchembio.2319
  37. Cameron A., Zaheer R., Adator E.H., et al. Bacteriocin occurrence and activity in Escherichia coli isolated from bovines and wastewater // Toxins (Basel). 2019. Vol. 11, N 8. P. 475. doi: 10.3390/toxins11080475
  38. Palmer J.D., Piattelli E., McCormick B.A., et al. Engineered probiotic for the inhibition of Salmonella via tetrathionate-induced production of microcin H47 // ACS Infect Dis. 2018. Vol. 4, N 1. P. 39–45. doi: 10.1021/acsinfecdis.7b00114
  39. Baquero F., Lanza V.F., Baquero M.R., et al. Microcins in Enterobacteriaceae: peptide antimicrobials in the eco-active intestinal chemosphere // Front Microbiol. 2019. Vol. 10. P. 2261. doi: 10.3389/fmicb.2019.02261
  40. de Lorenzo V. Isolation and characterization of microcin E 492 from Klebsiella pneumoniae // Arch Microbiol. 1984. Vol. 139. P. 72–75.
  41. Pons A.-M., Delalande F., Duarte M., et al. Genetic analysis and complete primary structure of microcin L // Antimicrob Agents Chemother. 2004. Vol. 48, N 2. P. 505–513. doi: 10.1128/AAC.48.2.505-513.2004
  42. Laviña M., Gaggero C., Moreno F. Microcin H47, a chromosome-encoded microcin antibiotic of Escherichia coli // J Bacteriol. 1990. Vol. 172, N 11. P. 6585–6588. doi: 10.1128/jb.172.11.6585-6588.1990.
  43. Park M.S., Kim J.I., Lee I., et al. Towards the Application of Human Defensins as Antivirals // Biomol Ther (Seoul). 2018. Vol. 26, N 3. P. 242–254. doi: 10.4062/biomolther.2017.172/
  44. Hetz C., Bono M.R., Barros L.F., Lagos R. Microcin E492, a channel-forming bacteriocin from Klebsiella pneumoniae, induces apoptosis in some human cell lines // Proc Natl Acad Sci USA. 2002. Vol. 99, N 5. P. 2696–2701. doi: 10.1073/pnas.052709699
  45. Varas M.A., Muñoz-Montecinos C., Kallens V., et al. Exploiting zebrafish xenografts for testing the in vivo antitumorigenic activity of microcin E492 against human colorectal cancer cells // Front Microbiol. 2020. Vol. 11. P. 405. doi: 10.3389/fmicb.2020.00405
  46. Shahnawaz M., Park K.-W., Mukherjee A., Diaz-Espinoza R., Soto C. Prion-like characteristics of the bacterial protein microcin E492 // Sci Rep. 2017. Vol. 7, N 1. P. 45720. doi: 10.1038/srep45720
  47. Aguilera P., Marcoleta A., Lobos-Ruiz P. et al. Identification of key amino acid residues modulating intracellular and in vitro microcin E492 amyloid formation // Front Microbiol. 2016. Vol. 7. P. 35. doi: 10.3389/fmicb.2016.00035

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Классификация микроцинов в соответствии с современными представлениями о пептидах рибосомного происхождения, обладающих противомикробной активностью [4]. РП — рибосомные пептиды.

Скачать (430KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Топологический вариант аминокислотной цепи пептида, получивший название «конфигурация лассо».

Скачать (391KB)
Метаданные

© ООО "Эко-вектор", 2023


 


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах