Анализ связи изоэнзимного полиморфизма ярового двурядного ячменя (Hordeum vulgare L.) с его сортовой устойчивостью к воздействию кадмия
- Авторы: Дикарев А.В.1, Дикарев В.Г.1, Дикарева Н.С.1
-
Учреждения:
- Всероссийский научно-исследовательский институт радиологии и агроэкологии
- Выпуск: № 8 (2023)
- Страницы: 75-87
- Раздел: Экотоксикология
- URL: https://journals.rcsi.science/0002-1881/article/view/139640
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0002188123080057
- EDN: https://elibrary.ru/ZDTKWN
- ID: 139640
Цитировать
Аннотация
В лабораторном эксперименте выяснили, как связано формирование контрастных реакций сортов ярового двурядного ячменя с изозимным полиморфизмом ряда ферментов, сопряженных с устойчивостью растительного организма к стрессу, на действие кадмия. Были взяты 14 сортов ярового ячменя различного географического происхождения (по 7 чувствительных и устойчивых к Cd2+). Отбор этих сортов был осуществлен в предшествующих исследованиях на основе морфометрических критериев. Семена ячменя этих сортов проращивали в термостате, после чего готовили белковые экстракты проростков, которые потом разделяли с помощью электрофореза в полиакриламидном геле. С фореграммами проводили гистохимические реакции для выявления зон активности следующих ферментов: супероксиддисмутазы, гваяколовой пероксидазы, глутаматдегидрогеназы, алкогольдегидрогеназы, малатдегидрогеназы, глутатионредуктазы, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы, каталазы. Подсчитывали частоты встречаемости всех выявленных аллельных вариантов, после чего эти частоты с помощью критерия углового преобразования Фишера сравнивали для групп контрастных по устойчивости к кадмию сортов. В результате удалось выявить ряд изозимов, которые с большей вероятностью встречаются или у устойчивых к Cd2+ сортов, или у чувствительных. Таким образом, можно утверждать, что реакция конкретного сорта ячменя на действие кадмия связана с выработкой у него специфических аллельных вариантов. Полученные данные могут быть использованы для прогнозирования устойчивости или чувствительности отдельно взятого сорта ячменя к действию Cd2+.
Об авторах
А. В. Дикарев
Всероссийский научно-исследовательский институт радиологии и агроэкологии
Автор, ответственный за переписку.
Email: ar.djuna@yandex.ru
Россия,
249032, Калужская обл., Обнинск, Киевское шоссе, 109 км
В. Г. Дикарев
Всероссийский научно-исследовательский институт радиологии и агроэкологии
Email: ar.djuna@yandex.ru
Россия,
249032, Калужская обл., Обнинск, Киевское шоссе, 109 км
Н. С. Дикарева
Всероссийский научно-исследовательский институт радиологии и агроэкологии
Email: ar.djuna@yandex.ru
Россия,
249032, Калужская обл., Обнинск, Киевское шоссе, 109 км
Список литературы
- Гуральчук Ж.З. Механизмы устойчивости растений к действию тяжелых металлов // Физиол. и биохим. культ. раст. 1994. Т. 26. № 2. С. 107–117.
- Феник С.И., Трофимяк Т.Б., Блюм Я.Б. Механизмы формирования устойчивости растений к тяжелым металлам // Усп. совр. биол. 1995. Т. 115. № 3. С. 261–276.
- Clemens S. Molecular mechanisms of plant metal tolerance and homestasis // Planta. 2001. V. 212. P. 475–486.
- Sawidis T., Breuste J., Mitrovic M., Pavlovic P., Tsigaridas K. Trees as bioindicator of heavy metal pollution in three European cities // Environ. Pollut. 2011. P. 3560–3570.
- Кулаева О.А., Цыганов В.Е. Молекулярно-генетические основы устойчивости высших растений к кадмию и его аккумуляции // Экол. генетика. 2010. Т. 8. С. 3–15.
- Гераськин С.А., Дикарев А.В., Дикарев В.Г., Дикарева Н.С. Анализ внутривидового полиморфизма ячменя по устойчивости к действию кадмия // Агрохимия. 2021. № 8. С. 57–64.
- Дикарев А.В., Дикарев В.Г., Дикарева Н.С. Влияние нитрата свинца на морфологические и цитогенетические показатели растений ярового двурядного ячменя (Hordeum vulgare L.) // Агрохимия. 2014. № 7. С. 45–52.
- Дикарев А.В., Дикарев В.Г., Дикарева Н.С., Гераськин С.А. Внутривидовой полиморфизм ярового ячменя (Hordeum vulgare L.) по устойчивости к действию свинца // Сел.-хоз. биол. 2014. № 5. С. 78–87.
- Дикарев А.В., Дикарев В.Г., Дикарева Н.С., Гераськин С.А. Исследование изозимного полиморфизма у сортов ярового ячменя (Hordeum vulgare L.), контрастных по устойчивости к свинцу // Сел.-хоз. биол. 2016. Т. 51. № 1. С. 89–99.
- Дикарев А.В., Дикарев В.Г., Дикарева Н.С. Сравнительный анализ частоты цитогенетических эффектов в апикальной меристеме корешков проростков сортов ярового ячменя (Hordeum vulgare L.), контрастных по устойчивости к свинцу // Тр. по прикл. бот., генет. и селекции. 2016. Т. 177. № 1. С. 50–68.
- Дикарев А.В., Дикарев В.Г., Дикарева Н.С., Гераськин С.А. Факторный анализ полиморфизма сортов ячменя по изоэнзимам, маркирующим устойчивость к свинцу // Агрохимия. 2017. № 6. С. 73–80.
- Сарапульцев Б.И., Гераськин С.А. Генетические основы радиорезистентности и эволюция. М.: Атомиздат, 1993. С. 250.
- Конарев В.Г. Белки растений как генетические маркеры. М.: Колос, 1983. С. 320.
- Созинов А.А. Полиморфизм белков и его значение в генетике и селекции. М.: Наука, 1985. С. 272.
- Чесноков Ю.В. ДНК-фингерпринтинг и анализ генетического разнообразия у растений // Сел.-хоз. биол. 2005. № 1. С. 20–40.
- Алтухов Ю.П. Генетические процессы в популяциях. М.: Академкнига, 2003. С. 431.
- Тимошкина Н.Н., Водолажский Д.И., Усатов А.В. Молекулярно-генетические маркеры в исследовании внутри- и межвидового полиморфизма осетровых рыб (Acipenseriformes) // Экол. генетика. 2010. Т. 8. № 1. С. 12–24.
- Алтухов Ю.П., Салменкова Е.А. Полиморфизм ДНК в популяционной генетике // Генетика. 2002. Т. 38. № 9. С. 1173–1195.
- Cartes P., McManus M., Wulf–Zotelle C. Differential superoxide dismutase expression in ryegrass cultivars in response to short term aluminum stress // Plant Soil. 2012. V. 350. P. 353–363.
- Wang Y., Greger M. Clonal differences in mercury tolerance, accumulation and distribution in willow // J. Environ. Qual. 2004. V. 33. P. 1779–1785.
- ГОСТ 12038-84. Семена сельскохозяйственных культур. Методы определения всхожести. М.: Стандартинформ, 2010. С. 25.
- Маурер Г. Диск-электрофорез. М.: Мир, 1971. С. 247.
- Плешков Б.П. Практикум по биохимии растений. М.: Колос, 1976. С. 256.
- Остерман Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование. М.: Наука, 1981. С. 288.
- Manchenko G.P. Handbook of detection of enzymes on electrophoretic gels. N.Y.: CRC Press, 1994. P. 268.
- Зыкова Н.Ю., Лапкова О.С., Хлоповских Ю.Г. Методы математической обработки данных. Воронеж: Издат.-полиграф. центр ВоронежГУ, 2008. С. 84.
- Boening D.W. Ecological effects, transport and fate of mercury: a general review // Chemosphere. 2000. V. 40. P. 1335–1351.
- Wang Y., Greger M. Clonal differences in mercury tolerance, accumulation and distribution in willow // J. Environ. Qual. 2004. V. 33. P. 1779–1785.
- Zhou Z.S., Huang S.Q., Guo K., Mehta S.K., Zhang P.C., Yang Z.M. Metabolic adaptations to mercury-induced oxidative stress in roots of Medicago sativa L. // J. Inorg. Biochem. 2007. V. 101. P. 1–9.
- Drazkiewitcz M., Scorczinska-Polit E., Krupa Z. The redox state and activity of superoxide dismutase classes in Arabidopsis thaliana under cadmium or copper stress // Chemosphere. 2007. V. 67. P. 188–193.
- Malecka A., Jarmuszkiewicz W., Tomaszewska B. Antioxidative defense to lead stress in subcellular compartments of pea root cells // Acta Biochim. Polonica. 2001. V. 48. № 3. P. 687–690.
- Cho U.H., Park J.O. Mercury-induced oxidative stress in tomato seedlings // Plant Sci. 2000. V. 156. P. 1–9.
- Cargnelutti D., Tabaldi L.A., Spanevello R.M. Mercury toxicity induces oxidative stress in growing cucumber seedlings // Chemosphere. 2006. V. 65. P. 999–1006.
- Chen J., Shiyab S., Han F.X. Bioaccumulation and physiological effects of mercury in Pteris vittata and Nephrolepis exaltata / Ecotoxicology. 2009. V. 18. P. 110–121.
- Apel K., Hirt H. Reactive oxygen species: metabolism, oxidative stress, and signal transduction // Annu. Rev. Plant Biol. 2004. V. 55. P. 373–399.
- del Ri’o L.A., Sandalio L.M., Corpas F.J., Palma J.M., Barroso J.B. Reactive oxygen species and reactive nitrogen species in peroxisomes, production, scavenging, and role in cell signaling // Plant Physiol. 2006. V. 141. P. 330–335.
- Полесская О.Г. Растительная клетка и активные формы кислорода. М.: Университет, 2007. 140 с.
- Mittler R., Vanderauwera S., Gollery M., Van Breusegem F. Reactive oxygen gene network of plants // Trends Plant Sci. 2004. V. 9. P. 490–498.
- Fried R. Enzymatic and non-enzymatic assay of superoxide-dismutase // Biochemie. 1975. V. 57. P. 657–660.
- Inze D., Montagu M. Oxidative stress in plants // Current Opinion in Biotechnology. 1995. V. 6. P. 153–158.
- Scandalios J.G. Oxygen stress and superoxide dismutases // Plant Physiol. 1993. V. 101. P. 7–12.
- Alscher R.G., Erturk N., Heath L.S. Role of superoxide dismutases (SODs) in controlling oxidative stress in plants // J. Exp. Bot. 2002. V. 53. P. 1331–1341.
- Rancelis V., Cesniene T., Kleizaite V. Influence of cobalt uptake by Vicia faba seeds on chlorophyll morphosis induction, SOD polymorphism and DNA methylation // Environ. Toxicol. 2010. V. 10. P. 5–15.
- Tanaka Y. Salt tolerance of transgenic rice overexpressing yeast mitochondrial Mn-SOD in chloroplasts // Plant Sci. 1999. V. 148. P. 131–138.
- Taylor N.L., Day A.C. Targets of stress-induced oxidative damage in plant mitochondria and their impact on cell carbon/nitrogen metabolism // J. Exp. Bot. 2004. V. 55. № 394. P. 1–10.
- Vacca R.A. Production of reactive oxygen species, alteration of cytosolic ascorbate peroxidase, and impairment of mitochondrial metabolism are early events in heat shock–induced programmed cell death in tobacco // Plant Physiol. 2004. V. 134. № 3. P. 1100–1112.
- Mallick S., Sinam G., Sinha S. Study on arsenate tolerant and sensitive cultivars of Zea mays L.: differential detoxification mechanism and effect on nutrient status // Ecotoxicol. Environ. Saf. 2011. V. 74. P. 1316–1324.
- Elbaz A., Wei Y., Meng Q. Mercury-induced oxidative stress and impact on antioxidant enzymes in Chlamidomonas reinhardtii // Ecotoxicology. 2010. V. 10. P. 8–18.
- Dat J., Vandenabeele S., Vranova E. Dual action of the active oxygen species during plant stress responses // Cell. Mol. Life Sci. 2000. V. 57. P. 779–795.
- Lanubile A., Bernardi J., Marocco A. Differential activation of defense genes and enzymes in maize genotypes with contrasting levels of resistance to Fusarium verticilloides // Environ. Exp. Bot. 2012. V. 78. P. 39–46.
- Lamb C., Dixon R.A. The oxidative burst in plant disease resistance // Annu. Rev. Plant. Physiol. Plant. Mol. Biol. 1997. V. 48. P. 251–275.
- Bolwell G.P., Butt V.S., Davies D.R., Zimmerlin A. The origin of the oxidative burst in plants // Free Radic. Res. 1995. V. 23. P. 517–523.
- Lane B.G. Oxalate, germin, and the extracellular matrix of higher plants // FASEB J. 1994. V. 8. P. 294–301.
- Hammond-Kosack K.E., Jones J.D.G. Resistance gene-dependent plant defense responses // Plant Cell. 1996. V. 8. P. 1773–1791.
- Greenberg J.T., Guo A., Klessig D.F., Ausubel F.M. Programmed cell death in plants: a pathogen-triggered response activated coordinately with multiple defense functions // Cell. 1994. V. 77. P. 551–563.
- Grabowska A., Nowicki M., Kwinta J. Glutamate dehydrogenase of the germinating triticale seeds: gene expression, activity distribution and kinetic characteristics // Acta Physiol. Plant. 2011. V. 33. P. 1981–1990.
- Loulakakis K.A., Roubelakis-Angelakis K.A. The seven NAD(H)-glutamate dehydrogenase isoenzymes exhibit similar anabolic and catabolic activities // Physiol. Plant. 1996. V. 96. P. 29–35.
- Purnell M.P., Scopelites D.S., Roubelakis-Angelakis K.A. Modulation of higher-plant NAD(H) dependent glutamate dehydrogenase activity in transgenic tobacco via alteration of beta-subunit level // Planta. 2005. V. 222. P. 167–180.
- Ameziane R., Bernhardt K., Lightfoot D.A. Expression of the bacterial gdhA gene encoding a glutamate dehydrogenase in tobacco and corn increased tolerance to the phosphinothricin herbicide // Nitrogen in a sustainable ecosystem: From the cell to the plant / Eds. M.A. Martins-Loucao, S.H. Lips. Leiden, the Netherlands: Backhuys Publishers, 2000. P. 339–343.
- Mungur R., Glass A.D.M., Goodenow D.B. Metabolite fingerprinting in transgenic Nicotiana tabacum altered by the Escherichia coli glutamate dehydrogenase gene // J. Biomed. Biotechnol. 2005. № 2. P. 198–214.
- Mungur R., Glass A.D., Wood A.J., Lightfoot D.A. Increased water deficit tolerance in Nicotiana tabacum expressing the Escherichia coli glutamate dehydrogenase gene // Plant Cell Physiol. 2006. V. 54. P. 260–272.
- Geburek T., Scholz F., Knabe W. Genetic studies by isozyme gene loci on tolerance and sensitivity in air polluted Pinus sylvestris field trial // Silvae Genetica. 1987. V. 36. № 2. P. 49–53.
- Wooton J.C. Re-assessment of ammonium-ion affinities of NADP-specific glutamate dehydrogenases // Biochem. J. 1983. V. 209. P. 527–531.
- Thompson C.E., Fernandes C.L., de Souza O.N., de Freitas L.B., Salzano F.M. Evaluation of the impact of functional diversification on Poaceae, Brassicaceae, Fabaceae, and Pinaceae alcohol dehydrogenase enzymes // J. Mol. Model. 2010. V. 16. P. 919–928.
- Gietl C. Malate dehydrogenase isoenzymes: cellular locations and role in the flow of metabolites between the cytoplasm and cell organelles // Biochim. Biophys. Acta. 1992. V. 1100. P. 217–234.
- Dasika S.K., Vinnakota K.C., Beard D.A. Determination of the catalytic mechanism for mitochondrial malate dehydrogenase // Biophys. J. 2015. V. 108. № 1. P. 408–419.
- Sharma P., Dubey R.S. Lead toxicity in plants // Braz. J. Plant. Physiol. 2005. V. 17. P. 35–52.
Дополнительные файлы
