Кинетика и механизмы оксидативного гемолиза эритроцитов под действием азо- и пероксидного инициатора

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

В широком диапазоне концентраций изучена кинетика оксидативного гемолиза 0.2%-й суспензии эритроцитов мыши под действием радикалообразующих инициаторов 2,2'-азобис(2-амидинопропан)дигидрохлорида и трет-бутилгидропероксида. Гемолиз эритроцитов протекал при активации пероксидного окисления липидов в мембранах эритроцитов. При этом в случае трет-бутилгидропе-роксида оксидативные процессы развивались также и в растворимой части клетки, приводя к образованию нерастворимых агрегатов гемоглобина. Период индукции гемолиза (время достижения 10%-го гемолиза) под действием 2,2'-азобис(2-амидинопропан)дигидрохлорида убывает обратно пропорционально квадратному корню от концентрации инициатора, что согласуется с классической теорией радикально-цепного окисления углеводородов. В случае трет-бутилгидропероксида данная закономерность не соблюдается. В качестве инициатора пероксидного окисления липидов в эритроцитарной модели тестирования природных и синтетических соединений на антиоксидантную активность предпочтительнее использовать 2,2'-азобис(2-амидинопропан)дигидрохлорид.

Об авторах

Е. М Соколова

Федеральный исследовательский центр проблем химической физики и медицинской химии РАН

Черноголовка Московской области, Россия

Н. А Дубенская

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Москва, Россия

Б. Л Психа

Федеральный исследовательский центр проблем химической физики и медицинской химии РАН

Черноголовка Московской области, Россия

Н. И Нешев

Федеральный исследовательский центр проблем химической физики и медицинской химии РАН

Email: neshev@icp.ac.ru
Черноголовка Московской области, Россия

Список литературы

  1. Е. Б. Бурлакова, Успехи химии, 44 (10), 1871 (1975).
  2. О. Г. Шевченко и Л. Н. Шишкина, Успехи соврем. биологии, 134 (2), 133 (2014).
  3. Ю. Д. Семчиков, Высокомолекулярные соединения (Издательский центр "Академия", М., 2010).
  4. J. D. Young, L. G. Leong, M. A. DiNome, and Z. A. Cohn, Anal. Biochem., 154 (2), 649 (1986).
  5. J. Stocks and T. L. Dormandy. Br. J. Haematol., 20, 95 (1971).
  6. R. U. R. Wahl, L. Zeng, S. A. Madison, et al., J. Chem. Soc., Perkin Trans. 2, 2009 (1998).
  7. C. L6pez-Alarc6n, E. Fuentes-Lemus, J. D. Figueroa, et al., Free Rad. Biol. Med., 160, 78 (2020).
  8. B. Deuticke, K. B. Heller, and C. W. Haest, Biochim. Biophys Acta, 854, 169 (1986).
  9. R. J. Trotta, S. G. Sullivan, and A. Stern, Biochem. J., 204, 405 (1982).
  10. А. В. Доманский, Е. А. Лапшина, И. Б. Заводник, Биохимия, 70 (7), 922 (2005).
  11. J. Van der Zee, D. P. Barr, and R. P. Mason, Free Radic. Biol. Med., 20 (2), 199 (1996).
  12. A. I. Alayash and M. T. Wilson, Front. Mol. Biosci., 9, 910795 (2022).
  13. О. В. Космачевская и А. Ф. Топунов. Прикл. биох. микробиол., 45 (6), 627 (2009).
  14. D. A. Svistunenko, R. P. Patel, S. V. Voloshchenko, and M. T. Wilson, J. Biol. Chem., 272 (11), 7114 (1997).

© Российская академия наук, 2023

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах