Conformational aspects in the formation of structures of the backbone of polypeptide chains in proteins. Relationship between conformational stability/lability and β-turns

Yu. Yu Torshin; Торшин И. Ю; I. V Filatov; Филатов И. В; A. V Batyanovskii; Батяновский А. В; K. V Smirnov; Смирнов К. В; A. A Anashkina; Анашкина А. А; N. G Esipova; Есипова Н. Г; V. G Tumanyan; Туманян В. Г

doi:10.31857/S0006302923010015

Конформационные аспекты формирования структур остова полипептидных цепей в белках. Связь конформационной стабильности/лабильности с типом β-изгибов

Авторы: Торшин И.Ю¹, Филатов И.В², Батяновский А.В³, Смирнов К.В⁴, Анашкина А.А⁴, Есипова Н.Г⁴, Туманян В.Г⁴
Учреждения:
1. Вычислительный центр им. А.А. Дородницина Федерального исследовательского центра «Информатика и управление» РАН
2. Московский физико-технический институт
3. Институт биофизики клетки и клеточной инженерии НАН Беларуси
4. Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН
Выпуск: Том 68, № 1 (2023)
Страницы: 5-10
Раздел: Статьи
URL: https://journals.rcsi.science/0006-3029/article/view/144399
DOI: https://doi.org/10.31857/S0006302923010015
EDN: https://elibrary.ru/NYMYUD
ID: 144399

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ
Доступ закрыт

Доступ предоставлен
Доступ закрыт

Только для подписчиков

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Статистика

Аннотация

Для оценки характера связи между интегральной конформационной стабильностью тетрапептидов и главными типами β-изгибов (также являющихся тетрапептидами) рассчитаны спектр-диаграммы, асимметрия распределения конформационно-стабильных и конформационно-нестабильных тетрапептидов. Показано, что β-изгибы типов I', II и II' состоят из преимущественно конформационно-лабильных пептидов, что согласуется с контекстно-предопределенным характером их структуры. Поскольку, как мы показали ранее, в этом случае конформация навязывается внешними условиями (конкретно, замыканием цикла), превалирование конформационно-лабильных пептидов облегчает формирование структуры за счет внешних факторов. Тип I β-изгиба представляет собой исключение: в нем пептиды с разной конформационной лабильностью распределены достаточно равномерно. Можно предположить, что формирование β-изгиба I-го типа не является контекстно-обусловленным.

Ключевые слова

конформационно стабильные/лабильные сегменты белка, локальная структура белка, конформационный анализ, β-изгибы, статистический анализ, молекулярная динамика

Список литературы

W. Kabsch and C. Sander, Biopolymers, 22 (12), 2577 (1983).
X. de la Cruz, E. G. Hutchinson, A. Shepherd, and J. M. Thornton, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 99 (17), 11157 (2002).
M. Kumar, M. Bhasin, N. K. Natt, and G. P. S. Raghava, Nucl. Acids Res., 33, W154 (2005).
M. K. Elbashir, J. Wang, F. X. Wu, et al., Proteome Sci., 11 (Suppl. 1), S5 (2013).
C. Fang, Y. Shang, and D. Xu, Proteins, 88 (1), 143 (2020).
A. G. de Brevern, Sci. Reports, 6, 33191 (2016).
Л. А. Уpошлев, И. Ю. Тоpшин, А. В. Батяновcкий и др., Биофизика, 60 (1), 5 (2015).
Л. А. Уpошлев, И. Ю. Тоpшин, А. В. Батяновcкий и др., Биофизика, 64 (2), 272 (2019).
И. Ю. Тоpшин, А. В. Батяновcкий, Л. А. Уpошлев и др., Биофизика, 64 (2), 256 (2019).
Ю. И. Журавлёв, К. В. Рудаков и И. Ю. Торшин, Труды МФТИ, 3 (4), 45 (2011).

Имя пользователя
Пароль
Запомнить меня

Забыли пароль?	Регистрация

Имя пользователя
Пароль
Запомнить меня

Забыли пароль?	Регистрация

Конформационные аспекты формирования структур остова полипептидных цепей в белках. Связь конформационной стабильности/лабильности с типом β-изгибов

Полный текст

Аннотация

Ключевые слова

Об авторах

И. Ю Торшин

И. В Филатов

А. В Батяновский

К. В Смирнов

А. А Анашкина

Н. Г Есипова

В. Г Туманян

Список литературы

Данный сайт использует cookie-файлы