Птичий грипп: «по ком звонит колокол»?

Обложка
  • Авторы: Жирнов О.П.1,2, Львов Д.К.1
  • Учреждения:
    1. Институт вирусологии имени Д.И. Ивановского ФГБУ «Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии имени почетного академика Н.Ф. Гамалеи», Минздрава России
    2. Русско-немецкая академия медико-социальных и биотехнологических наук, Инновационный центр Сколково
  • Выпуск: Том 69, № 2 (2024)
  • Страницы: 101-118
  • Раздел: РЕДАКЦИОННАЯ КОНЦЕПЦИЯ
  • URL: https://journals.rcsi.science/0507-4088/article/view/256872
  • DOI: https://doi.org/10.36233/10.36233/0507-4088-213
  • EDN: https://elibrary.ru/gtekdx
  • ID: 256872

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Семейство Orthomyxoviridae состоит из 9 родов, включая Alphainfluenza viruses, куда входят вирусы гриппа птиц. У двух субтипов ‒ Н5 и Н7 ‒ помимо обычных низковирулентных штаммов описана особая разновидность высоковирулентного вируса птиц, способного вызывать заболеваемость у птиц с летальностью выше 60%. Эти и ряд других разновидностей вируса гриппа, тесно связанных с птицами, принято обозначать термином «птичий вирус гриппа». Различие высоко- (HPAI) и низковирулентных (LPAI) вирусов гриппа обусловлено структурой аргининсодержащего сайта протеолитической активации в белке НА. Вирус высоковирулентного птичьего гриппа Н5 выявлен около 100 лет назад и на протяжении этого времени вызывает эпизоотии среди диких и домашних птиц, и лишь несколько локальных эпизодов болезни зарегистрированы среди людей с начала XXI в. В последние годы зафиксирован резкий подъем заболеваемости птиц высоковирулентным вирусом Н5N1 (клайд h2.3.4.4b) на всех континентах планеты, сопровождающийся переходом вируса на разные виды млекопитающих. Регистрируемая глобальная смертность среди домашних и сельскохозяйственных птиц от данного субтипа приближается к уровню 1 млрд особей. Опасным эпидемическим фактором становятся участившиеся вспышки птичьего гриппа с высокой летальностью среди млекопитающих, в частности морских львов и тюленей в Северной и Южной Америке, норок и пушных зверей в Испании и Финляндии, домашних и уличных кошек в Польше. Изолированные от млекопитающих штаммы птичьего гриппа H5N1 клайда h2.3.4.4b имеют признаки частичной адаптации к организму человека в генах РВ2, NP, HA, NA, играющих главную роль в регуляции аэрозольной трансмиссии и круга хозяев вируса. Создавшаяся ситуация представляет реальную угрозу предадаптации вируса в организме млекопитающих как промежуточных хозяев с последующим переходом предадаптированного вируса в популяцию людей и формированием пандемии с катастрофическими последствиями.

Об авторах

Олег Петрович Жирнов

Институт вирусологии имени Д.И. Ивановского ФГБУ «Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии имени почетного академика Н.Ф. Гамалеи», Минздрава России; Русско-немецкая академия медико-социальных и биотехнологических наук, Инновационный центр Сколково

Email: zhirnov@inbox.ru
ORCID iD: 0000-0002-3192-8405

чл.-корр. РАН, доктор биол. наук, профессор, руководитель лаборатории вирусного патогенеза

Россия, 123098, Москва; 109029, Москва

Дмитрий Константинович Львов

Институт вирусологии имени Д.И. Ивановского ФГБУ «Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии имени почетного академика Н.Ф. Гамалеи», Минздрава России

Автор, ответственный за переписку.
Email: dk_lvov@mail.ru
ORCID iD: 0000-0001-8176-6582

академик РАН, доктор мед. наук, профессор, главный научный сотрудник

Россия, 123098, Москва

Список литературы

  1. Walker P.J., Siddell S.G., Lefkowitz E.J., Mushegian A.R., Adriaenssens E.M., Alfenas-Zerbini P., et al. Recent changes to virus taxonomy ratified by the International Committee on Taxonomy of Viruses (2022). Arch. Virol. 2022; 167(11): 2429–40. https://doi.org/10.1007/s00705-022-05516-5
  2. Klemm C., Boergeling Y., Ludwig S., Ehrhardt C. Immunomodulatory Nonstructural Proteins of Influenza A Viruses. Trends. Microbiol. 2018; 26(7): 624–36. https://doi.org/10.1016/j.tim.2017.12.006
  3. Abdelwhab E.M., Mettenleiter T.C. Zoonotic Animal Influenza Virus and Potential Mixing Vessel Hosts. Viruses. 2023; 15(4): 980. https://doi.org/10.3390/v15040980
  4. Sanjuán R., Domingo-Calap P. Mechanisms of viral mutation. Cell Mol. Life Sci. 2016; 73(23): 4433–48. https://doi.org/10.1007/s00018-016-2299-6
  5. Львов Д.К., Гулюкин М.Ю., Забережный А.Д., Гулюкин А.М. Формирование популяционного генофонда потенциально угрожающих биобезопасности зоонозных вирусов. Вопросы вирусологии. 2020; 65(5): 243–58. https://doi.org/10.36233/0507-4088-2020-65-5-1 https://elibrary.ru/kprmam
  6. Brüssow H. The beginning and ending of a respiratory viral pandemic-lessons from the Spanish flu. Microb. Biotechnol. 2022; 15(5): 1301–17. https://doi.org/10.1111/1751-7915.14053
  7. Romero-Tejeda A., Capua I. Virus-specific factors associated with zoonotic and pandemic potential. Influenza Other Respir. Viruses. 2013; 7(Suppl. 2): 4–14. https://doi.org/10.1111/irv.12075
  8. Lvov D.K. Circulation of Influenza viruses in natural biocenosis. In: Viruses and Environment. Academic Press; 1978; 18: 351–80.
  9. Lvov D.K., Zhdanov V.M. Circulation of influenza viruses genes in the biosphere. Sov. Med. Rev. Virol. 1987; (1): 129–52.
  10. Lvov D.K. Influenza A viruses – a sum of populations with a common protected gene pool. Sov. Med. Rev. Virol. 1987; (2): 15–37.
  11. Palese P., Shaw M.L. Orthomyxoviridae: the viruses and their replication. In: Knipe D.M., Howley P.M., eds. Fields Virology. Lippincott Williams & Wilkins; 2007: 1648–89.
  12. Wille M., Holmes E.C. The ecology and evolution of influenza viruses. Cold Spring Harb. Perspect. Med. 2020; 10(7): a038489. https://doi.org/10.1101/cshperspect.a038489
  13. Suarez D.L. Evolution of avian influenza viruses. Vet. Microbiol. 2000; 74(1-2): 15–27. https://doi.org/10.1016/s0378-1135(00)00161-9
  14. Swayne D.E. Changing face of avian influenza ecology and its control : from wild birds to poultry and back again. In: Abstract Book of the 15th World Veterinary Poultry Congress. Beiging; 2007: 98–104.
  15. Krammer F., Smith G.J.D., Fouchier R.A.M., Peiris M., Kedzierska K., Doherty P.C., et al. Influenza. Nat. Rev. Dis. Primers. 2018; 4(1): 3. https://doi.org/10.1038/s41572-018-0002-y
  16. Garten W., Klenk H.D. Cleavage activation of the influenza virus hemagglutinin and its role in pathogenesis. In: Klenk H.D., Matrosovich M.N., Stech J., eds. Avian Influenza. Basel: Karger; 2008: 156–67.
  17. Львов Д.К., Ильичев В.Д. Миграции птиц и перенос возбудителей инфекций. М.: Наука; 1979.
  18. Львов Д.К., Жданов В.М. Персистенция генов эпидемических вирусов гриппа А в природных популяциях. Успехи современной биологии. 1982; 93(3): 323–37.
  19. Львов Д.К., Щелканов М.Ю. Птичий грипп H5N1. В кн.: Д.К. Львов (ред.): Вирусы и вирусные инфекции человека и животных. Руководство по вирусологии. М.: МИА; 2013: 554–77. https://elibrary.ru/tlzmhf
  20. Львов Д.К., Щелканов М.Ю., Алипер Т.И. Грипп диких птиц. В кн.: Львов Д.К., ред. Вирусы и вирусные инфекции человека и животных. Руководство по вирусологии. М.: МИА; 2013: 1086–94.
  21. Lvov D.K., Kaverin N.V. Avian influenza in Northern Eurasia. In: Klenk H.D., Matrosovich M.N., eds. Avian Influenza. Basel: Karger; 2008: 41–58.
  22. Львов Д.К. Возможное значение природных биоценозов в изменчивости вируса гриппа А. Вопросы вирусологии. 1974; 19(6): 740–4.
  23. Stallknect D., Brown J.D. Ecology of avian influenza in wild birds. In: Swayne D.E., ed. Avian Influenza. Oxford: Blackwell Publ.; 2008: 43–8.
  24. Pereira H.G., Tůmová B., Law V.G. Avian influenza A viruses. Bull. World Health Organ. 1965; 32(6): 855–60.
  25. Becker W.B. The isolation and classification of Tern virus: influenza A-Tern South Africa – 1961. J. Hyg. (Lond.). 1966; 64(3): 309–20. https://doi.org/10.1017/s0022172400040596
  26. Laver W.G., Webster R.G. Ecology of influenza viruses in lower mammals and birds. Br. Med. Bull. 1979; 35(1): 29–33. https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.bmb.a071537
  27. Webster R.G., Laver W.G. Further evidence to support a recommendational events in the origin of new pandemic influenza viruses. In: Kilbourne E., ed. The Influenza. NY-San-Francisco: Academic Press; 1975; (7): 299–308.
  28. Львов Д.К. Популяционные взаимодействия в биологической системе: вирус гриппа а – дикие и домашние птицы – люди; причины и последствия проникновения на территорию России высоко вирулентного вируса гриппа A/H5N1. Журнал микробиологии эпидемиологии и иммунобиологии. 2006; 93(3): 96–100. https://elibrary.ru/htqbwt
  29. Львов Д.К., Альховский С.Д. 55 лет отделу экологии вирусов с научно-практическим центром по экологии и эпидемиологии гриппа (Институт вирусологии им. Д.И. Ивановского ФГБУ «НИЦЭМ им. Н.Ф. Гамалеи» Минздрава России). Вопросы вирусологии. 2024; 69(1): 7–21. https://doi.org/10.36233/0507-4088-217 https://elibrary.ru/xdikxk
  30. Böttcher-Friebertshäuser E., Garten W., Matrosovich M., Klenk H.D. The hemagglutinin: a determinant of pathogenicity. Curr. Top. Microbiol. Immunol. 2014; 385: 3–34. https://doi.org/10.1007/82_2014_384
  31. Klenk H.D., Rott R., Orlich M., Blödorn J. Activation of influenza A viruses by trypsin treatment. Virology. 1975; 68(2): 426–39. https://doi.org/10.1016/0042-6822(75)90284-6
  32. Lazarowitz S.G., Choppin P.W. Enhancement of the infectivity of influenza A and B viruses by proteolytic cleavage of the hemagglutinin polypeptide. Virology. 1975; 68(2): 440–54. https://doi.org/10.1016/0042-6822(75)90285-8
  33. Жирнов О.П. Феномен протеолитической активации миксовирусов и новая стратегия в лечении вирусных заболеваний. Вопросы вирусологии. 1983; 28(4): 9–21.
  34. Zhirnov O.P., Klenk H.D., Wright P.F. Aprotinin and similar protease inhibitors as drugs against influenza. Antiviral. Res. 2011; 92(1): 27–36. https://doi.org/10.1016/j.antiviral.2011.07.014
  35. Zhirnov O.P., Ikizler M.R., Wright P.F. Cleavage of influenza a virus hemagglutinin in human respiratory epithelium is cell associated and sensitive to exogenous antiproteases. J. Virol. 2002; 76(17): 8682–9. https://doi.org/10.1128/jvi.76.17.8682-8689.2002
  36. Zhirnov O.P., Matrosovich T.Y., Matrosovich M.N., Klenk H.D. Aprotinin, a protease inhibitor, suppresses proteolytic activation of pandemic H1N1v influenza virus. Antivir. Chem. Chemother. 2011; 21(4): 169–74. https://doi.org/10.3851/IMP1715
  37. Garten W., Hallenberger S., Ortmann D., Schäfer W., Vey M., Angliker H., et al. Processing of viral glycoproteins by the subtilisin-like endoprotease furin and its inhibition by specific peptidylchloroalkylketones. Biochimie. 1994; 76(3-4): 217–25. https://doi.org/10.1016/0300-9084(94)90149-x
  38. Chauhan R.P., Gordon M.L. An overview of influenza A virus genes, protein functions, and replication cycle highlighting important updates. Virus Genes. 2022; 58(4): 255–69. https://doi.org/10.1007/s11262-022-01904-w
  39. Lai S., Qin Y., Cowling B.J., Ren X., Wardrop N.A., Gilbert M., et al. Global epidemiology of avian influenza A H5N1 virus infection in humans, 1997–2015: a systematic review of individual case data. Lancet Infect. Dis. 2016; 16(7): e108–18. https://doi.org/10.1016/S1473-3099(16)00153-5
  40. Haller O., Kochs G. Mx genes: host determinants controlling influenza virus infection and trans-species transmission. Hum. Genet. 2020; 139(6–7): 695–705. https://doi.org/10.1007/s00439-019-02092-8
  41. Turan K., Mibayashi M., Sugiyama K., Saito S., Numajiri A., Nagata K. Nuclear MxA proteins form a complex with influenza virus NP and inhibit the transcription of the engineered influenza virus genome. Nucleic. Acids Res. 2004; 32(2): 643–52. https://doi.org/10.1093/nar/gkh192
  42. Peacock T.P., Sheppard C.M., Lister M.G., Staller E., Frise R., Swann O.C., et al. Mammalian ANP32A and ANP32B proteins drive differential polymerase adaptations in avian influenza virus. J. Virol. 2023; 97(5): e0021323. https://doi.org/10.1128/jvi.00213-23
  43. Sheppard C.M., Goldhill D.H., Swann O.C., Staller E., Penn R., Platt O.K., et al. An influenza A virus can evolve to use human ANP32E through altering polymerase dimerization. Nat. Commun. 2023; 14(1): 6135. https://doi.org/10.1038/s41467-023-41308-4
  44. Tome-Amat J., Ramos I., Amanor F., Fernández-Sesma A., Ashour J. Influenza A virus utilizes low-affinity, high-avidity interactions with the nuclear import machinery to ensure infection and immune evasion. J. Virol. 2018; 93(1): e01046–18. https://doi.org/10.1128/JVI.01046-18
  45. Zhang B., Xu S., Liu M., Wei Y., Wang Q., Shen W., et al. The nucleoprotein of influenza A virus inhibits the innate immune response by inducing mitophagy. Autophagy. 2023; 19(7): 1916–33. https://doi.org/10.1080/15548627.2022.2162798
  46. Ninpan K., Suptawiwat O., Boonarkart C., Phuangphung P., Sathirareuangchai S., Uiprasertkul M., et al. Expression of importin-α isoforms in human nasal mucosa: implication for adaptation of avian influenza A viruses to human host. Virol. J. 2016; 13: 90. https://doi.org/10.1186/s12985-016-0546-y
  47. Morris A.K., Wang Z., Ivey A.L., Xie Y., Hill P.S., Schey K.L., et al. Cellular mRNA export factor UAP56 recognizes nucleic acid binding site of influenza virus NP protein. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2020; 525(2): 259–64. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2020.02.059
  48. Mänz B., Dornfeld D., Götz V., Zell R., Zimmermann P., Haller O., et al. Pandemic influenza A viruses escape from restriction by human MxA through adaptive mutations in the nucleoprotein. PLoS Pathog. 2013; 9(3): e1003279. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1003279
  49. Zhirnov O.P. The host origin of influenza A viruses can be assessed by the intracellular cleavage of the viral nucleocapsid protein. Brief report. Arch. Virol. 1988; 99(3-4): 277–84. https://doi.org/10.1007/BF01311077
  50. Zhirnov O., Bukrinskaya A.G. Nucleoproteins of animal influenza viruses, in contrast to those of human strains, are not cleaved in infected cells. J. Gen. Virol. 1984; 65 (Pt. 6): 1127–34. https://doi.org/10.1099/0022-1317-65-6-1127
  51. Finkelstein D.B., Mukatira S., Mehta P.K., Obenauer J.C., Su X., Webster R.G., et al. Persistent host markers in pandemic and H5N1 influenza viruses. J. Virol. 2007; 81(19): 10292–9. https://doi.org/10.1128/JVI.00921-07
  52. Worobey M., Han G.Z., Rambaut A. Genesis and pathogenesis of the 1918 pandemic H1N1 influenza A virus. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2014; 111(22): 8107–12. https://doi.org/10.1073/pnas.1324197111
  53. Chen G.W., Gong Y.N., Shih S.R. Influenza A virus plasticity-A temporal analysis of species-associated genomic signatures. J. Formos. Med. Assoc. 2015; 114(5): 456–63. https://doi.org/10.1016/j.jfma.2015.01.015
  54. Long J.S., Idoko-Akoh A., Mistry B., Goldhill D., Staller E., Schreyer J., et al. Species-specific differences in use of ANP32 proteins by influenza A virus. Elife. 2019; 8: e45066. https://doi.org/10.7554/eLife.45066
  55. Subbarao E.K., London W., Murphy B.R. A single amino acid in the PB2 gene of influenza A virus is a determinant of host range. J. Virol. 1993; 67(4): 1761–4. https://doi.org/10.1128/jvi.67.4.1761-1764.1993
  56. Mitnaul L.J., Matrosovich M.N., Castrucci M.R., Tuzikov A.B., Bovin N.V., Kobasa D., et al. Balanced hemagglutinin and neuraminidase activities are critical for efficient replication of influenza A virus. J. Virol. 2000; 74(13): 6015–20. https://doi.org/10.1128/jvi.74.13.6015-6020.2000
  57. Kaverin N.V., Matrosovich M.N., Gambaryan A.S., Rudneva I.A., Shilov A.A., Varich N.L., et al. Intergenic HA-NA interactions in influenza A virus: postreassortment substitutions of charged amino acid in the hemagglutinin of different subtypes. Virus Res. 2000; 66(2): 123–9. https://doi.org/10.1016/s0168-1702(99)00131-8
  58. Wagner R., Matrosovich M., Klenk H.D. Functional balance between haemagglutinin and neuraminidase in influenza virus infections. Rev. Med. Virol. 2002; 12(3): 159–66. https://doi.org/10.1002/rmv.352
  59. Гамбарян А.С., Матросович М.Н. Какие адаптивные изменения в гемагглютинине и нейраминидазе необходимы для возникновения вируса пандемического гриппа из его птичьего предшественника? Биохимия. 2015; 80(7): 872–80. https://doi.org/10.1134/S000629791507007X
  60. Eggink D., Spronken M., van der Woude R., Buzink J., Broszeit F., McBride R., et al. Phenotypic effects of substitutions within the receptor binding site of highly pathogenic avian influenza H5N1 virus observed during human infection. J. Virol. 2020; 94(13): e00195-20. https://doi.org/10.1128/JVI.00195-20
  61. Guo H., de Vries E., McBride R., Dekkers J., Peng W., Bouwman K.M., et al. Highly pathogenic influenza A (H5Nx) viruses with altered H5 receptor-binding specificity. Emerg. Infect. Dis. 2017; 23(2): 220–31. https://doi.org/10.3201/eid2302.161072
  62. Gao R., Gu M., Liu K., Li Q., Li J., Shi L., et al. T160A mutation-induced deglycosylation at site 158 in hemagglutinin is a critical determinant of the dual receptor binding properties of clade 2.3.4.4 H5NX subtype avian influenza viruses. Vet. Microbiol. 2018; 217: 158–66. https://doi.org/10.1016/j.vetmic.2018.03.018
  63. Leguia M., Garcia-Glaessner A., Muñoz-Saavedra B., Juarez D., Barrera P., Calvo-Mac C., et al. Highly pathogenic avian influenza A (H5N1) in marine mammals and seabirds in Peru. Nat. Commun. 2023; 14(1): 5489. https://doi.org/10.1038/s41467-023-41182-0
  64. Scheibner D., Salaheldin A.H., Bagato O., Zaeck L.M., Mostafa A., Blohm U., et al. Phenotypic effects of mutations observed in the neuraminidase of human origin H5N1 influenza A viruses. PLoS Pathog. 2023; 19(2): e1011135. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1011135
  65. Du W., de Vries E., van Kuppeveld F.J.M., Matrosovich M., de Haan C.A.M. Second sialic acid-binding site of influenza A virus neuraminidase: binding receptors for efficient release. FEBS J. 2021; 288(19): 5598–612. https://doi.org/10.1111/febs.15668
  66. de Vries E., de Haan C.A. Letter to the editor: Highly pathogenic influenza A(H5N1) viruses in farmed mink outbreak contain a disrupted second sialic acid binding site in neuraminidase, similar to human influenza A viruses. Euro Surveill. 2023; 28(7): 2300085. https://doi.org/10.2807/1560-7917.ES.2023.28.7.2300085
  67. Bender C., Hall H., Huang J., Klimov A., Cox N., Hay A., et al. Characterization of the surface proteins of influenza A (H5N1) viruses isolated from humans in 1997-1998. Virology. 1999; 254(1): 115–23. https://doi.org/10.1006/viro.1998.9529
  68. Zhou H., Yu Z., Hu Y., Tu J., Zou W., Peng Y., et al. The special neuraminidase stalk-motif responsible for increased virulence and pathogenesis of H5N1 influenza A virus. PLoS One. 2009; 4(7): e6277. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0006277
  69. Zhirnov O.P., Vorobjeva I.V., Saphonova O.A., Poyarkov S.V., Ovcharenko A.V., Anhlan D., et al. Structural and evolutionary characteristics of HA, NA, NS and M genes of clinical influenza A/H3N2 viruses passaged in human and canine cells. J. Clin. Virol. 2009; 45(4): 322–33. https://doi.org/10.1016/j.jcv.2009.05.030
  70. Young S.G., Kitchen A., Kayali G., Carrel M. Unlocking pandemic potential: prevalence and spatial patterns of key substitutions in avian influenza H5N1 in Egyptian isolates. BMC Infect. Dis. 2018; 18(1): 314. https://doi.org/10.1186/s12879-018-3222-6
  71. Nogales A., Villamayor L., Utrilla-Trigo S., Ortego J., Martinez-Sobrido L., DeDiego M.L. Natural selection of H5N1 avian influenza A viruses with increased PA-X and NS1 shutoff activity. Viruses. 2021; 13(9): 1760. https://doi.org/10.3390/v13091760
  72. Taft A.S., Ozawa M., Fitch A., Depasse J.V., Halfmann P.J., Hill-Batorski L., et al. Identification of mammalian-adapting mutations in the polymerase complex of an avian H5N1 influenza virus. Nat. Commun. 2015; 6: 7491. https://doi.org/10.1038/ncomms8491
  73. Elgendy E.M., Arai Y., Kawashita N., Daidoji T., Takagi T., Ibrahim M.S., et al. Identification of polymerase gene mutations that affect viral replication in H5N1 influenza viruses isolated from pigeons. J. Gen. Virol. 2017; 98(1): 6–17. https://doi.org/10.1099/jgv.0.000674
  74. Wang C., Qu R., Zong Y., Qin C., Liu L., Gao X., et al. Enhanced stability of M1 protein mediated by a phospho-resistant mutation promotes the replication of prevailing avian influenza virus in mammals. PLoS Pathog. 2022; 18(7): e1010645. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1010645
  75. Cheung P.H., Lee T.T., Chan C.P., Jin D.Y. Influenza A virus PB1-F2 protein: An ambivalent innate immune modulator and virulence factor. J. Leukoc. Biol. 2020; 107(5): 763–71. https://doi.org/10.1002/JLB.4MR0320-206R
  76. Rashid F., Xie Z., Li M., Xie Z., Luo S., Xie L. Roles and functions of IAV proteins in host immune evasion. Front. Immunol. 2023; 14: 1323560. https://doi.org/10.3389/fimmu.2023.1323560
  77. WHO. Cumulative number of confirmed human cases for avian influenza A(H5N1) reported to WHO, 2003–2020. Available at: https://www.who.int/influenza/human_animal_interface/2020_10_07_tableH5N1.pdf
  78. Lewis N.S., Banyard A.C., Whittard E., Karibayev T., Al Kafagi T., Chvala I., et al. Emergence and spread of novel H5N8, H5N5 and H5N1 clade 2.3.4.4 highly pathogenic avian influenza in 2020. Emerg. Microbes. Infect. 2021; 10(1): 148–51. https://doi.org/10.1080/22221751.2021.1872355
  79. Shi J., Zeng X., Cui P., Yan C., Chen H. Alarming situation of emerging H5 and H7 avian influenza and effective control strategies. Emerg. Microbes. Infect. 2023; 12(1): 2155072. https://doi.org/10.1080/22221751.2022.2155072.
  80. Sobolev I., Sharshov K., Dubovitskiy N., Kurskaya O., Alekseev A., Leonov S., et al. Highly pathogenic avian influenza A(H5N8) virus clade 2.3.4.4b, Western Siberia, Russia, 2020. Emerg. Infect. Dis. 2021; 27(8): 2224–7. https://doi.org/10.3201/eid2708.204969
  81. Tian J., Bai X., Li M., Zeng X., Xu J., Li P., et al. Highly Pathogenic Avian Influenza Virus (H5N1) Clade 2.3.4.4b Introduced by Wild Birds, China, 2021. Emerg. Infect. Dis. 2023; 29(7): 1367–75. https://doi.org/10.3201/eid2907.221149
  82. Isoda N., Onuma M., Hiono T., Sobolev I., Lim H.Y., Nabeshima K., et al. Detection of new H5N1 high pathogenicity avian influenza viruses in winter 2021-2022 in the Far East, which are genetically close to those in Europe. Viruses. 2022; 14(10): 2168. https://doi.org/10.3390/v14102168
  83. Adlhoch C., Fusaro A., Gonzales J.L., Kuiken T., Mirinavičiūtė G., Niqueux É., et al. Avian influenza overview June-September 2023. EFSA J. 2023; 21(10): e08328. https://doi.org/10.2903/j.efsa.2023.8328
  84. WHO (Western Pacific Ocean Region). Human infection with avian influenza A/H5 viruses. Human infection with avian influenza A(H5N1) virus. Wkly Update Number. 852; 2022.
  85. WHO (Western Pacific Ocean Region). Human infection with avian influenza A(H5) viruses. Human infection with avian influenza A(H5N1) virus. Avian Influ. Wkly Update Number. 921 (Pt. 1); 2023.
  86. Львов Д.К., Борисевич С.В., Альховский С.В., Бурцева Е.И. Актуальные подходы к анализу вирусных геномов в интересах биобезопасности. Инфекционные болезни: новости, мнения, обучение. 2019; 8(2): 96–101. https://doi.org/10.24411/2305-3496-2019-12012 https://elibrary.ru/xbkmpl
  87. WHO: Ongoing avian influenza outbreaks in animals pose risk to humans; 2023. Available at: https://who.int/news/item/12-07-2023-ongoing-avian-influenza-outbreaks-in-animals-pose-risk-to-humans
  88. Adlhoch C., Fusaro A., Gonzales J.L., Kuiken T., Marangon S., Mirinaviciute G., et al. Avian influenza overview December 2022 – March 2023. EFSA J. 2023; 21(3): e07917. https://doi.org/10.2903/j.efsa.2023.7917
  89. Puryear W., Sawatzki K., Hill N., Foss A., Stone J.J., Doughty L., et al. Highly pathogenic avian influenza A(H5N1) virus outbreak in New England Seals, United States. Emerg. Infect. Dis. 2023; 29(4): 786–91. https://doi.org/10.3201/eid2904.221538
  90. Agüero M., Monne I., Sánchez A., Zecchin B., Fusaro A., Ruano M.J., et al. Highly pathogenic avian influenza A(H5N1) virus infection in farmed minks, Spain, October 2022. Euro Surveill. 2023; 28(3): 2300001. https://doi.org/10.2807/1560-7917.ES.2023.28.3.2300001
  91. Rabalski L., Milewska A., Pohlmann A., Gackowska K., Lepionka T., Szczepaniak K., et al. Emergence and potential transmission route of avian influenza A (H5N1) virus in domestic cats in Poland, June 2023. Euro. Surveill. 2023; 28(31): 2300390. https://doi.org/10.2807/1560-7917.ES.2023.28.31.2300390
  92. Lindh E., Lounela H., Ikonen N., Kantala T., Savolainen-Kopra C., Kauppinen A., et al. Highly pathogenic avian influenza A(H5N1) virus infection on multiple fur farms in the South and Central Ostrobothnia regions of Finland, July 2023. Euro. Surveill. 2023; 28(31): 2300400. https://doi.org/10.2807/1560-7917.ES.2023.28.31.2300400
  93. Gamarra-Toledo V., Plaza P.I., Gutiérrez R., Inga-Diaz G., Saravia-Guevara P., Pereyra-Meza O., et al. Mass mortality of sea lions caused by highly pathogenic avian influenza A(H5N1) virus. Emerg. Infect. Dis. 2023; 29(12): 2553–6. https://doi.org/10.3201/eid2912.230192
  94. Russier M., Yang G., Rehg J.E., Wong S.S., Mostafa H.H., Fabrizio T.P., et al. Molecular requirements for a pandemic influenza virus: An acid-stable hemagglutinin protein. Proc. Natl Acad. Sci. USA. 2016; 113(6): 1636–41. https://doi.org/10.1073/pnas.1524384113
  95. Herfst S., Schrauwen E.J., Linster M., Chutinimitkul S., de Wit E., Munster V.J., et al. Airborne transmission of influenza A/H5N1 virus between ferrets. Science. 2012; 336(6088): 1534–41. https://doi.org/10.1126/science.1213362
  96. Imai M., Watanabe T., Hatta M., Das S.C., Ozawa M., Shinya K., et al. Experimental adaptation of an influenza H5 HA confers respiratory droplet transmission to a reassortant H5 HA/H1N1 virus in ferrets. Nature. 2012; 486(7403): 420–8. https://doi.org/10.1038/nature10831
  97. Tosheva I.I., Saygan K.S., Mijnhardt S.M., Russell C.J., Fraaij P., Herfst S. Hemagglutinin stability as a key determinant of influenza A virus transmission via air. Curr. Opin. Virol. 2023; 61: 101335. https://doi.org/10.1016/j.coviro.2023.101335
  98. Richard M., Fouchier R.A. Influenza A virus transmission via respiratory aerosols or droplets as it relates to pandemic potential. FEMS Microbiol. Rev. 2016; 40(1): 68–85. https://doi.org/10.1093/femsre/fuv039
  99. Furuya-Kanamori L., Cox M., Milinovich G.J., Magalhaes R.J., Mackay I.M., Yakob L. Heterogeneous and dynamic prevalence of asymptomatic influenza virus infections. Emerg. Infect. Dis. 2016; 22(6): 1052–6. https://doi.org/10.3201/eid2206.151080
  100. Nguyen T.T.K., Ngo T.T., Tran P.M., Pham T.T.T., Vu H.T.T., Nguyen N.T.H., et al. Respiratory viruses in individuals with a high frequency of animal exposure in southern and highland Vietnam. J. Med. Virol. 2020; 92(8): 971–81. https://doi.org/10.1002/jmv.25640
  101. Lvov D.K., Shchelkanov M.Y., Alkhovsky S.V., Deryabin P.G. Zoonotic Viruses of northern Eurasia: Taxonomy and Ecology. London: Academic Press, Elsevier; 2015.
  102. Lvov D.K., Shchelkanov M.Y., Prilipov A.G., Vlasov N.A., Fedyakina I.T., Deryabin P.G., et al. Evolution of highly pathogenic avian influenza H5N1 virus in natural ecosystems of northern Eurasia (2005-08). Avian. Dis. 2010; 54(1 Suppl.): 483–95. https://doi.org/10.1637/8893-042509-Review.1
  103. Alexander D.J. Summary of avian influenza activity in Europe, Asia, Africa, and Australasia, 2002–2006. Avian. Dis. 2007; 51(1 Suppl.): 161–6. https://doi.org/10.1637/7602-041306R.1
  104. Yang Q., Wang B., Lemey P., Dong L., Mu T., Wiebe R.A., et al. Synchrony of bird migration with avian influenza global spread; implications for vulnerable bird orders. bioRxiv. Preprint. https://doi.org/10.1101/2023.05.22.541648
  105. Huang P., Sun L., Li J., Wu Q., Rezaei N., Jiang S., et al. Potential cross-species transmission of highly pathogenic avian influenza H5 subtype (HPAI H5) viruses to humans calls for the development of H5-specific and universal influenza vaccines. Cell Discov. 2023; 9(1): 58. https://doi.org/10.1038/s41421-023-00571-x
  106. Soda K., Tomioka Y., Usui T., Ozaki H., Ito H., Nagai Y., et al. Susceptibility of common dabbling and diving duck species to clade 2.3.2.1 H5N1 high pathogenicity avian influenza virus: an experimental infection study. J. Vet. Med. Sci. 2023; 85(9): 942–9. https://doi.org/10.1292/jvms.23-0122
  107. Lee S.H., Lee J., Noh J.Y., Jeong J.H., Kim J.B., Kwon J.H., et al. Age is a determinant factor in the susceptibility of domestic ducks to H5 clade 2.3.2.1c and 2.3.4.4e high pathogenicity avian influenza viruses. Front. Vet. Sci. 2023; 10: 1207289. https://doi.org/10.3389/fvets.2023.1207289
  108. Graaf A., Piesche R., Sehl-Ewert J., Grund C., Pohlmann A., Beer M., et al. Low susceptibility of pigs against experimental infection with HPAI virus H5N1 Clade h2.3.4.4b. Emerg. Infect. Dis. 2023; 29(7): 1492–5. https://doi.org/10.3201/eid2907.230296
  109. Subbiah J., Oh J., Kim K.H., Shin C.H., Park B.R., Bhatnagar N., et al. A chimeric thermostable M2e and H3 stalk-based universal influenza A virus vaccine. NPJ Vaccines. 2022; 7(1): 68. https://doi.org/10.1038/s41541-022-00498-6
  110. He X., Zhang T., Huan S., Yang Y. Novel influenza vaccines: from Research and Development (R&D) challenges to regulatory responses. Vaccines (Basel). 2023; 11(10): 1573. https://doi.org/10.3390/vaccines11101573
  111. Misplon J.A., Lo C.Y., Crabbs T.A., Price G.E., Epstein S.L. Adenoviral-vectored universal influenza vaccines administered intranasally reduce lung inflammatory responses upon viral challenge 15 months post-vaccination. J. Virol. 2023; 97(10): e0067423. https://doi.org/10.1128/jvi.00674-23
  112. Tripp R.A. Understanding immunity to influenza: implications for future vaccine development. Expert. Rev. Vaccines. 2023; 22(1): 871–5. https://doi.org/10.1080/14760584.2023.2266033
  113. WHO. Antigenic and genetic characteristics of zoonotic influenza viruses and development of candidate vaccine viruses for pandemic preparedness. Available at: https://who.int/influenza/vaccines/virus/characteristicsvirusvaccines/en
  114. WHO. Antigenic and genetic characteristics of zoonotic influenza A viruses and development of candidate vaccine viruses for pandemic preparedness in the 2024 southern hemisphere influenza season. Available at: https://cdn.who.int/media/docs/default-source/influenza/who-influenza-recommendations/vcm-southern-hemisphere-recommendation-2024/202309_zoonotic_vaccinvirusupdate.pdf?sfvrsn=e78676a0_5
  115. Ludwig S., Pleschka S., Planz O. MEK inhibitors as novel host-targeted antivirals with a dual-benefit mode of action against hyperinflammatory respiratory viral diseases. Curr. Opin. Virol. 2023; 59: 101304. https://doi.org/10.1016/j.coviro.2023.101304
  116. Chakraborty S., Chauhan A. Fighting the flu: a brief review on anti-influenza agents. Biotechnol. Genet. Eng. Rev. 2023; 1–52. https://doi.org/10.1080/02648725.2023.2191081
  117. Blake M.E., Kleinpeter A.B., Jureka A.S., Petit C.M. Structural Investigations of Interactions between the Influenza a Virus NS1 and Host Cellular Proteins. Viruses. 2023; 15(10): 2063. https://doi.org/10.3390/v15102063
  118. Львов Д.К., Альховский С.Д., Жирнов О.П. 130 лет вирусологии. Вопросы вирусологии. 2022; 67(5): 357–84. https://doi.org/10.36233/0507-4088-140 https://elibrary.ru/qhembl

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Основоположники концепции природной очаговости вируса гриппа А (Orthomyxoviridae: Influenza A virus). На фото слева направо: Грэм Лавер (Австралия), Дмитрий Львов (СССР), Роберт Вебстер (США) [8, 22, 26, 27].

Скачать (200KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Структура сайта протеолитической активации белка гемагглютинина (НА) вирусов гриппа А.

Скачать (218KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Этапы адаптации вируса птичьего гриппа H5N1 и возникновения пандемического варианта вируса.

Скачать (488KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Причины и последствия проникновения высоковирулентного вируса гриппа A/H5N1 в Северную Евразию (весна 2005 ‒ весна 2008) [5].

Скачать (1MB)
Метаданные

© Жирнов О.П., Львов Д.К., 2024

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».