Адаптивная модификация пулов аминокислот в миокарде длиннохвостого суслика Urocitellus Undulatus на разных стадиях гибернации

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Состояние гибернации характеризуется повышенной устойчивостью к воздействию длительного глубокого охлаждения, гипоксии, отсутствию пищи и воды. В то же время, перестройка адаптационных механизмов животных при низких температурах даже на непродолжительное время вызывает значительные изменения метаболизма, отражающиеся в паттерне аминокислот. Изменение метаболизма свободных аминокислот миокарда во время гибернации практически не изучалось, но представление о нем необходимо для понимания механизмов гибернационного состояния, актуального для клинической медицины. В связи с этим, задача данной работы состояла в изучении изменения состава свободных аминокислот миокарда суслика U. undulatus на разных стадиях зимней спячки. Выявлена отрицательная взаимозависимость пулов глутаминовой кислоты и аланина на разных стадиях оцепенения. Снижение уровня глутаминовой кислоты по сравнению с летним контролем (5.08 ± 0.44 мкмоль/г сырой массы) отмечалось в начале баута спячки, продолжалось при длительном оцепенении (до 1.57 ± 0.14 мкмоль/г) и сопровождалось соответствующим увеличением пула аланина. Во время зимнего пробуждения пул глутаминовой кислоты возрастал выше летнего уровня; пул аланина падал ниже летнего, но их суммарный уровень не изменялся. Пулы аспарагиновой кислоты и глицина снижались параллельно с уменьшением пулов глутамата и аспартата, но во время зимнего пробуждения глицин даже не обнаруживался. Учитывая участие глутаминовой кислоты и аспартата в анаплеротических реакциях цикла Кребса и реципрокную связь глутаминовой кислоты и аланина, делается вывод, что изменение содержания этих метаболитов на разных стадиях баутов связано с постепенным переходом аэробного гликолиза (цикл Кребса и окислительное фосфорилирование) на анаэробный, а во время эутермии, напротив, – с возвращением к аэробному.

Об авторах

М. В. Каранова

Институт биофизики клетки РАН – обособленное подразделение
Федерального государственного бюджетного учреждения науки Федеральный исследовательский центр
“Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук”

Автор, ответственный за переписку.
Email: karanovari@mail.ru
Россия, Пущино

Н. М. Захарова

Институт биофизики клетки РАН – обособленное подразделение
Федерального государственного бюджетного учреждения науки Федеральный исследовательский центр
“Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук”

Email: karanovari@mail.ru
Россия, Пущино

Список литературы

  1. Carey HV, Andrews MT, Martin SL (2003) Mammalian Hibernation: Cellular and Molecular Responses to Depressed Metabolism and Low Temperature. Physiol Rev 83: 1153–1181. https://doi.org/10.1152/physrev.00008.2003
  2. Geiser F (2004) Metabolic rate and body temperature reduction during hibernation and daily torpor. Annl Rev Physiol 66: 239–274. https://doi.org/10.1146/annurev.physiol.66.032102.115105
  3. Wickler SJ, Hoyt DF, Breukelen F (1991) Disuse atrophy in the hibernating golden-mantled ground squirrel, Spermophilus lateralis. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol 261: 1214–1217. https://doi.org/10.1152/ajpregu
  4. Pisarenko O, Solomatina E, Ivanov V, Studneva I, Kapelko V, Smirnov V (1985) On the mechanism of enhanced ATP formation in hypoxic myocardium caused by glutamic acid. Basic Res Cardio l80(2): 126–134. https://doi.org/10.1007/BF01910459
  5. Arsenian M (1998) Potential cardiovascular applications of glutamate, aspartate, and other amino acids. Clin Cardiol 21(9): 620–624. https://doi.org/10.1002/clc.4960210904
  6. Stanley W, Recchia F, Lopaschuk G (2005) Myocardial substrate metabolism in the normal and failing heart. Physiol Rev 85: 1093–1129. https://doi.org/10.1152/ PHYSREV.00006.2004
  7. Taegtmeyer H, Harinstein ME, Gheorghiade M (2008) More than bricks and mortar: Comments on protein and amino acid metabolism in the heart. Am J Cardiol 101(11): S3–S7. https://doi.org/10.1016/j.amjcard.2008.02.064
  8. Bröer S, Bröer A (2017) Amino acid homeostasis and signaling in mammalian cells and organisms. Biochem J 474(12): 1935–1963. https://doi.org/10.1042/BCJ20160822
  9. Pisarenko O (1996) Mechanisms of myocardial protection by amino acids: Facts and hypotheses. Clin Exp Pharm Physiol 23: 627–633. https://doi.org/10.1111/j.1440-1681.1996.tb01748.x
  10. Vermillion KL, Anderson KJ, Hampton M, Andrews MT (2015) Gene expression changes controlling distinct adaptations in the heart and skeletal muscle of a hibernating mammal. Physiol Genomics 47 (8): 58–74. https://doi.org/10.1152/physiolgenomics.00108.2014
  11. Fahlman A, Storey J, Storey K (2000) Gene Up-Regulation in Heart during Mammalian Hibernation. Cryobiol 40: 332–342. https://doi.org/10.1006/cryo.2000.2254
  12. Tessier S, Storey K (2012) Myocyte enhancer factor-2 and cardiac muscle gene expression during hibernation in thirteen-lined ground squirrels. Gene 501: 8–16. https://doi.org/10.1016/j.gene.2012.04.004
  13. Zhang Y, Aguilar OA, Storey KB (2016) Transcriptional activation of muscle atrophy promotes cardiac muscle remodeling during mammalian hibernation. Peer J 4: e2317. https://doi.org/10.7717/peerj.2317
  14. Spackman D, Stein W, Moore S (1958) Automatic Recording Apparatus for Use in Chromatography of Amino Acids. Anal Chem 30: 1190–1206.
  15. Ralphe JC, Bedel Kl, Segar JL, Scholz TD (2005) Correlation between myocardial malate/aspartate shuttle activity and eaat1 protein expression in hyper- and hypothyroidism. Am J Physiol Heart Circ Physiol 288(5): H2521–H2526. https://doi.org/10.1152/ajpheart.00991.2004
  16. Karanova M (2018) Impact of Seasonal Temperature Decrease and Cold Shock on the Composition of Free Amino Acids and Phosphomonoethers in Various Organs of Amur Sleeper Perccottus glenii (Eleotridae). J Ichthyol 58 (4): 570–579. https://doi.org/10.1134/S0032945218040069
  17. Karanova M (2018) Effects of Cold Shock Responses of Phosphomonoesters and Free Amino Acids in Phospholipid-Rich Organs in the Amur Sleeper Perccottus glenii. Neurosci Behav Physiol 48(5): 528–533. https://doi.org/10.1007/s11055-018-0595-3
  18. Izrailova GR, Khalilov RA, Adieva AA (2014) Modern approaches to the investigation of hypothermia. Biol Sci 11 (5): 1046–1059.
  19. Andrews M, Russeth K, Drewes L, Henry P-G (2009) Adaptive mechanisms regulate preferred utilization of ketones in the heart and brain of a hibernating mammal during arousal from torpor. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol 296: 383–393. https://doi.org/10.1152/ajpregu.90795.2008
  20. Storey K (1997) Metabolic regulation in mammalian hibernation: enzyme and protein adaptations. Comp Biochem Physiol A 118 (4): 1115–1124. https://doi.org/10.1016/ s0300-9629(97)00238-7
  21. Suozzi A, Malatesta M, Zancanaro C (2009) Subcellular distribution of key enzymes of lipid metabolism during the euthermia-hibernation arousal cycle. J Anat 214 (6): 956–962. https://doi.org/10.1111/j.1469-7580.2009.01086.x
  22. Yang R-Z, Park S, Reagan WJ, Goldstein R, Zhong S, Lawton M, Rajamohan F, Qian K, Liu L, Gong D-W (2009) Alanine aminotransferase isoenzymes: molecular cloning and quantitative analysis of tissue expression in rats and serum elevation in liver toxicity. Hepatology 49(2): 598–607. https://doi.org/10.1002/hep.22657
  23. Эмирбеков ЭЗ, Мукаилов МИ (1971) Глутаминсинтетазная, глутаминазная, аспартат- и аланинаминотрансферазная активность головного мозга сусликов при зимней спячке. Вопр биохим нерв сист 1: 8–13. [Emirbekov EZ, Mukailov MI (1971) Glutamine synthetase, glutaminase, aspartate and alanine amino transferase activity of the brain of ground squirrels during hibernation. Quest biochem nervn syst 1: 8–13. (In Russ)].
  24. Knight JE, Narus EN, Martin SL, Jacobson A, Barnes BM, Boyerm BB (2000) RNA stability and polysome loss in hibernating arctic ground squirrels (Spermophilus parryii). Mol Cell Biol 20 (17): 6374–6379. https://doi.org/10.1128/MCB.20.17.6374-6379.2000
  25. Allan ME, Storey KB (2012) Expression of NF-kB and downstream antioxidant genes in skeletal muscle of hibernating ground squirrels, Spermophilus tridecemlineatus. Cell Biochem Funct 30: 166–174. https://doi.org/10.1002/cbf.1832
  26. Brooks NE, Myburgh KH, Storey K (2011) Myostatin levels in skeletal muscle of hibernating ground squirrels. J Exp Biol 214 (15): 2522–2527. https://doi.org/10.1242/jeb.055764
  27. Eddy SF, Storey KB (2007) p38 MAPK regulation of transcription factor targets in muscle and heart of hibernating bats, Myotis lucifugus. Cell Biochem Function 25: 759–765. https://doi.org/10.1002/cbf.1416
  28. Karanova M, Zakharova N (2022) Pools of Amino Acids of Skeletal Muscle in Yakutian Ground Squirrel Urocitellus undulatus during Different Hibernation Stages. Biophysics 67(2): 288–293. https://doi.org/10.1134/S0006350922020105
  29. Schaffer SW, Jong CJ, Ramila KC, Azuma J (2010) Physiological roles of taurine in heart and muscle. J Biomed Sci 17(S1): S2.
  30. Osborne PG, Hashimoto M (2008) Mammalian cerebral metabolism and amino acids neurotransmission during hibernation. J Neurochem 106: 1888–1899. https://doi.org/10.1111/j.1471-4159.2008.05543.x

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2.

Скачать (80KB)
Метаданные

© М.В. Каранова, Н.М. Захарова, 2023

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах