Alternative Chromophore Binding Sites in Non-Covalent Fluorescent Complexes of Bacterial Lipocalin

E. A. Goryacheva; Горячева Е. А.; I. V. Artemyev; Артемьев И. В.; S. F. Arhipova; Архипова С. Ф.; A. V. Rossohin; Россохин А. В.; A. R. Gilvanov; Гильванов А. Р.; V. Z. Pletnev; Плетнев В. З.; N. V. Pletnevа; Плетнева Н. В.

doi:10.31857/S0132342323050020

Альтернативные центры связывания хромофора в нековалентных флуоресцентных комплексах бактериального липокалина

Авторы: Горячева Е.А.¹, Артемьев И.В.¹, Архипова С.Ф.¹, Россохин А.В.², Гильванов А.¹, Плетнев В.З.¹, Плетнева Н.В.¹
Учреждения:
1. ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН
2. Научный центр неврологии, Институт мозга
Выпуск: Том 49, № 5 (2023)
Страницы: 548-552
Раздел: ПИСЬМА РЕДАКТОРУ
URL: https://journals.rcsi.science/0132-3423/article/view/139263
DOI: https://doi.org/10.31857/S0132342323050020
EDN: https://elibrary.ru/AAZYGK
ID: 139263

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ
Доступ закрыт

Доступ предоставлен
Доступ закрыт

Только для подписчиков

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Дополнительные файлы
Статистика

Аннотация

Расчетным методом молекулярной механики установлена пространственная организация DiB3 – флуоресцентного нековалентного комплекса генно-инженерного варианта бактериального белка липокалина Blc с синтетическим GFP-подобным хромофором M739. По сравнению с кристаллической структурой родственного комплекса DiB1, в расчетной структуре DiB3 установлено наличие альтернативного центра связывания хромофора М739.

Ключевые слова

хромофор, флуороген-активирующий белок, молекулярная механика

Список литературы

Rothe C., Skerra A. // BioDrugs. 2018. V. 32. P. 233–243. https://doi.org/10.1007/s40259-018-0278-1
Campanacci V., Bishop R.E., Blangy S., Tegoni M., Cambillau C. // FEBS Lett. 2006. V. 580. P. 877−883. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2006.07.086
Muslinkina L., Gavrikov A.S., Bozhanova N.G., Mishin A.S., Baranov M.S., Meiler J., Pletneva N.V., Pletnev V.Z., Pletnev S. // ACS Chem. Biol. 2020. V. 15. P. 2456−2465. https://doi.org/10.1021/acschembio.0c00440
Bozhanova N.G., Mikhail S., Baranov M.S., Klementieva N.V., Gavrikov A.S., Sarkisyan K.S., Yampolsky I.V., Zagaynova E.V., Lukyanov S.A., Konstantin A., Lukyanov K.A., Mishin A.S. // Chem. Sci. 2017. V. 8. P. 7138–7142. https://doi.org/10.1039/C7SC01628J
Ghosh S., Yu C.L., Ferraro D.J., Sudha S., Pal S.K., Schaefer W.F., Gibson D.T., Ramaswamy S. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2016. V. 13. P. 11513–11518. https://doi.org/10.1073/pnas.1525622113
Garden D.P., Zhorov B.S. // J. Comput. Aided Mol. Des. 2010. V. 24. P. 91–105. https://doi.org/10.1007/s10822-009-9317-9
Emsley P., Lohkamp B., Scott W.G., Cowtan K. // Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 2010. V. 66. P. 486–501. https://doi.org/10.1107/s0907444910007493
Schiefner A., Chatwell L., Breustedt D.A., Skerra A. // Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 2010. V. 66. P. 1308–1315. https://doi.org/10.1107/s0907444910039375
Bozhanova N.G., Calcutt M.W., Beavers W.N., Brown B.P., Skaar E.P., Meiler J. // FEBS Lett. 2021. V. 595. P. 206–219. https://doi.org/10.1002/1873-3468.14001
Li Z., Scheraga H.A. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. V. 84. P. 6611–6615. https://doi.org/10.1073/pnas.84.19.6611
Weiner J., Kollman P.A., Case D.A., Singh U.C., Chio C., Alagona G., Profeta S., Weiner P.K. // J. Am. Chem. Soc. 1984. V. 106. P. 765–784. https://doi.org/10.1021/ja00315a051
Dewar M.J.S., Zoebisch E.G., Healy E.F., Stewart J.J.P. // J. Am. Chem. Soc. 1985. V. 107. P. 3902–3909. https://doi.org/10.1021/ja00299a024
Stewart J.J.P. // Chem. Prog. Exch. 1990. V. 10. P. 86.