Методы анализа интерактома микробелков, кодируемых короткими открытыми рамками считывания

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Исследования последних лет показали, что короткие открытые рамки считывания (кОРС, <100 кодонов) могут кодировать пептиды или микробелки, которые выполняют важные функции в прокариотических и эукариотических клетках. Установлено, что продукты трансляции кОРС вовлечены в регуляцию множества процессов, например, они модулируют активность митохондриальной дыхательной цепи или активность мышечных клеток у млекопитающих. Однако идентификация и последующий функциональный анализ пептидов или микробелков, кодируемых кОРС, – нетривиальная задача, требующая использования специальных подходов. Один из критически важных этапов функционального анализа – нахождение белков-партнеров изучаемого пептида. В данном обзоре рассмотрены особенности анализа интерактома коротких белковых молекул и описаны используемые в настоящее время подходы для такого рода исследований.

Об авторах

И. А. Седлов

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина
и Ю.А. Овчинникова” РАН

Email: feigor@yandex.ru
Россия, 117997, Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10

И. А. Фесенко

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина
и Ю.А. Овчинникова” РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: feigor@yandex.ru
Россия, 117997, Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10

Список литературы

  1. Guerra-Almeida D., Tschoeke D.A., Nunes-da-Fonseca R. // DNA Res. 2021. V. 28. P. 1–18. https://doi.org/10.1093/dnares/dsab007
  2. Yang X., Tschaplinski T.J., Hurst G.B., Jawdy S., Abraham P.E., Lankford P.K., Adams R.M., Shah M.B., Hettich R.L., Lindquist E., Kalluri U.C., Gunter L.E., Pennacchio C., Tuskan G.A. // Genome Res. 2011. V. 21. P. 634–641. https://doi.org/10.1101/gr.109280.110
  3. Andrews S.J., Rothnagel J.A. // Nat. Rev. Genet. 2014. V. 15. P. 193–204. https://doi.org/10.1038/nrg3520
  4. Storz G., Wolf Y.I., Ramamurthi K.S. // Annu. Rev. Biochem. 2014. V. 83. P. 753–777. https://doi.org/10.1146/annurev-biochem-070611-102400
  5. Dinger M.E., Pang K.C., Mercer T.R., Mattick J.S. // PLoS Comput. Biol. 2008. V. 4. P. e1000176. https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1000176
  6. Couso J.-P., Patraquim P. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2017. V. 18. P. 575–589. https://doi.org/10.1038/nrm.2017.58
  7. Chen J., Brunner A.-D., Cogan J.Z., Nuñez J.K., Fields A.P., Adamson B., Itzhak D.N., Li J.Y., Mann M., Leonetti M.D., Leonetti M.D., Weissman J.S. // Science. 2020. V. 367. P. 1140–1146. https://doi.org/10.1126/science.aay0262
  8. Wright B.W., Yi Z., Weissman J.S., Chen J. // Trends Cell Biol. 2022. V. 32. P. 243–258. https://doi.org/10.1016/j.tcb.2021.10.010
  9. Huang J.-Z., Chen M., Chen D., Gao X.-C., Zhu S., Huang H., Hu M., Zhu H., Yan G.-R. // Mol. Cell. 2017. V. 68. P. 171–184. https://doi.org/10.1016/j.molcel.2017.09.015
  10. Johnstone T.G., Bazzini A.A., Giraldez A.J. // EMBO J. 2016. V. 35. P. 706–723. https://doi.org/10.15252/embj.201592759
  11. Zhang H., Wang Y., Wu X., Tang X., Wu C., Lu J. // Nat. Commun. 2021. V. 12. P. 1076. https://doi.org/10.1038/s41467-021-21394-y
  12. Eisenberg E., Levanon E.Y. // Trends Genet. 2013. V. 29. P. 569–574. https://doi.org/10.1016/j.tig.2013.05.010
  13. Hayashi N., Sasaki S., Takahashi H., Yamashita Y., Naito S., Onouchi H. // Nucleic Acids Res. 2017. V. 45. P. 8844–8858. https://doi.org/10.1093/nar/gkx528
  14. Hartford C.C.R., Lal A. // Mol. Cell. Biol. 2020. V. 40. P. e00528-19. https://doi.org/10.1128/MCB.00528-19
  15. Kopp F., Mendell J.T. // Cell. 2018. V. 172. P. 393–407. https://doi.org/10.1016/j.cell.2018.01.011
  16. Ji Z., Song R., Regev A., Struhl K. // eLife. 2015. V. 4. P. e08890. https://doi.org/10.7554/eLife.08890
  17. Patraquim P., Magny E.G., Pueyo J.I., Platero A.I., Couso J.P. // Nat. Commun. 2022. V. 13. P. 6515. https://doi.org/10.1038/s41467-022-34094-y
  18. Ulitsky I. // Nat. Rev. Genet. 2016. V. 17. P. 601–614. https://doi.org/10.1038/nrg.2016.85
  19. Nelson B.R., Makarewich C.A., Anderson D.M., Winders B.R., Troupes C.D., Wu F., Reese A.L., McAnally J.R., Chen X., Kavalali E.T., Cannon S.C., Houser S.R., Bassel-Duby R., Olson E.N. // Science. 2016. V. 351. P. 271–275. https://doi.org/10.1126/science.aad4076
  20. Hao Y., Zhang L., Niu Y., Cai T., Luo J., He S., Zhang B., Zhang D., Qin Y., Yang F., Chen R. // Brief. Bioinform. 2018. V. 19. P. 636–643. https://doi.org/10.1093/bib/bbx005
  21. Polycarpou-Schwarz M., Groß M., Mestdagh P., Schott J., Grund S.E., Hildenbrand C., Rom J., Aulmann S., Sinn H.-P., Vandesompele J., Diederichs S. // Oncogene. 2018. V. 37. P. 4750–4768. https://doi.org/10.1038/s41388-018-0281-5
  22. Guo B., Wu S., Zhu X., Zhang L., Deng J., Li F., Wang Y., Zhang S., Wu R., Lu J., Zhou Y. // EMBO J. 2020. V. 39. P. e102190. https://doi.org/10.15252/embj.2019102190
  23. Rubtsova M., Naraykina Y., Vasilkova D., Meerson M., Zvereva M., Prassolov V., Lazarev V., Manuvera V., Kovalchuk S., Anikanov N., Butenko I., Pobeguts O., Govorun V., Dontsova O. // Nucleic Acids Res. 2018. V. 46. P. 8966–8977. https://doi.org/10.1093/nar/gky705
  24. Chugunova A., Loseva E., Mazin P., Mitina A., Navalayeu T., Bilan D., Vishnyakova P., Marey M., Golovina A., Serebryakova M., Pletnev P., Rubtsova M., Mair W., Vanyushkina A., Khaitovich P., Belousov V., Vysokikh M., Sergiev P., Dontsova O. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2019. V. 116. P. 4940–4945. https://doi.org/10.1073/pnas.1809105116
  25. Niu L., Lou F., Sun Y., Sun L., Cai X., Liu Z., Zhou H., Wang H., Wang Z., Bai J., Yin, Q., Zhang J., Chen L., Peng D., Xu Z., Gao Y., Tang S., Fan L., Wang H. // Sci. Adv. 2020. V. 6. P. eaaz2059. https://doi.org/10.1126/sciadv.aaz2059
  26. Immarigeon C., Frei Y., Delbare S.Y.N., Gligorov D., Machado Almeida P., Grey J., Fabbro L., Nagoshi E., Billeter J.-C., Wolfner M.F., Karch F., Maeda R.K. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2021. V. 118. P. e2001897118. https://doi.org/10.1073/pnas.2001897118
  27. Anderson D.M., Anderson K.M., Chang C.-L., Makarewich C.A., Nelson B.R., McAnally J.R., Kasaragod P., Shelton J.M., Liou J., Bassel-Duby R., Olson E.N. // Cell. 2015. V. 160. P. 595–606. https://doi.org/10.1016/j.cell.2015.01.009
  28. Casson S.A., Chilley P.M., Topping J.F., Evans I.M., Souter M.A., Lindsey K. // Plant Cell. 2002. V. 14. P. 1705–1721. https://doi.org/10.1105/tpc.002618
  29. Narita N.N., Moore S., Horiguchi G., Kubo M., Demura T., Fukuda H., Goodrich J., Tsukaya H. // Plant J. 2004. V. 38. P. 699–713. https://doi.org/10.1111/j.1365-313X.2004.02078.x
  30. Guo P., Yoshimura A., Ishikawa N., Yamaguchi T., Guo Y., Tsukaya H. // J. Plant Res. 2015. V. 128. P. 497–510. https://doi.org/10.1007/s10265-015-0703-1
  31. Röhrig H., Schmidt J., Miklashevichs E., Schell J., John M. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. P. 1915–1920. https://doi.org/10.1073/pnas.022664799
  32. Blanvillain R., Young B., Cai Y.-M., Hecht V., Varoquaux F., Delorme V., Lancelin J.-M., Delseny M., Gallois P. // EMBO J. 2011. V. 30. P. 1173–1183. https://doi.org/10.1038/emboj.2011.14
  33. Frank M.J., Cartwright H.N., Smith L.G. // Development. 2003. V. 130. P. 753–762. https://doi.org/10.1242/dev.00290
  34. Dong X., Wang D., Liu P., Li C., Zhao Q., Zhu D., Yu J. // J. Exp. Bot. 2013. V. 64. P. 2359–2372. https://doi.org/10.1093/jxb/ert093
  35. Wang D., Li C., Zhao Q., Zhao L., Wang M., Zhu D., Ao G., Yu J. // Funct. Plant Biol. 2009. V. 36. P. 73–85. https://doi.org/10.1071/FP08154
  36. De Coninck B., Carron D., Tavormina P., Willem L., Craik D.J., Vos C., Thevissen K., Mathys J., Cammue B.P.A. // J. Exp. Bot. 2013. V. 64. P. 5297–5307. https://doi.org/10.1093/jxb/ert295
  37. Waugh D.S. // Trends Biotechnol. 2005. V. 23. P. 316–320. https://doi.org/10.1016/j.tibtech.2005.03.012
  38. Kimple M.E., Brill A.L., Pasker R.L. // Curr. Protoc. Protein Sci. 2013. V. 73. P. 9.9.1–9.9.23. https://doi.org/10.1002/0471140864.ps0909s73
  39. Jackson R., Kroehling L., Khitun A., Bailis W., Jarret A., York A.G., Khan O.M., Brewer J.R., Skadow M.H., Duizer C., Harman C.C.D., Chang L., Bielecki P., Solis A.G., Steach H.R., Slavoff S., Flavell R.A. // Nature. 2018. V. 564. P. 434–438. https://doi.org/10.1038/s41586-018-0794-7
  40. Arnoult N., Correia A., Ma J., Merlo A., Garcia-Gomez S., Maric M., Tognetti M., Benner C.W., Boulton S.J., Saghatelian A., Karlseder J. // Nature. 2017. V. 549. P. 548–552. https://doi.org/10.1038/nature24023
  41. Pronier E., Cifani P., Merlinsky T.R., Berman K.B., Somasundara A.V.H., Rampal R.K., LaCava J., Wei K.E., Pastore F., Maag J.L., Park J., Koche R., Kentsis A., Levine R.L. // JCI Insight. 2018. V. 3. № 22. https://doi.org/10.1172/jci.insight.122703
  42. Wang F., Zhu S., Fisher L.A., Wang W., Oakley G.G., Li C., Peng A. // Sci. Rep. 2018. V. 8. P. 2683. https://doi.org/10.1038/s41598-018-21040-6
  43. Cristea I.M., Williams R., Chait B.T., Rout M.P. // Mol. Cell. Proteomics. 2005. V. 4. P. 1933–1941. https://doi.org/10.1074/mcp.M500227-MCP200
  44. Schlesinger D., Elsässer S.J. // FEBS J. 2022. V. 289. P. 53–74. https://doi.org/10.1111/febs.15769
  45. LaCava J., Molloy K.R., Taylor M.S., Domanski M., Chait B.T., Rout M.P. // Biotechniques. 2015. V. 58. P. 103–119. https://doi.org/10.2144/000114262
  46. LaCava J., Fernandez-Martinez J., Hakhverdyan Z., Rout M.P. // Cold Spring Harb. Protoc. 2016. V. 2016. P. 601–605. https://doi.org/10.1101/pdb.top077545
  47. Gerace E., Moazed D. // Methods Enzymol. 2015. V. 559. P. 99–110. https://doi.org/10.1016/bs.mie.2014.11.010
  48. Jia J., Jin J., Chen Q., Yuan Z., Li H., Bian J., Gui L. // Biol. Res. 2020. V. 53. P. 24. https://doi.org/10.1186/s40659-020-00290-7
  49. Zhang S., Reljić B., Liang C., Kerouanton B., Francisco J.C., Peh J.H., Mary C., Jagannathan N.S., Olexiouk V., Tang C., Fidelito G., Nama S., Cheng R.K., Wee C.L., Wang L.C., Duek Roggli P., Sampath P., Lane L., Petretto E., Sobota R.M., Jesuthasan S., Tucker-Kellogg L., Reversade B., Menschaert G., Sun L., Stroud D.A., Ho L. // Nat. Commun. 2020. V. 11. P. 1312. https://doi.org/10.1038/s41467-020-14999-2
  50. Hopp T.P., Prickett K.S., Price V.L., Libby R.T., March C.J., Pat Cerretti D., Urdal D.L., Conlon P.J. // Biotechnology. 1988. V. 6. P. 1204–1210. https://doi.org/10.1038/nbt1088-1204
  51. Schäfer K., Braun T. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. V. 207. P. 708–714. https://doi.org/10.1006/bbrc.1995.1245
  52. Zhang Y., Natale R., Domingues A.P. Júnior, Toleco M.R., Siemiatkowska B., Fàbregas N., Fernie A.R. // Curr. Protoc. Plant. Biol. 2019. V. 4. P. e20099. https://doi.org/10.1002/cppb.20099
  53. Buker S.M., Iida T., Bühler M., Villén J., Gygi S.P., Nakayama J.-I., Moazed D. // Nat. Struct. Mol. Biol. 2007. V. 14. P. 200–207. https://doi.org/10.1038/nsmb1211
  54. Lightfoot J.W., Wilecki M., Rödelsperger C., Moreno E., Susoy V., Witte H., Sommer R.J. // Science. 2019. V. 364. P. 86–89. https://doi.org/10.1126/science.aav9856
  55. D’Lima N.G., Ma J., Winkler L., Chu Q., Loh K.H., Corpuz E.O., Budnik B.A., Lykke-Andersen J., Saghatelian A., Slavoff S.A. // Nat. Chem. Biol. 2017. V. 13. P. 174–180. https://doi.org/10.1038/nchembio.2249
  56. Matsumoto A., Pasut A., Matsumoto M., Yamashita R., Fung J., Monteleone E., Saghatelian A., Nakayama K.I., Clohessy J.G., Pandolfi P.P. // Nature. 2017. V. 541. P. 228–232. https://doi.org/10.1038/nature21034
  57. Field J., Nikawa J., Broek D., MacDonald B., Rodgers L., Wilson I.A., Lerner R.A., Wigler M. // Mol. Cell. Biol. 1988. V. 8. P. 2159–2165. https://doi.org/10.1128/mcb.8.5.2159-2165.1988
  58. Schembri L., Dalibart R., Tomasello F., Legembre P., Ichas F., De Giorgi F. // Nat. Methods. 2007. V. 4. P. 107–108. https://doi.org/10.1038/nmeth0207-107
  59. Makarewich C.A., Munir A.Z., Bezprozvannaya S., Gibson A.M., Young Kim S., Martin-Sandoval M.S., Mathews T.P., Szweda L.I., Bassel-Duby R., Olson E.N. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2022. V. 119. P. e2120476119. https://doi.org/10.1073/pnas.2120476119
  60. Evan G.I., Lewis G.K., Ramsay G., Bishop J.M. // Mol. Cell. Biol. 1985. V. 5. P. 3610–3616. https://doi.org/10.1128/mcb.5.12.3610-3616.1985
  61. Tollis S., Singh J., Palou R., Thattikota Y., Ghazal G., Coulombe-Huntington J., Tang X., Moore S., Blake D., Bonneil E., Royer C.A., Thibault P., Tyers M. // PLoS Biol. 2022. V. 20. P. e3001548. https://doi.org/10.1371/journal.pbio.3001548
  62. Magny E.G., Platero A.I., Bishop S.A., Pueyo J.I., Aguilar-Hidalgo D., Couso J.P. // Nat. Commun. 2021. V. 12. P. 5660. https://doi.org/10.1038/s41467-021-25785-z
  63. Fu H., Wang T., Kong X., Yan K., Yang Y., Cao J., Yuan Y., Wang N., Kee K., Lu Z.J., Xi Q. // Nat. Commun. 2022. V. 13. P. 3984. https://doi.org/10.1038/s41467-022-31762-x
  64. Feng S., Sekine S., Pessino V., Li H., Leonetti M.D., Huang B. // Nat. Commun. 2017. V. 8. P. 370. https://doi.org/10.1038/s41467-017-00494-8
  65. Young D.D., Schultz P.G. // ACS Chem. Biol. 2018. V. 13. P. 854–870. https://doi.org/10.1021/acschembio.7b00974
  66. Koh M., Ahmad I., Ko Y., Zhang Y., Martinez T.F., Diedrich J.K., Chu Q., Moresco J.J., Erb M.A., Saghatelian A., Schultz P.G., Bollong M.J. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2021. V. 118. P. e2021943118. https://doi.org/10.1073/pnas.2021943118
  67. Lafranchi L., Schlesinger D., Kimler K.J., Elsässer S.J. // J. Am. Chem. Soc. 2020. V. 142. P. 20080–20087. https://doi.org/10.1021/jacs.0c09574
  68. Richards A.L., Eckhardt M., Krogan N.J. // Mol. Syst. Biol. 2021. V. 17. P. e8792. https://doi.org/10.15252/msb.20188792
  69. Bosch J.A., Chen C.-L., Perrimon N. // Wiley Interdiscip. Rev. Dev. Biol. 2021. V. 10. P. e392. https://doi.org/10.1002/wdev.392
  70. Hung V., Zou P., Rhee H.-W., Udeshi N.D., Cracan V., Svinkina T., Carr S.A., Mootha V.K., Ting A.Y. // Mol. Cell. 2014. V. 55. P. 332–341. https://doi.org/10.1016/j.molcel.2014.06.003
  71. Rhee H.-W., Zou P., Udeshi N.D., Martell J.D., Mootha V.K., Carr S.A., Ting A.Y. // Science. 2013. V. 339. P. 1328–1331. https://doi.org/10.1126/science.1230593
  72. Trinkle-Mulcahy L. // F1000Res. 2019. V. 8. P. F1000 Faculty Rev-135. https://doi.org/10.12688/f1000research.16903.1
  73. Hopkins C., Gibson A., Stinchcombe J., Futter C. // Methods Enzymol. 2000. V. 327. P. 35–45. https://doi.org/10.1016/s0076-6879(00)27265-0
  74. Chu Q., Martinez T.F., Novak S.W., Donaldson C.J., Tan D., Vaughan J.M., Chang T., Diedrich J.K., Andrade L., Kim A., Zhang T., Manor U., Saghatelian A. // Nat. Commun. 2019. V. 10. P. 4883. https://doi.org/10.1038/s41467-019-12816-z
  75. Chu Q., Rathore A., Diedrich J.K., Donaldson C.J., Yates J.R., 3rd, Saghatelian A. // Biochemistry. 2017. V. 56. P. 3299–3306. https://doi.org/10.1021/acs.biochem.7b00265
  76. Rathore A., Chu Q., Tan D., Martinez T.F., Donaldson C.J., Diedrich J.K., Yates J.R., 3rd, Saghatelian A. // Biochemistry. 2018. V. 57. P. 5564–5575. https://doi.org/10.1021/acs.biochem.8b00726
  77. Zhang Q., Vashisht A.A., O’Rourke J., Corbel S.Y., Moran R., Romero A., Miraglia L., Zhang J., Durrant E., Schmedt C., Sampath S.C., Sampath S.C. // Nat. Commun. 2017. V. 8. P. 15664. https://doi.org/10.1038/ncomms15664
  78. Boix O., Martinez M., Vidal S., Giménez-Alejandre M., Palenzuela L., Lorenzo-Sanz L., Quevedo L., Moscoso O., Ruiz-Orera J., Ximénez-Embún P., Ciriaco N., Nuciforo P., Stephan-Otto Attolini C., Albà M.M., Muñoz J., Tian T.V., Varela I., Vivancos A., Ramón Y Cajal S., Muñoz P., Rivas C., Abad M. // Nat. Commun. 2022. V. 13. P. 6840. https://doi.org/10.1038/s41467-022-34529-6

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2.

Скачать (289KB)
Метаданные
3.

Скачать (309KB)
Метаданные
4.

Скачать (331KB)
Метаданные
5.

Скачать (324KB)
Метаданные

© И.А. Седлов, И.А. Фесенко, 2023

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах