Рентгеноструктурные исследования белков в институте кристаллографии им. А.В. Шубникова РАН

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Становление и развитие рентгеновской кристаллографии макромолекул или белковой кристаллографии является одним из выдающихся достижений науки в XX веке. Возможность на атомном уровне определить пространственную структуру макромолекул белков и нуклеиновых кислот обеспечило стремительное развитие молекулярной биологии, биохимии, биоинженерии, биотехнологии, позволило достичь современного уровня фармакологии. В обзоре рассмотрены результаты ряда исследований белковых структур, выполненных в Институте кристаллографии им. А.В. Шубникова РАН, начиная с 60-х гг. прошлого века и проводимых в настоящее время.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

И. П. Куранова

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”

Автор, ответственный за переписку.
Email: alashkov83@gmail.com
Россия, Москва

А. А. Лашков

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”

Email: alashkov83@gmail.com
Россия, Москва

В. Р. Самыгина

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”

Email: alashkov83@gmail.com
Россия, Москва

Список литературы

  1. Bragg W.L. // Proc. Cambr. Phil. Soc. 1913. V. 17. P. 43.
  2. Hodgkin D., Porter M.W., Spiller R.C. // Proc. Roy. Soc. B. 1950. V. 136. P. 609.
  3. Bernal J.D., Crowford D. // Nature. 1934. V. 133. P. 794.
  4. Green D.W., Ingram V.M., Perutz M.F. // Proc. Roy. Soc. A. 1954. V. 255. P. 287.
  5. Kendrew J.C., Bodo G., Dintzis H.M. et al. // Nature. 1958. V. 181. P. 662.
  6. Kendrew J.C., Dikerson R.E., Strandberg B.E. // Nature. 1960. V. 185. P. 422.
  7. Perutz M.F., Rossman M.F., Guillis A.G. et al. // Nature. 1960. V. 185. P. 416. https://doi.org/10.1038/185416a0
  8. Куранова И.П., Гребенко А.И., Конарева Н.В. и др. // Биохимия. 1975. Т. 41. C. 1603.
  9. Вайнштейн Б.К., Арутюнян Э.Г., Куранова И.П. и др. // Кристаллография. 1974. Т. 19 (5). С. 964.
  10. Вайнштейн Б.К., Арутюнян Э.Г., Куранова И.П. и др. // Докл. АН СССР. 1974. Т. 216 (3). С. 690.
  11. Vaishtein B.K., Harutyunyan E.G., Kuranova I.P. et al. // Nature. 1975. V. 254. P. 163.
  12. Хейкер Д.М., Арутюнян Э.Г., Куранова И.П. и др. // Докл. АН СССР. 1981. Т. 258 (4). С. 875.
  13. Куранова И.П., Тепляков А.В., Обмолова Г.В. и др. // Биоорган. химия. 1982. Т. 8 (12). С. 1625.
  14. Обмолова Г.В., Сафонова Т.Н., Тепляков А.В. и др. // Биохимия. 1988. Т. 14 (11). С. 1509.
  15. Harutyunyan E.H., Safonova T.N., Kuranova I.P. et al. // J. Mol. Biol. 1996. V. 264 (1). P. 152. https://doi.org/10.1006/jmbi.1996.0630
  16. Harutyunyan E.H., Safonova T.N., Kuranova I.P. et al. // J. Mol. Biol. 1995. V. 251. P. 107.
  17. Murshudov G.N., Melik-Adamyan W.R., Grebenko A.I. et al. // FEBS Lett. 1992. V. 312. P. 127. https://doi.org/10.1016/0014-579(92)80919-8
  18. Vainstein B.K., Melik-Adamyan V.R., Barynin V.V. et al. // J. Mol. Biol. 1986. V. 188. P. 49.
  19. Antonyuk S.V., Melik-Adamyn W.R., Popov A.N. et al. // Crystallography Reports. 2000. V. 45. P. 105. https://doi.org/10.1134/1.171145
  20. Malashkevich V.N., Strokopitov B.V., Borisov V.V. et al. // J. Mol. Biol. 1995. V. 247. P. 111.
  21. Махалдиани В.В., Смирнова Е.А., Воронова А.А. и др. // Докл. АН СССР. 1978. Т. 240 (6). С. 1478.
  22. Смирнова Е.А., Махалдиани В.В., Воронова А.А. и др. // Кристаллография. 1980. Т. 25 (1). С. 104.
  23. Терзян С.С., Воронова А.А., Куранова И.П. и др. // Докл. АН СССР. 1981. Т. 258 (6). С. 1481.
  24. Арутюнян Э.Г., Куранова И.П., Смирнова Е.А. и др. // Докл. АН СССР. 1981. Т. 258 (5). С. 1246.
  25. Куранова И.П., Терзян С.С., Воронова А.А. и др. // Биоорган. химия. 1983. Т. 9. С. 1611.
  26. Терзян С.С., Воронова А.А., Смирнова Е.А. и др. // Биохимия. 1984. Т. 10 (11). С. 1469.
  27. Harutyunyan E.G., Kuranova I.P., Vainstein B.K. et al. // Eur. J. Biochem. 1996. V. 239. P. 220. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1996.0220u.x
  28. Чиргадзе Н.Ю., Куранова И.П., Строкопытов Б.В. и др. // Кристаллография. 1989. Т. 34 (6). С. 1446.
  29. Чиргадзе Н.Ю., Строкопытов Б.В., Куранова И.П. и др. // Кристаллография. 1990. Т. 35 (3). С. 772.
  30. Куранова И.П., Смирнова Е.А., Чиргадзе Н.Ю. и др. // Кристаллография. 1990. Т. 35 (6). С. 1582.
  31. Чиргадзе Н.Ю., Куранова И.П., Невская Н.А. и др. // Кристаллография. 1991. Т. 36 (1). С. 128.
  32. Куранова И.П., Поляков К.М., Смирнова Е.А. // Кристаллография. 2003. Т. 48 (6). С. 1021.
  33. Куранова И.П., Обмолова Г.В., Конарева Н.В. // Докл. АН СССР. 1987. Т. 295. С. 1013.
  34. Obmolova G., Kuranova I., Teplyakov A. // J. Mol. Biol. 1993. V. 232 (1). P. 312. https://doi.org/10.1006/jmbi.1993.1388
  35. Teplyakov A.V., Obmolova G.V., Kuranova I.P. et al. // Protein Sci. 1994. V. 3. P. 1098. https://doi.org/10.1002/pro.5560030713
  36. Avaeva S.M., Rodina E.V., Vorobyeva N.N. et al. // Biochemistry (Moscow). 1998. V. 63. P. 671.
  37. Samigina V.R., Antonyuk S.V., Lanzin V.S. et al. // Acta Cryst. D. 2000. V. 56. P. 595. https://doi.org/10.1107/S0907444900002493
  38. Samygina V.R., Popov A.N., Rodina E.V. et al. // J. Mol. Biol. 2001. V. 314 (3). P. 633. https://doi.org/10.1006/jmbi.2001.5149
  39. Samygina V.R., Moiseev V.M., Rodina E.V. et al. // J. Mol. Biol. 2007. V. 366 (4). P. 1305. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2006.11.082
  40. Rodina E.V., Samygina V.R., Vorobyeva N.N. et al. // Biochemistry (Moscow). 2009. V. 74 (7). P. 734. https://doi.org/10.1134/s0006297909070050
  41. Samygina V.R. // Russ. Chem. Rev. 2016. V. 85. P. 464. https://doi.org/10.1070/RCR4529
  42. Кислицын Ю.А., Кравченко О.В., Никонов С.В. и др. // Кристаллография. 2006. Т. 51 (5). С. 863.
  43. Kravchenkо O.V., Kislitsin Yu.A., Popov A.N. et al. // Acta Cryst. D. 2008. V. 64. P. 248. https://doi.org/10.1107/S0907444907065766
  44. Sannikova E., Bulushova N., Cheperegin S. et al. // Mol. Biotechnol. 2016. V. 58. P. 528. https://doi.org/10.1007/s12033-016-9950-1
  45. Тимофеев В.И., Жухлистова Н.Е., Куранова И.П. // Биоорган. химия. 2020. Т. 46 (2). С. 140. https://doi.org/10.31857/S0132342320020165
  46. Тимофеев В.И., Жухлистова Н.Е., Куранова И.П. // Кристаллография. 2022. Т. 67 (2). С. 266. https://doi.org/10.31857/S0023476122020266
  47. McPherson A. // Cryst. Rev. 1996. V. 6 (2). P. 157. https://doi.org/10.1080/08893119608035398
  48. Куранова И.П. // Поверхность. Рентген., синротр. и нейтр. исследования. 2004. Т. 6. С. 4.
  49. Байдусь А.Н., Гребенко А.И., Жухлистова Н.Е. и др. // Космонавтика и ракетостроение. 2007. Т. 49 (4). С. 13.
  50. Смирнова Е.А., Кислицын Ю.А., Сосфенов Н.И. и др. // Кристаллография. 2009. Т. 54 (5). С. 948.
  51. Стрелов В.И., Куранова И.П., Захаров Б.Г. и др. // Кристаллография. 2014. Т. 59 (6). С. 863. https://doi.org/10.7868/S0023476114060289
  52. Бойко К.М., Тимофеев В.И., Самыгина В.Р. и др. // Кристаллография. 2016. Т. 61(5). С. 691. https://doi.org/10.7868/S0023476116050052
  53. Timofeev V.I., Chuprov-Netochin R.N., Samigina V.R. // Acta Cryst. F. 2010. V. 66. P. 259. https://doi.org/10.1107/S1744309110000461
  54. Givargizov E., Grebenko A.I., Zadorozhnaya L.A. et al. // J. Cryst. Growth. 2008. V. 310. P. 847.
  55. Стрелов В.И., Куранова И.П., Захаров Б.Г. и др. // Кристаллография. 2014. Т. 59 (6). С. 863.
  56. Smulevitch S.V., Osterman A.L., Galperina O.V. et al. // FEBS Lett. 1991. V. 291 (1). P. 75. https://doi.org/10.1016/0014-5793(91)81107-J
  57. Teplyakov A., Polyakov K., Obmolova G. et al. // Eur. J. Biochem. 1992. V. 208 (2). P. 281. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1992.tb17184.x
  58. Акпаров В.Х., Тимофеев В.И., Куранова И.П. // Кристаллография. 2011. Т. 56 (4). С. 641.
  59. Akparov V.K., Timofeev V.I., Khaliullin I.G. et al. // FEBS J. 2015. V. 282 (7). P. 1214. https://doi.org/10.1111/febs.13210
  60. Акпаров В.Х., Гришин А.М., Тимофеев В.И. и др. // Кристаллография. 2010. Т. 55 (5). С. 851.
  61. Тимофеев В.И., Кузнецов С.А., Акпаров В.Х. и др. // Биохимия. 2013. Т. 78 (3). C. 338.
  62. Akparov V. Kh., Timofeev V.I., Khaliullin I.G. et al. // J. Med. Res. Dev. 2014. V. 3 (4). Р. 200.
  63. Akparov V., Timofeev V., Khaliullin I. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2018. V. 36 (4). Р. 956. https://doi.org/10.1080/07391102.2017.1304242
  64. Akparov V., Timofeev V., Khaliullin I. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2018. V. 36 (15). P. 3958. https://doi.org/10.1080/07391102.2017.1404932
  65. Akparov V.K., Timofeev V.I., Konstantinova G.E. et al. // PLoS One. 2019. V. 14 (12). e0226636. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0226636
  66. Акпаров В.Х., Тимофеев В.И., Халиуллин И.Г. и др. // Биохимия. 2019. Т. 1. С. 53.
  67. Timofeev V.I., Abramchik Yu.A., Shevtsov M.B. et al. // Mendeleev Commun. 2023. V. 33. P. 796.
  68. Тимофеев В.И., Абрамчик Ю.А., Жухлистова Н.Е. и др. // Кристаллография. 2023. Т. 68 (1). С. 46. https://doi.org/10.31857/S0023476122060273
  69. Куранова И.П., Смирнова Е.А., Абрамчик Ю.А. и др. // Кристаллография. 2011. Т. 56 (5). С. 944.
  70. Тимофеев В.И., Смирнова Е.А., Чупова Л.А. и др. // Кристаллография. 2010. Т. 55 (6). С. 1109.
  71. Тимофеев В.И., Смирнова Е.А., Чупова Л.А. и др. // Кристаллография. 2012. Т. 57 (1). С. 102.
  72. Timofeev V.I., Smirnova E.A., Chupova L.A. et al. // Acta Cryst. D. 2012. V. 68. P. 1660. https://doi.org/10.1107/S0907444912040206
  73. Куранова И.П. // Вестник РФФИ. 2014. Т. 2 (82). C. 45.
  74. Тимофеев В.И., Смирнова Е.А., Чупова Л.А. и др. // Кристаллография. 2012. Т. 57 (1). С. 26.
  75. Тимофеев В.И., Чупова Л.А., Есипов Р.С. и др. // Кристаллография. 2015. Т. 60 (5). С. 745.
  76. Подшивалов Д.Д., Тимофеев В.И., Сидоров-Бирюков Д.Д. и др. // Кристаллография. 2017. Т. 62 (3). С. 407.
  77. Levene P.A., Medigreceanu F. // J. Biol. Chem. 1911. V. 9. P. 65.
  78. Levene P.A., Yamagawa M., Weber I. // J. Biol. Chem. 1924. V. 60. P. 693.
  79. Levene P.A., Weber I. // J. Biol. Chem. 1924. V. 60. P. 707.
  80. Kalckar H.M. // J. Biol. Chem. 1945. V. 158. P. 723. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(19)51352-7
  81. Синицына Е.В., Тимофеев В.И., Жухлистова Н.Е. и др. // Кристаллография. 2018. Т. 63 (5). С. 742. https://doi.org/10.1134/S0023476118050272
  82. Тимофеев В.И., Абрамчик Ю.А., Жухлистова Н.Е. и др. // Кристаллография. 2016. Т. 61 (2). С. 247. https://doi.org/10.7868/S0023476116020314
  83. Timofeev V.I., Zhukhlistova N.E., Abramchik Y.A. et al. // Acta Cryst. F. 2018. V. 74 (7). P. 402. https://doi.org/10.1107/S2053230X18008087
  84. Timofeev V.I., Zhukhlistova N.E., Abramchik Y.A. et al. // Acta Cryst. F. 2018. V. 74 (6). P. 355. https://doi.org/10.1107/S2053230X18006337
  85. Krenitsky T.A., Mellors J.W., Barclay M. // J. Biol. Chem. 1965. V. 240. P. 1281. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(18)97572-1
  86. Моргунова Е.Ю., Михайлов А.М., Комиссаров А.А. и др. // Кристаллография. 1995. Т. 40. № 4. C. 672.
  87. Burling F.T., Kniewel R., Buglino J.A. et al. // Acta Cryst. D. 2003. V. 59. P. 73. https://doi.org/10.1107/S0907444902018929
  88. Caradoc-Davies T.T., Cutfield S.M., Lamont I.L. et al. // J. Mol. Biol. 2004. V. 337. P. 337. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2004.01.039
  89. Liu M., Cao D., Russell R. et al. // Cancer Res. 1998. V. 58 (23). P. 5418.
  90. Dontsova M.V., Gabdoulkhakov A.G., Molchan O.K. et al. // Acta Cryst. F. 2005. V. 61. P. 337. https://doi.org/10.1107/S1744309105007463
  91. Молчан О.К., Дмитриева Н.А., Романова Д.В. и др. // Биохимия. 1998. Т. 63. № 2. С. 235.
  92. Тимофеев В.И., Павлюк Б.Ф., Лашков А.А. и др. // Кристаллография. 2007. Т. 52. № 6. С. 1106.
  93. Timofeev V.I., Lashkov A.A., Gabdoulkhakov A.G. et al. // Acta Cryst. F. 2007. V. 63. P. 852. https://doi.org/10.1107/S1744309107040560
  94. Lashkov A.A., Gabdoulkhakov A.G., Shtil A.A. et al. // Acta Cryst. F. 2009. V. 65. P. 601. https://doi.org/10.1107/S1744309109016133
  95. Lashkov A.A., Zhukhlistova N.E., Gabdoulkhakov A.G. et al. // Acta Cryst. D. 2010. V. 66. P. 51. https://doi.org/10.1107/S0907444909044175
  96. Lashkov A.A., Sotnichenko S.E., Prokofiev I.I. et al. // Acta Cryst. D. 2012. V. 68. P. 968. https://doi.org/10.1107/S090744491201815X
  97. Балаев В.В., Лашков А.А., Габдулхаков А.Г. и др. // Кристаллография. 2015. Т. 60 (4). С. 579. https://doi.org/10.7868/S0023476115040062
  98. Балаев В.В., Лашков А.А., Габдулхаков А.Г. и др. // Кристаллография. 2015. Т. 60 (2). С. 240. https://doi.org/10.7868/S0023476115020034
  99. Lashkov A.A., Gabdulkhakov A.G., Prokofev I.I. et al. // Acta Cryst. F. 2012. V. 68. P. 1394. https://doi.org/10.1107/S1744309112041401
  100. Prokofev I.I., Lashkov A.A., Gabdulkhakov A.G. et al. // Acta Cryst. F. 2014. V. 70 (1). P. 60. https://doi.org/10.1107/S2053230X13031877
  101. Прокофьев И.И., Лашков А.А., Габдулхаков А.Г. и др. // Кристаллография. 2016. Т. 61. № 6. С. 919. https://doi.org/10.7868/S0023476116060138
  102. Эйстрих-Геллер П.А., Рубинский С.В., Прокофьев И.И. и др. // Кристаллография. 2020. Т. 65 (2). С. 271. https://doi.org/10.31857/S002347612002006X
  103. Эйстрих-Геллер П.А., Рубинский С.В., Самыгина В.Р. и др. // Кристаллография. 2021. Т. 66 (5). С. 750. https://doi.org/10.31857/S0023476121050052
  104. Lashkov A.A., Eistrich-Geller P.A., Samygina V.R. et al. // Crystals. 2023. V. 13. P. 803. https://doi.org/10.3390/cryst13050803
  105. Utagawa T. // J. Mol. Catal. B. Enzym. 1999. V. 6. P. 215.
  106. Pugmire M.J., Ealick S.E. // Biochem. J. 2002. V. 361. P 1. https://doi.org/10.1042/0264-6021:3610001
  107. Pugmire M.J., Ealick S.E. // Structure. 1998. V. 6. P. 1467. https://doi.org/10.1016/s0969-2126(98)00145-2
  108. Timofeev V., Abramchik Yu., Zhukhlistova N. et al. // Acta Cryst. D. 2014. V. 70. P. 1155. https://doi.org/10.1107/S1399004714001904
  109. Тимофеев В.И., Абрамчик Ю.А., Фатеев И.В. и др. // Кристаллография. 2013. Т. 58 (6). С. 828.
  110. Сидоров-Бирюков Д.Д., Подшивалов Д.Д., Тимофеев В.И. и др. // Кристаллография. 2019. Т. 64 (1). С. 99. https://doi.org/10.1134/S0023476118060280
  111. Балаев В.В., Лашков А.А., Прокофьев И.И. и др. // Кристаллография. 2016. Т. 61 (5). С. 797. https://doi.org/10.7868/S0023476116050027
  112. Balaev V.V., Lashkov A.A., Gabdulkhakov A.G. et al. // Acta Cryst F. 2016. V. 72. P. 224. https://doi.org/10.1107/S2053230X1600162X
  113. Balaev V.V., Prokofev I.I., Gabdoulkhakov A.G. et al. // Acta Cryst F. 2018. V. 74 (4). P. 193. https://doi.org/10.1107/S2053230X18002935
  114. Эйстрих-Геллер П.А., Рубинский С.В., Самыгина В.Р. и др. // Биоорган. химия. 2022. Т. 48. № 6. С. 732. https://doi.org/10.31857/S0132342322060100
  115. Zaitseva I., Zaitsev V., Card G. et al. // J. Biol. Inorg. Chem. 1996. V. 1. P. 15.
  116. Samygina V.R., Sokolov A.V., Pulina M.O. et al. // Cryst. Rep. 2008. V. 53. P. 655.
  117. Samygina V.R., Sokolov A.V., Bourenkov G. et al. // PLoS One. 2013. V. 8. E. 67145. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0067145
  118. Samygina V.R., Sokolov A.V., Dadinova L.A. et al. // Biochemistry (Moscow). 2018. V. 83. P. 701. https://doi.org/10.1134/S000629791806007X
  119. Dubova K.M., Sokolov A.V., Gorbunov N.P. et al. // Crystallography Reports. 2018. V. 63. P. 951. https://doi.org/10.1134/S1063774518060111
  120. Sokolov A.V., Vasilyev V.B., Samygina V.R. // Cryst. Rep. 2022. V. 67. P. 886. https://doi.org/10.31857/S0023476122060236
  121. Samygina V.R., Sokolov A.V., Bourenkov G. et al. // Metallomics. 2017. V. 9 (12). P. 1828. https://doi.org/10.1039/c7mt00157f
  122. Khalil A., Elesawy B.H., Ali T.M. et al. // Molecules. 2021. V. 26. P. 4941. https://doi.org/10.3390/molecules26164941
  123. Dubovskii P.V., Efremov R.G. // Expert Rev. Proteomics. 2018. V. 15. P. 873. https://doi.org/10.1080/14789450.2018.1537786
  124. Dubovskii P.V., Dubova K.M., Bourenkov G. et al. // Toxins. 2022. V. 14 (2). P. 149. https://doi.org/10.3390/toxins14020149
  125. Дубова К.М., Дубовский П.В., Уткин Ю.Н. // Кристаллография. 2023. Т. 68 (6). C. 902. https://doi.org/10.31857/S0023476123600465
  126. Oscarsson M., Beteva A., Flot D. et al. // J. Synchrotron Radiat. 2019. V. 26 (2). P. 393. https://doi.org/10.1107/S1600577519001267
  127. Evans P.R., Murshudov G.N. // Acta Cryst. D. 2013. V. 69. P. 1204. https://doi.org/10.1107/S0907444913000061
  128. Simpkin A.J., Caballero I., McNicholas S. et al. // Acta Cryst. D. 2023 V. 79 (9). P. 806. https://doi.org/10.1107/S2059798323006289
  129. Agirre J., Atanasova M., Bagdonas H. et al. // Acta Cryst. D. 2023. V. 79 (6). P. 449. https://doi.org/10.1107/S2059798323003595

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Кристаллы (а) и структура (б) леггмоглобина (PDB ID: 1LH1)

Скачать (165KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Пространственная структура аспарагиназы из Erwinia carotovora (PDB ID: 1ZCF)

Скачать (239KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Кристаллы (а) и пространственная структура (б) карбоксипептидазы T в комплексе с N-сульфамоил-L-лейцином (LU0, PDB ID: 6GO2)

Скачать (168KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Пространственная структура аллергена Der_p_3 из клещей домашней пыли Dermatophagoides pteronyssinus (PDB ID: 7PZO)

Скачать (348KB)
Метаданные
6. Рис. 5. Кристаллы (а) и пространственная структура (б) фосфопантетеин аденилилтрансферазы Mycobacterium tuberculosis в комплексе с АТФ (ATP, PDB ID: 3UC5)

Скачать (246KB)
Метаданные
7. Рис. 6. Изменение диаметра внутреннего канала в молекуле фосфопантетеин аденилилтрансферазы Mycobacterium tuberculosis в течение катализируемой реакции

Скачать (155KB)
Метаданные
8. Рис. 7. Пространственная структура гексамерной молекулы ПНФ в комплексе с ацикловиром (PDB ID: 5I3C) (а). Сравнение положения ацикловира и 7-диазагипоксантина в активном центре фермента (б)

Скачать (277KB)
Метаданные
9. Рис. 8. Трехмерная структура молекул уридинфосфорилаз: а – бактериальная УНФ из E. coli, б – человеческая УНФ 1-го типа [89]

Скачать (308KB)
Метаданные
10. Рис. 9. Совмещения активных центров структур комплексов VchUPh c 2,2´-ангидроуридином (PDB: 6RCA, ANU) и уридином (PDB ID: 5M2T; URI) (а); кристаллы УНФ из V. cholerae, выращенные в условиях микрогравитации (б) [102, 103]

Скачать (254KB)
Метаданные
11. Рис. 10. Пространственная структура тимидинфосфорилазы E. coli в комплексе с азидотимидином (а) (PDB ID: 4LHM), лиганд (AZT) в активном центре фермента с азидогруппой в гидрофобном кармане (б)

Скачать (146KB)
Метаданные
12. Рис. 11. Пространственная организация BsPyNP в комплексе с сульфат-анионом (а) и StTP (б)

Скачать (255KB)
Метаданные
13. Рис. 12. Пространственная структура комплекса церулоплазмина миелопероксидазы (PDB ID: 4EJX)

Скачать (438KB)
Метаданные
14. Рис. 13. Структура фактора, ингибирующего миграцию макрофагов: кристаллы, выращенные на МКС (а), пространственная структура (б) (PDB ID: 6FVH). 0FI – N-фенилтиоформамид

Скачать (269KB)
Метаданные
15. Рис. 14. Пространственная структура церулоплазмина крысы (PDB ID: 4ENZ)

Скачать (144KB)
Метаданные
16. Рис. 15. Структура токсина СТ13Nn (PDB ID: 7QHI)

Скачать (86KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах