EXTRACTION, PURIFICATION, AND SMALL-ANGLE X-RAY SCATTERING ANALYSIS OF THE YSXC GTPASE OF STAPHYLOCOCCUS AUREUS

A. D. Biktimirov; Биктимиров А. Д.; D. R. Islamov; Исламов Д. Р.; S. Z. Validov; Валидов Ш. З.; G. S. Peter's; Петерс Г. С.; A. V. Khaliullina; Халиуллина А. В.; M. M. Yusupov; Юсупов М. М.; K. S. Usachev; Усачев К. С.

doi:10.31857/S0023476123020042

Выделение, очистка и анализ методом малоуголового рентгеновского рассеяния ГТфазы YsxC из золотистого стафилококка

Авторы: Биктимиров А.Д.¹, Исламов Д.Р.¹, Валидов Ш.З.¹, Петерс Г.С.², Халиуллина А.В.¹, Юсупов М.М.³, Усачев К.С.¹
Учреждения:
1. Казанский (Приволжский) федеральный университет
2. Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”
3. Институт генетики, молекулярной и клеточной биологии
Выпуск: Том 68, № 2 (2023)
Страницы: 204-208
Раздел: ДИФРАКЦИЯ И РАССЕЯНИЕ ИОНИЗИРУЮЩИХ ИЗЛУЧЕНИЙ
URL: https://journals.rcsi.science/0023-4761/article/view/137360
DOI: https://doi.org/10.31857/S0023476123020042
EDN: https://elibrary.ru/BPYPCD
ID: 137360

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ
Доступ закрыт

Доступ предоставлен
Доступ закрыт

Только для подписчиков

Аннотация

Изучение структур различных биологических макромолекул является одним из основных направлений, которое активно развивается при помощи различных физических методов. Поскольку белки являются элементарной единицей структурной и функциональной организации клетки, одной из стратегий борьбы с патогенными микроорганизмами является изучение белоксинтезирующего аппарата бактерии и сопряженных с ним систем. Представлены выделение, очистка и анализ структуры методом малоуглового рентгеновского рассеяния белка YsxC из патогенной бактерии золотистого стафилококка (Staphylococcus aureus). Данный белок вовлечен в процессы роста и деления клеток, является энергозависимым фактором и участвует в сборке большой субъединицы рибосомы. Структурные исследования данного белка открывают возможность для поиска малых молекул, способных ингибировать его функцию. Поскольку вариабельность в строении белковых факторов выше, чем у консервативных сайтов рибосомы, их ингибирование дает возможность селективно воздействовать на патогенный микроорганизм.

Ключевые слова

BIOLOGICAL MACROMOLECULES, SMALL-ANGLE X-RAY SCATTERING

Список литературы

Chambers H.F., Deleo F.R. // Nat Rev Microbiol. 2009. V. 7 № 9. P. 629. https://doi.org/10.1038/nrmicro2200
Stapleton P.D., Taylor P.W. // Sci Prog. 2002. V. 85 № 1. P. 57. https://doi.org/10.3184/003685002783238870
Gan T., Shu G., Fu H. et al. // BMC Vet Res. 2021. V. 17 P. 177. https://doi.org/10.1186/s12917-021-02884-z
Murray Ch.J.L., Shunji I.K., Sharara F. et al. // Lancet. 2022. V. 10325. № 399. P. 629. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(21)02724-0
Poehlsgaard J., Douthwaite S. // Nat. Rev. Microbiol. 2005. V. 3. P. 870. https://doi.org/10.1038/nrmicro1265
Усачев К.С., Юсупов М.М., Валидов Ш.З. // Биохимия. 2020. Т. 85. № 11. С. 1690. https://doi.org/10.1134/S0006297920110115
Khusainov I., Fatkhullin B., Pellegrino S. // Nature Commun. 2020. V. 11 № 1656. https://doi.org/10.1038/s41467-020-15517-0
Cooper E.L., García-Lara J., Foster S.J. // BMC Microbiol. 2009. V. 9. № 266. https://doi.org/10.1186/1471-2180-9-266
Ramakrishnan C., Dani V.S., Ramasarma T. // Protein Eng. Des. Sel. 2002. V. 15. № 10. P. 783. https://doi.org/10.1093/protein/15.10.783
Ni X., Davis J.H., Jain N. et al. // Nucl. Acids Res. 2016. V. 44. № 17. P. 8442. https://doi.org/10.1093/nar/gkw678
Корчуганов В.Н., Валентинов А.Г., Полозов С.М. и др. // Кристаллография. 2022. Т. 67. № 5. С. 735. https://doi.org/10.31857/S0023476122050058
Konarev P.V., Volkov V.V., Sokolova A.V. et al. // J. Appl. Cryst. 2003. V. 36. P. 1277. https://doi.org/10.1107/S0021889803012779
Svergun D.I. // Biophys J. 1999. V. 76. № 6. P. 2879. https://doi.org/10.1016/S0006-3495(99)77443-6
Gosavi R.A., Mueser T.C., Schall C.A. // Acta Cryst. 2008. V. 64. P. 506. https://doi.org/10.1107/S0907444908004265
Ruzheinikov S.N., Das Sanjan K., Sedelnikova S.E. et al. // J. Mol. Biol. 2004. V. 339 № 2. P. 265. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2004.03.043
Goldenberg D.P., Argyle B. // Biophys. J. 2014. V. 106. № 4. P. 895. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2013.12.004
Chacon P., Moran F., Dia z J.F. et al. // Biophys. J. 1998. V. 74. P. 2760. https://doi.org/10.1016/S0006-3495(98)77984-6
Svergun D.I., Barberato C., Koch M.H.J. // J. Appl. Cryst. 1999. V. 28. P. 768. https://doi.org/10.1107/S1600576717007786
Jumper J., Evans R., Pritzel A. et al. // Nature. 2021. V. 596. P. 583. https://doi.org/10.1038/s41586-021-03819-2