ВОЗРАСТ-ЗАВИСИМЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ ПРОДУКЦИИ МИТОХОНДРИАЛЬНЫХ АКТИВНЫХ ФОРМ КИСЛОРОДА В СКЕЛЕТНОЙ МЫШЦЕ ЧЕЛОВЕКА

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Уменьшение массы мышц и их функциональных возможностей (сила, работоспособность и инсулиновая чувствительность) – это один из интегральных признаков старения. Одним из триггеров старения является увеличение продукции митохондриальных активных форм кислорода. В нашем исследовании впервые для скелетной мышцы человека изучались возраст-зависимые изменения продукции митохондриальных активных форм кислорода, ассоциированные со снижением доли связанной с митохондриями гексокиназы-2. Для этого брали биопсию m. vastus lateralis у 10 молодых здоровых добровольцев и 70 пациентов (26–85 лет) с многолетним первичным артрозом коленного/тазобедренного сустава. Оказалось, что старение (сопоставление разных групп пациентов), в отличие от снижения двигательной активности/хронического воспаления (сопоставление молодых здоровых людей и молодых пациентов), вызывает выраженное увеличение продукции перекиси изолированными митохондриями. Это коррелировало с возраст-зависимым распределением гексокиназы-2 между митохондриальной и цитозольной фракциями, снижением скорости сопряжённого дыхания выделенных митохондрий и дыхания при стимуляции глюкозой (субстратом гексокиназы). Обсуждается, что эти изменения могут быть вызваны возраст-зависимым снижением содержания кардиолипина – потенциального регулятора митохондриального микрокомпартмента, содержащего гексокиназу. Полученные результаты способствуют более глубокому пониманию возрастных патогенетических процессов в скелетных мышцах и открывают перспективы для поиска фармакологических/физиологических подходов к коррекции этих патологий.

Об авторах

М. Ю Высоких

НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского, Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова; Национальный медицинский исследовательский центр акушерства, гинекологии и перинатологии имени академика В.И. Кулакова; Институт медико-биологических проблем РАН

Email: mikhail.vyssokikh@gmail.com
119992 Москва, Россия; 117997 Москва, Россия; 123007 Москва, Россия

М. А Виговский

Медицинский научно-образовательный центр Московского государственного университета имени М.В. Ломоносова

119192 Москва, Россия

В. В Филиппов

Медицинский научно-образовательный центр Московского государственного университета имени М.В. Ломоносова

119192 Москва, Россия

Я. Р Бородай

Медицинский научно-образовательный центр Московского государственного университета имени М.В. Ломоносова

119192 Москва, Россия

М. В Марей

Национальный медицинский исследовательский центр акушерства, гинекологии и перинатологии имени академика В.И. Кулакова

117997 Москва, Россия

О. А Григорьева

Медицинский научно-образовательный центр Московского государственного университета имени М.В. Ломоносова

119192 Москва, Россия

Т. Ф Вепхвадзе

Институт медико-биологических проблем РАН

123007 Москва, Россия

Н. С Курочкина

Институт медико-биологических проблем РАН

123007 Москва, Россия

Л. А Манухова

Национальный медицинский исследовательский центр акушерства, гинекологии и перинатологии имени академика В.И. Кулакова

117997 Москва, Россия

А. Ю Ефименко

Медицинский научно-образовательный центр Московского государственного университета имени М.В. Ломоносова

119192 Москва, Россия

Д. В Попов

Институт медико-биологических проблем РАН

123007 Москва, Россия

В. П Скулачёв

НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского, Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

119992 Москва, Россия

Список литературы

  1. Harman, D. (1972) The biologic clock: the mitochondria? J. Am. Geriatr. Soc., 20, 145-147, https://doi.org/10.1111/j.1532-5415.1972.tb00787.x.
  2. Anderson, C. M., Hu, J., Barnes, R. M., Heidt, A. B., Cornelissen, I., and Black, B. L. (2015) Myocyte enhancer factor 2C function in skeletal muscle is required for normal growth and glucose metabolism in mice, Skelet. Muscle, 5, 7, https://doi.org/10.1186/s13395-015-0031-0.
  3. Hargreaves, M. (2004) Muscle glycogen and metabolic regulation, Proc. Nutr. Soc., 63, 217-220, https://doi.org/10.1079/PNS2004344.
  4. Fealy, C. E., Grevendonk, L., Hoeks, J., and Hesselink, M. K. C. (2021) Skeletal muscle mitochondrial network dynamics in metabolic disorders and aging, Trends Mol. Med., 27, 1033-1044, https://doi.org/10.1016/j.molmed.2021.07.013.
  5. Vogt, C., Yki-Jarvinen, H., Iozzo, P., Pipek, R., Pendergrass, M., Koval, J., Ardehali, H., Printz, R., Granner, D., Defronzo, R., and Mandarino, L. (1998) Effects of insulin on subcellular localization of hexokinase II in human skeletal muscle in vivo, J. Clin. Endocrinol. Metab., 83, 230-234, https://doi.org/10.1210/jcem.83.1.4476.
  6. Wilson, J. E. (2003) Isozymes of mammalian hexokinase: structure, subcellular localization and metabolic function, J. Exp. Biol., 206, 2049-2057, https://doi.org/10.1242/jeb.00241.
  7. Gots, R. E., Gorin, F. A., and Bessman, S. P. (1972) Kinetic enhancement of bound hexokinase activity by mitochondrial respiration, Biochem. Biophys. Res. Commun., 49, 1249-1255, https://doi.org/10.1016/0006-291x(72)90602-x.
  8. Sui, D., and Wilson, J. E. (1997) Structural determinants for the intracellular localization of the isozymes of mammalian hexokinase: intracellular localization of fusion constructs incorporating structural elements from the hexokinase isozymes and the green fluorescent protein, Arch. Biochem. Biophys., 345, 111-125, https://doi.org/10.1006/abbi.1997.0241.
  9. Brdiczka, D., Knoll, G., Riesinger, I., Weiler, U., Klug, G., Benz, R., and Krause, J. (1986) Microcompartmentation at the mitochondrial surface: its function in metabolic regulation, Adv. Exp. Med. Biol., 194, 55-69, https://doi.org/10.1007/978-1-4684-5107-8_5.
  10. Vyssokikh, M., and Brdiczka, D. (2004) VDAC and peripheral channelling complexes in health and disease, Mol. Cell Biochem., 256-257, 117-126, https://doi.org/10.1023/b:mcbi.0000009863.69249.d9.
  11. Cadenas, E., Boveris, A., Ragan, C. I., and Stoppani, A. O. (1977) Production of superoxide radicals and hydrogen peroxide by NADH-ubiquinone reductase and ubiquinol-cytochrome c reductase from beef-heart mitochondria, Arch. Biochem. Biophys., 180, 248-257, https://doi.org/10.1016/0003-9861(77)90035-2.
  12. Morse, P. T., Wan, J., Bell, J., Lee, I., Goebel, D. J., Malek, M. H., Sanderson, T. H., and Huttemann, M. (2022) Sometimes less is more: inhibitory infrared light during early reperfusion calms hyperactive mitochondria and suppresses reperfusion injury, Biochem. Soc. Trans., 50, 1377-1388, https://doi.org/10.1042/BST20220446.
  13. Korshunov, S. S., Skulachev, V. P., and Starkov, A. A. (1997) High protonic potential actuates a mechanism of production of reactive oxygen species in mitochondria, FEBS Lett., 416, 15-18, https://doi.org/10.1016/s0014-5793(97)01159-9.
  14. Da-Silva, W. S., Gomez-Puyou, A., de Gomez-Puyou, M. T., Moreno-Sanchez, R., De Felice, F. G., de Meis, L., Oliveira, M. F., and Galina, A. (2004) Mitochondrial bound hexokinase activity as a preventive antioxidant defense: steady-state ADP formation as a regulatory mechanism of membrane potential and reactive oxygen species generation in mitochondria, J. Biol. Chem., 279, 39846-39855, https://doi.org/10.1074/jbc.M403835200.
  15. Vyssokikh, M. Y., Holtze, S., Averina, O. A., Lyamzaev, K. G., Panteleeva, A. A., Marey, M. V., Zinovkin, R. A., Severin, F. F., Skulachev, M. V., Fasel, N., Hildebrandt, T. B., and Skulachev, V. P. (2020) Mild depolarization of the inner mitochondrial membrane is a crucial component of an anti-aging program, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 117, 6491-6501, https://doi.org/10.1073/pnas.1916414117.
  16. Callahan, D. M., Miller, M. S., Sweeny, A. P., Tourville, T. W., Slauterbeck, J. R., Savage, P. D., Maugan, D. W., Ades, P. A., Beynnon, B. D., and Toth, M. J. (2014) Muscle disuse alters skeletal muscle contractile function at the molecular and cellular levels in older adult humans in a sex-specific manner, J. Physiol., 592, 4555-4573, https://doi.org/10.1113/jphysiol.2014.279034.
  17. Callahan, D. M., Tourville, T. W., Miller, M. S., Hackett, S. B., Sharma, H., Cruickshank, N. C., Slauterbeck, J. R., Savage, P. D., Ades, P. A., Maughan, D. W., Beynnon, B. D., and Toth, M. J. (2015) Chronic disuse and skeletal muscle structure in older adults: sex-specific differences and relationships to contractile function, Am. J. Physiol. Cell Physiol., 308, C932-943, https://doi.org/10.1152/ajpcell.00014.2015.
  18. Miller, M. S., Callahan, D. M., Tourville, T. W., Slauterbeck, J. R., Kaplan, A., Fiske, B. R., Savage, P. D., Ades, P. A., Beynnon, B. D., and Toth, M. J. (2017) Moderate-intensity resistance exercise alters skeletal muscle molecular and cellular structure and function in inactive older adults with knee osteoarthritis, J. Appl. Physiol., 122, 775-787, https://doi.org/10.1152/japplphysiol.00830.2016.
  19. Suetta, C., Aagaard, P., Magnusson, S. P., Andersen, L. L., Sipila, S., Rosted, A., Jakobsen, A. K., Duus, B., and Kjaer, M. (2007) Muscle size, neuromuscular activation, and rapid force characteristics in elderly men and women: effects of unilateral long-term disuse due to hip-osteoarthritis, J. Appl. Physiol., 102, 942-948, https://doi.org/10.1152/japplphysiol.00067.2006.
  20. Ware, J., Jr., Kosinski, M., and Keller, S. D. (1996) A 12-Item Short-Form Health Survey: construction of scales and preliminary tests of reliability and validity, Med. Care, 34, 220-233, https://doi.org/10.1097/00005650-199603000-00003.
  21. Popov, D. V., Makhnovskii, P. A., Shagimardanova, E. I., Gazizova, G. R., Lysenko, E. A., Gusev, O. A., and Vinogradova, O. L. (2019) Contractile activity-specific transcriptome response to acute endurance exercise and training in human skeletal muscle, Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab., 316, E605-E614, https://doi.org/10.1152/ajpendo.00449.2018.
  22. Skulachev, V. P., Bogachev, A. V., and Kasparinsky, F. O. (2013) Comprehensive up-to-date treatment of molecular bioenergetic mechanisms, Principl. Bioenerg., https://doi.org/10.1007/978-3-642-33430-6.
  23. Gnaiger, E., Kuznetsov, A. V., Schneeberger, S., Seiler, R., Brandacher, G., Steurer, W., and Margreiter, R. (2000) Mitochondria in the cold, Life Cold, 431-442, https://doi.org/10.1007/978-3-662-04162-8_45.
  24. Zhou, M., Diwu, Z., Panchuk-Voloshina, N., and Haugland, R. P. (1997) A stable nonfluorescent derivative of resorufin for the fluorometric determination of trace hydrogen peroxide: applications in detecting the activity of phagocyte NADPH oxidase and other oxidases, Anal. Biochem., 253, 162-168, https://doi.org/10.1006/abio.1997.2391.
  25. Shabalina, I. G., Vyssokikh, M. Y., Gibanova, N., Csikasz, R. I., Edgar, D., Hallden-Waldemarson, A., Rozhdestvenskaya, Z., Bakeeva, L. E., Vays, V. B., Pustovidko, A. V., Skulachev, M. V., Cannon, B., Skulachev, V. P., and Nedergaard, J. (2017) Improved health-span and lifespan in mtDNA mutator mice treated with the mitochondrially targeted antioxidant SkQ1, Aging (Albany NY), 9, 315-339, https://doi.org/10.18632/aging.101174.
  26. Antonenko, Y. N., Avetisyan, A. V., Bakeeva, L. E., Chernyak, B. V., Chertkov, V. A., Domnina, L. V., Ivanova, O. Y., Izyumov, D. S., Khailova, L. S., Klishin, S. S., Korshunova, G. A., Lyamzaev, K. G., Muntyan, M. S., Nepryakhina, O. K., Pashkovskaya, A. A., Pletjushkina, O. Y., Pustovidko, A. V., Roginsky, V. A., Rokitskaya, T. I., Ruuge, E. K., et al. (2008) Mitochondria-targeted plastoquinone derivatives as tools to interrupt execution of the aging program. 1. Cationic plastoquinone derivatives: synthesis and in vitro studies, Biochemistry (Moscow), 73, 1273-1287, https://doi.org/10.1134/s0006297908120018.
  27. Shabalina, I. G., Vrbacky, M., Pecinova, A., Kalinovich, A. V., Drahota, Z., Houstek, J., Mracek, T., Cannon, B., and Nedergaard, J. (2014) ROS production in brown adipose tissue mitochondria: the question of UCP1-dependence, Biochim. Biophys. Acta, 1837, 2017-2030, https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2014.04.005.
  28. Scheer, W. D., Lehmann, H. P., and Beeler, M. F. (1978) An improved assay for hexokinase activity in human tissue homogenates, Anal. Biochem., 91, 451-463, https://doi.org/10.1016/0003-2697(78)90531-6.
  29. Laemmli, U. K. (1970) Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4, Nature, 227, 680-685, https://doi.org/10.1038/227680a0.
  30. Buscher, T., Luh, E., and Pette, D. (1964) Simple and Compound Optical Tests with Pyridine Nucleotides, in Hoppe-Seyler/Thierfelder, Handbook of Physiological and Pathological Chemical Analysis [in German], VI/A, 292-339.
  31. Bligh, E. G., and Dyer, W. J. (1959) A rapid method of total lipid extraction and purification, Can. J. Biochem. Physiol., 37, 911-917, https://doi.org/10.1139/o59-099.
  32. Pinault, M., Guimaraes, C., Dumas, J., Servais, S., Chevalier, S., Besson, P., and Goupille, C. (2020) A 1D high performance thin layer chromatography method validated to quantify phospholipids including cardiolipin and monolysocardiolipin from biological samples, Eur. J. Lipid Sci. Technol., 122, https://doi.org/10.1002/ejlt.201900240.
  33. Kruszynska, Y. T., Mulford, M. I., Baloga, J., Yu, J. G., and Olefsky, J. M. (1998) Regulation of skeletal muscle hexokinase II by insulin in nondiabetic and NIDDM subjects, Diabetes, 47, 1107-1113, https://doi.org/10.2337/diabetes.47.7.1107.
  34. Vestergaard, H., Bjorbaek, C., Hansen, T., Larsen, F. S., Granner, D. K., and Pedersen, O. (1995) Impaired activity and gene expression of hexokinase II in muscle from non-insulin-dependent diabetes mellitus patients, J. Clin. Invest., 96, 2639-2645, https://doi.org/10.1172/JCI118329.
  35. Ritov, V. B., and Kelley, D. E. (2001) Hexokinase isozyme distribution in human skeletal muscle, Diabetes, 50, 1253-1262, https://doi.org/10.2337/diabetes.50.6.1253.
  36. Mandarino, L. J., Printz, R. L., Cusi, K. A., Kinchington, P., O’Doherty, R. M., Osawa, H., Sewell, C., Consoli, A., Granner, D. K., and DeFronzo, R. A. (1995) Regulation of hexokinase II and glycogen synthase mRNA, protein, and activity in human muscle, Am. J. Physiol., 269, E701-708, https://doi.org/10.1152/ajpendo.1995.269.4.E701.
  37. Wilson, J. E. (1995) Hexokinases, Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol., 126, 65-198, https://doi.org/10.1007/BFb0049776.
  38. Cunha, T. F., Vieira, J. S., Santos, J. B., Coelho, M. A., Brum, P. C., and Gabriel-Costa, D. (2022) Lactate modulates cardiac gene expression in mice during acute physical exercise, Braz. J. Med. Biol. Res., 55, e11820, https://doi.org/10.1590/1414-431X2022e11820.
  39. BeltrandelRio, H., and Wilson, J. E. (1991) Hexokinase of rat brain mitochondria: relative importance of adenylate kinase and oxidative phosphorylation as sources of substrate ATP, and interaction with intramitochondrial compartments of ATP and ADP, Arch. Biochem. Biophys., 286, 183-194, https://doi.org/10.1016/0003-9861(91)90026-f.
  40. Saraiva, L. M., Seixas da Silva, G. S., Galina, A., da-Silva, W. S., Klein, W. L., Ferreira, S. T., and De Felice, F. G. (2010) Amyloid-beta triggers the release of neuronal hexokinase 1 from mitochondria, PLoS One, 5, e15230, https://doi.org/10.1371/journal.pone.0015230.
  41. De-Souza-Ferreira, E., Rios-Neto, I. M., Martins, E. L., and Galina, A. (2019) Mitochondria-coupled glucose phosphorylation develops after birth to modulate H2 O2 release and calcium handling in rat brain, J. Neurochem., 149, 624-640, https://doi.org/10.1111/jnc.14705.
  42. Silva-Rodrigues, T., de-Souza-Ferreira, E., Machado, C. M., Cabral-Braga, B., Rodrigues-Ferreira, C., and Galina, A. (2020) Hyperglycemia in a type 1 Diabetes Mellitus model causes a shift in mitochondria coupled-glucose phosphorylation and redox metabolism in rat brain, Free Radic. Biol. Med., 160, 796-806, https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2020.09.017.
  43. Tan, V. P., Smith, J. M., Tu, M., Yu, J. D., Ding, E. Y., and Miyamoto, S. (2019) Dissociation of mitochondrial HK-II elicits mitophagy and confers cardioprotection against ischemia, Cell Death Dis, 10, 730, https://doi.org/10.1038/s41419-019-1965-7.
  44. Rabbani, N., Xue, M., and Thornalley, P. J. (2022) Hexokinase-2-linked glycolytic overload and unscheduled glycolysis-driver of insulin resistance and development of vascular complications of diabetes, Int. J. Mol. Sci., 23, https://doi.org/10.3390/ijms23042165.
  45. Bryson, J. M., Coy, P. E., Gottlob, K., Hay, N., and Robey, R. B. (2002) Increased hexokinase activity, of either ectopic or endogenous origin, protects renal epithelial cells against acute oxidant-induced cell death, J. Biol. Chem., 277, 11392-11400, https://doi.org/10.1074/jbc.M110927200.
  46. Ahmad, A., Ahmad, S., Schneider, B. K., Allen, C. B., Chang, L. Y., and White, C. W. (2002) Elevated expression of hexokinase II protects human lung epithelial-like A549 cells against oxidative injury, Am. J. Physiol. Lung Cell. Mol. Physiol., 283, L573-584, https://doi.org/10.1152/ajplung.00410.2001.
  47. Shilovsky, G. A., Putyatina, T. S., Ashapkin, V. V., Yamskova, O. V., Lyubetsky, V. A., Sorokina, E. V., Shram, S. I., Markov, A. V., and Vyssokikh, M. Y. (2019) Biological diversity and remodeling of cardiolipin in oxidative stress and age-related pathologies, Biochemistry (Moscow), 84, 1469-1483, https://doi.org/10.1134/S000629791912006X.
  48. Bratic, I., and Trifunovic, A. (2010) Mitochondrial energy metabolism and ageing, Biochim. Biophys. Acta, 1797, 961-967, https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2010.01.004.
  49. Pedersen, Z. O., Pedersen, B. S., Larsen, S., and Dysgaard, T. (2023) A scoping review investigating the “gene-dosage theory” of mitochondrial DNA in the healthy skeletal muscle, Int. J. Mol. Sci., 24, https://doi.org/10.3390/ijms24098154.
  50. Holloway, G. P., Holwerda, A. M., Miotto, P. M., Dirks, M. L., Verdijk, L. B., and van Loon, L. J. C. (2018) Age-associated impairments in mitochondrial ADP sensitivity contribute to redox stress in senescent human skeletal muscle, Cell Rep., 22, 2837-2848, https://doi.org/10.1016/j.celrep.2018.02.069.
  51. BeltrandelRio, H., and Wilson, J. E. (1992) Coordinated regulation of cerebral glycolytic and oxidative metabolism, mediated by mitochondrially bound hexokinase dependent on intramitochondrially generated ATP, Arch. Biochem. Biophys., 296, 667-677, https://doi.org/10.1016/0003-9861(92)90625-7.
  52. Vincent, A. M., Olzmann, J. A., Brownlee, M., Sivitz, W. I., and Russell, J. W. (2004) Uncoupling proteins prevent glucose-induced neuronal oxidative stress and programmed cell death, Diabetes, 53, 726-734, https://doi.org/10.2337/diabetes.53.3.726.
  53. Bellanti, F., Lo Buglio, A., and Vendemiale, G. (2022) Muscle delivery of mitochondria-targeted drugs for the treatment of sarcopenia: rationale and perspectives, Pharmaceutics, 14, https://doi.org/10.3390/pharmaceutics14122588.
  54. Russell, J. W., Golovoy, D., Vincent, A. M., Mahendru, P., Olzmann, J. A., Mentzer, A., and Feldman, E. L. (2002) High glucose-induced oxidative stress and mitochondrial dysfunction in neurons, FASEB J., 16, 1738-1748, https://doi.org/10.1096/fj.01-1027com.
  55. Green, K., Brand, M. D., and Murphy, M. P. (2004) Prevention of mitochondrial oxidative damage as a therapeutic strategy in diabetes, Diabetes, 53 Suppl 1, S110-118, https://doi.org/10.2337/diabetes.53.2007.s110.
  56. Vyssokikh, M. Y., Zorova, L., Zorov, D., Heimlich, G., Jurgensmeier, J. J., and Brdiczka, D. (2002) Bax releases cytochrome c preferentially from a complex between porin and adenine nucleotide translocator. Hexokinase activity suppresses this effect, Mol. Biol. Rep., 29, 93-96, https://doi.org/10.1023/a:1020383108620.
  57. Beutner, G., Ruck, A., Riede, B., and Brdiczka, D. (1997) Complexes between hexokinase, mitochondrial porin and adenylate translocator in brain: regulation of hexokinase, oxidative phosphorylation and permeability transition pore, Biochem. Soc. Trans., 25, 151-157, https://doi.org/10.1042/bst0250151.
  58. Kunji, E. R., Aleksandrova, A., King, M. S., Majd, H., Ashton, V. L., Cerson, E., Springett, R., Kibalchenko, M., Tavoulari, S., Crichton, P. G., and Ruprecht, J. J. (2016) The transport mechanism of the mitochondrial ADP/ATP carrier, Biochim. Biophys. Acta, 1863, 2379-2393, https://doi.org/10.1016/j.bbamcr.2016.03.015.
  59. Duncan, A. L., Ruprecht, J. J., Kunji, E. R. S., and Robinson, A. J. (2018) Cardiolipin dynamics and binding to conserved residues in the mitochondrial ADP/ATP carrier, Biochim. Biophys. Acta Biomembr., 1860, 1035-1045, https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2018.01.017.
  60. Allouche, M., Pertuiset, C., Robert, J. L., Martel, C., Veneziano, R., Henry, C., dein, O. S., Saint, N., Brenner, C., and Chopineau, J. (2012) ANT-VDAC1 interaction is direct and depends on ANT isoform conformation in vitro, Biochem. Biophys. Res. Commun., 429, 12-17, https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2012.10.108.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2024

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».