Резистом Streptomyces rimosus - резервуар генов устойчивости к аминогликозидным антибиотикам

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Изучение аминогликозидацетилтрансфераз у актинобактерий рода Streptomyces является составной частью исследования почвенных бактерий как основного резервуара и возможного источника генов лекарственной устойчивости. Ранее нами в штамме Streptomyces rimosus subsp. rimosus ATCC 10970 (продуценте окситетрациклина), устойчивом к большинству природных аминогликозидных антибиотиков (АГ), были идентифицированы и биохимически охарактеризованы 3 аминогликозидфосфотрансферазы, которые обусловливают устойчивость к канамицину, неомицину, паромомицину, стрептомицину и гигромицину В. В представленной работе было показано, что устойчивость к остальным АГ у данного штамма связана с наличием фермента аминогликозидацетилтрансферазы, относящейся к подсемейству AAC(2′). Индуцирование экспрессии гена, обозначенного нами как aac(2′)-If, в клетках Escherichia coli определяет устойчивость к широкому спектру природных АГ (неомицину, гентамицину, тобрамицину, сизомицину и паромомицину) и к повышению минимальных ингибирующих концентраций данных антибиотиков.

Об авторах

М. Г Алексеева

Институт общей генетики имени Н.И. Вавилова РАН

Email: alekseevamg@mail.ru
119991 Москва, Россия

Н. Н Рудакова

Институт общей генетики имени Н.И. Вавилова РАН

119991 Москва, Россия

А. В Ратькин

Институт общей генетики имени Н.И. Вавилова РАН

119991 Москва, Россия

Д. А Мавлетова

Институт общей генетики имени Н.И. Вавилова РАН

119991 Москва, Россия

В. Н Даниленко

Институт общей генетики имени Н.И. Вавилова РАН

119991 Москва, Россия

Список литературы

  1. Darby, E. M., Trampari, E., Siasat, P., Gaya, M. S., Alav, I., Webber, M. A., and Blair, J. M. A. (2022) Molecular mechanisms of antibiotic resistance revisited, Nat. Rev. Microbiol., 21, 280-295, doi: 10.1038/s41579-022-00820-y.
  2. Forsberg, K. J., Reyes, A., Wang, B., Selleck, E. M., Sommer, M. O., and Dantas, G. (2012) The shared antibiotic resistome of soil bacteria and human pathogens, Science, 337, 1107-1111, doi: 10.1126/science.1220761.
  3. Surette, M. D., and Wright, G. D. (2017) Lessons from the environmental antibiotic resistome, Annu. Rev. Microbiol., 71, 309-329, doi: 10.1146/annurev-micro-090816-093420.
  4. Ogawara, H. (2019) Comparison of antibiotic resistance mechanisms in antibiotic-producing and pathogenic bacteria, Molecules, 24, 3430, doi: 10.3390/molecules24193430.
  5. Ramirez, M. S., and Tolmasky, M. E. (2010) Aminoglycoside modifying enzymes, Drug. Resist. Updat., 13, 151-171, doi: 10.1016/j.drup.2010.08.003.
  6. Hotta, K. (2021) Basic and applied research on multiple aminoglycoside antibiotic resistance of actinomycetes: an old-timer's recollection, J. Ind. Microbiol. Biotechnol., 48, kuab059, doi: 10.1093/jimb/kuab059.
  7. Heinzel, P., Werbitzky, O., Distler, J., and Piepersberg, W. (1988) A second streptomycin resistance gene from Streptomyces griseus codes for streptomycin-3′′-phosphotransferase. Relationships between antibiotic and protein kinases, Arch. Microbiol., 150, 184-192, doi: 10.1007/BF00425160.
  8. Perry, J. A., Westman, E. L., and Wright, G. D. (2014) The antibiotic resistome: what's new? Curr. Opin. Microbiol., 21, 45-50, doi: 10.1016/j.mib.2014.09.002.
  9. Елизаров С. М., Алексеева M. Г., Новиков Ф. Н., Чилов Г. Г., Маслов Д. А., Штиль А. А., Даниленко В. Н. (2012) Идентификация сайтов фосфорилирования аминогликозидфосфотрансферазы VIII Streptomyces rimosus, Биохимия, 77, 1504-1512.
  10. Boyko, K. M., Gorbacheva, M. A., Korzhenevskiy, D. A., Alekseeva, M. G., Mavletova, D. A., Zakharevich, N. V., Elizarov, S. M., Rudakova, N. N., Danilenko, V. N., and Popov, V. O. (2016) Structural characterization of the novel aminoglycoside phosphotransferase AphVIII from Streptomyces rimosus with enzymatic activity modulated by phosphorylation, Biochem. Biophys. Res. Commun., 477, 595-601, doi: 10.1016/j.bbrc.2016.06.097.
  11. Алексеева М. Г., Рудакова Н. Н., Захаревич Н. В., Мавлетова Д. А., Бойко К. М., Николаева А. Ю., Корженевский Д. А., Даниленко В. Н. (2018) Новый ген аминогликозидфосфотрансферазы aph(3′′)-Id из Streptomyces rimosus АТСС10970, кодирующий устойчивость к стрептомицину, Генетика, 54, 1228-1232, doi: 10.1134/S001667581810003X.
  12. Alekseeva, M. G., Boyko, K. M., Nikolaeva, A. Y., Mavletova, D. A., Rudakova, N. N., Zakharevich, N. V., Korzhenevskiy, D. A., Ziganshin, R. H., Popov, V. O., and Danilenko, V. N. (2019) Identification, functional and structural characterization of novel aminoglycoside phosphotransferase APH(3″)-Id from Streptomyces rimosus subsp. rimosus ATCC 10970, Arch. Biochem. Biophys., 671, 111-122, doi: 10.1016/j.abb.2019.06.008.
  13. Рудакова Н. Н., Алексеева М. Г., Захаревич Н. В., Мавлетова Д. А., Даниленко В. Н. (2020) Аминогликозидфосфотрансфераза AphSR2 Streptomyces rimosus ATCC 10970: зависимость устойчивости к антибиотикам от серин-треониновых протеинкиназ PkSR1 и PkSR2, Генетика, 56, 119-124.
  14. Algora-Gallardo, L., Schniete, J. K., Mark, D. R., Hunter, I. S., and Herron, P. R. (2021) Bilateral symmetry of linear streptomycete chromosomes, Microb. Genom., 7, 000692, doi: 10.1099/mgen.0.000692.
  15. Inoue, H., Nojima, H., and Okayama, H. (1990) High efficiency transformation of Escherichia coli with plasmids, Gene, 96, 23-28, doi: 10.1016/0378-1119(90)90336-p.
  16. Mierendorf, R., Yeager, K., and Novy, R. (1994) Innovations, Newslett. Novagen, 1, 1-3.
  17. Bolanos-Garcia, V. M., and Davies, O. R. (2006) Structural analysis and classification of native proteins from E. coli commonly co-purified by immobilised metal affinity chromatography, Biochim. Biophys. Acta, 1760, 1304-1313, doi: 10.1016/j.bbagen.2006.03.027.
  18. Kieser, T., Bibb, M. J., Buttner, M. J., Chater, K. F., and Hopwood, D. A. (2000) Practical Streptomyces Genetics, The John Innes Foundation, Norwich UK, 613 pp.
  19. Sambrook, J., Fritsch, E. E., and Maniatis, T. (1989) Molecular Cloning: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratory Press, 479 pp.
  20. Barry, A. L., and Thornsberry, C. (1993) Susceptibility Tests: Diffusion Test Procedures (Murray, P., ed.) Washington D.C, ASM Press, pp. 112-137.
  21. Wiekler, M. A. (2015) CLSI. Methods for Dilution Antimicrobial Susceptibility Tests for Bacteria That Grow Aerobically. Approved Standard - Tenth Edition. CLSI document M07-A10, Wayne, PA: Clinical and Laboratory Standards Institute.
  22. Altschul, S. F., Gish, W., Miller, W., Myers, E. W., and Lipman, D. J. (1990) Basic local alignment search tool, J. Mol. Biol., 215, 403-410, doi: 10.1016/S0022-2836(05)80360-2.
  23. Milburn, D., Laskowski, R. A., and Thornton, J. M. (1998) Sequences annotated by structure: a tool to facilitate the use of structural information in sequence analysis, Protein Eng., 11, 855-859, doi: 10.1093/protein/11.10.855.
  24. Larkin, M. A., Blackshields, G., Brown, N. P., Chenna, R., McGettigan, P. A., McWilliam, H., Valentin, F., Wallace, I. M., Wilm, A., Lopez, R., Thompson, J. D., Gibson, T. J., and Higgins, D. G. (2007) Clustal W and Clustal X version 2.0, Bioinformatics, 23, 2947-2948, doi: 10.1093/bioinformatics/btm404.
  25. Hegde, S. S., Javid-Majd, F., and Blanchard, J. S. (2001) Overexpression and mechanistic analysis of chromosomally encoded aminoglycoside 2′-N-acetyltransferase (AAC(2′)-Ic) from Mycobacterium tuberculosis, J. Biol. Chem., 276, 45876-45881, doi: 10.1074/jbc.M108810200.
  26. Sanz-García, F., Anoz-Carbonell, E., Pérez-Herrán, E., Martín, C., Lucía, A., Rodrigues, L., and Aínsa, J. A. (2019) Mycobacterial aminoglycoside acetyltransferases: a little of drug resistance, and a lot of other roles, Front. Microbiol., 10, 46, doi: 10.3389/fmicb.2019.00046.
  27. Bassenden, A. V., Dumalo, L., Park, J., Blanchet, J., Maiti, K., Arya, D. P., and Berghuis, A. M. (2021) Structural and phylogenetic analyses of resistance to next-generation aminoglycosides conferred by AAC(2′) enzymes, Sci. Rep., 11, 11614, doi: 10.1038/s41598-021-89446-3.
  28. Aínsa, J. A., Pérez, E., Pelicic, V., Berthet, F. X., Gicquel, B., and Martín, C. (1997) Aminoglycoside 2′-N-acetyltransferase genes are universally present in mycobacteria: characterization of the aac(2′)-Ic gene from Mycobacterium tuberculosis and the aac(2′)-Id gene from Mycobacterium smegmatis, Mol. Microbiol., 24, 431-441, doi: 10.1046/j.1365-2958.1997.3471717.x.
  29. D'Costa, V. M., McGrann, K. M., Hughes, D. W., and Wright, G. D. (2006) Sampling the antibiotic resistome, Science, 311, 374-377, doi: 10.1126/science.1120800.
  30. Даниленко В. Н., Пузынина Г. Г., Ломовская Н. Д. (1977) Множественная антибиотикорезистентность актиномицетов, Генетика, 13, 1831-1842.
  31. Потехин И. А., Даниленко В. Н. (1985) Детерминант устойчивости к канамицину Streptomyces rimosus: амплификация в составе хромосомы и обратимая генетическая нестабильность, Молекулярная биология, 19, 805-817.
  32. Davies, J., and Davies, D. (2010) Origins and evolution of antibiotic resistance, Microbiol. Mol. Biol. Rev., 74, 417-433, doi: 10.1128/MMBR.00016-10.
  33. Crits-Christoph, A., Hallowell, H. A., Koutouvalis, K., and Suez, J. (2022) Good microbes, bad genes? The dissemination of antimicrobial resistance in the human microbiome, Gut Microbes, 14, 2055944, doi: 10.1080/19490976.2022.2055944.
  34. Lee, K., Raguideau, S., Sirén, K., Asnicar, F., Cumbo, F., Hildebrand, F., Segata, N., Cha, C. J., and Quince, C. (2023) Population-level impacts of antibiotic usage on the human gut microbiome, Nat. Commun., 14, 1191, doi: 10.1038/s41467-023-36633-7.
  35. Ellabaan, M. M. H., Munck, C., Porse, A., Imamovic, L., and Sommer, M. O. A. (2021) Forecasting the dissemination of antibiotic resistance genes across bacterial genomes, Nat. Commun., 12, 2435, doi: 10.1038/s41467-021-22757-1.
  36. MacNair, C. R., and Tan, M. W. (2023) The role of bacterial membrane vesicles in antibiotic resistance, Ann. N. Y. Acad. Sci., 1519, 63-73, doi: 10.1111/nyas.14932.
  37. Jeong, C. S., Hwang, J., Do, H., Cha, S. S., Oh, T. J., Kim, H. J., Park, H. H., and Lee, J. H. (2020) Structural and biochemical analyses of an aminoglycoside 2′-N-acetyltransferase from Mycolicibacterium smegmatis, Sci. Rep., 10, 21503, doi: 10.1038/s41598-020-78699-z.

© Российская академия наук, 2023

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах