Интерлейкин-13: связь с воспалением и цистеиновым протеолизом при варикозной трансформации сосудистой стенки

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

В представленном обзоре рассмотрены современные данные о структуре, функциях и роли интерлейкина-13 в патогенезе варикозной трансформации сосудистой стенки с точки зрения протеолиза и воспалительной реакции. Известно, что интерлейкин-13 способен взаимодействовать с трансформирующим фактором роста-β1 при заболеваниях, связанных с фиброзом. Этот фактор роста активирует фибробласты и избыточное образование внеклеточного матрикса, индуцируя тем самым фиброз сосудистой стенки, что является одним из звеньев в патогенезе развития варикозного расширения вен. Также на сегодняшний день есть данные об участии интерлейкина-13 в индукции синтеза отдельных протеолитических ферментов, таких как матриксные металлопротеиназы. Для последних участие в трансформации венозной стенки на сегодняшний день доказано. Само по себе ремоделивание венозной стенки может приводить к увеличению экспрессии протеиназ, обеспечивая протеолитический механизм изменения структурной организации венозной стенки при варикозной болезни вен нижних конечностей. В то же время участие лизосомальных цистеиновых протеиназ остаётся недостаточно изученным. Экспрессия и продукция отдельных катепсинов регулируются биологически активными молекулами: интерлейкином-1, интерлейкином-6, фактором некроза опухоли α, которые непосредственно принимают участие в воспалительных реакциях в стенке варикозно расширенных вен. В частности, венозная патология развивается по порочному кругу воспаления с образованием аномального венозного кровотока, хронической венозной гипертензией и дилатацией, привлечением лейкоцитов. Это приводит к дальнейшему, более глубокому, ремоделированию стенок и клапанов вен, повышению артериального давления и высвобождению провоспалительных медиаторов — хемокинов и цитокинов. В связи с вышеизложенным для понимания механизмов протеолиза в сосудистой стенке при варикозной болезни вен нижних конечностей важно иметь представление о возможных взаимодействиях интерлейкина-13 с трансформирующим фактором роста-β1, воспалительными цитокинами и катепсинами.

Об авторах

Роман Евгеньевич Калинин

Рязанский государственный медицинский университет им. И.П. Павлова

Email: kalinin-re@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-0817-9573

докт. мед. наук, проф., зав. каф., каф. сердечно-сосудистой, рентгенэндоваскулярной хирургии и лучевой диагностики

Россия, г. Рязань, Россия

Мария Григорьевна Коноплева

Рязанский государственный медицинский университет им. И.П. Павлова

Автор, ответственный за переписку.
Email: mari.konopleva.97@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-0813-1430

старший лаборант-исследователь, ЦНИЛ

Россия, г. Рязань, Россия

Игорь Александрович Сучков

Рязанский государственный медицинский университет им. И.П. Павлова

Email: i.suchkov@rzgmu.ru
ORCID iD: 0000-0002-1292-5452

докт. мед. наук, проф., каф. сердечно-сосудистой, рентгенэндоваскулярной хирургии и лучевой диагностики

Россия, г. Рязань, Россия

Наталья Васильевна Короткова

Рязанский государственный медицинский университет им. И.П. Павлова

Email: fnv8@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0001-7974-2450

канд. мед. наук, доц., каф. биологической химии с курсом клинической лабораторной диагностики ФДПО, старший научный сотрудник, ЦНИЛ

Россия, г. Рязань, Россия

Нина Джансуговна Мжаванадзе

Рязанский государственный медицинский университет им. И.П. Павлова

Email: nina_mzhavanadze@mail.ru
ORCID iD: 0000-0001-5437-1112

докт. мед. наук, проф., каф. сердечно-сосудистой, рентгенэндоваскулярной хирургии и лучевой диагностики, старший научный сотрудник, ЦНИЛ

Россия, г. Рязань, Россия

Список литературы

  1. Busse WW, Viswanathan R. What has been learned by cytokine targeting of asthma? J Allergy Clin Immunol. 2022;150(2):235–249. doi: 10.1016/j.jaci.2022.06.010.
  2. Propper DJ, Balkwill FR. Harnessing cytokines and chemokines for cancer therapy. Nat Rev Clin Oncol. 2022;19(4):237–253. doi: 10.1038/s41571-021-00588-9.
  3. Liu C, Chu D, Kalantar-Zadeh K, George J, Young HA, Liu G. Cytokines: From clinical significance to quantification. Adv Sci. 2021;8(15):2004433. doi: 10.1002/advs.202004433.
  4. Burian EA, Sabah L, Karlsmark T, Kirketerp-Møller K, Moffatt CJ, Thyssen JP, Ågren MS. Cytokines and venous leg ulcer healing — a systematic review. Int J Mol Sci. 2022;23(12):6526. doi: 10.3390/ijms23126526.
  5. Каштальян О.А., Ушакова Л.Ю. Цитокины как универсальная система регуляции. Медицинские новости. 2017;(9):3–7. EDN: ZHRKTB.
  6. Junttila IS. Tuning the cytokine responses: An update on interleukin (IL)-4 and IL-13 receptor complexes. Front Immunol. 2018;9:888. doi: 10.3389/fimmu.2018.00888.
  7. Mao YM, Zhao CN, Leng J, Leng RX, Ye DQ, Zheng SG, Pan HF. Interleukin-13: A promising therapeutic target for autoimmune disease. Cytokine Growth Factor Rev. 2019;45:9–23. doi: 10.1016/j.cytogfr.2018.12.001.
  8. Iwaszko M, Biały S, Bogunia-Kubik K. Significance of interleukin (IL)-4 and IL-13 in inflammatory arthritis. Cells. 2021;10(11):3000. doi: 10.3390/cells10113000.
  9. Akdis M, Burgler S, Crameri R, Eiwegger T, Fujita H, Gomez E, Klunker S, Meyer N, O'Mahony L, Palomares O, Rhyner C, Ouaked N, Schaffartzik A, Van De Veen W, Zeller S, Zimmermann M, Akdis CA. Interleukins, from 1 to 37, and interferon-γ: Receptors, functions, and roles in diseases. J Allergy Clin Immunol. 2011;127(3):701–721. doi: 10.1016/j.jaci.2010.11.050.
  10. Hussein MS, El-Barbary AM, Nada DW, Gaber RA, Elkolaly RM, Aboelhawa MA. Identification of serum interleukin-13 and interleukin-13 receptor subunit expressions: Rheumatoid arthritis-associated interstitial lung disease. Int J Rheum Dis. 2021;24(4):591–598. doi: 10.1111/1756-185X.14084.
  11. Passalacqua G, Mincarini M, Colombo D, Troisi G, Ferrari M, Bagnasco D, Balbi F, Riccio A, Canonica GW. IL-13 and idiopathic pulmonary fibrosis: Possible links and new therapeutic strategies. Pulm Pharmacol Ther. 2017;45:95–100. doi: 10.1016/j.pupt.2017.05.007.
  12. Seyfizadeh N, Seyfizadeh N, Gharibi T, Babaloo Z. Interleukin-13 as an important cytokine: A review on its roles in some human diseases. Acta Microbiol Immunol Hung. 2015;62(4):341–378. doi: 10.1556/030.62.2015.4.2.
  13. Bajbouj K, Hachim MY, Ramakrishnan RK, Fazel H, Mustafa J, Alzaghari S, Eladl M, Shafarin J, Olivenstein R, Hamid Q. IL-13 augments histone demethylase JMJD2B/KDM4B expression levels, activity, and nuclear translocation in airway fibroblasts in asthma. J Immunol Res. 2021;2021:6629844. doi: 10.1155/2021/6629844.
  14. Ranasinghe C, Trivedi S, Wijesundara DK, Jackson RJ. IL-4 and IL-13 receptors: Roles in immunity and powerful vaccine adjuvants. Cytokine Growth Factor Rev. 2014;25(4):437–442. doi: 10.1016/j.cytogfr.2014.07.010.
  15. Qian N, Gao Y, Wang J, Wang Y. Emerging role of interleukin-13 in cardiovascular diseases: A ray of hope. J Cell Mol Med. 2021;25(12):5351–5357. doi: 10.1111/jcmm.16566.
  16. Amit U, Kain D, Wagner A, Sahu A, Nevo-Caspi Y, Gonen N, Molotski N, Konfino T, Landa N, Naftali-Shani N, Blum G, Merquiol E, Karo-Atar D, Kanfi Y, Paret G, Munitz A, Cohen HY, Ruppin E, Hannenhalli S, Leor J. New role for interleukin-13 receptor α1 in myocardial homeostasis and heart failure. J Am Heart Assoc. 2017;6(5):005108. doi: 10.1161/JAHA.116.005108.
  17. O'Reilly S. Role of interleukin-13 in fibrosis, particularly systemic sclerosis. Biofactors. 2013;39(6):593–596. doi: 10.1002/biof.1117.
  18. Wang L, Tang Z, Huang J. Interleukin-13 contributes to the occurrence of oral submucosal fibrosis. J Cell Mol Med. 2023;27(13):1797–1805. doi: 10.1111/jcmm.17761.
  19. Ramalingam TR, Gieseck RL, Acciani TH, Hart K, Cheever AW, Mentink-Kane MM, Vannella KM, Wynn TA. Enhanced protection from fibrosis and inflammation in the combined absence of IL-13 and IFN-γ. J Pathol. 2016;239(3):344–354. doi: 10.1002/path.4733.
  20. Fichtner-Feigl S, Fuss IJ, Young CA, Watanabe T, Geissler EK, Schlitt HJ, Kitani A, Strober W. Induction of IL-13 triggers TGF-beta1-dependent tissue fibrosis in chronic 2,4,6-trinitrobenzene sulfonic acid colitis. J Immunol. 2007;178(9):5859–5870. doi: 10.4049/jimmunol.178.9.5859.
  21. Lee CG, Kang HR, Homer RJ, Chupp G, Elias JA. Transgenic modeling of transforming growth factor-beta (1): Role of apoptosis in fibrosis and alveolar remodeling. Proc Am Thorac Soc. 2006;3(5):418–423. doi: 10.1513/pats.200602-017AW.
  22. Serralheiro P, Soares A, Costa Almeida CM, Verde I. TGF-β1 in vascular wall pathology: Unraveling chronic venous insufficiency pathophysiology. Int J Mol Sci. 2017;18(12):2534. doi: 10.3390/ijms18122534.
  23. Головина В.И., Селиверстов Е.И., Ефремова О.И., Золотухин И.А. Роль цитокинов в патогенезе варикозной болезни. Флебология. 2021;15(2):117–126. doi: 10.17116/flebo202115021117.
  24. Ligi D, Croce L, Mosti G, Raffetto JD, Mannello F. Chronic venous insufficiency: Transforming growth factor-β isoforms and soluble endoglin concentration in different states of wound healing. Int J Mol Sci. 2017;18(10):2206. doi: 10.3390/ijms18102206.
  25. Kowalewski R, Malkowski A, Sobolewski K, Gacko M. Evaluation of transforming growth factor-beta signaling pathway in the wall of normal and varicose veins. Pathobiology. 2010;77(1):1–6. doi: 10.1159/000272948.
  26. Weiskirchen R, Weiskirchen S, Tacke F. Organ and tissue fibrosis: Molecular signals, cellular mechanisms and translational implications. Mol Aspects Med. 2019;65:2–15. doi: 10.1016/j.mam.2018.06.003.
  27. Meng XM, Nikolic-Paterson DJ, Lan HY. TGF-β: the master regulator of fibrosis. Nat Rev Nephrol. 2016;12(6):325–338. doi: 10.1038/nrneph.2016.48.
  28. Ortega MA, Fraile-Martínez O, García-Montero C, Álvarez-Mon MA, Chaowen C, Ruiz-Grande F, Pekarek L, Monserrat J, Asúnsolo A, García-Honduvilla N, Álvarez-Mon M, Bujan J. Understanding chronic venous disease: A critical overview of its pathophysiology and medical management. J Clin Med. 2021;10(15):3239. doi: 10.3390/jcm10153239.
  29. Калинин Р.Е., Сучков И.А., Климентова Э.А., Шанаев И.Н., Хашумов Р.М., Корбут В.С. Два редких варианта анатомии сосудов бедренного треугольника у одного пациента: клиническое наблюдение. Российский медико-биологический вестник им. академика И.П. Павлова. 2023;31(1):127–136. doi: 10.17816/PAVLOVJ109525.
  30. Kowalewski R, Malkowski A, Gacko M, Sobolewski K. Influence of thrombophlebitis on TGF-β1 and it’s signaling pathway in the vein wall. Folia Histochem Cytobiol. 2010;48(4):542–548. doi: 10.2478/v10042-010-0041-z.
  31. Hamdan A. Management of varicose veins and venous insufficiency. JAMA. 2012;308(24):2612–2621. doi: 10.1001/jama.2012.111352.
  32. Raetz J, Wilson M, Collins K. Varicose veins: Diagnosis and treatment. Am Fam Physician. 2019;99(11):682–688. PMID: 31150188.
  33. Jacobs BN, Andraska EA, Obi AT, Wakefield TW. Pathophysiology of varicose veins. J Vasc Surg Venous Lymphat Disord. 2017;5(3):460–467. doi: 10.1016/j.jvsv.2016.12.014.
  34. Segiet OA, Brzozowa-Zasada M, Piecuch A, Dudek D, Reichman-Warmusz E, Wojnicz R. Biomolecular mechanisms in varicose veins development. Ann Vasc Surg. 2015;29(2):377–384. doi: 10.1016/j.avsg.2014.10.009.
  35. Raffetto JD. Pathophysiology of chronic venous disease and venous ulcers. Surg Clin North Am. 2018;98(2):337–347. doi: 10.1016/j.suc.2017.11.002.
  36. Castro-Ferreira R, Cardoso R, Leite-Moreira A, Mansilha A. The role of endothelial dysfunction and inflammation in chronic venous disease. Ann Vasc Surg. 2018;46:380–393. doi: 10.1016/j.avsg.2017.06.131.
  37. Аскерханов Р.П. Вопросы этиологии и патогенеза варикозного расширения вен нижних конечностей. Флебология. 2010;4(4):45–47. EDN: NDYQAX.
  38. Naoum JJ, Hunter GC. Pathogenesis of varicose veins and implications for clinical management. Vascular. 2007;15(5):242–249. doi: 10.2310/6670.2007.00069.
  39. Labropoulos N. How does chronic venous disease progress from the first symptoms to the advanced stages? A review. Adv Ther. 2019;36(1):13–19. doi: 10.1007/s12325-019-0885-3.
  40. Калинин Р.Е., Сучков И.А., Шанаев И.Н., Юдин В.А. Гемодинамические нарушения при варикозной болезни. Наука молодых (Eruditio Juvenium). 2021;9(1):68–76. doi: 10.23888/HMJ20219168-76.
  41. Birdina J, Pilmane M, Ligers A. The morphofunctional changes in the wall of varicose veins. Ann Vasc Surg. 2017;42:274–284. doi: 10.1016/j.avsg.2016.10.064.
  42. Сушков С.А., Мяделец О.Д., Самсонова И.В., Небылицин Ю.С., Сушкова О.С., Кугаев М.И. Морфологические изменения в стенке задних большеберцовых вен при варикозной болезни нижних конечностей. Вестник Витебского государственного медицинского университета. 2006;5(2):73–79. EDN: JXEDAF.
  43. Raffetto JD, Khalil RA. Mechanisms of lower extremity vein dysfunction in chronic venous disease and implications in management of varicose veins. Vessel Plus. 2021;5:36. doi: 10.20517/2574-1209.2021.16.
  44. Шевченко Ю.Л., Стойко Ю.М., Гудымович В.Г., Черняго Т.Ю. Эндотелиальный гликокаликс в обеспечении функции сердечно-сосудистой системы. Вестник Национального медико-хирургического центра им. Н.И. Пирогова. 2020;15(1):107–112. doi: 10.25881/BPNMSC.2020.60.73.019.
  45. Solá Ldel R, Aceves M, Dueñas AI, González-Fajardo JA, Vaquero C, Crespo MS, García-Rodríguez C. Varicose veins show enhanced chemokine expression. Eur J Vasc Endovasc Surg. 2009;38(5):635–641. doi: 10.1016/j.ejvs.2009.07.021.
  46. Tiwary SK, Kumar A, Mishra SP, Kumar P, Khanna AK. Study of association of varicose veins and inflammation by inflammatory markers. Phlebology. 2020;35(9):679–685. doi: 10.1177/0268355520932410.
  47. Степанова Т.В., Иванов А.Н., Терешкина Н.Е., Попыхова Э.Б., Лагутина Д.Д. Маркёры эндотелиальной дисфункции: патогенетическая роль и диагностическое значение (обзор литературы). Клиническая лабораторная диагностика. 2019;64(1):34–41. doi: 10.18821/0869-2084-2019-64-1-34-41.
  48. Sachdev U, Vodovotz L, Bitner J, Barclay D, Zamora R, Yin J, Simmons RL, Vodovotz Y. Suppressed networks of inflammatory mediators characterize chronic venous insufficiency. J Vasc Surg Venous Lymphat Disord. 2018;6(3):358–366. doi: 10.1016/j.jvsv.2017.11.009.
  49. Pfisterer L, König G, Hecker M, Korff T. Pathogenesis of varicose veins — lessons from biomechanics. Vasa. 2014;43(2):88–99. doi: 10.1024/0301-1526/a000335.
  50. Студенникова В.В., Севергина Л.О., Коровин И.А., Рапопорт Л.М., Крупинов Г.Е., Новиков И.А. Ультраструктурная характеристика механизмов варикозной трансформации вен различной локализации. Архив патологии. 2020;82(6):16–23. doi: 10.17116/patol20208206116.
  51. Швальб П.Г., Ухов Ю.И. Патология венозного возврата из нижних конечностей. Рязань: Полиграфический комплекс "Тигель"; 2009. 152 с.
  52. Dhanarak N, Kanchanabat B. Comparative histopathological study of the venous wall of chronic venous insufficiency and varicose disease. Phlebology. 2016;31(9):649–653. doi: 10.1177/0268355515610709.
  53. Kuo CJ, Liang SS, Hsi E, Chiou SH, Lin SD. Quantitative proteomics analysis of varicose veins: Identification of a set of differentially expressed proteins related to ATP generation and utilization. Kaohsiung J Med Sci. 2013;29(11):594–605. doi: 10.1016/j.kjms.2013.04.001.
  54. Barallobre-Barreiro J, Oklu R, Lynch M, Fava M, Baig F, Yin X, Barwari T, Potier DN, Albadawi H, Jahangiri M, Porter KE, Watkins MT, Misra S, Stoughton J, Mayr M. Extracellular matrix remodelling in response to venous hypertension: proteomics of human varicose veins. Cardiovasc Res. 2016;110(3):419–430. doi: 10.1093/cvr/cvw075.
  55. Студенникова В.В., Севергина Л.О., Синявин Г.В., Рапопорт Л.М., Коровин И.А. Патогенез несостоятельности стенки вены при варикозной болезни. Хирургия. Журнал им. Н.И. Пирогова. 2019;(10):69–74. doi: 10.17116/hirurgia201910169.
  56. Xu N, Zhang YY, Lin Y, Bao B, Zheng L, Shi GP, Liu J. Increased levels of lysosomal cysteinyl cathepsins in human varicose veins: A histology study. Thromb Haemost. 2014;111(2):333–44. doi: 10.1160/TH13-04-0309.
  57. Kocarslan S, Kocarslan A, Doganer A, Yasim A. What is the relationship of varicose vein pathogenesis with collagen fibers? Niger J Clin Pract. 2022;25(3):304–309. doi: 10.4103/njcp.njcp_1505_21.
  58. Ярмолинская М.И., Молотков А.С., Денисова В.М. Матриксные металлопротеиназы и ингибиторы: классификация, механизм действия. Журнал акушерства и женских болезней. 2012;61(1):113–125. EDN: PAIYTX.
  59. Каширских Д.А., Хотина В.А., Сухоруков В.Н., Собенин И.А., Орехов А.Н. Клеточные и тканевые маркёры атеросклероза. Комплексные проблемы сердечно-сосудистых заболеваний. 2020;9(2):102–113. doi: 10.17802/2306-1278-2020-9-2-102-113.
  60. Лукьянова Ю.С., Покровский М.В. Основные патофизиологические и молекулярные механизмы хронических заболеваний вен и их фармакологическая коррекция. Клиническая фармакология и терапия. 2019;(3):52–61. doi: 10.32756/0869-5490-2019-3-52-61.
  61. Barrett AJ. Proteases. Curr Protoc Protein Sci. 2001;21(21):1. doi: 10.1002/0471140864.ps2101s21.
  62. Scarcella M, d'Angelo D, Ciampa M, Tafuri S, Avallone L, Pavone LM, De Pasquale V. The key role of lysosomal protease cathepsins in viral infections. Int J Mol Sci. 2022;23(16):9089. doi: 10.3390/ijms23169089.
  63. Patel S, Homaei A, El-Seedi HR, Akhtar N. Cathepsins: Proteases that are vital for survival but can also be fatal. Biomed Pharmacother. 2018;105:526–532. doi: 10.1016/j.biopha.2018.05.148.
  64. Brix K, Dunkhorst A, Mayer K, Jordans S. Cysteine cathepsins: cellular roadmap to different functions. Biochimie. 2008;90(2):194–207. doi: 10.1016/j.biochi.2007.07.024.
  65. Большая медицинская энциклопедия (БМЭ). Под ред. Б.В. Петровского. Изд. 3-е. Т. 10. М.: Советская энциклопедия; 1979. 528 с.
  66. Mijanovich O, Petushkova AI, Brankovich A, Terk B, Soloviova AB, Nikitkina AI, Bolevich S, Timashev PS, Parodi A, Zamyatnin AA Jr. Cathepsin D — managing the delicate balance. Pharmaceutics.2021;13:837. doi: 10.3390/pharmaceutics13060837.
  67. Yadati T, Houben T, Bitorina A, Shiri-Sverdlov R. The ins and outs of cathepsins: Physiological function and role in disease management. Cells. 2020;9(7):1679. doi: 10.3390/cells9071679.
  68. Lutgens SP, Cleutjens KB, Daemen MJ, Heeneman S. Cathepsin cysteine proteases in cardiovascular disease. FASEB J. 2007;21(12):3029–3041. doi: 10.1096/fj.06-7924com.
  69. Schmitz J, Gilberg E, Löser R, Bajorath J, Bartz U, Gütschow M. Cathepsin B: Active site mapping with peptidic substrates and inhibitors. Bioorg Med Chem. 2019;27(1):1–15. doi: 10.1016/j.bmc.2018.10.017.
  70. Frlan R, Gobec S. Inhibitors of cathepsin B. Curr Med Chem. 2006;13(19):2309–2327. doi: 10.2174/092986706777935122.
  71. Korenč M, Lenarčič B, Novinec M. Human cathepsin L, a papain-like collagenase without proline specificity. FEBS J. 2015;282(22):4328–4340. doi: 10.1111/febs.13499.
  72. Shi X, Zhang Y. A humanized antibody inhibitor for cathepsin L. Protein Sci. 2020;29(9):1924–1930. doi: 10.1002/pro.3913.
  73. Rojnik M, Jevnikar Z, Mirkovic B, Janes D, Zidar N, Kikelj D, Kos J. Cathepsin H indirectly regulates morphogenetic protein-4 (BMP-4) in various human cell lines. Radiol Oncol. 2011;45(4):259–266. doi: 10.2478/v10019-011-0034-3.
  74. Hao Y, Purtha W, Cortesio C, Rui H, Gu Y, Chen H, Sickmier EA, Manzanillo P, Huang X. Crystal structures of human procathepsin H. PLoS One. 2018;13(7):e0200374. doi: 10.1371/journal.pone.0200374.
  75. Wang Y, Zhao J, Gu Y, Wang H, Jiang M, Zhao S, Qing H, Ni J. Cathepsin H: Molecular characteristics and clues to function and mechanism. Biochem Pharmacol. 2023;212:115585. doi: 10.1016/j.bcp.2023.115585.
  76. Singh S, Sharma S, Agarwal SK. A simple purification procedure of buffalo lung cathepsin H, its properties and influence of buffer constituents on the enzyme activity. Biochem Biophys Rep. 2020;22:100739. doi: 10.1016/j.bbrep.2020.100739.
  77. Vizovišek M, Fonović M, Turk B. Cysteine cathepsins in extracellular matrix remodeling: Extracellular matrix degradation and beyond. Matrix Biol. 2019;75–76:141–159. doi: 10.1016/j.matbio.2018.01.024.
  78. Vidak E, Javoršek U, Vizovišek M, Turk B. Cysteine cathepsins and their extracellular roles: Shaping the microenvironment. Cells. 2019;8(3):264. doi: 10.3390/cells8030264.
  79. Головкин А.С., Григорьев Е.В., Матвеева В.Г., Великанова Е.А. Значение катепсинов в патогенезе и прогрессировании атеросклероза. Кардиология и сердечно-сосудистая хирургия. 2012;5(4):9–12. EDN: PDXRTR.
  80. Cheng XW, Sasaki T, Kuzuya M. The role of cysteinyl cathepsins in venous disorders. Thromb Haemost. 2014;112(1):216–218. doi: 10.1160/TH13-10-0889.
  81. Qin Y, Shi GP. Cysteinyl cathepsins and mast cell proteases in the pathogenesis and therapeutics of cardiovascular diseases. Pharmacol Ther. 2011;131(3):338–350. doi: 10.1016/j.pharmthera.2011.04.010.
  82. Michel JB. Anoikis in the cardiovascular system: known and unknown extracellular mediators. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 2003;23(12):2146–2154. doi: 10.1161/01.ATV.0000099882.52647.E4.

© 2023 Эко-Вектор




Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах