Исследование с помощью спектроскопии комбинационного рассеяния конформации флавинадениндинуклеотида -кофермента оксидазы d-аминокислот

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

С помощью серебряных наночастиц зарегистрированы и проанализированы спектры гигантского комбинационного рассеяния оксидазы D-аминокислот из почки свиньи, а также выявлены характерные спектральные параметры изменения конформации кофактора флавинадениндинуклеотида при активации фермента D-аминокислотами. Установлено, что от субстратной специфичности фермента зависит время, в течение которого регистрируются изменения конформации флавинадениндинуклеотида: в присутствии D-аланина на это требуется несколько секунд, а в присутствии D-серина - минуты.

Об авторах

Ж. В Бочкова

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Москва, Россия

В. Лю

Университет МГУ-ППИ

Шэньчжэнь, Провинция Гуандун, Китай

Н. А Браже

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Москва, Россия

А. А Жгун

ФИЦ «Фундаментальные основы биотехнологии» РАН

Москва, Россия

Г. В Максимов

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Email: gmaksimov@mail.ru
Москва, Россия

Список литературы

  1. L. Pollegioni and G. Molla. Cell Press, 29 (6), 276 (2011).
  2. K. Yagi, K. Okamura, et al., Biochim. Biophys. Acta, 146, 77 (1967).
  3. R. Upadhya, H. Nagajyothi, and S. G. Bhat. Process Biochem., 35, 7 (1999).
  4. L. Pollegioni, B. Langkau, and W. Tischer, J. Biol. Chem., 268 (19), 1385 (1993).
  5. L. Pollegioni, S. Sacchi, and G. Murtas, Front. Mol. Biosci., 5, 107 (2018).
  6. R. Konno, et al. Arch. Toxicol., 74, 473 (2000).
  7. H. Wei, N. Gong, et al., Pharmacol. Biochem. Behav., 111, 30 (2013).
  8. J. Sasabe, Y. Miyoshi, et al., Nat. Microbiol., 1 (10), 16125 (2016).
  9. A. L. Kalinichenko, et al., Redox Biol., 60, 2213 (2023).
  10. S. Moussa, G. Murtas, et al., ACS Appl. BioMater., 4, 5598 (2021).
  11. L. Rodriguez-Lorenzo, L. Fabris, and R. A. Alvarez-Puebla. Anal. Chim. Acta, 745, 10 (2012).
  12. A. A. Semenova, E. A. Goodilin, N. A. Brazhe, et al. J. Mater. Chem., 22, 24530 (2012).
  13. Y. Nishina, T. Kitagawa, K. Shiga., J. Biochem., 84, 925 (1978).
  14. T. Kitagawa, Y. Nishina, et al., Biochemistry, 18, 1804 (1979).
  15. Y. Nishina, H. Tojo, and K. Shiga, J. Biochem., 104, 227 (1988).
  16. Y. Nishina, R. Miura, and H. Tojo. J. Biochem., 99, 329 (1986).
  17. Y. Nishina, K. Shiga, et al., J. Biochem., 88, 411 (1980).
  18. Y. Nishina, K. Shiga, and R. Miura, J. Biochem., 94, 1979 (1983).
  19. https://www.uniprot.org/uniprotkb/P14920/entry.
  20. M. Gabler, M. Hensel, and L. Fischer, Enzyme Microb. Technol., 27 (8), 605 (2000).

© Российская академия наук, 2023

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах