Бронхиальная астма с точки зрения гликомики

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Бронхиальная астма ― широко распространённое заболевание, которое с каждым годом всё дороже обходится медицинской и финансовой системам развитых стран. Растущее бремя бронхиальной астмы обусловливает необходимость поиска наиболее эффективных методов диагностики и лечения различных, в том числе и относительно редких фенотипов данного заболевания.

С этой точки зрения гликомика является одним из самых интересных и перспективных направлений медицины. Данная отрасль изучает различные углеводные соединения и их роль в развитии заболеваний.

В контексте бронхиальной астмы представляют интерес мембранные рецепторы к конечным продуктам гликирования (RAGE) и их растворимые варианты. Помимо этого, ключевую роль в принципиально новых методах терапии могут играть иммуноглобулиноподобные лектины, связывающие сиаловую кислоту (Siglec): воздействуя на них можно добиться снижения провоспалительной активности иммунокомпетентных клеток и протекции стенок бронхов. Наконец, практически неизученными остаются N- и O-гликаны, потенциально способные играть роль не только в диагностике и верификации бронхиальной астмы, но и в изменении аллергенности отдельных молекул. N-гликаны интересуют учёных не только в диагностическом контексте, но и в роли молекул, воздействуя на которые можно снизить аллергенность, например, яичного белка вакцин.

Гликомика и гликопротеомика ― современные, активно развивающиеся разделы медицинской науки, которые открывают новые перспективы в ведении пациентов с заболеваниями многих органов и систем, включая заболевания респираторного тракта в целом и бронихиальной астмы в частности. Несмотря на взрывной характер развития гликонауки, представления об участии изучаемых ею молекул в патогенезе заболеваний дыхательной системы только начинают формироваться.

Об авторах

Иван Дмитриевич Шипунов

Самарский государственный медицинский университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: ivan.shipunov0323@gmail.com
ORCID iD: 0000-0003-0674-7191
SPIN-код: 9661-9652

ординатор кафедры семейной медицины ИПО

Россия, 443099, Самара, ул. Чапаевская, д. 89

Виталий Иванович Купаев

Самарский государственный медицинский университет

Email: vk1964sam@rambler.ru
ORCID iD: 0000-0003-2639-0003
SPIN-код: 1458-5872

д.м.н., профессор

Россия, Самара

Александр Викторович Жестков

Самарский государственный медицинский университет

Email: avzhestkov2015@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-3960-830X
SPIN-код: 2765-9617

д.м.н., профессор

Россия, Самара

Список литературы

  1. Papi A., Brightling C., Pedersen S.E., Reddel H.K. Asthma // Lancet. 2018. Vol. 391, N 10122. Р. 783–800. doi: 10.1016/S0140-6736(17)33311-1
  2. Loftus P.A., Wise S.K. Epidemiology and economic burden of asthma // Int Forum Allergy Rhinol. 2015. Vol. 5, Suppl 1. Р. S7–10. doi: 10.1002/alr.21547
  3. Thaysen-Andersen M., Kolarich D., Packer N.H. Glycomics & glycoproteomics: from analytics to function // Mol Omics. 2021. Vol. 17, N 1. Р. 8–10. doi: 10.1039/d0mo90019b
  4. Buckley S.T., Ehrhardt C. The receptor for advanced glycation end products (RAGE) and the lung // J Biomed Biotechnol. 2010. Vol. 2010. Р. 917108. doi: 10.1155/2010/917108
  5. Neeper M., Schmidt A.M., Brett J., et al. Cloning and expression of a cell surface receptor for advanced glycosylation end products of proteins // J Biol Chem. 1992. Vol. 267, N 21. Р. 14998–15004.
  6. Brandt E.B., Lewkowich I.P. RAGE-induced asthma: a role for the receptor for advanced glycation end products in promoting allergic airway disease // J Allergy Clin Immunol. 2019. Vol. 144, N 3. Р. 651–653. doi: 10.1016/j.jaci.2019.06.012
  7. Shim E.J., Chun E., Lee H.S., et al. The role of high-mobility group box-1 (HMGB1) in the pathogenesis of asthma // Clin Exp Allergy. 2012. Vol. 42, N 6. Р. 958–965. doi: 10.1111/j.1365-2222.2012.03998.x
  8. Lee Y.G., Hong J., Lee P.H., et al. Serum calprotectin is a potential marker in patients with asthma // J Korean Med Sci. 2020. Vol. 35, N 43. Р. e362. doi: 10.3346/jkms.2020.35.e362
  9. Qu L., Chen C., Chen Y., et al. High-Mobility Group Box 1 (HMGB1) and autophagy in Acute Lung Injury (ALI): a review // Med Sci Monit. 2019. Vol. 25. Р. 1828–1837. doi: 10.12659/MSM.912867
  10. Imbalzano E., Quartuccio S., Di Salvo E., et al. Association between HMGB1 and asthma: a literature review // Clin Mol Allergy. 2017. Vol. 15. Р. 12. doi: 10.1186/s12948-017-0068-1
  11. Wang S., Song R., Wang Z., et al. S100A8/A9 in Inflammation // Front Immunol. 2018. Vol. 9. Р. 1298. doi: 10.3389/fimmu.2018.01298
  12. Yang Z., Yan W.X., Cai H., et al. S100A8/A9 in Inflammation. S100A12 provokes mast cell activation: a potential amplification pathway in asthma and innate immunity // J Allergy Clin Immunol. 2007. Vol. 119, N 1. Р. 106–114. doi: 10.1016/j.jaci.2006.08.021
  13. Milutinovic P.S., Alcorn J.F., Englert J.M., et al. The receptor for advanced glycation end products is a central mediator of asthma pathogenesis // Am J Pathol. 2012. Vol. 181, N 4. Р. 1215–1225. doi: 10.1016/j.ajpath.2012.06.031
  14. Akirav E.M., Henegariu O., Preston-Hurlburt P., et al. The receptor for advanced glycation end products (RAGE) affects T cell differentiation in OVA induced asthma // PLoS One. 2014. Vol. 9, N 4. Р. e95678. doi: 10.1371/journal.pone.0095678
  15. Zhang F., Su X., Huang G., et al. sRAGE alleviates neutrophilic asthma by blocking HMGB1/RAGE signalling in airway dendritic cells // Sci Rep. 2017. Vol. 7, N 1. Р. 14268. doi: 10.1038/s41598-017-14667-4
  16. Patregnani J.T., Brooks B.A., Chorvinsky E., Pillai D.K. High BAL sRAGE is associated with low serum eosinophils and IgE in children with asthma // Children (Basel). 2020. Vol. 7, N 9. Р. 110. doi: 10.3390/children7090110
  17. Yonchuk J.G., Silverman E.K., Bowler R.P., et al. Circulating soluble receptor for advanced glycation end products (sRAGE) as a biomarker of emphysema and the RAGE axis in the lung // Am J Respir Crit Care Med. 2015. Vol. 192, N 7. Р. 785–792. doi: 10.1164/rccm.201501-0137PP
  18. Купаев В.И., Нурдина М.С., Лимарева Л.В. Дефицит витамина D как фактор риска неконтролируемого течения бронхиальной астмы // Пульмонология. 2017. Т. 27, № 5. С. 624–628. doi: 10.18093/0869-0189-2017-27-5-624-628
  19. Sukkar M.B., Wood L.G., Tooze M., et al. Soluble RAGE is deficient in neutrophilic asthma and COPD // Eur Respir J. 2012. Vol. 39, N 3. Р. 721–729. doi: 10.1183/09031936.00022011
  20. Lyu Y., Zhao H., Ye Y., et al. Decreased soluble RAGE in neutrophilic asthma is correlated with disease severity and RAGE G82S variants // Mol Med Rep. 2018. Vol. 17, N 3. Р. 4131–4137. doi: 10.3892/mmr.2017.8302
  21. Niu H., Niu W., Yu T., et al. Association of RAGE gene multiple variants with the risk for COPD and asthma in northern Han Chinese // Aging (Albany NY). 2019. Vol. 11, N 10. Р. 3220–3237. doi: 10.18632/aging.101975
  22. Bordon Y. Inflammation: live long and prosper with Siglecs // Nat Rev Immunol. 2015. Vol. 15, N 5. Р. 266–267. doi: 10.1038/nri3851
  23. Балмасова И.П., Сепиашвили Р.И., Сепиашвили Ю.Р., Малова Е.С. Патогенез бронхиальной астмы и генетический прогноз ее развития // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. 2014. № 3. С. 60–67.
  24. Ilmarinen P., Kankaanranta H. Eosinophil apoptosis as a therapeutic target in allergic asthma // Basic Clin Pharmacol Toxicol. 2014. Vol. 114, N 1. Р. 109–117. doi: 10.1111/bcpt.12163
  25. Kiwamoto T., Kawasaki N., Paulson J.C., Bochner B.S. Siglec-8 as a drugable target to treat eosinophil and mast cell-associated conditions // Pharmacol Ther. 2012. Vol. 135, N 3. Р. 327–336. doi: 10.1016/j.pharmthera.2012.06.005
  26. Kano G., Almanan M., Bochner B.S., Zimmermann N. Mechanism of Siglec-8-mediated cell death in IL-5-activated eosinophils: role for reactive oxygen species-enhanced MEK/ERK activation // J Allergy Clin Immunol. 2013. Vol. 132, N 2. Р. 437–445. doi: 10.1016/j.jaci.2013.03.024
  27. Nutku-Bilir E., Hudson S.A., Bochner B.S. Interleukin-5 priming of human eosinophils alters siglec-8 mediated apoptosis pathways // Am J Respir Cell Mol Biol. 2008. Vol. 38, N 1. Р. 121–124. doi: 10.1165/rcmb.2007-0154OC
  28. Legrand F., Cao Y., Wechsler J.B., et al. Sialic acid-binding immunoglobulin-like lectin (Siglec) 8 in patients with eosinophilic disorders: Receptor expression and targeting using chimeric antibodies // J Allergy Clin Immunol. 2019. Vol. 143, N 6. Р. 2227–2237.e10. doi: 10.1016/j.jaci.2018.10.066
  29. Farid S.S., Mirshafiey A., Razavi A. Siglec-8 and Siglec-F, the new therapeutic targets in asthma // Immunopharmacol Immunotoxicol. 2012. Vol. 34, N 5. Р. 721–726. doi: 10.3109/08923973.2011.589453
  30. Kiwamoto T., Brummet M.E., Wu F., et al. Mice deficient in the St3gal3 gene product α2,3 sialyltransferase (ST3Gal-III) exhibit enhanced allergic eosinophilic airway inflammation // J Allergy Clin Immunol. 2014. Vol. 133, N 1. Р. 240–247.e1-3. doi: 10.1016/j.jaci.2013.05.018
  31. Suzukawa M., Miller M., Rosenthal P., et al. Sialyltransferase ST3Gal-III regulates Siglec-F ligand formation and eosinophilic lung inflammation in mice // J Immunol. 2013. Vol. 190, N 12. Р. 5939–5948. doi: 10.4049/jimmunol.1203455
  32. Sajay-Asbaghi M., Sadeghi-Shabestrai M., Monfaredan A., et al. Promoter region single nucleotide polymorphism of siglec-8 gene associates with susceptibility to allergic asthma // Per Med. 2020. Vol. 17, N 3. Р. 195–201. doi: 10.2217/pme-2018-0080
  33. Gao P.S., Shimizu K., Grant A.V., et al. Polymorphisms in the sialic acid-binding immunoglobulin-like lectin-8 (Siglec-8) gene are associated with susceptibility to asthma // Eur J Hum Genet. 2010. Vol. 18, N 6. Р. 713–719. doi: 10.1038/ejhg.2009.239
  34. Yokoi H., Choi O.H., Hubbard W., et al. Inhibition of Fcepsilon RI-dependent mediator release and calcium flux from human mast cells by sialic acid-binding immunoglobulin-like lectin 8 engagement // J Allergy Clin Immunol. 2008. Vol. 121, N 2. Р. 499–505.e1. doi: 10.1016/j.jaci.2007.10.004
  35. Schanin J., Gebremeskel S., Korver W., et al. A monoclonal antibody to Siglec-8 suppresses non-allergic airway inflammation and inhibits IgE-independent mast cell activation // Mucosal Immunol. 2021. Vol. 14, N 2. Р. 366–376. doi: 10.1038/s41385-020-00336-9
  36. Esteban-Gorgojo I., Antolín-Amérigo D., Domínguez-Ortega J., Quirce S. Non-eosinophilic asthma: current perspectives // J Asthma Allergy. 2018. Vol. 11. Р. 267–281. doi: 10.2147/JAA.S153097
  37. Jones T.L., Neville D.M., Chauhan A.J. Diagnosis and treatment of severe asthma: a phenotype-based approach // Clin Med (Lond). 2018. Vol. 18, Suppl 2. Р. s36–s40. doi: 10.7861/clinmedicine.18-2-s36
  38. Chung K.F. Diagnosis and management of severe asthma // Semin Respir Crit Care Med. 2018. Vol. 39, N 1. Р. 91–99. doi: 10.1055/s-0037-1607391
  39. Von Gunten S., Yousefi S., Seitz M., et al. Siglec-9 transduces apoptotic and nonapoptotic death signals into neutrophils depending on the proinflammatory cytokine environment // Blood. 2005. Vol. 106, N 4. Р. 1423–1431. doi: 10.1182/blood-2004-10-4112
  40. Chen Z., Bai F.F., Han L., et al. Targeting neutrophils in severe asthma via Siglec-9 // Int Arch Allergy Immunol. 2018. Vol. 175, N 1-2. Р. 5–15. doi: 10.1159/000484873
  41. Varki A., Cummings R.D., Esko J.D., et al. Essentials of Glycobiology [Internet]. 3rd ed. Cold Spring Harbor (NY): Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2015–2017.
  42. Bahaie N.S., Kang B.N., Frenzel E.M., et al. N-Glycans differentially regulate eosinophil and neutrophil recruitment during allergic airway inflammation // J Biol Chem. 2011. Vol. 286, N 44. Р. 38231–38241. doi: 10.1074/jbc.M111.279554
  43. Zhou X., Kinlough C.L., Hughey R.P., et al. Sialylation of MUC4β N-glycans by ST6GAL1 orchestrates human airway epithelial cell differentiation associated with type-2 inflammation // JCI Insight. 2019. Vol. 4, N 5. Р. e122475. doi: 10.1172/jci.insight.122475
  44. Karsten C.M., Pandey M.K., Figge J., et al. Anti-inflammatory activity of IgG1 mediated by Fc galactosylation and association of FcγRIIB and dectin-1 // Nat Med. 2012. Vol. 18, N 9. Р. 1401–1406. doi: 10.1038/nm.2862
  45. Hwang H.S., Kim J.Y., Park H., et al. Cleavage of the terminal N-acetylglucosamine of egg-white ovalbumin N-glycans significantly reduces IgE production and Th2 cytokine secretion // Biochem Biophys Res Commun. 2014. Vol. 450, N 4. Р. 1247–1254. doi: 10.1016/j.bbrc.2014.06.101
  46. Park H.Y., Yoon T.J., Kim H.H., et al. Changes in the antigenicity and allergenicity of ovalbumin in chicken egg white by N-acetylglucosaminidase // Food Chem. 2017. Vol. 217. Р. 342–345. doi: 10.1016/j.foodchem.2016.08.112
  47. Malandain H. IgE-reactive carbohydrate epitopes--classification, cross-reactivity, and clinical impact // Eur Ann Allergy Clin Immunol. 2005. Vol. 37, N 4. Р. 122–128.
  48. Malandain H., Giroux F., Cano Y. The influence of carbohydrate structures present in common allergen sources on specific IgE results // Eur Ann Allergy Clin Immunol. 2007. Vol. 39, N 7. Р. 216–220.
  49. Hykollari A., Malzl D., Stanton R., et al. Tissue-specific glycosylation in the honeybee: Analysis of the N-glycomes of Apis mellifera larvae and venom // Biochim Biophys Acta Gen Subj. 2019. Vol. 1863, N 11. Р. 129409. doi: 10.1016/j.bbagen.2019.08.002
  50. Schatz M., Rosenwasser L. The allergic asthma phenotype // J Allergy Clin Immunol Pract. 2014. Vol. 2, N 6. Р. 645–648; quiz 649. doi: 10.1016/j.jaip.2014.09.004
  51. Peter-Katalinić J. Methods in enzymology: O-glycosylation of proteins // Methods Enzymol. 2005. Vol. 405. Р. 139–171. doi: 10.1016/S0076-6879(05)05007-X
  52. Wilkinson H., Saldova R. Current methods for the characterization of O-Glycans // J Proteome Res. 2020. Vol. 19, N 10. Р. 3890–3905. doi: 10.1021/acs.jproteome.0c00435

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML

© Фармарус Принт Медиа, 2022

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах