Лизосомные болезни накопления. Сфинголипидозы — болезни Фабри, Гоше, Фарбера

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Сфинголипидозы — это генетически гетерогенная группа редких моногенных болезней обмена, связанных с наследственной недостаточностью ферментов, участвующих в деградации сфинголипидов. Катаболизм сфинголипидов происходит в лизосомах, где гликогидролазы расщепляют их путем последовательного отделения терминальных сахаров до корового церамида. Все сфинголипидозы характеризуются аномальным отложением большого количества сфинголипидов и других нерасщепленных продуктов жирового обмена, главным образом, в паренхиматозных органах, костном и головном мозге. Среди сфинголипидозов выделяют такие группы заболеваний, как гликосфинголипидозы, ганглиозидозы и лейкодистрофии. В настоящем обзоре представлены эпидемиология, клиническая, биохимическая и молекулярно-генетическая характеристика трех главных типов гликосфинголипидозов — болезни Фабри, болезни Гоше и болезни Фарбера, обусловленных присутствием мутаций в генах α-галактозидазы А (GLA), глюкоцереброзидазы (GBA) и кислой церамидазы (ASAH1) соответственно. В настоящее время наблюдается повышенный интерес к гликосфинголипидозам в связи с идентификацией спектра и частоты мутаций в генах GLA, GBA и ASAH1 в различных популяциях, в том числе и в России, и практической доступностью методов индивидуальной молекулярной диагностики. Дано описание существующих экспериментальных моделей, их роли в изучении биохимических основ патогенеза этих тяжелых наследственных заболеваний и разработке различных терапевтических подходов. Обсуждаются возможность ранней диагностики болезней Фабри, Гоше и Фарбера на базе неонатального скрининга и обследования групп пациентов высокого риска с целью повышения эффективности их профилактики и лечения, а также преимущества и недостатки основных подходов к терапии этих тяжелых заболеваний, таких как трансплантация костного мозга и гемопоэтических стволовых клеток, ферментная заместительная терапия, субстрат-редуцирующая терапия, генная терапия и редактирование генома.

Об авторах

Виктория Николаевна Горбунова

Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет

Email: vngor@mail.ru

д-р биол. наук, профессор кафедры общей и молекулярной медицинской генетики

Россия, Санкт-Петербург

Наталья Валерьевна Бучинская

Диагностический центр (медико-генетический)

Email: nbuchinskaia@gmail.com

канд. мед. наук, педиатр, врач-генетик консультативного отделения

Россия, Санкт-Петербург

Григорий Аркадьевич Янус

Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет

Email: janus365dd@gmail.com

канд. мед. наук, младший научный сотрудник кафедры общей и молекулярной медицинской генетики

Россия, Санкт-Петербург

Михаил Михайлович Костик

Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: kost-mikhail@yandex.ru

д-р мед. наук, профессор кафедры госпитальной педиатрии

Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Карпищенко А.И., Алексеев В.В., Алипов А.Н. Медицинские лабораторные технологии: Руководство по клинической лабораторной диагностике в 2-х томах. Т. 2. Москва: ГЭОТАР-Медиа, 2013. 792 с.
  2. Баранов А.А., Намазова-Баранова Л.С., Гундобина О.С., и др. Ведение детей с болезнью Гоше. Современные клинические рекомендации // Педиатрическая фармакология. 2016. Т. 13, № 3. С. 244–250. doi: 10.15690/pf.v13i3.1574
  3. Горбунова В.Н. Молекулярная генетика — путь к индивидуальной персонализированной медицине // Педиатр. 2013. Т. 4, № 1. С. 115–121. doi: 10.17816/PED41115-121
  4. Горбунова В.Н., Баранов В.С. Введение в молекулярную диагностику и генотерапию наследственных заболеваний. Санкт-Петербург: Специальная литература, 1997. 287 с.
  5. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления. Мукополисахаридозы IV, VI и VII типов — синдромы Моркио, Марото-Лами и Слая // Педиатр. 2021. Т. 12, № 6. С. 107–125. doi: 10.17816/PED126107-125
  6. Горбунова В.Н. Наследственные болезни обмена. Лизосомные болезни накопления // Педиатр. 2021. Т. 12, № 2. С. 73–83. doi: 10.17816/PED12285-89
  7. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления: мукополисахаридозы I и II типов // Педиатр. 2021. Т. 12, № 3. С. 69–83. doi: 10.17816/PED12369-83
  8. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления: мукополисахаридоз III типа, синдром Санфилиппо // Педиатр. 2021. Т. 12, № 4. С. 69–81. doi: 10.17816/PED12469-81
  9. Журавлева М.В., Химич Т.В., Гагарина Ю.В., Котровский В.А. Клинико-экономическое обоснование скрининга на болезнь Фабри у детей групп риска // Клиническая фармакологическая и терапия. 2021. Т. 30, № 1. С. 36–44. doi: 10.32756/0869-5490-2021-1-36-42
  10. Каровайкина Е.А., Моисеев А.С., Буланов Н.М., и др. Скрининг, диагностика и лечение болезни Фабри // Клиническая фармакологическая и терапия. 2019. Т. 28, № 3. С. 68–74. doi: 10.32756/0869-5490-2019-3-68-74
  11. Министерство здравоохранения Российской Федерации. Клинические рекомендации. Болезнь Фабри (утв. Минздравом России). 2019–2021 гг. Москва. 2019.
  12. Лукина Е.А., Сысоева Е.П., Мамонов В.Е., и др. Национальные клинические рекомендации «Диагностика и лечение болезни Гоше». Национальное гематологическое общество, 2014. 21 с.
  13. Новиков П.В., Асанов А.Ю., Копишинская С.В., и др. Федеральные клинические рекомендации по диагностике и лечению болезни Фабри. Москва: Министерство здравоохранения Российской Федерации, 2015. 26 с.
  14. Савченко В.Г. Клинические рекомендации по диагностике и лечению болезни Гоше у взрослых // IV Конгресс гематологов России. 12–14 апреля 2018, Москва. 17 с.
  15. Тао Е.А., Моисеев А.С., Буланов Н.М., и др. Терминальная хроническая почечная недостаточность у пациентов с болезнью Фабри // Клиническая фармакологическая и терапия. 2020. Т. 29, № 4. С. 36–43. doi: 10.32756/0869-5490-2020-4-36-43
  16. Чикова И.А., Бучинская Н.В., Костик М.М., и др. Болезнь Фарбера — характеристика заболевания с описанием клинических случаев // Вопросы современной педиатрии. 2014. Т. 13, № 6. С. 78–84. doi: 10.18500/1817-7115-2013-13-1-78-84
  17. Aerts J.M., Groener J.E., Kuiper S., et al. Elevated globotriaosylsphingosine is a hallmark of Fabry disease // PNAS. 2008. Vol. 105, No. 8. P. 2812–2817. doi: 10.1073/pnas.0712309105
  18. Asano N., Ishii S., Kizu H., et al. In vitro inhibition and intracellular enhancement of lysosomal alpha-galactosidase A activity in Fabry lymphoblasts by 1-deoxygalactonojirimycin and its derivatives // Eur J Biochem. 2000. Vol. 267, No. 13. P. 4179–4186. doi: 10.1046/j.1432-1327.2000.01457.x
  19. Auray-Blais C., Cyr D., Ntwari A., et al. Urinary globotriaosylceramide excretion correlates with the genotype in children and adults with Fabry disease // Mol Genet Metab. 2008. Vol. 93, No. 3. P. 331–340. doi: 10.1016/j.ymgme.2007.10.001
  20. Balendran S., Oliva P., Sansen S., et al. Diagnostic strategy for females suspected of Fabry disease // Clin Genet. 2020. Vol. 97, No. 4. P. 655–660. doi: 10.1111/cge.13694
  21. Balwani M., Burrow T.A., Charrow J., et al. Recommendations for the use of eliglustat in the treatment of adults with Gaucher disease type 1 in the United States // Mol Genet Metab. 2016. Vol. 117, No. 2. P. 95–103. doi: 10.1016/j.ymgme.2015.09.002
  22. Bar J., Linke T., Ferlinz K., et al. Molecular analysis of acid ceramidase deficiency in patients with Farber disease // Hum Mutat. 2001. Vol. 17, No. 3. P. 199–209. doi: 10.1002/humu.5
  23. Barton N.W., Brady R.O., Dambrosia J.M., et al. Replacement therapy for inherited enzyme deficiency: macrophage-targeted glucocerebrosidase for Gaucher’s disease // N Engl J Med. 1991. Vol. 324. P. 1464–1470. doi: 10.1056/NEJM199105233242104
  24. Baydakova G., Ilyushkina A., Gaffke L., et al. Elevated LysoGb3 Concentration in the Neuronopathic Forms of Mucopolysaccharidoses // Diagnostics. 2020. Vol. 10, No. 3. P. 155. doi: 10.3390/diagnostics10030155
  25. Baydakova G.V., Ilyushkina A.A., Moiseev S.V., et al. α-Galactosidase A/lysoGb3 ratio as a potential marker for Fabry disease in females // Clin Chim Acta. 2020. Vol. 501. P. 27–32. doi: 10.1016/j.cca.2019.10.031
  26. Beckmann N., Kadow S., Schumacher F., et al. Pathological manifestations of Farber disease in a new mouse model // A Biol Chem. 2018. Vol. 399, No. 10. P. 1183–1202. doi: 10.1515/HSZ-2018-0170
  27. Beckmann N., Becker K.A., Kadow S., et al. Acid Sphingomyelinase Deficiency Ameliorates Farber Disease // Int J Mol Sci. 2019. Vol. 20, No. 24. P. 6253. doi: 10.3390/ijms20246253
  28. Bernstein H.S., Bishop D.F., Astrin K.H., et al. Fabry disease: six gene rearrangements and an exonic point mutation in the alpha-galactosidase gene // J Clin Invest. 1989. Vol. 83. No. 4. P. 1390–1399. doi: 10.1172/JCI114027
  29. Beutler E., Gelbart T., Kuhl W., et al. Identification of the second common Jewish Gaucher disease mutation make possible population-based screening for the heterozygous state // PNAS. 1992. Vol. 88, No. 23. P. 10544–10547. doi: 10.1073/pnas.88.23.10544
  30. Beutler E., Gelbart T., Kuhl W., et al. Mutations in Jewish patients with Gaucher disease // Blood. 1992. Vol. 79, No. 7. P. 1662–1666. doi: 10.1182/blood.V79.7.1662.bloodjournal7971662
  31. Beutler E., Kay A.C., Saven A., et al. Enzyme-replacement therapy for Gaucher’s disease // N Engl J Med. 1991. Vol. 325. P. 1809–1810.
  32. Bishop D.F., Calhoun D.H., Bernstein H.S., et al. Human alpha-galactosidase A: nucleotide sequence of a cDNA clone encoding the mature enzyme // PNAS. 1986. Vol. 83, No. 13. P. 859–4863. doi: 10.1073/pnas.83.13.4859
  33. Bishop D.F., Kornreich R., Desnick R.J. Structural organization of the human alpha-galactosidase A gene: further evidence for the absence of a 3-prime untranslated region // PNAS. 1988. Vol. 85, No. 11. P. 3903–3907. doi: 10.1073/pnas.85.11.3903
  34. Brady R.O., Schiffmann R. Clinical features of and recent advances in therapy for Fabry disease // JAMA. 2000. Vol. 284, No. 21. P. 2771–2775. doi: 10.1001/jama.284.21.2771
  35. Brady R.O., Kanfer J.N., Schapiro D. Metabolism of glucocerebrosides. II. Evidence of an enzymatic deficiency in Gaucher’s disease // Biochem Biophys Res Commun. 1965. Vol. 18, No. 2. P. 221–225. doi: 10.1016/0006-291X(65)90743-6
  36. Branton M.H., Schiffmann R., Sabnis S.G., et al. Natural history of Fabry renal disease: influence of alpha-galactosidase A activity and genetic mutations on clinical course // Medicine. 2002. Vol. 81, No. 2. P. 122–138. doi: 10.1097/00005792-200203000-00003
  37. Cable W.J.L., McCluer R.H., Kolodny E.H., Ullman M.D. Fabry disease: detection of heterozygotes by examination of glycolipids in urinary sediment // Neurology. 1982. Vol. 32, No. 10. P. 1139–1145. doi: 10.1212/WNL.32.10.1139
  38. Calhoun D.H., Bishop D.F., Bernstein H.S., et al. Fabry disease: isolation of a cDNA clone encoding human alpha-galactosidase A // PNAS. 1985. Vol. 82, No. 21. P. 7364–7368. doi: 10.1073/pnas.82.21.7364
  39. Capuano I., Garofalo C., Buonanno P., et al. Identifying Fabry patients in dialysis population: prevalence of GLA mutations by renal clinic screening, 1995–2019 // J Nephrol. 2020. Vol. 33. P. 569–581. doi: 10.1007/s40620-019-00663-6
  40. Charrow J., Fraga C., Gu X., et al. Once- versus twice-daily dosing of eliglustat in adults with Gaucher disease type 1: the phase 3, randomized, double-blind EDGE trial // Mol Genet Metab. 2018. Vol. 123, No. 3. P. 347–356. doi: 10.1016/j.ymgme.2017.12.001
  41. Christomanou H., Chabas A., Pampols T., Guardiola A. Activator protein deficient Gaucher’s disease: a second patient with the newly identified lipid storage disorder // Klin Wochenschr. 1989. Vol. 67. P. 999–1003. doi: 10.1007/BF01716064
  42. Clarke J.T.R. Narrative review: Fabry disease // Ann Intern Med. 2007. Vol. 146, No. 6. P. 425–433. doi: 10.7326/0003-4819-146-6-200703200-00007
  43. Davies J.P., Winchester B.G., Malcolm S. Mutation analysis in patients with the typical form of Anderson–Fabry disease // Hum Molec Genet. 1993. Vol. 2, No. 7. P. 1051–1053. doi: 10.1093/hmg/2.7.1051
  44. Desnick R.J., Dawson G., Desnick S.J., et al. Diagnosis of glycosphingolipidoses by urinary-sediment analysis // N Engl J Med. 1971. Vol. 284. P. 739–744. doi: 10.1056/NEJM197104082841401
  45. Devi A.R.R., Gopikrishna M., Ratheesh R., et al. Farber lipogranulomatosis: clinical and molecular genetic analysis reveals a novel mutation in an Indian family // J Hum Genet. 2006. Vol. 51. P. 811–814. doi: 10.1007/s10038-006-0019-z
  46. Dreborg S., Erikson A., Hagberg B. Gaucher disease — Norrbottnian type: I. General clinical description // Eur J Pediatr. 1980. Vol. 133. P. 107–118. doi: 10.1007/BF00441578
  47. Ehlert K., Frosch M., Fehse N., et al. Farber disease: clinical presentation, pathogenesis and a new approach to treatment // Pediatr Rheumatol Online J. 2007. Vol. 5. ID15. doi: 10.1186/1546-0096-5-15
  48. Eng C.M., Banikazemi M., Gordon R.E., et al. A phase 1/2 clinical trial of enzyme replacement in Fabry disease: pharmacokinetic, substrate clearance, and safety studies // Am J Hum Genet. 2001. Vol. 68, No. 3. P. 711–722. doi: 10.1086/318809
  49. Eng C.M., Desnick R.J. Molecular basis of Fabry disease: mutations and polymorphisms in the human alpha-galactosidase A gene // Hum Mutat. 1994. Vol. 3, No. 2. P. 103–111. doi: 10.1002/humu.1380030204
  50. Eng C.M., Resnick-Silverman L.A., Niehaus D.J., et al. Nature and frequency of mutations in the alpha-galactosidase A gene that cause Fabry disease // Am J Hum Genet. 1993. Vol. 53. P. 1186–1197.
  51. Enquist I.B., Nilsson E., Ooka A., et al. Effective cell and gene therapy in a murine model of Gaucher disease // PNAS. 2006. Vol. 103, No. 37. P. 13819–13824. doi: 10.1073/pnas.0606016103
  52. Fan J.-Q., Ishii S., Asano N., Suzuki Y. Accelerated transport and maturation of lysosomal alpha-galactosidase A in Fabry lymphoblasts by an enzyme inhibitor // Nat Med. 1999. Vol. 5. P. 112–115. doi: 10.1038/4801
  53. Fan Y., Chan T.-N., Chow J.T.Y., et al. High prevalence of Late-Onset Fabry Cardiomyopathy in a cohort of 499 non-selective patients with left ventricular hypertrophy: the Asian Fabry cardiomyopathy high-risk screening study (ASIAN-FAME) // J Clin Med. 2021. Vol. 10, No. 10. ID 2160. doi: 10.3390/jcm10102160
  54. Fellgiebel A., Keller I., Marin D., et al. Diagnostic utility of different MRI and MR angiography measures in Fabry disease // Neurology. 2009. Vol. 72, No. 1. P. 63–68. doi: 10.1212/01.wnl.0000338566.54190.8a
  55. Fink J.K., Correll P.H., Perry L.K., et al. Correction glucocerebrosidase deficiency after retrovirus-mtdiated gene transfer into hematopoietic progenitor cells from patients with Gaucher disease // PNAS. 1990. Vol. 87, No. 6. P. 2334–2338. doi: 10.1073/pnas.87.6.2334
  56. Germain D.P., Charrow J., Desnick R.J., et al. Ten-year outcome of enzyme replacement therapy with agalsidase beta in patients with Fabry disease // J Med Genet. 2015. Vol. 52, No. 5. P. 353–358. doi: 10.1136/jmedgenet-2014-102797
  57. Germain D.P., Weidemann F., Abiose A., et al. Analysis of left ventricular mass in untreated men and in men treated with agalsidase-beta: data from the Fabry Registry // Genet Med. 2013. Vol. 15, No. 12. P. 958–965, doi: 10.1038/gim.2013.53
  58. Germain D.P., Elliott P.M., Falissard B., et al. The effect of enzyme replacement therapy on clinical outcomes in male patients with Fabry disease: A systematic literature review by a European panel of experts // Mol Genet Metab Rep. 2019. Vol. 19. ID 100454. doi: 10.1016/j.ymgmr.2019.100471
  59. Germain D.P., Hughes D.A., Nicholls K., et al. Treatment of Fabry’s Disease with the Pharmacologic Chaperone Migalastat // N Engl J Med. 2016. Vol. 375, No. 6. P. 545–555. doi: 10.1056/NEJMOA1510198
  60. Golivets L.T., Kruglova O.V., Gusarova E.A., et al. Fabry disease is a hereditary metabolic disease of the nervous system. Main clinical manifestations, problems of diagnosis and treatment // Nervous diseases Journal. 2016. Vol. 1. P. 36–46.
  61. Gravel R.A., Leung A. Complementation analysis in Gaucher disease using single cell microassay techniques: evidence for a single ‘Gaucher gene’ // Hum Genet. 1983. Vol. 65. P. 112–116. doi: 10.1007/BF00286645
  62. Han T.U., Sam R., Sidransky E. Small Molecule Chaperones for the Treatment of Gaucher Diseas and GBA1-Associated Parkinson Disease // Front Cell Dev Biol. 2020. Vol. 8. ID271. doi: 10.3389/fcell.2020.00271
  63. Harzer K., Paton B.C., Poulos A., et al. Sphingolipid activator protein deficiency in a 16-week-old atypical Gaucher disease patient and his fetal sibling: biochemical signs of combined sphingolipidoses // Eur J Pediatr. 1989. Vol. 149. P. 31–39. doi: 10.1007/BF02024331
  64. Hong C.M., Ohashi T., Yu X.J., et al. Sequence of two alleles responsible for Gaucher disease // DNA Cell Biol. 1990. Vol. 9, No. 4. P. 233–241. doi: 10.1089/dna.1990.9.233
  65. Hopkin R.J., Bissler J., Banikazemi M., et al. Characterization of Fabry disease in 352 pediatric patients in the Fabry Registry // Ped Res. 2008. Vol. 64. P. 550–555. doi: 10.1203/PDR.0b013e318183f132
  66. Horowitz M., Wilder S., Horowitz Z., et al. The human glucocerebrosidase gene and pseudogene: stucture and evolution // Genomics. 1989. Vol. 4, No. 1. P. 87–96. doi: 10.1016/0888-7543(89)90319-4
  67. Horowitz M., Zimran A. Mutations causing Gaucher disease // Hum Mutat. 1994. Vol. 3, No. 1. P. 1–11. doi: 10.1002/humu.1380030102
  68. Houben E., Holleran W.M., Yaginuma T., et al. Differentiation-associated expression of ceramidase isoforms in cultured keratinocytes and epidermis // J Lipid Res. 2006. Vol. 47, No. 5. P. 1063–1070. doi: 10.1194/jlr.M600001-JLR200
  69. Hughes D.A., Nicholls K., Shankar S.P., et al. Oral pharmacological chaperone migalastat compared with enzyme replacement therapy in Fabry disease: 18-month results from the randomised phase III ATTRACT study // J Med Genet. 2017. Vol. 54. P. 288–296.
  70. Jung S.-C., Han I.P., Limaye A., et al. Adeno-associated viral vector-mediated gene transfer results in long-term enzymatic and functional correction in multiple organs of Fabry mice // PNAS. 2001. Vol. 98, No. 5. P. 2676–2681. doi: 10.1073/pnas.051634498
  71. Koch J., Gartner S., Li C.-M., et al. Molecular cloning and characterization of a full-length complementary DNA encoding human acid ceramidase: identification of the first molecular lesion causing Farber disease // J Biol Chem. 1996. Vol. 271, No. 51. P. 33110–33115. doi: 10.1074/jbc.271.51.33110
  72. Kornreich R., Bishop D.F., Desnick R.J. The gene encoding alpha-galactosidase A and gene rearrangements causing Fabry disease // Trans Assoc Am Phys. 1989. Vol. 102. P. 30–43.
  73. Kostik M.M., Chikova I.A., Avramenko V.V., et al. Farber lipogranulomatosis with predominant joint involvement mimicking juvenile idiopathic arthritis // J Inherit Metab Dis. 2013. Vol. 36, No. 6. P. 1079–1080. doi: 10.1007/s10545-012-9573-z
  74. Lai L.-W., Whitehair O., Wu M.-J., et al. Analysis of splice-site mutations of the alpha-galactosidase A gene in Fabry disease // Clin Genet. 2003. Vol. 63, No. 6. P. 476–482. doi: 10.1034/j.1399-0004.2003.00077.x
  75. Li C.-M., Park J.-H., He X., et al. The human acid ceramidase gene (ASAH): structure, chromosomal location, mutation analysis and expression // Genomics. 1999. Vol. 62, No. 2. P. 223–231. doi: 10.1006/geno.1999.5940
  76. Liang K.-H., Lu Y.-H., Niu C.-W., et al. The Fabry disease-causing mutation, GLA IVS4+919G>A, originated in Mainland China more than 800 years ago // J Hum Genet. 2020. Vol. 65. P. 619–625. doi: 10.1038/s10038-020-0745-7
  77. MacDermot K.D., Holmes A., Miners A.H. Anderson-Fabry disease: clinical manifestations and impact of disease in a cohort of 60 obligate carrier females // J Med Genet. 2001. Vol. 38, No. 11. P. 769–807. doi: 10.1136/jmg.38.11.769
  78. Matsuzawa F., Aikawa S.-i., Doi H., et al. Fabry disease: correlation between structural changes in α-galactosidase, and clinical and biochemical phenotypes // Hum Genet. 2005. Vol. 117. P. 317–328. doi: 10.1007/s00439-005-1300-5
  79. McCafferty E.H., Scott L.J. Migalastat: A Review in Fabry Disease // Drugs. 2019. Vol. 79, No. 5. P. 543–554. doi: 10.1007/s40265-019-01090-4
  80. Mehta A., Clarke J.T.R., Giugliani R., et al. Natural course of Fabry disease: changing pattern of causes of death in FOS — Fabry Outcome Survey // J Med Genet. 2009. Vol. 46, No. 8. P. 548–552. doi: 10.1136/jmg.2008.065904
  81. Michaud M., Mauhin W., Belmatoug N., et al. When and How to Diagnose Fabry Disease in Clinical Pratice // Am J Med Sci. 2020. Vol. 360, No. 6. P. 641–649. doi: 10.1016/j.amjms.2020.07.011
  82. Miller A., Brown L.K., Pastores G.M., Desnick R.J. Pulmonary involvement in type 1 Gaucher disease: functional and exercise findings in patients with and without clinical interstitial lung disease // Clin Genet. 2003. Vol. 63, No. 5. Р. 368–376. doi: 10.1034/j.1399-0004.2003.00060.x
  83. Miller J.J., Kanack A.J., Dahms N.M. Progress in the understanding and treatment of Fabry disease // Biochim Biophys Acta Gen Subj. 1864, No. 1. ID 129437. doi: 10.1016/j.bbagen.2019.129437
  84. Mistry P.K., Lukina E., Turkia H.B., et al. Outcomes after 18 months of eliglustat therapy in treatment-naïve adults with Gaucher disease type 1: The phase 3 ENGAGE trial // Am J Hematol. 2017. Vol. 92, No. 11. P. 1170–1176. doi: 10.1002/ajh.24877
  85. Mistry P.K., Balwani M., Charrow J., et al. Real-world effectiveness of eliglustat in treatment-naïve and switch patients enrolled in the International Collaborative Gaucher Group Gaucher Registry // Am J Hematol. 2020. Vol. 95, No. 9. P. 1038–1046. doi: 10.1002/ajh.25875
  86. Moore D.F., Kaneski C.R., Askari H., Schiffmann R. The cerebral vasculopathy of Fabry disease // J Neurol Sci. 2007. Vol. 257, No. 1–2. P. 258–263. doi: 10.1016/j.jns.2007.01.053
  87. Muramatsu T., Sakai N., Yanagihara I., et al. Mutation analysis of the acid ceramidase gene in Japanese patients with Farber disease // J Inherit Metab Dis. 2002. Vol. 25, No. 7. P. 585–592. doi: 10.1023/A:1022047408477
  88. Nakao S., Kodama C., Takenaka T., et al. Fabry disease: detection of undiagnosed hemodialysis patients and identification of a ‘renal variant’ phenotype // Kidney Int. 2003. Vol. 64, No. 3. P. 801–807. doi: 10.1046/j.1523-1755.2003.00160.x
  89. Nakao S., Takenaka T., Maeda M., et al. An atypical variant of Fabry’s disease in men with left ventricular hypertrophy // N Engl J Med. 1995. Vol. 333. P. 288–293. doi: 10.1056/NEJM199508033330504
  90. Nance C.S., Klein C.J., Banikazemi M., et al. Later-onset Fabry disease: an adult variant presenting with the cramp-fasciculation syndrome // Arch Neurol. 2006. Vol. 63, No. 3. P. 453–457. doi: 10.1001/archneur.63.3.453
  91. Nguyen T.T., Gin T., Nicholls K., et al. Ophthalmological manifestations of Fabry disease: a survey of patients at the Royal Melbourne Fabry Disease Treatment Centre // Clin Exp Ophthalmol. 2005. Vol. 33, No. 2. P. 164–168. doi: 10.1111/j.1442-9071.2005.00990.x
  92. Ohshima T., Murray G.J., Swaim W.D., et al. Alpha-galactosidase A deficient mice: a model of Fabry disease // PNAS. 1997. Vol. 94, No. 6. P. 2540–2544. doi: 10.1073/pnas.94.6.2540
  93. Ohshima T., Schiffmann R., Murray G.J., et al. Aging accentuates and bone marrow transplantation ameliorates metabolic defects in Fabry disease mice // PNAS. 1999. Vol. 96, No. 11. P. 6423–6427. doi: 10.1073/pnas.96.11.6423
  94. Pandey M.K., Burrow T.A., Rani R., et al. Complement drives glucosylceramide accumulation and tissue inflammation in Gaucher disease // Nature. 2017. Vol. 543. P. 108–112. doi: 10.1038/nature21368
  95. Park J.-H., Schuchman E.H. Acid ceramidase and human disease // Biochim Biophys Acta. 2006. Vol. 1758, No. 12. P. 2133–2138. doi: 10.1016/j.bbamem.2006.08.019
  96. Pastores G.M., Thadhani R. Enzyme-replacement therapy for Anderson–Fabry disease // Lancet. 2001. Vol. 358, No. 9282. P. 601–603. doi: 10.1016/S0140-6736(01)05816-0
  97. Pentchev P.G., Neumeyer B., Svennerholm L., et al. Immunological and catalytic quantitation of splenic glucocerebrosidase from the three clinical forms of Gaucher disease // Am J Hum Genet. 1983. Vol. 35. P. 621–628.
  98. Polo G., Burlina A.P., Ranieri E., et al. Plasma and dried blood spot lysosphingolipids for the diagnosis of different sphingolipidoses: a comparative study // Clin Chem Lab Med. 2019. Vol. 57, No. 12. P. 1863–1874. doi: 10.1515/cclm-2018-1301
  99. Qin G., Takenaka T., Telsch K., et al. Preselective gene therapy for Fabry disease // PNAS. 2001. Vol. 98, No. 6. P. 3428–3433. doi: 10.1073/pnas.061020598
  100. Ramaswami U., Whybra C., Parini R., et al. Clinical manifestations of Fabry disease in children: data from the Fabry Outcome Survey // Acta Paediatr. 2006. Vol. 95, No. 1. 86–92. doi: 10.1080/08035250500275022
  101. Ries M., Zielonka M., Ries N., et al. Disasters in Germany and France: An Analysis of the Emergency Events Database from a Pediatric Perspective // Disaster Med Public Health Prep. 2019. Vol. 13, No. 5–6. P. 958–965. doi: 10.1017/DMP.2019.24
  102. Rolfs A., Fazekas F., Grittner U., et al. Acute cerebrovascular disease in the young: the Stroke in Young Fabry Patients study // Stroke. 2013. Vol. 44, No. 2. P. 340–349. doi: 10.1161/STROKEAHA.112.663708
  103. Rolfs A., Bottcher T., Zschiesche M., et al. Prevalence of Fabry disease in patients with cryptogenic stroke: a prospective study // Lancet. 2006. Vol. 366, No. 9499. P. 1794–1796. doi: 10.1016/S0140-6736(05)67635-0
  104. Schiffmann R. Fabry disease // Pharm Ther. 2009. Vol. 122, No. 1. P. 65–77. doi: 10.1016/j.pharmthera.2009.01.003
  105. Schiffmann R., Kopp J.B., Austin H.A. III, et al. Enzyme replacement therapy in Fabry disease: a randomized controlled trial // JAMA. 2001. Vol. 285, No. 21. P. 2743–2749. doi: 10.1001/jama.285.21.2743
  106. Schiffmann R., Murray G.J., Treco D., et al. Infusion of alpha-galactosidase A reduces tissue globotriaosylceramide storage in patients with Fabry disease // PNAS. 2000. Vol. 97, No. 1. P. 365–370. doi: 10.1073/pnas.97.1.365
  107. Schiffmann R., Ries M., Blankenship D., et al. Changes in plasma and urine globotriaosylceramide levels do not predict Fabry disease progression over 1 year of agalsidase alfa // Genet Med. 2013. Vol. 15, No. 12. P. 983–989. doi: 10.1038/gim.2013.56
  108. Schnabel D., Schroder M., Furst W., et al. Simultaneous deficiency of sphingolipid activator protein 1 and 2 is caused by a mutation in the initiation codon of their common gene // J Biol Chem. 1992. Vol. 267. P. 3312–3315. doi: 10.1016/S0021-9258(19)50733-5
  109. Schnabel D., Schroder M., Sandhoff K. Mutation in the sphingolipid activator protein-2 in a patient with variant of Gaucher disease // FEBS Lett. 1991. Vol. 284, No. 1. P. 57–59. doi: 10.1016/0014-5793(91)80760-Z
  110. Shafit-Zagardo B., Devine E.A., Smith M., et al. Assignment of the gene for acid beta-glucosidase to human chromosome 1 // Am J Hum Genet. 1981. Vol. 33. P. 564–575.
  111. Sidransky E., Bottler A., Stubblefield B., Ginns E.I. DNA mutational analyses of type I and type 3 Gaucher patients: How well do mutation predicts phenotype? // Hum Mutat. 1994. Vol. 3, No. 1. P. 25–28. doi: 10.1002/humu.1380030105
  112. Sorge J., Kuhl W., West C., Beutler E. Complete correction of the enzymatic defects of type 1 Gaucher disease fibroblasts by retrovirus-mediated gene transfer // PNAS. 1987. Vol. 84, No. 4. P. 906–909. doi: 10.1073/pnas.84.4.906
  113. Sorge J., West C., Westwood B., Beutler E. Molecular cloning and nucleotide sequence of human glucocerebrosidase cDNA // PNAS. 1985. Vol. 82, No. 21. P. 7289–7293. doi: 10.1073/pnas.82.21.7289
  114. Spada M., Pagliardini S., Yasuda M., et al. High incidence of later-onset Fabry disease revealed by newborn screening // Am J Hum Genet. 2006. Vol. 79, No. 1. P. 31–40. doi: 10.1086/504601
  115. Sun Y., Ran H., Zamzow M., et al. Specific saposin C deficiency: CNS impairment and acid beta-glucosidase effects in the mouse // Hum Mol Genet. 2010. Vol. 19, No. 4. P. 634–647. doi: 10.1093/hmg/ddp531
  116. Tajima Y., Kawashima I., Tsukimura T., et al. Use of a modified alpha-N-acetylgalactosaminidase in the development of enzyme replacement therapy for Fabry disease // Am J Hum Genet. 2009. Vol. 85, No. 5. P. 569–580. doi: 10.1016/j.ajhg.2009.09.016
  117. Takahashi H., Hirai Y., Migita M., et al. Long-term systemic therapy of Fabry disease in a knockout mouse by adeno-associated virus-mediated muscle-directed gene transfer // PNAS. 2002. Vol. 99, No. 21. P. 13777–13782. doi: 10.1073/pnas.222221899
  118. Takenaka T., Murray G.J., Qin G., et al. Long-term enzyme correction and lipid reduction in multiple organs of primary and secondary transplanted Fabry mice receiving transduced bone marrow cells // PNAS. 2000. Vol. 97, No. 13. P. 7515–7520. doi: 10.1073/pnas.120177997
  119. Testai F.D., Gorelick P.B. Inherited metabolic disorders and stroke part 1: Fabry disease and mitochondrial myopathy, encephalopathy, lactic acidosis, and strokelike episodes // Arch Neurol. 2010. Vol. 67, No. 1. P. 19–24. doi: 10.1001/archneurol.2009.309
  120. Tsuji S., Choudary P.V., Martin B.M., et al. A mutation in the human glucocerebrosidase gene in neuronopathic Gaucher’s disease // N Engl J Med. 1987. Vol. 316. P. 570–575. doi: 10.1056/NEJM198703053161002
  121. Tylki-Szymanska A., Czartoryska B., Vanier M.-T., et al. Non-neuronopathic Gaucher disease due to saposin C deficiency // Clin Genet. 2007. Vol. 72, No. 6. P. 538–542. doi: 10.1111/j.1399-0004.2007.00899.x
  122. van der Veen S.J., Hollak C.E.M., van Kuilenburg A.B.P., Langeveld M. Developments in the treatment of Fabry disease // J Inherit Metab Dis. 2020. Vol. 43, No. 5. P. 908–921. doi: 10.1002/jimd.12228
  123. van Weely S., van den Berg M., Barranger J.A., et al. Role of pH in determining the cell-type-specific residual activity of glucocerebrosidase in type I Gaucher disease // J Clin Invest. 1993. Vol. 91, No. 3. P. 1167–1175. doi: 10.1172/JCI116276
  124. Vardarli I., Rischpler C., Herrmann K., Weidemann F. Diagnosis and Screening of Patients with Fabry Disease // Ther Clin Risk Manag. 2020. Vol. 16. P. 551–558. doi: 10.2147/TCRM.S247814
  125. Wagemaker G. Lentiviral Hematopoietic Stem Cell Gene Therapy in Inherited Immune and Lysosomal Enzyme Deficiencies // Cell Ther Transplant. 2016. Vol. 5, No. 4. P. 56–62. doi: 10.18620/ctt-1866-8836-2016-5-4-56-62
  126. Walia J.S., Neschadim A., Lopez-Perez O., et al. Autologous transplantation of lentivector/acid ceramidase-transduced hematopoietic cells in nonhuman primates // Hum Gene Ther. 2011. Vol. 22, No. 6. Р. 679–687. doi: 10.1089/hum.2010.195
  127. Walley A.J., Barth M.L., Ellis I., et al. Gaucher’s disease in the United Kingdom: screening non-jewish patients for the two common mutations // J Med Genet. 1993. Vol. 30, No. 4. P. 280–283. doi: 10.1136/jmg.30.4.280
  128. Wang R.Y., Lelis A., Mirocha J., Wilcox W.R. Heterozygous Fabry women are not just carriers, but have a significant burden of disease and impaired quality of life // Genet Med. 2007. Vol. 9, No. 1. P. 34–45. doi: 10.1097/GIM.0b013e31802d8321
  129. Wanner C., Arad M., Baron R., et al. European expert consensus statement on therapeutic goals in Fabry disease // Molec Genet Metab. 2018. Vol. 124, No. 3. P. 189–203. doi: 10.1016/j.ymgme.2018.06.004
  130. Wilcox W.R., Banikazemi M., Guffon N., et al. Long-term safety and efficacy of enzyme replacement therapy for Fabry disease // Am J Hum Genet. 2004. Vol. 75, No. 1. P. 65–74. doi: 10.1086/422366
  131. Yates P., Morse C., Standen G.R. Gaucher’s disease and acquired coagulopathy // Clin Lab Haemat. 1992. Vol. 14, No. 4. Р. 331–334. doi: 10.1111/j.1365-2257.1992.tb00109.x
  132. Zeidan H.Y., Pettus B.J., Elojeimy S., et al. Acid ceramidase but not acid sphingomyelinase is required for tumor necrosis factor induced PGE2 production // J Biol Chem. 2006. Vol. 281, No. 34. Р. 24695–24703. doi: 10.1074/jbc.M604713200
  133. Zimran A., Gelbart T., Westwood B., et al. High frequency of the Gaucher disease mutation at nucleotide 1226 among Ashkenazi Jews // Am J Hum Genet. 1991. Vol. 49. P. 855–859.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рисунок. Пациент, 10 лет, болезнь Фарбера: a — общий вид (дефигурация с массивными конгломератами в области локтевых, лучезапястых, коленных, голеностопных суставов, мелких суставов кистей и стоп); b и c — выраженная дефигурация кистей, деформация всех мелких суставов кистей, выраженные сгибательные контрактуры в проксимальных межфаланговых суставах; d — гранулемы на боковой поверхности языка; e — рентгенограмма кистей; f — на компьютерной томограмме крестцового отдела позвоночника определяется образование в области копчика

Скачать (418KB)
Метаданные

© Горбунова В.Н., Бучинская Н.В., Янус Г.А., Костик М.М., 2022

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
 


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах