Новый белок ГЛОСАКСИН, состоящий из некаталитических доменов металлопротеиназы типа PIII, из яда щитомордника Gloydius saxatilis ингибирует никотиновый холинорецептор
- Авторы: Осипов А.В.1, Крюкова Е.В.1, Оджомоко Л.О.1, Шелухина И.В.1, Зиганшин Р.Х.1, Старков В.Г.1, Андреева Т.В.1, Цетлин В.И.1, Уткин Ю.Н.1
-
Учреждения:
- ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН
- Выпуск: Том 50, № 3 (2024)
- Страницы: 279-286
- Раздел: Статьи
- URL: https://journals.rcsi.science/0132-3423/article/view/261475
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0132342324030067
- EDN: https://elibrary.ru/NZXBSU
- ID: 261475
Цитировать
Аннотация
Ранее нами было обнаружено, что яд каменистого щитомордника Gloydius saxatilis ингибирует никотиновый холинорецептор (нХР) мышечного типа. В данной работе с применением жидкостной хроматографии из яда выделен белок глосаксин, ингибирующий связывание α-бунгаротоксина с нХР мышечного типа Torpedo californica. Аминокислотную последовательность выделенного белка анализировали методом масс-спектрометрии высокого разрешения. Последующий биоинформационный анализ показал, что она гомологична аминокислотным последовательностям дизинтегрин-подобных белков, включающих некаталитические домены металлопротеиназ типа PIII яда щитомордников (род Gloydius). Исследование биологической активности выделенного белка показало, что он ингибирует связывание α-бунгаротоксина с нХР Torpedo californica (IC50 = 51 мкМ). Белок также ингибировал функциональные ответы нейронного нХР α3β2-подтипа человека, вызванные ацетилхолином. Это первые данные о способности белков, состоящих из некаталитических доменов металлопротеиназы типа PIII яда змей, ингибировать нХР.
Ключевые слова
Полный текст
Об авторах
А. В. Осипов
ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН
Email: utkin@ibch.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10
Е. В. Крюкова
ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН
Email: utkin@ibch.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10
Л. О. Оджомоко
ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН
Email: utkin@ibch.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10
И. В. Шелухина
ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН
Email: utkin@ibch.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10
Р. Х. Зиганшин
ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН
Email: utkin@ibch.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10
В. Г. Старков
ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН
Email: utkin@ibch.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10
Т. В. Андреева
ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН
Email: utkin@ibch.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10
В. И. Цетлин
ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН
Email: utkin@ibch.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10
Ю. Н. Уткин
ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН
Автор, ответственный за переписку.
Email: utkin@ibch.ru
Россия, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10
Список литературы
- Osipov A., Utkin Y. // Int. J. Mol. Sci. 2023. V. 24. P. 2919. https://doi.org/10.3390/ijms24032919
- Tasoulis T., Pukala T.L., Isbister G.K. // Front. Pharmacol. 2022. V. 12. P. 768015. https://doi.org/10.3389/fphar.2021.768015
- Hempel B.F., Damm M., Mrinalini, Göçmen B., Karış M., Nalbantsoy A., Kini R.M., Süssmuth R.D. // J. Proteome Res. 2020. V. 19. P. 1731–1749. https://doi.org/10.1021/acs.jproteome.9b00869
- Olaoba O.T., Karina Dos Santos P., Selistre-deAraujo H.S., Ferreira de Souza D.H. // Toxicon X. 2020. V. 7. P. 100052. https://doi.org/10.1016/j.toxcx.2020.100052
- Vasconcelos A.A., Estrada J.C., David V., Wermelinger L.S., Almeida F.C.L., Zingali R.B. // Front. Mol. Biosci. 2021. V. 8. P. 783301. https://doi.org/10.3389/fmolb.2021.783301
- Liu J.W., Du X.Y., Liu P., Chen X., Xu J.M., Wu X.F., Zhou Y.C. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2000. V. 278. P. 112–118. https://doi.org/10.1006/bbrc.2000.3724
- Limam I., Bazaa A., Srairi-Abid N., Taboubi S., Jebali J., Zouari-Kessentini R., Kallech-Ziri O., Mejdoub H., Hammami A., El Ayeb M., Luis J., Marrakchi N. // Matrix Biol. 2010. V. 29. P. 117–126. https://doi.org/10.1016/j.matbio.2009.09.009
- Souza D.H., Iemma M.R., Ferreira L.L., Faria J.P., Oliva M.L., Zingali R.B, Niewiarowski S., Selistre-deAraujo H.S. // Arch. Biochem. Biophys. 2000. V. 384. P. 341–350. https://doi.org/10.1006/abbi.2000.2120
- Monteiro D.A., Kalinin A.L., Selistre-de-Araujo H.S., Vasconcelos E.S., Rantin F.T. // Toxicon. 2016. V. 110. P. 1–11. https://doi.org/10.1016/j.toxicon.2015.11.012
- Monteiro D.A., Kalinin A.L., Selistre-de-Araújo H.S., Nogueira L.A.N., Beletti M.E., Fernandes M.N., Rantin F.T. // Comp. Biochem. Physiol. C Toxicol. Pharmacol. 2019. V. 215. P. 67–75. https://doi.org/10.1016/j.cbpc.2018.10.003
- Kryukova E.V., Ivanov D.A., Kopylova N.V., Starkov V.G., Andreeva T.V., Ivanov I.A., Tsetlin V.I., Utkin Yu.N. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2023. V. 49. P. 529–537. https://doi.org/10.1134/S1068162023030159
- Gloydius intermedius (STRAUCH, 1868) // The Reptile Database, 2024. https://reptile-database.reptarium.cz/species?genus=Gloydius&species=intermedius&search_param=%28%28taxon%3D%27Crotalinae%27%29%29)
- Levine R.L., Moskovitz J., Stadtman E.R. // IUBMB Life. 2000. V. 50. P. 301–307. https://doi.org/10.1080/713803735
- Wang Y.M., Parmelee J., Guo Y.W., Tsai I.H. // Toxicon. 2010. V. 56. P. 93–100. https://doi.org/10.1016/j.toxicon.2010.03.015
- Starkov V.G., Polyak Ya.L., Vulfius E.A., Kryukova E.V., Tsetlin V.I., Utkin Yu.N. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2009. V. 35. P. 10–18.] https://doi.org/10.1134/S1068162009010026
- Osipov A.V., Cheremnykh E.G., Ziganshin R.H., Starkov V.G., Nguyen T.T.T., Nguyen K.C., Le D.T., Hoang A.N., Tsetlin V.I., Utkin Y.N. // Biomedicines. 2023. V. 11. P. 1115. https://doi.org/10.3390/biomedicines11041115
- Liu J.W., Du X.Y., Liu P., Chen X., Xu J.M., Wu X.F., Zhou Y.C. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2000. V. 278. P. 112–118. https://doi.org/10.1006/bbrc.2000.3724
- Hong S.Y., Koh Y.S., Chung K.H, Kim D.S. // Thromb. Res. 2002. V. 105. P. 79–86. https://doi.org/10.1016/s0049-3848(01)00416-9
- Brust A., Sunagar K., Undheim E.A., Vetter I., Yang D.C., Casewell N.R., Jackson T.N., Koludarov I., Alewood P.F., Hodgson W.C., Lewis R.J., King G.F., Antunes A., Hendrikx I., Fry B.G. // Mol. Cell. Proteomics. 2013. V. 12. P. 651–663. https://doi.org/10.1074/mcp.M112.023135
- Ryabinin V.V., Ziganshin R.H., Starkov V.G., Tsetlin V.I., Utkin Y.N. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2019. V. 45. P. 107–121. https://doi.org/10.1134/S1068162019020109
- Rappsilber J., Mann M., Ishihama Y. // Nat. Protoc. 2007. V. 2. P. 1896–1906. https://doi.org/10.1038/nprot.2007.261
- Geyer P.E., Kulak N.A., Pichler G., Holdt L.M., Teupser D., Mann M. // Cell Syst. 2016. V. 2. P. 185–195. https://doi.org/10.1016/j.cels.2016.02.015
- Ma B., Zhang K., Hendrie C., Liang C., Li M., DohertyKirby A., Lajoie G. // Rapid Commun. Mass Spectrom. 2003. V. 17. P. 2337–2342. https://doi.org/10.1002/rcm.1196
- Lebedev D.S., Kryukova E.V., Ivanov I.A., Egorova N.S., Timofeev N.D., Spirova E.N., Tufanova E.Y., Siniavin A.E., Kudryavtsev D.S., Kasheverov I.E., Zouridakis M., Katsarava R., Zavradashvili N., Iagorshvili I., Tzartos S.J., Tsetlin V.I. // Mol. Pharmacol. 2019. V. 96. P. 664–673. https://doi.org/10.1124/mol.119.117713