Synergistic Interaction of Arabinases of Different Types of Action in the Bioconversion of Sugar Beet Pulp and Apple Pomace

Мұқаба

Дәйексөз келтіру

Толық мәтін

Ашық рұқсат Ашық рұқсат
Рұқсат жабық Рұқсат берілді
Рұқсат жабық Тек жазылушылар үшін

Аннотация

The interaction of endoarabinase (endoA) with exo-type enzymes was studied during their joint hydrolysis of branched arabinane (BAra), sugar beet pulp (SBP) and apple pomace (AP). It was shown that mixtures of endoA with arabinofuranosidase (AF) or arabinoxylan-arabinofuranhydrolase (AXH) with endoA content of 20 and 40%, respectively, were the most effective in the hydrolysis of BAra. As a result of the optimization of the complex of arabinases, cellulases and pectinase, almost complete conversion of AP into monosaccharides (arabinose, glucose, fructose) was carried out. During the hydrolysis of SBP, the conversion rate of hemicellulose (arabinane) was more than 50%, cellulose – 75%.

Авторлар туралы

M. Semenova

Federal Research Center “Fundamentals of Biotechnology” of the Russian Academy of Sciences

Хат алмасуға жауапты Автор.
Email: margs@mail.ru
Russia, 119071, Moscow

M. Kuryshkina

Lomonosov Moscow State University, Department of Chemistry

Email: margs@mail.ru
Russia, 119991, Moscow

A. Sinitsyn

Federal Research Center “Fundamentals of Biotechnology” of the Russian Academy of Sciences; Lomonosov Moscow State University, Department of Chemistry

Email: margs@mail.ru
Russia, 119071, Moscow; Russia, 119991, Moscow

Әдебиет тізімі

  1. Handbook of Food Enzymology. / Eds. J.R. Whitaker, A.G. Voragen, D.W.S. Wong. N.Y., Basel: Marcel Dekker. 2003. P. 832–833.
  2. Hemicellulose and Hemicellulases. / Eds. M.P. Coughlan, G.P. Hazlewood. London and Chapel Hill: Portland Press Research Monograph. 1993. P. 65–69.
  3. San R., Hughes S. // Carbohydrate Polymers. 1998. V. 36. P. 293–299. https://doi.org/10.1016/S0144-8617(97)00255-5
  4. Parmar I., Rupasinghe V.H.P. // Biores. Technol. 2013. V. 130. P. 613–620. https://doi.org/10.1016/j.biortech.2012.12.084
  5. Рубцова Е.А., Бушина Е.В., Рожкова А.М., Короткова О.Г., Немашкалов В.А., Кошелев А.В., Синицын А.П. // Прикл. биохимия и микробиология. 2015. Т. 51. № 5. С. 502–510. https://doi.org/10.7868/S0555109915050141
  6. Семенова М.В., Волков П.В., Рожкова А.М., Зоров И.Н., Синицын А.П. // Прикл. биохимия и микробиология. 2018. Т. 54. № 4. С. 375–384. https://doi.org/10.7868/S0555109918040062
  7. Синицына О.А., Бухтояров Ф.Е., Гусаков А.В., Окунев О.Н., Беккаревич А.О., Винецкий Ю.П., Синицын А.П. // Биохимия. 2003. Т. 68. № 11. С. 1494–1505. https://doi.org/10.1023/b:biry.0000009134.48246.7e
  8. Синицына О.А., Федорова Е.А., Семенова М.В., Гусаков А.В., Соколова Л.М., Бубнова Т.М. и др. // Биохимия. 2007. Т. 72. № 5. С. 699–706.
  9. Синицын А.П., Синицына О.А., Рожкова А.М. // Биотехнология. 2021. Т. 36. № 6. С. 24–41. https://doi.org/10.21519/0234-2758-2020-36-6-24-41
  10. Morozova V.V., Gusakov A.V., Andrianov R.M., Pravilnikov A.G., Osipov D.O., Sinitsyn A.P. // Biotechnol. J. 2010. V. 5. № 8. P. 871–880. https://doi.org/10.1002/biot.201000050
  11. Dotsenko G.S., Gusakov A.V., Rozhkova A.M., Korotkova O.G., Sinitsyn A.P. // Process Biochem. 2015. V. 50. P. 1258–1263. https://doi.org/10.1016/j.procbio.2015.05.008
  12. Матыс В.Ю., Бубнова Т.В., Кошелев А.В., Вельков В.В., Окунев О.Н., Бравова Г.Б. и др. // Микробные биокатализаторы и перспективы развития ферментных технологий в перерабатывающих отраслях АПК. М.: Пищепромиздат, 2004. С. 33.
  13. Синицын А.П., Черноглазов В.М., Гусаков А.В. // Итоги науки и техники. М.: ВИНИТИ, Биотехнология. 1990. № 25. С. 148.
  14. Collmer A., Reid J.L., Mount M.S. // Methods in Enzymol. / Ed. D.L. Purich. San Diego: Academic Press, 1988. P. 329–335.
  15. Gusakov A.V., Semenova M.V., Sinitsyn A.P. // J. Anal. Chem. 2010. V. 65. P. 1446–1461. https://doi.org/10.1134/S1061934810140030
  16. Dotsenko A.S., Gusakov A.V., Rozhkova A.M., Sinitsyna O.A., Shashkov I., Sinitsyn A.P. // Biotech. 2018. V. 8. P. 396–399. https://doi.org/10.1007/s13205-018-1419-4
  17. Пaтeнт PФ. 2008. №RU2391402C2.
  18. Семенова М.В., Зоров И.Н., Синицын А.П., Степанов Н.А., Ефременко Е.Н., Сенько О.В., Щербаков С.С. // Хранение и переработка сельхозсырья. 2009. № 4. С. 72–74.
  19. Noro S., Takahashi T., Ichita J., Muranaka Y., Kato Y. // Transactions of the Materials Research Society of Japan. 2008. V. 33. № 4. P. 1173–1175. https://doi.org/10.14723/tmrsj.33.1173
  20. Diaz A.B., Marzo C., Caro I., de Ory I., Blandino A. // Bioresour. Technol. 2017. V. 225. P. 225–233. https://doi.org/10.1016/j.biortech.2016.11.024
  21. Gama1 R., Van Dyk J.S., Pletschke B.I. // Biotech. 2015. V. 5. P. 1075–1087. https://doi.org/10.1007/s13205-015-0312-7
  22. Семенова М.В., Рожкова А.М., Осипов Д.О., Сатрутдинов А.Д., Синицына О.А., Рубцова Е.А. и др. // Прикл. биохим. и микробиол. 2019. Т. 55. № 6. С. 586–593. https://doi.org/10.1134/S0555109919050118

Қосымша файлдар

Қосымша файлдар
Әрекет
1. JATS XML
Жүктеу
2.

Жүктеу (809KB)
Метадеректер

© М.В. Семенова, М.С. Курышкина, А.П. Синицын, 2023

Осы сайт cookie-файлдарды пайдаланады

Біздің сайтты пайдалануды жалғастыра отырып, сіз сайттың дұрыс жұмыс істеуін қамтамасыз ететін cookie файлдарын өңдеуге келісім бересіз.< / br>< / br>cookie файлдары туралы< / a>