Влияние нокаута основных генов транссульфурации на паттерн белкового синтеза у D. melanogaster

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Ферменты пути транссульфурации и продукции сероводорода – цистатионин-β-синтаза (CBS), цистатионин-γ-лиаза (CSE) и 3-меркаптопируват-сульфотрансфераза (3-МST) – играют важную цитопротекторную роль в организме. Ранее с помощью технологии CRISPR/Cas9 мы получили линии Drosophila melanogaster с делециями генов cbs, cse, mst, а также с двойной делецией генов cbs и cse. Нами проанализировано влияние этих делеций на паттерн белкового синтеза в слюнных железах личинок третьего возраста и в яичниках половозрелых мух. В слюнных железах линий с делециями cbs и cse обнаружено снижение накопления белка FBP2, содержащего 20% остатков метионина. В яичниках выявлены изменения в уровне экспрессии и в точках изофокусирования белков, участвующих в защите клеток от окислительного стресса, гипоксии и в деградации белков. Показано, что степень окисленности белков в линиях мух с делециями ферментов транссульфурации сходна со степенью окисленности в контрольной линии. Обнаружено снижение общего количества протеасом и их каталитических субъединиц в линиях с делециями генов cbs и cse.

Об авторах

А. Ш. Заклута

Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта Российской академии наук

Email: olzacepina@yandex.ru
Россия, 119991, Москва

В. Ю. Шилова

Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта Российской академии наук

Email: olzacepina@yandex.ru
Россия, 119991, Москва

О. Г. Зацепина

Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта Российской академии наук

Автор, ответственный за переписку.
Email: olzacepina@yandex.ru
Россия, 119991, Москва

Список литературы

  1. Mota-Martorell N., Jové M., Borrás C., Berdún R., Obis È., Sol J., Cabré R., Pradas I., Galo-Licona J.D., Puig J., Viña J., Pamplona R. (2020) Methionine transsulfuration pathway is upregulated in long-lived humans. Free Rad. Biol. Med. 162, 38–52.
  2. Parkhitko A.A., Jouandin P., Mohr S.E., Perrimon N. (2019) Methionine metabolism and methyltransferases in the regulation of aging and lifespan extension across species. Aging Cell. 18, e13034.
  3. Perridon B.W., Leuvenink H.G., Hillebrands J.L., van Goor H., Bos E.M. (2016) The role of hydrogen sulfide in aging and age-related pathologies. Aging. 8, 2264–2289.
  4. Sokolov A.S., Nekrasov P.V., Shaposhnikov M.V., Moskalev A.A. (2021) Hydrogen sulfide in longevity and pathologies: inconsistency is malodorous. Ageing Res. Rev. 67, 101262.
  5. Tabibzadeh S. (2021) Signaling pathways and effectors of aging. Front. Biosci. 26, 50–96.
  6. Xiao Q., Ying J., Xiang L., Zhang C. (2018) The biologic effect of hydrogen sulfide and its function in various diseases. Medicine. 97, e13065.
  7. KimuraY., GotoY., Kimura H. (2010) Hydrogen sulfide increases glutathione production and suppresses oxidative stress in mitochondria. Antioxid. Redox Signal. 12, 1–13.
  8. Kabil O., Banerjee R. (2014) Enzymology of H2S biogenesis, decay and signaling. Antioxid. Redox Signal. 20, 770–782.
  9. Paul B.D., Snyder S.H. (2012) H2S signaling through protein sulfhydration and beyond. Nat. Rev. Mol. Cell. Biol. 13, 499–507.
  10. Mudd S.H., Levy H.L., Kraus J.P. (2001) Disorders of transsulfuration. In: The Online Metabolic and Molecular Bases of Inherited Disease. New York: McGraw-Hill, 2007–2056.
  11. Guzmán M.A., Navarro M.A., Carnicer R., Sarría A.J., Acín S., Arnal C., Muniesa P., Surra J.C., Arbonés-Mainar J.M., Maeda N., Osada J. (2006) Cystathionine β-synthase is essential for female reproductive function. Hum. Mol. Genet. 21, 3168–3176.
  12. Shirozu K., Tokuda K., Marutani E., Lefer D., Wang R., Ichinose F. (2014) Cystathionine γ-lyase deficiency protects mice from galactosamine/lipopolysaccharide induced acute liver failure. Antioxid. Redox Signal. 20, 204–216.
  13. Badiei A., Chambers S.T., Gaddam R.R., Bhatia M. (2016) Cystathionine γ-lyase gene silencing with siRNA in monocytes/macrophages attenuates inflammation in cecal ligation and puncture induced sepsis in the mouse. J. Biosci. 41, 87–95.
  14. Gaddam R.R., Fraser R., Badiei A., Chambers S., Cogger V.C., Le Couteur D.G., Ishii I., Bhatia M. (2016) Cystathionine gamma-lyase gene deletion protects mice against inflammation and liver sieve injury following polymicrobial sepsis. PLoS One. 11, e0160521.
  15. Kolluru G.K., Bir S.C., Yuan S., Shen X., Pardue S., Wang R., Kevil C.G. (2015) Cystathionine gamma-lyase regulates arteriogenesis through no-dependent monocyte recruitment. Cardiovasc. Res. 107, 590–600.
  16. Yuan S., Yurdagul A., Jr, Peretik J.M., Alfaidi M., Al Yafeai Z., Pardue S., Kevil C.G., Orr A. W. (2018) Cystathionine γ-lyase modulates flow-dependent vascular remodeling. Arterioscler, Thromb. Vasc. Biol. 38, 2126–2136.
  17. Snijder P.M., Baratashvili M., Grzeschik N.A., Leuvenink H.G.D., Kuijpers L., Huitema S., Schaap O., Giepmans B.N.G., Kuipers J., Miljkovic J.L., Mitrovic A., Bos E.M., Szabó C., Kampinga H.H., Dijkers P.F., Bos E.M., Szabó C., Kampinga H.H., Dijkers P.F., Dunnen WFAD, Filipovic M.R., Goor H.V., Sibon OCM. (2016). Overexpression of cystathionine γ-lyase suppresses detrimental effects of spinocerebellar ataxia type 3. Mol. Med. 21, 758–768.
  18. Zatsepina O., Karpov D., Chuvakova L., Rezvykh A., Funikov S., Sorokina S., Zakluta A., Garbuz D., Shilova V., Evgen’ev M. (2020) Genome-wide transcriptional effects of deletions of sulphur metabolism genes in Drosophila melanogaster. Redox Biol. 36, 101654.
  19. Shaposhnikov M.V., Zakluta A.S., Zemskaya N.V., Guvatova Z.G., Shilova V.Y., Yakovleva D.V., Gorbunova A.A., Koval L.A., Ulyasheva N.S., Evgen’ev M.B., Zatsepina O.G., Moskalev A.A. (2022) Deletions of the cystathionine-β-synthase (CBS) and cystathionine-γ-lyase (CSE) genes, involved in the control of hydrogen sulfide biosynthesis, significantly affect lifespan and fitness components of Drosophila melanogaster. Mech. Ageing Dev. 203, 111656.
  20. O’Farrell P.Z., Goodman H.M., O’Farrell P.H. (1977). High resolution two-dimensional electrophoresis of basic as well as acidic proteins. Cell. 12, 1133–1141.
  21. de Jong A., Schuurman K.G., Rodenko B., Ovaa H., Berkers C.R. (2012) Fluorescence-based proteasome activity profiling. Meth. Mol. Biol. 803, 183–204.
  22. Zatsepina O.G., Kechko O.I., Mitkevich V.A., Kozin S.A., Yurinskaya M.M., Vinokurov M.G., Serebryakova M.V., Rezvykh A.P., Evgen’ev M.B., Makarov A.A. (2018) Amyloid-β with isomerized Asp7 cytotoxicity is coupled to protein phosphorylation. Sci. Rep. 8, 3518.
  23. Meghlaoui G.K., Veuille M. (1997) Selection and methionine accumulation in the fat body protein 2 gene (FBP2), a duplicate of the Drosophila alcohol dehydrogenase (ADH) gene. J. Mol. Evol. 44, 23–32.
  24. Zatsepina O.G., Chuvakova L.N., Nikitina E.A., Rezvykh A.P., Zakluta A.S., Sarantseva S.V., Surina N.V., Ksenofontov A.L., Baratova L.A., Shilova V.Y., Evgen’ev M.B. (2022) Genes responsible for H2S production and metabolism are involved in learning and memory in Drosophila melanogaster. Biomolecules. 12, 751.
  25. Lee K.S., Iijima-Ando K., Iijima K., Lee W.J., Le J.H., Yu K., Lee D.S. (2009) JNK/FOXO-mediated neuronal expression of fly homologue of peroxiredoxin II reduces oxidative stress and extends life span. J. Biol. Chem. 284, 29454–29461.
  26. Azad P., Zhou D., Russo E., Haddad G.G. (2009) Distinct mechanisms underlying tolerance to intermittent and constant hypoxia in Drosophila melanogaster. PLoS One. 4, e5371.
  27. Raynes R., Pomatto L.C., Davies K.J. (2016) Degradation of oxidized proteins by the proteasome: distinguishing between the 20S, 26S, and immunoproteasome proteolytic pathways. Mol. Aspects Med. 50, 41–55.
  28. Lefaki M., Papaevgeniou N., Chondrogianni N. (2017) Redox regulation of proteasome function. Redox Biol. 13, 452–458.
  29. Aiken C.T., Kaake R.M., Wang X., Huang L. (2011) Oxidative stress-mediated regulation of proteasome complexes. Mol. Cell. Proteomics. 10, R110.006924.
  30. Морозов А.В., Буров А.В., Астахова Т.М., Спасская Д.С., Маргулис Б.А., Карпов В.Л. (2019) Динамика функциональной активности и экспрессии субъединиц протеасом в условиях адаптации клетки к тепловому шоку. Молекуляр. биология. 53, 638–647.
  31. Jung T., Höhn A., Grune T. (2014) The proteasome and the degradation of oxidized proteins: Part II – protein oxidation and proteasomal degradation. Redox Biol. 2, 99–104.
  32. Höhn T.J., Grune T. (2014) The proteasome and the degradation of oxidized proteins: part III – redox regulation of the proteasomal system. Redox Biol. 2, 388–394.
  33. Cohen-Kaplan V., Livneh I., Avni N., Fabre B., Ziv T., Kwon Y.T., Ciechanover A. (2016) p62- and ubiquitin-dependent stress-induced autophagy of the mammalian 26S proteasome. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 113, E7490–E7499.
  34. Hoeller D., Dikic I. (2016) How the proteasome is degraded. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 113, 13266–13268.

Дополнительные файлы


© А.Ш. Заклута, В.Ю. Шилова, О.Г. Зацепина, 2023

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах