Синергетическое взаимодействие арабиназ разного типа действия при биоконверсии свекловичного жома и яблочных выжимок

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Изучено взаимодействие эндоарабиназы (эндоА) с ферментами экзо-типа действия при совместном гидролизе разветвленного арабинана (РАра), свекловичного жома (СЖ) и яблочных выжимок (ЯВ). Показано, что при гидролизе РАра наиболее эффективными были смеси эндоА с арабинофуранозидазой (АФ) или арабиноксилан-арабинофурангидролазой (АКГ) с содержанием эндоА 20 и 40% соответственно. В результате оптимизации комплекса арабиназ, целлюлаз и пектиназы осуществлен практически полный гидролиз ЯВ в моносахариды (арабинозу, глюкозу, фруктозу). При гидролизе СЖ степень конверсии гемицеллюлозы (арабинана) составила более 50%, целлюлозы – 75%.

Об авторах

М. В. Семенова

Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: margs@mail.ru
Россия, 119071, Москва

М. С. Курышкина

Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, химический факультет

Email: margs@mail.ru
Россия, 119991, Москва

А. П. Синицын

Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН; Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, химический факультет

Email: margs@mail.ru
Россия, 119071, Москва; Россия, 119991, Москва

Список литературы

  1. Handbook of Food Enzymology. / Eds. J.R. Whitaker, A.G. Voragen, D.W.S. Wong. N.Y., Basel: Marcel Dekker. 2003. P. 832–833.
  2. Hemicellulose and Hemicellulases. / Eds. M.P. Coughlan, G.P. Hazlewood. London and Chapel Hill: Portland Press Research Monograph. 1993. P. 65–69.
  3. San R., Hughes S. // Carbohydrate Polymers. 1998. V. 36. P. 293–299. https://doi.org/10.1016/S0144-8617(97)00255-5
  4. Parmar I., Rupasinghe V.H.P. // Biores. Technol. 2013. V. 130. P. 613–620. https://doi.org/10.1016/j.biortech.2012.12.084
  5. Рубцова Е.А., Бушина Е.В., Рожкова А.М., Короткова О.Г., Немашкалов В.А., Кошелев А.В., Синицын А.П. // Прикл. биохимия и микробиология. 2015. Т. 51. № 5. С. 502–510. https://doi.org/10.7868/S0555109915050141
  6. Семенова М.В., Волков П.В., Рожкова А.М., Зоров И.Н., Синицын А.П. // Прикл. биохимия и микробиология. 2018. Т. 54. № 4. С. 375–384. https://doi.org/10.7868/S0555109918040062
  7. Синицына О.А., Бухтояров Ф.Е., Гусаков А.В., Окунев О.Н., Беккаревич А.О., Винецкий Ю.П., Синицын А.П. // Биохимия. 2003. Т. 68. № 11. С. 1494–1505. https://doi.org/10.1023/b:biry.0000009134.48246.7e
  8. Синицына О.А., Федорова Е.А., Семенова М.В., Гусаков А.В., Соколова Л.М., Бубнова Т.М. и др. // Биохимия. 2007. Т. 72. № 5. С. 699–706.
  9. Синицын А.П., Синицына О.А., Рожкова А.М. // Биотехнология. 2021. Т. 36. № 6. С. 24–41. https://doi.org/10.21519/0234-2758-2020-36-6-24-41
  10. Morozova V.V., Gusakov A.V., Andrianov R.M., Pravilnikov A.G., Osipov D.O., Sinitsyn A.P. // Biotechnol. J. 2010. V. 5. № 8. P. 871–880. https://doi.org/10.1002/biot.201000050
  11. Dotsenko G.S., Gusakov A.V., Rozhkova A.M., Korotkova O.G., Sinitsyn A.P. // Process Biochem. 2015. V. 50. P. 1258–1263. https://doi.org/10.1016/j.procbio.2015.05.008
  12. Матыс В.Ю., Бубнова Т.В., Кошелев А.В., Вельков В.В., Окунев О.Н., Бравова Г.Б. и др. // Микробные биокатализаторы и перспективы развития ферментных технологий в перерабатывающих отраслях АПК. М.: Пищепромиздат, 2004. С. 33.
  13. Синицын А.П., Черноглазов В.М., Гусаков А.В. // Итоги науки и техники. М.: ВИНИТИ, Биотехнология. 1990. № 25. С. 148.
  14. Collmer A., Reid J.L., Mount M.S. // Methods in Enzymol. / Ed. D.L. Purich. San Diego: Academic Press, 1988. P. 329–335.
  15. Gusakov A.V., Semenova M.V., Sinitsyn A.P. // J. Anal. Chem. 2010. V. 65. P. 1446–1461. https://doi.org/10.1134/S1061934810140030
  16. Dotsenko A.S., Gusakov A.V., Rozhkova A.M., Sinitsyna O.A., Shashkov I., Sinitsyn A.P. // Biotech. 2018. V. 8. P. 396–399. https://doi.org/10.1007/s13205-018-1419-4
  17. Пaтeнт PФ. 2008. №RU2391402C2.
  18. Семенова М.В., Зоров И.Н., Синицын А.П., Степанов Н.А., Ефременко Е.Н., Сенько О.В., Щербаков С.С. // Хранение и переработка сельхозсырья. 2009. № 4. С. 72–74.
  19. Noro S., Takahashi T., Ichita J., Muranaka Y., Kato Y. // Transactions of the Materials Research Society of Japan. 2008. V. 33. № 4. P. 1173–1175. https://doi.org/10.14723/tmrsj.33.1173
  20. Diaz A.B., Marzo C., Caro I., de Ory I., Blandino A. // Bioresour. Technol. 2017. V. 225. P. 225–233. https://doi.org/10.1016/j.biortech.2016.11.024
  21. Gama1 R., Van Dyk J.S., Pletschke B.I. // Biotech. 2015. V. 5. P. 1075–1087. https://doi.org/10.1007/s13205-015-0312-7
  22. Семенова М.В., Рожкова А.М., Осипов Д.О., Сатрутдинов А.Д., Синицына О.А., Рубцова Е.А. и др. // Прикл. биохим. и микробиол. 2019. Т. 55. № 6. С. 586–593. https://doi.org/10.1134/S0555109919050118

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2.

Скачать (809KB)
Метаданные

© М.В. Семенова, М.С. Курышкина, А.П. Синицын, 2023

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах