X-ray structural studies of proteins at the A.V. Shubnikov Institute of Crystallography of the Russian Academy of Sciences

Cover Page

Cite item

Full Text

Open Access Open Access
Restricted Access Access granted
Restricted Access Subscription Access

Abstract

The emergence and development of X-ray crystallography of macromolecules or protein crystallography is one of the outstanding scientific achievements in the 20th century. The ability to determine the spatial structure of macromolecules of proteins and nucleic acids at the atomic level has ensured the rapid development of molecular biology, biochemistry, bioengineering, biotechnology, and enabled to reach the modern level of pharmacology. The review presents the results of a series of protein structure studies performed at the A. V. Shubnikov Institute of Crystallography, the Russian Academy of Sciences, starting from the 1960s and up to the present day.

Full Text

Restricted Access

About the authors

I. P. Kuranova

Shubnikov Institute of Crystallography of Kurchatov Complex of Crystallography and Photonics of NRC “Kurchatov Institute”

Author for correspondence.
Email: alashkov83@gmail.com
Russian Federation, Moscow

A. A. Lashkov

Shubnikov Institute of Crystallography of Kurchatov Complex of Crystallography and Photonics of NRC “Kurchatov Institute”

Email: alashkov83@gmail.com
Russian Federation, Moscow

V. R. Samygina

Shubnikov Institute of Crystallography of Kurchatov Complex of Crystallography and Photonics of NRC “Kurchatov Institute”

Email: alashkov83@gmail.com
Russian Federation, Moscow

References

  1. Bragg W.L. // Proc. Cambr. Phil. Soc. 1913. V. 17. P. 43.
  2. Hodgkin D., Porter M.W., Spiller R.C. // Proc. Roy. Soc. B. 1950. V. 136. P. 609.
  3. Bernal J.D., Crowford D. // Nature. 1934. V. 133. P. 794.
  4. Green D.W., Ingram V.M., Perutz M.F. // Proc. Roy. Soc. A. 1954. V. 255. P. 287.
  5. Kendrew J.C., Bodo G., Dintzis H.M. et al. // Nature. 1958. V. 181. P. 662.
  6. Kendrew J.C., Dikerson R.E., Strandberg B.E. // Nature. 1960. V. 185. P. 422.
  7. Perutz M.F., Rossman M.F., Guillis A.G. et al. // Nature. 1960. V. 185. P. 416. https://doi.org/10.1038/185416a0
  8. Куранова И.П., Гребенко А.И., Конарева Н.В. и др. // Биохимия. 1975. Т. 41. C. 1603.
  9. Вайнштейн Б.К., Арутюнян Э.Г., Куранова И.П. и др. // Кристаллография. 1974. Т. 19 (5). С. 964.
  10. Вайнштейн Б.К., Арутюнян Э.Г., Куранова И.П. и др. // Докл. АН СССР. 1974. Т. 216 (3). С. 690.
  11. Vaishtein B.K., Harutyunyan E.G., Kuranova I.P. et al. // Nature. 1975. V. 254. P. 163.
  12. Хейкер Д.М., Арутюнян Э.Г., Куранова И.П. и др. // Докл. АН СССР. 1981. Т. 258 (4). С. 875.
  13. Куранова И.П., Тепляков А.В., Обмолова Г.В. и др. // Биоорган. химия. 1982. Т. 8 (12). С. 1625.
  14. Обмолова Г.В., Сафонова Т.Н., Тепляков А.В. и др. // Биохимия. 1988. Т. 14 (11). С. 1509.
  15. Harutyunyan E.H., Safonova T.N., Kuranova I.P. et al. // J. Mol. Biol. 1996. V. 264 (1). P. 152. https://doi.org/10.1006/jmbi.1996.0630
  16. Harutyunyan E.H., Safonova T.N., Kuranova I.P. et al. // J. Mol. Biol. 1995. V. 251. P. 107.
  17. Murshudov G.N., Melik-Adamyan W.R., Grebenko A.I. et al. // FEBS Lett. 1992. V. 312. P. 127. https://doi.org/10.1016/0014-579(92)80919-8
  18. Vainstein B.K., Melik-Adamyan V.R., Barynin V.V. et al. // J. Mol. Biol. 1986. V. 188. P. 49.
  19. Antonyuk S.V., Melik-Adamyn W.R., Popov A.N. et al. // Crystallography Reports. 2000. V. 45. P. 105. https://doi.org/10.1134/1.171145
  20. Malashkevich V.N., Strokopitov B.V., Borisov V.V. et al. // J. Mol. Biol. 1995. V. 247. P. 111.
  21. Махалдиани В.В., Смирнова Е.А., Воронова А.А. и др. // Докл. АН СССР. 1978. Т. 240 (6). С. 1478.
  22. Смирнова Е.А., Махалдиани В.В., Воронова А.А. и др. // Кристаллография. 1980. Т. 25 (1). С. 104.
  23. Терзян С.С., Воронова А.А., Куранова И.П. и др. // Докл. АН СССР. 1981. Т. 258 (6). С. 1481.
  24. Арутюнян Э.Г., Куранова И.П., Смирнова Е.А. и др. // Докл. АН СССР. 1981. Т. 258 (5). С. 1246.
  25. Куранова И.П., Терзян С.С., Воронова А.А. и др. // Биоорган. химия. 1983. Т. 9. С. 1611.
  26. Терзян С.С., Воронова А.А., Смирнова Е.А. и др. // Биохимия. 1984. Т. 10 (11). С. 1469.
  27. Harutyunyan E.G., Kuranova I.P., Vainstein B.K. et al. // Eur. J. Biochem. 1996. V. 239. P. 220. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1996.0220u.x
  28. Чиргадзе Н.Ю., Куранова И.П., Строкопытов Б.В. и др. // Кристаллография. 1989. Т. 34 (6). С. 1446.
  29. Чиргадзе Н.Ю., Строкопытов Б.В., Куранова И.П. и др. // Кристаллография. 1990. Т. 35 (3). С. 772.
  30. Куранова И.П., Смирнова Е.А., Чиргадзе Н.Ю. и др. // Кристаллография. 1990. Т. 35 (6). С. 1582.
  31. Чиргадзе Н.Ю., Куранова И.П., Невская Н.А. и др. // Кристаллография. 1991. Т. 36 (1). С. 128.
  32. Куранова И.П., Поляков К.М., Смирнова Е.А. // Кристаллография. 2003. Т. 48 (6). С. 1021.
  33. Куранова И.П., Обмолова Г.В., Конарева Н.В. // Докл. АН СССР. 1987. Т. 295. С. 1013.
  34. Obmolova G., Kuranova I., Teplyakov A. // J. Mol. Biol. 1993. V. 232 (1). P. 312. https://doi.org/10.1006/jmbi.1993.1388
  35. Teplyakov A.V., Obmolova G.V., Kuranova I.P. et al. // Protein Sci. 1994. V. 3. P. 1098. https://doi.org/10.1002/pro.5560030713
  36. Avaeva S.M., Rodina E.V., Vorobyeva N.N. et al. // Biochemistry (Moscow). 1998. V. 63. P. 671.
  37. Samigina V.R., Antonyuk S.V., Lanzin V.S. et al. // Acta Cryst. D. 2000. V. 56. P. 595. https://doi.org/10.1107/S0907444900002493
  38. Samygina V.R., Popov A.N., Rodina E.V. et al. // J. Mol. Biol. 2001. V. 314 (3). P. 633. https://doi.org/10.1006/jmbi.2001.5149
  39. Samygina V.R., Moiseev V.M., Rodina E.V. et al. // J. Mol. Biol. 2007. V. 366 (4). P. 1305. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2006.11.082
  40. Rodina E.V., Samygina V.R., Vorobyeva N.N. et al. // Biochemistry (Moscow). 2009. V. 74 (7). P. 734. https://doi.org/10.1134/s0006297909070050
  41. Samygina V.R. // Russ. Chem. Rev. 2016. V. 85. P. 464. https://doi.org/10.1070/RCR4529
  42. Кислицын Ю.А., Кравченко О.В., Никонов С.В. и др. // Кристаллография. 2006. Т. 51 (5). С. 863.
  43. Kravchenkо O.V., Kislitsin Yu.A., Popov A.N. et al. // Acta Cryst. D. 2008. V. 64. P. 248. https://doi.org/10.1107/S0907444907065766
  44. Sannikova E., Bulushova N., Cheperegin S. et al. // Mol. Biotechnol. 2016. V. 58. P. 528. https://doi.org/10.1007/s12033-016-9950-1
  45. Тимофеев В.И., Жухлистова Н.Е., Куранова И.П. // Биоорган. химия. 2020. Т. 46 (2). С. 140. https://doi.org/10.31857/S0132342320020165
  46. Тимофеев В.И., Жухлистова Н.Е., Куранова И.П. // Кристаллография. 2022. Т. 67 (2). С. 266. https://doi.org/10.31857/S0023476122020266
  47. McPherson A. // Cryst. Rev. 1996. V. 6 (2). P. 157. https://doi.org/10.1080/08893119608035398
  48. Куранова И.П. // Поверхность. Рентген., синротр. и нейтр. исследования. 2004. Т. 6. С. 4.
  49. Байдусь А.Н., Гребенко А.И., Жухлистова Н.Е. и др. // Космонавтика и ракетостроение. 2007. Т. 49 (4). С. 13.
  50. Смирнова Е.А., Кислицын Ю.А., Сосфенов Н.И. и др. // Кристаллография. 2009. Т. 54 (5). С. 948.
  51. Стрелов В.И., Куранова И.П., Захаров Б.Г. и др. // Кристаллография. 2014. Т. 59 (6). С. 863. https://doi.org/10.7868/S0023476114060289
  52. Бойко К.М., Тимофеев В.И., Самыгина В.Р. и др. // Кристаллография. 2016. Т. 61(5). С. 691. https://doi.org/10.7868/S0023476116050052
  53. Timofeev V.I., Chuprov-Netochin R.N., Samigina V.R. // Acta Cryst. F. 2010. V. 66. P. 259. https://doi.org/10.1107/S1744309110000461
  54. Givargizov E., Grebenko A.I., Zadorozhnaya L.A. et al. // J. Cryst. Growth. 2008. V. 310. P. 847.
  55. Стрелов В.И., Куранова И.П., Захаров Б.Г. и др. // Кристаллография. 2014. Т. 59 (6). С. 863.
  56. Smulevitch S.V., Osterman A.L., Galperina O.V. et al. // FEBS Lett. 1991. V. 291 (1). P. 75. https://doi.org/10.1016/0014-5793(91)81107-J
  57. Teplyakov A., Polyakov K., Obmolova G. et al. // Eur. J. Biochem. 1992. V. 208 (2). P. 281. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1992.tb17184.x
  58. Акпаров В.Х., Тимофеев В.И., Куранова И.П. // Кристаллография. 2011. Т. 56 (4). С. 641.
  59. Akparov V.K., Timofeev V.I., Khaliullin I.G. et al. // FEBS J. 2015. V. 282 (7). P. 1214. https://doi.org/10.1111/febs.13210
  60. Акпаров В.Х., Гришин А.М., Тимофеев В.И. и др. // Кристаллография. 2010. Т. 55 (5). С. 851.
  61. Тимофеев В.И., Кузнецов С.А., Акпаров В.Х. и др. // Биохимия. 2013. Т. 78 (3). C. 338.
  62. Akparov V. Kh., Timofeev V.I., Khaliullin I.G. et al. // J. Med. Res. Dev. 2014. V. 3 (4). Р. 200.
  63. Akparov V., Timofeev V., Khaliullin I. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2018. V. 36 (4). Р. 956. https://doi.org/10.1080/07391102.2017.1304242
  64. Akparov V., Timofeev V., Khaliullin I. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2018. V. 36 (15). P. 3958. https://doi.org/10.1080/07391102.2017.1404932
  65. Akparov V.K., Timofeev V.I., Konstantinova G.E. et al. // PLoS One. 2019. V. 14 (12). e0226636. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0226636
  66. Акпаров В.Х., Тимофеев В.И., Халиуллин И.Г. и др. // Биохимия. 2019. Т. 1. С. 53.
  67. Timofeev V.I., Abramchik Yu.A., Shevtsov M.B. et al. // Mendeleev Commun. 2023. V. 33. P. 796.
  68. Тимофеев В.И., Абрамчик Ю.А., Жухлистова Н.Е. и др. // Кристаллография. 2023. Т. 68 (1). С. 46. https://doi.org/10.31857/S0023476122060273
  69. Куранова И.П., Смирнова Е.А., Абрамчик Ю.А. и др. // Кристаллография. 2011. Т. 56 (5). С. 944.
  70. Тимофеев В.И., Смирнова Е.А., Чупова Л.А. и др. // Кристаллография. 2010. Т. 55 (6). С. 1109.
  71. Тимофеев В.И., Смирнова Е.А., Чупова Л.А. и др. // Кристаллография. 2012. Т. 57 (1). С. 102.
  72. Timofeev V.I., Smirnova E.A., Chupova L.A. et al. // Acta Cryst. D. 2012. V. 68. P. 1660. https://doi.org/10.1107/S0907444912040206
  73. Куранова И.П. // Вестник РФФИ. 2014. Т. 2 (82). C. 45.
  74. Тимофеев В.И., Смирнова Е.А., Чупова Л.А. и др. // Кристаллография. 2012. Т. 57 (1). С. 26.
  75. Тимофеев В.И., Чупова Л.А., Есипов Р.С. и др. // Кристаллография. 2015. Т. 60 (5). С. 745.
  76. Подшивалов Д.Д., Тимофеев В.И., Сидоров-Бирюков Д.Д. и др. // Кристаллография. 2017. Т. 62 (3). С. 407.
  77. Levene P.A., Medigreceanu F. // J. Biol. Chem. 1911. V. 9. P. 65.
  78. Levene P.A., Yamagawa M., Weber I. // J. Biol. Chem. 1924. V. 60. P. 693.
  79. Levene P.A., Weber I. // J. Biol. Chem. 1924. V. 60. P. 707.
  80. Kalckar H.M. // J. Biol. Chem. 1945. V. 158. P. 723. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(19)51352-7
  81. Синицына Е.В., Тимофеев В.И., Жухлистова Н.Е. и др. // Кристаллография. 2018. Т. 63 (5). С. 742. https://doi.org/10.1134/S0023476118050272
  82. Тимофеев В.И., Абрамчик Ю.А., Жухлистова Н.Е. и др. // Кристаллография. 2016. Т. 61 (2). С. 247. https://doi.org/10.7868/S0023476116020314
  83. Timofeev V.I., Zhukhlistova N.E., Abramchik Y.A. et al. // Acta Cryst. F. 2018. V. 74 (7). P. 402. https://doi.org/10.1107/S2053230X18008087
  84. Timofeev V.I., Zhukhlistova N.E., Abramchik Y.A. et al. // Acta Cryst. F. 2018. V. 74 (6). P. 355. https://doi.org/10.1107/S2053230X18006337
  85. Krenitsky T.A., Mellors J.W., Barclay M. // J. Biol. Chem. 1965. V. 240. P. 1281. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(18)97572-1
  86. Моргунова Е.Ю., Михайлов А.М., Комиссаров А.А. и др. // Кристаллография. 1995. Т. 40. № 4. C. 672.
  87. Burling F.T., Kniewel R., Buglino J.A. et al. // Acta Cryst. D. 2003. V. 59. P. 73. https://doi.org/10.1107/S0907444902018929
  88. Caradoc-Davies T.T., Cutfield S.M., Lamont I.L. et al. // J. Mol. Biol. 2004. V. 337. P. 337. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2004.01.039
  89. Liu M., Cao D., Russell R. et al. // Cancer Res. 1998. V. 58 (23). P. 5418.
  90. Dontsova M.V., Gabdoulkhakov A.G., Molchan O.K. et al. // Acta Cryst. F. 2005. V. 61. P. 337. https://doi.org/10.1107/S1744309105007463
  91. Молчан О.К., Дмитриева Н.А., Романова Д.В. и др. // Биохимия. 1998. Т. 63. № 2. С. 235.
  92. Тимофеев В.И., Павлюк Б.Ф., Лашков А.А. и др. // Кристаллография. 2007. Т. 52. № 6. С. 1106.
  93. Timofeev V.I., Lashkov A.A., Gabdoulkhakov A.G. et al. // Acta Cryst. F. 2007. V. 63. P. 852. https://doi.org/10.1107/S1744309107040560
  94. Lashkov A.A., Gabdoulkhakov A.G., Shtil A.A. et al. // Acta Cryst. F. 2009. V. 65. P. 601. https://doi.org/10.1107/S1744309109016133
  95. Lashkov A.A., Zhukhlistova N.E., Gabdoulkhakov A.G. et al. // Acta Cryst. D. 2010. V. 66. P. 51. https://doi.org/10.1107/S0907444909044175
  96. Lashkov A.A., Sotnichenko S.E., Prokofiev I.I. et al. // Acta Cryst. D. 2012. V. 68. P. 968. https://doi.org/10.1107/S090744491201815X
  97. Балаев В.В., Лашков А.А., Габдулхаков А.Г. и др. // Кристаллография. 2015. Т. 60 (4). С. 579. https://doi.org/10.7868/S0023476115040062
  98. Балаев В.В., Лашков А.А., Габдулхаков А.Г. и др. // Кристаллография. 2015. Т. 60 (2). С. 240. https://doi.org/10.7868/S0023476115020034
  99. Lashkov A.A., Gabdulkhakov A.G., Prokofev I.I. et al. // Acta Cryst. F. 2012. V. 68. P. 1394. https://doi.org/10.1107/S1744309112041401
  100. Prokofev I.I., Lashkov A.A., Gabdulkhakov A.G. et al. // Acta Cryst. F. 2014. V. 70 (1). P. 60. https://doi.org/10.1107/S2053230X13031877
  101. Прокофьев И.И., Лашков А.А., Габдулхаков А.Г. и др. // Кристаллография. 2016. Т. 61. № 6. С. 919. https://doi.org/10.7868/S0023476116060138
  102. Эйстрих-Геллер П.А., Рубинский С.В., Прокофьев И.И. и др. // Кристаллография. 2020. Т. 65 (2). С. 271. https://doi.org/10.31857/S002347612002006X
  103. Эйстрих-Геллер П.А., Рубинский С.В., Самыгина В.Р. и др. // Кристаллография. 2021. Т. 66 (5). С. 750. https://doi.org/10.31857/S0023476121050052
  104. Lashkov A.A., Eistrich-Geller P.A., Samygina V.R. et al. // Crystals. 2023. V. 13. P. 803. https://doi.org/10.3390/cryst13050803
  105. Utagawa T. // J. Mol. Catal. B. Enzym. 1999. V. 6. P. 215.
  106. Pugmire M.J., Ealick S.E. // Biochem. J. 2002. V. 361. P 1. https://doi.org/10.1042/0264-6021:3610001
  107. Pugmire M.J., Ealick S.E. // Structure. 1998. V. 6. P. 1467. https://doi.org/10.1016/s0969-2126(98)00145-2
  108. Timofeev V., Abramchik Yu., Zhukhlistova N. et al. // Acta Cryst. D. 2014. V. 70. P. 1155. https://doi.org/10.1107/S1399004714001904
  109. Тимофеев В.И., Абрамчик Ю.А., Фатеев И.В. и др. // Кристаллография. 2013. Т. 58 (6). С. 828.
  110. Сидоров-Бирюков Д.Д., Подшивалов Д.Д., Тимофеев В.И. и др. // Кристаллография. 2019. Т. 64 (1). С. 99. https://doi.org/10.1134/S0023476118060280
  111. Балаев В.В., Лашков А.А., Прокофьев И.И. и др. // Кристаллография. 2016. Т. 61 (5). С. 797. https://doi.org/10.7868/S0023476116050027
  112. Balaev V.V., Lashkov A.A., Gabdulkhakov A.G. et al. // Acta Cryst F. 2016. V. 72. P. 224. https://doi.org/10.1107/S2053230X1600162X
  113. Balaev V.V., Prokofev I.I., Gabdoulkhakov A.G. et al. // Acta Cryst F. 2018. V. 74 (4). P. 193. https://doi.org/10.1107/S2053230X18002935
  114. Эйстрих-Геллер П.А., Рубинский С.В., Самыгина В.Р. и др. // Биоорган. химия. 2022. Т. 48. № 6. С. 732. https://doi.org/10.31857/S0132342322060100
  115. Zaitseva I., Zaitsev V., Card G. et al. // J. Biol. Inorg. Chem. 1996. V. 1. P. 15.
  116. Samygina V.R., Sokolov A.V., Pulina M.O. et al. // Cryst. Rep. 2008. V. 53. P. 655.
  117. Samygina V.R., Sokolov A.V., Bourenkov G. et al. // PLoS One. 2013. V. 8. E. 67145. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0067145
  118. Samygina V.R., Sokolov A.V., Dadinova L.A. et al. // Biochemistry (Moscow). 2018. V. 83. P. 701. https://doi.org/10.1134/S000629791806007X
  119. Dubova K.M., Sokolov A.V., Gorbunov N.P. et al. // Crystallography Reports. 2018. V. 63. P. 951. https://doi.org/10.1134/S1063774518060111
  120. Sokolov A.V., Vasilyev V.B., Samygina V.R. // Cryst. Rep. 2022. V. 67. P. 886. https://doi.org/10.31857/S0023476122060236
  121. Samygina V.R., Sokolov A.V., Bourenkov G. et al. // Metallomics. 2017. V. 9 (12). P. 1828. https://doi.org/10.1039/c7mt00157f
  122. Khalil A., Elesawy B.H., Ali T.M. et al. // Molecules. 2021. V. 26. P. 4941. https://doi.org/10.3390/molecules26164941
  123. Dubovskii P.V., Efremov R.G. // Expert Rev. Proteomics. 2018. V. 15. P. 873. https://doi.org/10.1080/14789450.2018.1537786
  124. Dubovskii P.V., Dubova K.M., Bourenkov G. et al. // Toxins. 2022. V. 14 (2). P. 149. https://doi.org/10.3390/toxins14020149
  125. Дубова К.М., Дубовский П.В., Уткин Ю.Н. // Кристаллография. 2023. Т. 68 (6). C. 902. https://doi.org/10.31857/S0023476123600465
  126. Oscarsson M., Beteva A., Flot D. et al. // J. Synchrotron Radiat. 2019. V. 26 (2). P. 393. https://doi.org/10.1107/S1600577519001267
  127. Evans P.R., Murshudov G.N. // Acta Cryst. D. 2013. V. 69. P. 1204. https://doi.org/10.1107/S0907444913000061
  128. Simpkin A.J., Caballero I., McNicholas S. et al. // Acta Cryst. D. 2023 V. 79 (9). P. 806. https://doi.org/10.1107/S2059798323006289
  129. Agirre J., Atanasova M., Bagdonas H. et al. // Acta Cryst. D. 2023. V. 79 (6). P. 449. https://doi.org/10.1107/S2059798323003595

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download
2. Fig. 1. Crystals (a) and structure (b) of leghemoglobin (PDB ID: 1LH1)

Download (165KB)
Indexing metadata
3. Fig. 2. Spatial structure of asparaginase from Erwinia carotovora (PDB ID: 1ZCF)

Download (239KB)
Indexing metadata
4. Fig. 3. Crystals (a) and spatial structure (b) of carboxypeptidase T in complex with N-sulfamoyl-L-leucine (LU0, PDB ID: 6GO2)

Download (168KB)
Indexing metadata
5. Fig. 4. Spatial structure of Der_p_3 allergen from house dust mites Dermatophagoides pteronyssinus (PDB ID: 7PZO)

Download (348KB)
Indexing metadata
6. Fig. 5. Crystals (a) and spatial structure (b) of Mycobacterium tuberculosis phosphopantetheine adenylyltransferase in complex with ATP (ATP, PDB ID: 3UC5)

Download (246KB)
Indexing metadata
7. Fig. 6. Change of the inner channel diameter in the phosphopantetheine adenylyltransferase molecule of Mycobacterium tuberculosis during the catalyzed reaction

Download (155KB)
Indexing metadata
8. Fig. 7. Spatial structure of hexameric PUF molecule in complex with acyclovir (PDB ID: 5I3C) (a). Comparison of the positions of acyclovir and 7-diazahypoxanthine in the active center of the enzyme (b)

Download (277KB)
Indexing metadata
9. Fig. 8. Three-dimensional structure of uridine phosphorylase molecules: a - bacterial DNP from E. coli, b - human type 1 DNP [89]

Download (308KB)
Indexing metadata
10. Fig. 9. Alignments of active center structures of VchUPh complexes with 2,2´-anhydrouridine (PDB: 6RCA, ANU) and uridine (PDB ID: 5M2T; URI) (a); UNF crystals from V. cholerae grown under microgravity conditions (b). cholerae crystals grown under microgravity conditions (b) [102, 103]

Download (254KB)
Indexing metadata
11. Fig. 10. Spatial structure of E. coli thymidine phosphorylase in complex with azidothymidine (a) (PDB ID: 4LHM), ligand (AZT) in the active center of the enzyme with the azido group in the hydrophobic pocket (b)

Download (146KB)
Indexing metadata
12. Fig. 11. Spatial organization of BsPyNP in complex with sulfate anion (a) and StTP (b)

Download (255KB)
Indexing metadata
13. Fig. 12. Spatial structure of the ceruloplasmin myeloperoxidase complex (PDB ID: 4EJX)

Download (438KB)
Indexing metadata
14. Fig. 13. Structure of the factor inhibiting macrophage migration: crystals grown on ISS (a), spatial structure (b) (PDB ID: 6FVH). 0FI - N-phenylthioformamide

Download (269KB)
Indexing metadata
15. Fig. 14. Spatial structure of rat ceruloplasmin (PDB ID: 4ENZ)

Download (144KB)
Indexing metadata
16. Fig. 15. Structure of CT13Nn toxin (PDB ID: 7QHI)

Download (86KB)
Indexing metadata

Copyright (c) 2024 Russian Academy of Sciences

This website uses cookies

You consent to our cookies if you continue to use our website.

About Cookies