Пространственные модели пьезобелков и сетей белок-белковых взаимодействий у трихоплакса (пластинчатые)
- Авторы: Кузнецов А.В.1,2,3, Гришин И.Ю.3, Втюрина Д.Н.4
-
Учреждения:
- Федеральный исследовательский центр Институт биологии южных морей им. А.О. Ковалевского Российской академии наук
- Севастопольский государственный университет
- Филиал Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова
- Федеральный исследовательский центр химической физики им. Н.Н. Семенова Российской академии наук
- Выпуск: Том 57, № 5 (2023)
- Страницы: 895-897
- Раздел: БИОИНФОРМАТИКА
- URL: https://journals.rcsi.science/0026-8984/article/view/138711
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0026898423050075
- EDN: https://elibrary.ru/PNKHJR
- ID: 138711
Цитировать
Аннотация
Морской свободноживущий организм трихоплакс (тип Пластинчатые) напоминает по форме и типу движения одноклеточную амебу. Трихоплакс отделился от основного древа эволюции в неопротерозойскую эру и считается одной из простейших моделей многоклеточного животного, а также наглядным примером взаимодействия ансамбля клеток в едином организме при его развитии и движении. В результате поиска схожих последовательностей в базах данных NCBI у двух гаплотипов трихоплаксов, H1 и H2, обнаружено по одному ортологу белка Piezo1 мыши (6B3R). На основе структурного выравнивания по шаблону 6KG7 (Piezo2 мыши) созданы пространственные модели соответствующих белков: XP_002112008.1 и RDD46920.1. Проведен анализ доменных структур и построен ограниченный граф белок-белковых взаимодействий гипотетического механосенсора XP_002112008.1. Показана возможность проведения сигнала от механорецептора к мембранным комплексам, в цитоплазму и ядро клетки. Предполагается участие механосенсорных рецепторов трихоплакса в восприятии силовых воздействий соседних клеток и окружающей среды. На основании полученных данных предлагается использовать примитивный организм трихоплакс как простейшую многоклеточную модель механических и морфогенетических движений.
Ключевые слова
Об авторах
А. В. Кузнецов
Федеральный исследовательский центр Институт биологии южных морей им. А.О. КовалевскогоРоссийской академии наук; Севастопольский государственный университет; Филиал Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова
Email: vtyurinad@gmail.com
Россия, 299011, Севастополь; Россия, 299053, Севастополь; Россия, 299001, Севастополь
И. Ю. Гришин
Филиал Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова
Email: vtyurinad@gmail.com
Россия, 299001, Севастополь
Д. Н. Втюрина
Федеральный исследовательский центр химической физики им. Н.Н. Семенова Российской академии наук
Автор, ответственный за переписку.
Email: vtyurinad@gmail.com
Россия, 119991, Москва
Список литературы
- Niethammer P. (2021) Components and mechanisms of nuclear mechanotransduction. Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 37, 233‒256. https://doi.org/10.1146/annurev-cellbio-120319-030049
- Fajardo-Cavazos P., Nicholson W.L. (2021) Mechanotransduction in prokaryotes: a possible mechanism of spaceflight adaptation. Life (Basel). 11(1), 33. https://doi.org/10.3390/life11010033
- Jin P., Jan L.Y., Jan Y.N. (2020) Mechanosensitive ion channels: structural features relevant to mechanotransduction mechanisms. Annu. Rev. Neurosci. 43, 207‒229. https://doi.org/10.1146/annurev-neuro-070918-050509
- Marshall K.L., Lumpkin E.A. (2012) The molecular basis of mechanosensory transduction. Adv Exp. Med. Biol. 739, 142‒155. https://doi.org/10.1007/978-1-4614-1704-0_9
- Clapham D.E. (2007) Calcium signaling. Cell. 131(6), 1047‒1058. https://doi.org/10.1016/j.cell.2007.11.028
- Perozo E. (2006) Gating prokaryotic mechanosensitive channels. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 7(2), 109‒119. https://doi.org/10.1038/nrm1833
- Arnadóttir J., Chalfie M. (2010) Eukaryotic mechanosensitive channels. Annu. Rev. Biophys. 39, 111‒137. https://doi.org/10.1146/annurev.biophys.37.032807.125836
- Earley S., Santana L.F., Lederer W.J. (2021) The physiological sensor channels TRP and piezo: nobel prize in physiology or medicine. Physiol. Rev. 102(2), 1153‒1158. https://doi.org/10.1152/physrev.00057.2021
- Du G., Chen W., Li L., Zhang Q. (2022) The potential role of mechanosensitive ion channels in substrate stiffness-regulated Ca2+ response in chondrocytes. Connect. Tissue Res. 63(5), 453‒462. https://doi.org/10.1080/03008207.2021.2007902
- Coste B., Mathur J., Schmidt M., Earley T.J., Ranade S., Petrus M.J., Dubin A.E., Patapoutian A. (2010) Piezo1 and Piezo2 are essential components of distinct mechanically activated cation channels. Science. 330(6000), 55‒60. https://doi.org/10.1126/science.1193270
- Fang X.Z., Zhou T., Xu J.Q., Wang Y.X., Sun M.M., He Y.J., Pan S.W., Xiong W., Peng Z.K., Gao X.H., Shang Y. (2021) Structure, kinetic properties and biological function of mechanosensitive Piezo channels. Cell Biosci. 11(1), 13. https://doi.org/10.1186/s13578-020-00522-z
- Barzegari A., Omidi Y., Ostadrahimi A., Gueguen V., Meddahi-Pellé A., Nouri M., Pavon-Djavid G. (2020) The role of Piezo proteins and cellular mechanosensing in tuning the fate of transplanted stem cells. Cell Tissue Res. 381(1), 1‒12. https://doi.org/10.1007/s00441-020-03191-z
- Ge J., Li W., Zhao Q., Li N., Chen M., Zhi P., Li R., Gao N., Xiao B., Yang M. (2015) Architecture of the mammalian mechanosensitive Piezo1 channel. Nature. 527(7576), 64‒69. https://doi.org/10.1038/nature15247
- Coste B., Xiao B., Santos J.S., Syeda R., Grandl J., Spencer K.S., Kim S.E., Schmidt M., Mathur J., Dubin A.E., Montal M., Patapoutian A. (2012) Piezo proteins are pore-forming subunits of mechanically activated channels. Nature. 483(7388), 176‒181. https://doi.org/10.1038/nature10812
- Coste B., Murthy S.E., Mathur J., Schmidt M., Mechioukhi Y., Delmas P., Patapoutian A. (2015) Piezo1 ion channel pore properties are dictated by C-terminal region. Nat. Commun. 6, 7223. https://doi.org/10.1038/ncomms8223
- Syeda R., Florendo M.N., Cox C.D., Kefauver J.M., Santos J.S., Martinac B., Patapoutian A. (2016) Piezo1 channels are inherently mechanosensitive. Cell Rep. 17(7), 1739‒1746. https://doi.org/10.1016/j.celrep.2016.10.033
- Syed T., Schierwater B. (2002) The evolution of the Placozoa: a new morphological model. Palaeobiodiversity and Palaeoenvironments. 82(1), 315‒324. https://doi.org/10.1007/BF03043791
- Srivastava M., Begovic E., Chapman J., Putnam N.H., Hellsten U., Kawashima T., Kuo A., Mitros T., Salamov A., Carpenter M.L., Signorovitch A.Y., Moreno M.A., Kamm K., Grimwood J., Schmutz J., Shapiro H., Grigoriev I.V., Buss L.W., Schierwater B., Dellaporta S.L., Rokhsar D.S. (2008) The Trichoplax genome and the nature of placozoans. Nature. 454(7207), 955‒960. https://doi.org/10.1038/nature07191
- Kamm K., Osigus H.J., Stadler P.F., DeSalle R., Schierwater B. (2018) Trichoplax genomes reveal profound admixture and suggest stable wild populations without bisexual reproduction. Sci. Rep. 8(1), 11168. https://doi.org/10.1038/s41598-018-29400-y
- Smith C.L., Varoqueaux F., Kittelmann M., Azzam R.N., Cooper B., Winters C.A., Eitel M., Fasshauer D., Reese T.S. (2014) Novel cell types, neurosecretory cells, and body plan of the early-diverging metazoan Trichoplax adhaerens. Curr. Biol. 24(14), 1565‒1572. https://doi.org/10.1016/j.cub.2014.05.046
- Wenderoth H. (1990) Cytoplasmic vibrations due to flagellar beating in Trichoplax adhaerens F. E. Schulze (Placozoa). Z. Naturforsch. 45, 715‒722. https://doi.org/10.1515/znc-1990-0624
- Armon S., Bull M.S., Aranda-Diaz A., Prakash M. (2018) Ultrafast epithelial contractions provide insights into contraction speed limits and tissue integrity. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 115(44), E10333‒E10341. https://doi.org/10.1073/pnas.1802934115
- Kuznetsov A.V., Halaimova A.V., Ufimtseva M.A., Chelebieva E.S. (2020) Blocking a chemical communication between Trichoplax organisms leads to their disorderly movement. Int. J. Parallel Emergent Distributed Systems. 35(4), 473‒482. https://doi.org/10.1080/17445760.2020.1753188
- Kuznetsov A.V., Vainer V.I., Volkova Y.M., Kartashov L.E. (2021) Motility disorders and disintegration into separate cells of Trichoplax sp. H2 in the presence of Zn2+ ions and L-cysteine molecules: a systems approach. Biosystems. 206, 104444. https://doi.org/10.1016/j.biosystems.2021.104444
- Ueda T., Koya S., Maruyama Y.K. (1999) Dynamic patterns in the locomotion and feeding behaviors by the placozoan Trichoplax adhaerence. Biosystems. 54(1–2), 65‒70. https://doi.org/10.1016/s0303-2647(99)00066-0
- Smith C.L., Reese T.S., Govezensky T., Barrio R.A. (2019) Coherent directed movement toward food modeled in Trichoplax, a ciliated animal lacking a nervous system. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 116(18), 8901‒8908. https://doi.org/10.1073/pnas.1815655116
- Velankar S., Burley S.K., Kurisu G., Hoch J.C., Markley J.L. (2021) The protein data bank archive. Methods Mol. Biol. 2305, 3‒21. https://doi.org/10.1007/978-1-0716-1406-8_1
- Altschul S.F., Gish W., Miller W., Myers E.W., Lipman D.J. (1990) Basic local alignment search tool. J. Mol. Biol. 215(3), 403‒410. https://doi.org/10.1016/S0022-2836(05)80360-2
- Kelley L.A., Mezulis S., Yates C.M., Wass M.N., Sternberg M.J. (2015) The Phyre2 web portal for protein modeling, prediction and analysis. Nat. Protoc. 10(6), 845‒858. https://doi.org/10.1038/nprot.2015.053
- Sayle R.A., Milner-White E.J. (1995) RASMOL: biomolecular graphics for all. Trends Biochem. Sci. 20(9), 374. https://doi.org/10.1016/s0968-0004(00)89080-5
- Mistry J., Chuguransky S., Williams L., Qureshi M., Salazar G.A., Sonnhammer E.L.L., Tosatto S.C.E., Paladin L., Raj S., Richardson L.J., Finn R.D., Bateman A. (2021) Pfam: the protein families database in 2021. Nucleic Acids Res. 49(D1), D412‒D419. https://doi.org/10.1093/nar/gkaa913
- Szklarczyk D., Gable A.L., Nastou K.C., Lyon D., Kirsch R., Pyysalo S., Doncheva N.T., Legeay M., Fang T., Bork P., Jensen L.J., von Mering C. (2021) The STRING database in 2021: customizable protein-protein networks, and functional characterization of user-uploaded gene/measurement sets. Nucleic Acids Res. 49(D1), D605‒D612. https://doi.org/10.1093/nar/gkaa1074
- Guo Y.R., MacKinnon R. (2017) Structure-based membrane dome mechanism for Piezo mechanosensitivity. Elife. 6, e33660. https://doi.org/10.7554/eLife.33660
- Wang L., Zhou H., Zhang M., Liu W., Deng T., Zhao Q., Li Y., Lei J., Li X., Xiao B. (2019) Structure and mechanogating of the mammalian tactile channel PIEZO2. Nature. 573(7773), 225‒229. https://doi.org/10.1038/s41586-019-1505-8
- Grigorov M.G. (2005) Global properties of biological networks. Drug Discov. Today. 10(5), 365‒372. https://doi.org/10.1016/S1359-6446(05)03369-6
- Ranade S.S., Syeda R., Patapoutian A. (2015) Mechanically activated ion channels. Neuron. 87(6), 1162‒1179. https://doi.org/10.1016/j.neuron.2015.08.032
- Фадеева М.В., Курченко В.М., Кузнецов А.В. (2022) Описание семейства катионных TRPА1-каналов Trichoplax adhaerens. Актуальные вопросы биологической физики и химии. БФФХ-2022: материалы XVII Междунар. науч. конф. г. Севастополь, РФ, 2022. с. 201‒202.
- Фадеева М.В., Сергеева Е.В., Рыбакова К.А., Кузнецов А.В. (2022) Характеристика семейства катионных TRPA1-каналов Trichoplax sp. H2 (Placozoa). Актуальные вопр. биол. физики и химии. 7(3), 493‒450.
- Scheres B., van der Putten W.H. (2017) The plant perceptron connects environment to development. Nature. 543(7645), 337‒345. https://doi.org/10.1038/nature22010
- Timsit Y., Grégoire S.P. (2021) Towards the idea of molecular brains. Int. J. Mol. Sci. 22(21), 11868. https://doi.org/10.3390/ijms222111868
- Cox C.D., Bavi N., Martinac B. (2019) Biophysical principles of ion-channel-mediated mechanosensory transduction. Cell Rep. 29(1), 1‒12. https://doi.org/10.1016/j.celrep.2019.08.075
- Lewis A.H., Grandl J. (2021) Piezo1 ion channels inherently function as independent mechanotransducers. Elife. 10, e70988. https://doi.org/10.7554/eLife.70988
- Yang X., Lin C., Chen X., Li S., Li X., Xiao B. (2022) Structure deformation and curvature sensing of PIEZO1 in lipid membranes. Nature. 604(7905), 377‒383. https://doi.org/10.1038/s41586-022-04574-8
- Young M., Lewis A.H., Grandl J. (2022) Physics of mechanotransduction by Piezo ion channels. J. Gen. Physiol. 154(7), e202113044. https://doi.org/10.1085/jgp.202113044