Synergistic Interaction of Arabinases of Different Types of Action in the Bioconversion of Sugar Beet Pulp and Apple Pomace

封面

如何引用文章

全文:

开放存取 开放存取
受限制的访问 ##reader.subscriptionAccessGranted##
受限制的访问 订阅存取

详细

The interaction of endoarabinase (endoA) with exo-type enzymes was studied during their joint hydrolysis of branched arabinane (BAra), sugar beet pulp (SBP) and apple pomace (AP). It was shown that mixtures of endoA with arabinofuranosidase (AF) or arabinoxylan-arabinofuranhydrolase (AXH) with endoA content of 20 and 40%, respectively, were the most effective in the hydrolysis of BAra. As a result of the optimization of the complex of arabinases, cellulases and pectinase, almost complete conversion of AP into monosaccharides (arabinose, glucose, fructose) was carried out. During the hydrolysis of SBP, the conversion rate of hemicellulose (arabinane) was more than 50%, cellulose – 75%.

作者简介

M. Semenova

Federal Research Center “Fundamentals of Biotechnology” of the Russian Academy of Sciences

编辑信件的主要联系方式.
Email: margs@mail.ru
Russia, 119071, Moscow

M. Kuryshkina

Lomonosov Moscow State University, Department of Chemistry

Email: margs@mail.ru
Russia, 119991, Moscow

A. Sinitsyn

Federal Research Center “Fundamentals of Biotechnology” of the Russian Academy of Sciences; Lomonosov Moscow State University, Department of Chemistry

Email: margs@mail.ru
Russia, 119071, Moscow; Russia, 119991, Moscow

参考

  1. Handbook of Food Enzymology. / Eds. J.R. Whitaker, A.G. Voragen, D.W.S. Wong. N.Y., Basel: Marcel Dekker. 2003. P. 832–833.
  2. Hemicellulose and Hemicellulases. / Eds. M.P. Coughlan, G.P. Hazlewood. London and Chapel Hill: Portland Press Research Monograph. 1993. P. 65–69.
  3. San R., Hughes S. // Carbohydrate Polymers. 1998. V. 36. P. 293–299. https://doi.org/10.1016/S0144-8617(97)00255-5
  4. Parmar I., Rupasinghe V.H.P. // Biores. Technol. 2013. V. 130. P. 613–620. https://doi.org/10.1016/j.biortech.2012.12.084
  5. Рубцова Е.А., Бушина Е.В., Рожкова А.М., Короткова О.Г., Немашкалов В.А., Кошелев А.В., Синицын А.П. // Прикл. биохимия и микробиология. 2015. Т. 51. № 5. С. 502–510. https://doi.org/10.7868/S0555109915050141
  6. Семенова М.В., Волков П.В., Рожкова А.М., Зоров И.Н., Синицын А.П. // Прикл. биохимия и микробиология. 2018. Т. 54. № 4. С. 375–384. https://doi.org/10.7868/S0555109918040062
  7. Синицына О.А., Бухтояров Ф.Е., Гусаков А.В., Окунев О.Н., Беккаревич А.О., Винецкий Ю.П., Синицын А.П. // Биохимия. 2003. Т. 68. № 11. С. 1494–1505. https://doi.org/10.1023/b:biry.0000009134.48246.7e
  8. Синицына О.А., Федорова Е.А., Семенова М.В., Гусаков А.В., Соколова Л.М., Бубнова Т.М. и др. // Биохимия. 2007. Т. 72. № 5. С. 699–706.
  9. Синицын А.П., Синицына О.А., Рожкова А.М. // Биотехнология. 2021. Т. 36. № 6. С. 24–41. https://doi.org/10.21519/0234-2758-2020-36-6-24-41
  10. Morozova V.V., Gusakov A.V., Andrianov R.M., Pravilnikov A.G., Osipov D.O., Sinitsyn A.P. // Biotechnol. J. 2010. V. 5. № 8. P. 871–880. https://doi.org/10.1002/biot.201000050
  11. Dotsenko G.S., Gusakov A.V., Rozhkova A.M., Korotkova O.G., Sinitsyn A.P. // Process Biochem. 2015. V. 50. P. 1258–1263. https://doi.org/10.1016/j.procbio.2015.05.008
  12. Матыс В.Ю., Бубнова Т.В., Кошелев А.В., Вельков В.В., Окунев О.Н., Бравова Г.Б. и др. // Микробные биокатализаторы и перспективы развития ферментных технологий в перерабатывающих отраслях АПК. М.: Пищепромиздат, 2004. С. 33.
  13. Синицын А.П., Черноглазов В.М., Гусаков А.В. // Итоги науки и техники. М.: ВИНИТИ, Биотехнология. 1990. № 25. С. 148.
  14. Collmer A., Reid J.L., Mount M.S. // Methods in Enzymol. / Ed. D.L. Purich. San Diego: Academic Press, 1988. P. 329–335.
  15. Gusakov A.V., Semenova M.V., Sinitsyn A.P. // J. Anal. Chem. 2010. V. 65. P. 1446–1461. https://doi.org/10.1134/S1061934810140030
  16. Dotsenko A.S., Gusakov A.V., Rozhkova A.M., Sinitsyna O.A., Shashkov I., Sinitsyn A.P. // Biotech. 2018. V. 8. P. 396–399. https://doi.org/10.1007/s13205-018-1419-4
  17. Пaтeнт PФ. 2008. №RU2391402C2.
  18. Семенова М.В., Зоров И.Н., Синицын А.П., Степанов Н.А., Ефременко Е.Н., Сенько О.В., Щербаков С.С. // Хранение и переработка сельхозсырья. 2009. № 4. С. 72–74.
  19. Noro S., Takahashi T., Ichita J., Muranaka Y., Kato Y. // Transactions of the Materials Research Society of Japan. 2008. V. 33. № 4. P. 1173–1175. https://doi.org/10.14723/tmrsj.33.1173
  20. Diaz A.B., Marzo C., Caro I., de Ory I., Blandino A. // Bioresour. Technol. 2017. V. 225. P. 225–233. https://doi.org/10.1016/j.biortech.2016.11.024
  21. Gama1 R., Van Dyk J.S., Pletschke B.I. // Biotech. 2015. V. 5. P. 1075–1087. https://doi.org/10.1007/s13205-015-0312-7
  22. Семенова М.В., Рожкова А.М., Осипов Д.О., Сатрутдинов А.Д., Синицына О.А., Рубцова Е.А. и др. // Прикл. биохим. и микробиол. 2019. Т. 55. № 6. С. 586–593. https://doi.org/10.1134/S0555109919050118

补充文件

附件文件
动作
1. JATS XML
下载
2.

下载 (809KB)
索引源数据

版权所有 © М.В. Семенова, М.С. Курышкина, А.П. Синицын, 2023

##common.cookie##