A New Complex of the Glucose Phosphate Isomerase Ribozyme with the Enzyme Hexokinase in Yeast

Cover Page

Cite item

Full Text

Open Access Open Access
Restricted Access Access granted
Restricted Access Subscription Access

Abstract

The existence of a previously unknown ribozyme with the catalytic function of glucose phosphate isomerase was shown. It catalyzes the interconversion of glucose 6-phosphate and fructose 6-phosphate. This ribozyme was found in baker’s yeast Saccharomyces cerevisiae and was isolated as a complex with the enzyme hexokinase. The complex was easily isolated on an immunoaffinity column with antibodies to hexokinase. The ribozyme consists of 41–42 nucleotides and has a molecular weight of about 14.15–14.5 kDa. Km and Vmax are accordingly 0.14 ± 0.02 mM and 14.0 ± 1.3 U/mg for glucose 6-phosphate and 0.2 ± 0.03 mM and 15.4 ± 1.4 U/mg for fructose 6-phosphate. These kinetic characteristics are approximately the same in the complex and for the free ribozyme. Hexokinase within the complex retains its catalytic activity.

About the authors

O. N. Solovjeva

Belozersky Institute of Physico-Chemical Biology, Lomonosov Moscow State University

Email: soloveva_o@list.ru
Russia, 119234, Moscow, Leninskie gory 1/40

References

  1. Cech T.R., Zaug A.J., Grabowski P.I. // Cell. 1981. V. 27. P. 487–496. https://doi.org/10.1016/0092-8674(81)90390-1
  2. Kruger K., Grabowski P.J., Zaug A.J., Sands J., Gottschling D.E., Cech T.R. // Cell. 1982. V. 31. P. 147–157. https://doi.org/10.1016/0092-8674(82)90414-7
  3. Guerrier-Takada C., Gardiner K., Marsh T., Pace N., Altman S. // Cell. 1983. V. 35. P. 849–857. https://doi.org/10.1016/0092-8674(83)90117-4
  4. Wilson T.J., Lilley D.M.J. // Wiley Interdiscip. Rev. RNA. 2021. V. 12. P. e1651. https://doi.org/10.1002/wrna.165
  5. Lilley D.M. // Phil. Trans. R. Soc. Lond. B. Biol. Sci. 2011. V. 366. P. 2910–2917. https://doi.org/10.1098/rstb.2011.0132
  6. Lilley D.M. // Biochem. Soc. Trans. 2011. V. 39. P. 641–646. https://doi.org/10.1042/BST0390641
  7. Wilson T.J., Lilley D.M. // RNA. V. 21. P. 534–537. https://doi.org/10.1261/rna.049874.115
  8. Müller S., Appel B., Balke D., Hieronymus R., Nübel C. // F1000Res. 2016. V. 5. P. 1511. https://doi.org/10.12688/f1000research.8601.1
  9. Kuznetsova S.A., Petrukov K.S., Pletnev F.I., Sergiev P.V., Dontsova O.A. // Biochemistry (Moscow). 2019. V. 84. P. 851–869. https://doi.org/10.1134/S0006297919080029
  10. Suga H., Cowan J.A., Szostak J.W. // Biochemistry. 1998. V. 37. P. 10118–10125. https://doi.org/10.1021/bi980432a
  11. DeRose V.J. // Chem. Biol. 2002. V. 9. P. 961–969. https://doi.org/10.1016/S1074-5521(02)00217-X
  12. Kingery D.A., Pfund E., Voorhees R.M., Okuda K., Wohlgemuth I., Kitchen D.E., Rodnina M.V., Strobel S.A. // Chem. Biol. 2008. V. 15. P. 493–500. https://doi.org/10.1016/j.chembiol.2008.04.005
  13. Wohlgemuth I., Brenner S., Beringer M., Rodnina M.V. // J. Biol. Chem. 2008. V. 283. P. 32229–32235. https://doi.org/10.1074/jbc.M805316200
  14. Kikovska E., Svard S.G., Kirsebom L.A. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2007. V. 104. P. 2062–2067. https://doi.org/10.1073/pnas.0607326104
  15. Marvin M.C., Engelke D.R. // J. Cell. Biochem. 2009. V. 108. P. 1244–1251. https://doi.org/10.1002/jcb.22367
  16. McCarthy T.J., Plog M.A., Floy S.A., Jansen J.A., Juliane K., Soukup J.K., Soukup G.A. // Chem. Biol. 2005. V. 12. P. 1221–1226. https://doi.org/10.1016/j.chembiol.2005.09.006
  17. Brooks K.M., Hampel K.J. // Biochemistry. 2011. V. 50. P. 2424–2433. https://doi.org/10.1021/bi101842u
  18. Bingaman J.L., Zhang S., Stevens D.R., Yennawar N.H., Hammes-Schiffer S., Bevilacqua P.C. // Chem. Biol. 2017. V. 13. P. 439–445. https://doi.org/10.1038/nchembio.2300
  19. Lohse P.A., Szostak J.W. // Nature. 1996. V. 381. P. 442–444. https://doi.org/10.1038/381442a0
  20. Travascio P., Bennet A.J., Wang D.Y., Sen D. // Chem. Biol. 1999. V. 6. P. 779–787. https://doi.org/10.1016/S1074-5521(99)80125-2
  21. Nieuwlandt D., West M., Cheng X., Kirshenheuter G., Eaton B.E. // ChemBioChem. 2003. V. 4. P. 651–654. https://doi.org/10.1002/cbic.200300610
  22. Cernak P., Sen D. // Nat. Chem. 2013. V. 5. P. 971–977. https://doi.org/10.1038/nchem.1777
  23. Tsukiji S., Pattnaik S.B., Suga H. // Nat. Struct. Biol. 2003. V. 10. P. 713–717. https://doi.org/10.1038/nsb964
  24. Corley M., Burns M.C., Yeo G.W. // Mol. Cell. 2020. V. 78. P. 9–29. https://doi.org/10.1016/j.molcel.2020.03.011
  25. Smith J.M., Sandow J.J., Webb A.I. // Biochem. Soc. Trans. 2021. V. 49. P. 393–403. https://doi.org/10.1042/BST20200688
  26. Ramanathan M., Porter D.F., Khavari P.A. // Nat. Methods. 2019. V. 16. P. 225–234. https://doi.org/10.1038/s41592-019-0330-1
  27. Tsukiji S., Pattnaik S.B., Suga H. // J. Am. Chem. Soc. 2004. V. 126. P. 5044–5045. https://doi.org/10.1021/ja0495213
  28. Fusz S., Eisenführ A., Srivatsan S.G., Heckel A., Famulok M. // Chem. Biol. 2005. V. 12. P. 941–950. https://doi.org/10.1021/ja0495213
  29. Fusz S., Srivatsan S.G., Ackermann D., Famulok M. // J. Org. Chem. 2008. V. 73. P. 5069–5077. https://doi.org/10.1021/jo800639p
  30. Curtis N.J., Jeffery C.J. // Biochem. Soc. Trans. 2021. V. 49. P. 1099–1108. https://doi.org/10.1042/BST20200664
  31. Gemmill D., D’souza S., Meier-Stephenson V., Patel T.R. // Biochem. Cell Biol. 2020. V. 98. P. 31–41. https://doi.org/10.1139/bcb-2019-0041
  32. Solovjeva O.N. // Open J. Anal. Bioanal. Chem. 2020. V. 4. P. 020–028. https://doi.org/10.17352/ojabc.000020
  33. Gancedo C., Flores C.L. // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2008. V. 72. P. 197–210. https://doi.org/10.1128/MMBR.00036-07
  34. Ahuatzi D., Riera A., Pela Ez.R., Herrero P., Moreno F. // J. Biol. Chem. 2007. V. 282. P. 4485–4493. https://doi.org/10.1074/jbc.M606854200
  35. Rodríguez-Saavedra C., Morgado-Martínez L.E., Burgos-Palacios A., King-Díaz B., López-Coria M., Sánchez-Nieto S. // Front. Mol. Biosci. 2021. V. 8. P. 701 975. https://doi.org/10.3389/fmolb.2021.701975
  36. Castello A., Hentze M.W., Preiss T. // Trends Endocrinol. Metab. 2015. V. 26. P. 746–757. https://doi.org/10.1016/j.tem.2015.09.012
  37. Bradford M.M. // Anal. Biochem. 1976. V. 72. P. 248–254. https://doi.org/10.1016/0003-2697(76)90527-3
  38. Wilfinger W.W., Mackey K., Chomczynski P. // Biotechniques. 1997. V. 22. P. 474–481. https://doi.org/10.2144/97223st01
  39. Jacob L., Beecken V., Bartunik L.J., Rose M., Bartunik H.D. // J. Chromatogr. 1991. V. 587. P. 85–92. https://doi.org/10.1016/0021-9673(91)85201-p
  40. Rabinovitz M. // FEBS Lett. 1992. V. 302. P. 113–116. https://doi.org/10.1016/0014-5793(92)80418-G
  41. White M.R., Garcin E.D. // Wiley Interdiscip. Rev. RNA. 2016. V. 7. P. 53–70. https://doi.org/10.1002/wrna.1315
  42. Arutyunova E.I., Danshina P.V., Domnina L.V., Pleten A.P., Muronetz V.I. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. V. 307. P. 547–552. https://doi.org/10.1016/S0006-291X(03)01222-1
  43. Baranowska B., Baranowski T. // Mol. Cell Biochem. 1977. V. 16. P. 43–48. https://doi.org/10.1007/BF01769838
  44. Baranowska B., Baranowski T. // Mol. Cell Biochem. 1977. V. 17. P. 75–83. https://doi.org/10.1007/BF01743430
  45. Castello A., Hentze M.W., Preiss T. // Trends Endocrinol. Metab. 2015. V. 26. P. 746–757. https://doi.org/10.1016/j.tem.2015.09.012
  46. Schmidt E.E., Colowick S.P. // Arch. Biochem. Biophys. 1973. V. 158. P. 458–470. https://doi.org/10.1016/0003-9861(73)90537-7
  47. Salas M., Vinuela E., Sols A. // J. Biol. Chem. 1965. V. 240. P. 561–568. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(17)45210-0
  48. Bessell E.M., Thomas P. // Biochem. J. 1973. V. 131. P. 77–82. https://doi.org/10.1042/bj1300020p
  49. Solovjeva O.N. // Biochemistry (Moscow). 2002. V. 67. P. 667–671. https://doi.org/10.1023/a:1016198321838
  50. Brückner J. // Biochem. J. 1955. V. 60. P. 200–205. https://doi.org/10.1042/bj0600200
  51. Barbas C.F., 3rd, Burton D.R., Scott J.K., Silverman G.J. // CSH Protoc. 2007. P. pdb.ip47. https://doi.org/10.1101/pdb.ip47
  52. Mansour T.E. // J. Biol. Chem. 1963. V. 238. P. 2285–2292. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(19)67967-6
  53. Fromm H.J., Zewe V. // J. Biol. Chem. 1962. V. 237. P. 3027–3032. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(18)50115-0
  54. Cech T.R. // Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 2012. V. 4. P. a006742. https://doi.org/10.1101/cshperspect.a006742
  55. Robertson M.P., Joyce G.F. // Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 2012. V. 4. P. a003608. https://doi.org/10.1101/cshperspect.a003608

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download
2.

Download (50KB)
Indexing metadata
3.

Download (96KB)
Indexing metadata
4.

Download (50KB)
Indexing metadata
5.

Download (226KB)
Indexing metadata
6.

Download (125KB)
Indexing metadata

Copyright (c) 2023 О.Н. Соловьева

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».