Роль белка теплового шока 90 при злокачественных новообразованиях женской репродуктивной системы: диагностический и терапевтический потенциал (обзор литературы)
- Авторы: Рвачева И.С.1, Апатова Д.А.1, Мовсесян Л.Ж.1, Юдин Д.И.1, Логвинова Д.С.1, Бичегкуева М.О.1, Дерябина Д.Е.2, Тимакова А.А.3, Приходько Д.Д.3, Будалова Е.И.4, Алиева А.М.5, Мусина А.А.5, Давыдов Г.Г.6
-
Учреждения:
- Ростовский государственный медицинский университет
- Санкт-Петербургский государственный университет
- Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова
- Детская поликлиника № 58
- Самарский государственный медицинский университет
- Тульский государственный университет
- Выпуск: Том 74, № 1 (2025)
- Страницы: 119-136
- Раздел: Научные обзоры
- URL: https://journals.rcsi.science/jowd/article/view/291200
- DOI: https://doi.org/10.17816/JOWD640153
- ID: 291200
Цитировать
Аннотация
Исследование злокачественных новообразований женской репродуктивной системы остается важной задачей современной онкологии с необходимостью новых подходов к диагностике и лечению. Одним из перспективных молекулярных мишеней в терапии является белок теплового шока 90, играющий ключевую роль в стабилизации онкобелков, регуляции клеточного стресса и модуляции сигнальных путей. Его высокая экспрессия связана с агрессивным ростом опухолей, метастазированием, снижением чувствительности к терапии и неблагоприятным прогнозом.
В данном обзоре рассмотрены публикации, посвященные изучению роли белка теплового шока 90 при раке шейки матки, яичников и тела матки. Проведен анализ 3955 статей из PubMed/MEDLINE, 115 работ из eLibrary и 2725 публикаций, полученных через Google Scholar, за период с начала существования этих баз данных до августа 2024 г. Результаты свидетельствуют о значительном влиянии белка теплового шока 90 на опухолевую прогрессию, его способности предотвращать апоптоз и вкладе в формирование лекарственной устойчивости.
На сегодняшний день активно исследуют ингибиторы белка теплового шока 90, подавляющие его активность и вызывающие регресс опухолей. Предклинические и клинические исследования демонстрируют их эффективность в снижении размеров опухолей и уменьшении риска рецидивов. Однако остаются нерешенные вопросы, связанные с токсичностью ингибиторов и их селективностью.
Перспективна разработка препаратов на основе моноклональных антител против белка теплового шока 90, что может обеспечить более высокую специфичность и снизить побочные эффекты. Для оптимизации терапевтического эффекта необходимы дальнейшие исследования, направленные на улучшение селективности и биодоступности ингибиторов, а также на выявление потенциальных биомаркеров ответа на терапию.
Ключевые слова
Полный текст
Открыть статью на сайте журналаОб авторах
Ирина Сергеевна Рвачева
Ростовский государственный медицинский университет
Email: lolemost@ro.ru
ORCID iD: 0009-0004-0909-3001
Россия, Ростов-на-Дону
Джаминат Аликовна Апатова
Ростовский государственный медицинский университет
Email: apatova.jaminat@ya.ru
ORCID iD: 0009-0007-2077-247X
Россия, Ростов-на-Дону
Лаурита Жановна Мовсесян
Ростовский государственный медицинский университет
Email: movsesyan.ll@mail.ru
ORCID iD: 0009-0001-6291-0806
Россия, Ростов-на-Дону
Дмитрий Иванович Юдин
Ростовский государственный медицинский университет
Email: dmitryiyudinn@gmail.com
ORCID iD: 0009-0002-8293-9080
Россия, Ростов-на-Дону
Диана Сергеевна Логвинова
Ростовский государственный медицинский университет
Email: diana.logvinova2001@mail.ru
ORCID iD: 0009-0009-4458-7548
Россия, Ростов-на-Дону
Милана Олеговна Бичегкуева
Ростовский государственный медицинский университет
Email: milanabichegkueva@gmail.com
ORCID iD: 0009-0001-9603-8454
Россия, Ростов-на-Дону
Дарья Ермековна Дерябина
Санкт-Петербургский государственный университет
Email: dr.deryabina@mail.ru
ORCID iD: 0009-0007-0472-5198
Россия, Санкт-Петербург
Александра Алексеевна Тимакова
Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова
Email: alexandra.timackova@yandex.ru
ORCID iD: 0009-0008-5782-0364
Россия, Москва
Дарья Дмитриевна Приходько
Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова
Email: sivaeva06111992@gmail.com
ORCID iD: 0009-0007-4100-236X
Россия, Москва
Елизавета Игоревна Будалова
Детская поликлиника № 58
Email: lizokaz@yandex.ru
ORCID iD: 0009-0004-5514-2820
Россия, Москва
Айгюн Мамед кызы Алиева
Самарский государственный медицинский университет
Email: aygun.alieva.0101@mail.ru
ORCID iD: 0009-0005-5110-2079
Россия, Самара
Александра Азатовна Мусина
Самарский государственный медицинский университет
Email: alten_m@mail.ru
ORCID iD: 0009-0004-5040-7287
Россия, Самара
Георгий Геннадьевич Давыдов
Тульский государственный университет
Автор, ответственный за переписку.
Email: sapdvach1984@gmail.com
ORCID iD: 0009-0002-7157-0353
Россия, Тула
Список литературы
- Блинов Д.В., Солопова А.Г., Ачкасов Е.Е., и др. Организация реабилитации пациенток с опухолями яичников: современные подходы и будущие направления // Современная фармакоэкономика и фармакоэпидемиология. 2023. Т. 16, № 2. С. 303–316. EDN: DCAONY doi: 10.17749/2070-4909/farmakoekonomika.2023.196
- Кулиева Г.З., Мкртчян Л.С., Крикунова Л.И., и др. Эпидемиологические аспекты заболеваемости раком шейки матки и смертности от него (обзор литературы) // Опухоли женской репродуктивной системы. 2023. Т. 19, № 3. С. 77–84. EDN: ZISAVS doi: 10.17650/1994-4098-2023-19-3-77-84
- Свиридова Н.И., Ткаченко Л.В., Яхонтова М.А., и др. Гиперпластические процессы эндометрия: современные подходы к диагностике и лечению // Акушерство, гинекология и репродукция. 2024. Т. 18, № 1. С. 83–95. EDN: HZTXYX doi: 10.17749/2313-7347/ob.gyn.rep.2023.464
- Соколенко А.П., Полетаева С.В., Шестакова А.Д., и др. HRD-негативная карцинома яичника высокой степени злокачественности у пациентки с наследственной мутацией BRCA2 // Сибирский онкологический журнал. 2024. Т. 23, № 2. С. 139–146. EDN: BXRPOC doi: 10.21294/1814-4861-2024-23-2-139-146
- Zhao C., Tang X., Chen X., et al. Multifaceted carbonized metal-organic frameworks synergize with immune checkpoint inhibitors for precision and augmented cuproptosis cancer therapy // ACS Nano. 2024. Vol. 18, N 27. P. 17852–17868. EDN: VOIDMU doi: 10.1021/acsnano.4c04022
- Keyvani V., Riahi E., Yousefi M., et al. Gynecologic cancer, cancer stem cells, and possible targeted therapies // Front Pharmacol. 2022. Vol. 13. ID: 823572. EDN: NFLUNI doi: 10.3389/fphar.2022.823572
- Sager R.A., Khan F., Toneatto L., et al. Targeting extracellular Hsp90: a unique frontier against cancer // Front Mol Biosci. 2022. Vol. 9. ID: 982593. EDN: QKBRAB doi: 10.3389/fmolb.2022.982593
- Yang Y., Zhang M., Wang Y. The roles of histone modifications in tumorigenesis and associated inhibitors in cancer therapy // J Natl Cancer Cent. 2022. Vol. 2, N 4. P. 277–290. EDN: OEVPPK doi: 10.1016/j.jncc.2022.09.002
- Paul R., Shreya S., Pandey S., et al. Functions and therapeutic use of heat shock proteins in hepatocellular carcinoma // Livers. 2024. Vol. 4, N 1. P. 142–163. EDN: COZDOV doi: 10.3390/livers4010011
- Li Z.N., Luo Y. HSP90 inhibitors and cancer: prospects for use in targeted therapies (review) // Oncol Rep. 2023. Vol. 49, N 1. P. 6. EDN: PMKTKG doi: 10.3892/or.2022.8443
- Назаралиева Э.Т., Федоров В.С., Забродская Ю.М., и др. Белки теплового шока в качестве диагностических и прогностических маркеров при злокачественных опухолях центральной нервной системы // Трансляционная медицина. 2022. Т. 9, № 6. С. 5–15. EDN: FMSHBM doi: 10.18705/2311-4495-2022-9-6-5-15
- Backe S.J., Sager R.A., Regan B.R., et al. A specialized Hsp90 co-chaperone network regulates steroid hormone receptor response to ligand // Cell Rep. 2022. Vol. 40, N 2. ID: 111039. EDN: BMQXZK doi: 10.1016/j.celrep.2022.111039
- Niinuma S.A., Lubbad L., Lubbad W., et al. The role of heat shock proteins in the pathogenesis of polycystic ovarian syndrome: a review of the literature // Int J Mol Sci. 2023. Vol. 24, N 3. P. 1838. EDN: YAMATL doi: 10.3390/ijms24031838
- Wang Q., Tang X., Lv X., et al. Age at menarche and risk of ovarian hyperstimulation syndrome in women undergoing IVF/ICSI cycles: a retrospective cohort study // BMJ Open. 2024. Vol. 14, N 2. ID: e076867. EDN: MAEEZF doi: 10.1136/bmjopen-2023-076867
- Gareis N.C., Rodríguez F.M., Cattaneo Moreyra M.L., et al. Contribution of key elements of nutritional metabolism to the development of cystic ovarian disease in dairy cattle // Theriogenology. 2023. Vol. 197. P. 209–223. EDN: TYROHO doi: 10.1016/j.theriogenology.2022.12.003
- Wickner S., Nguyen T.L., Genest O. The bacterial Hsp90 chaperone: cellular functions and mechanism of action // Annu Rev Microbiol. 2021. Vol. 75. P. 719–739. EDN: DTYVKC doi: 10.1146/annurev-micro-032421-035644
- Prodromou C., Bjorklund D.M. Advances towards understanding the mechanism of action of the Hsp90 complex // Biomolecules. 2022. Vol. 12, N 5. P. 600. EDN: DULCDY doi: 10.3390/biom12050600
- Biebl M.M., Buchner J. Structure, function, and regulation of the Hsp90 machinery // Cold Spring Harb Perspect Biol. 2019. Vol. 11, N 9. ID: a034017. doi: 10.1101/cshperspect.a034017
- Cheng S., Huang M., Liu S., et al. Bisphenol F and bisphenol S induce metabolic perturbations in human ovarian granulosa cells // Arabian J Chem. 2024. Vol. 17, N 9. ID: 105904. EDN: JPPUWT doi: 10.1016/j.arabjc.2024.105904
- Hu C., Yang J., Qi Z., et al. Heat shock proteins: biological functions, pathological roles, and therapeutic opportunities // MedComm (2020). 2022. Vol. 3, N 3. P. e161. EDN: OJMUCK doi: 10.1002/mco2.161
- Baker J.D., Ozsan I., Rodriguez Ospina S., et al. Hsp90 heterocomplexes regulate steroid hormone receptors: from stress response to psychiatric disease // Int J Mol Sci. 2018. Vol. 20, N 1. P. 79. EDN: SJXPUY doi: 10.3390/ijms20010079
- Isobe N., Yoshimura Y. Deficient proliferation and apoptosis in the granulosa and theca interna cells of the bovine cystic follicle // J Reprod Dev. 2007. Vol. 53, N 5. P. 1119–1124. doi: 10.1262/jrd.19041
- Колегова Е.С., Кондакова И.В., Завьялов А.А. Малые белки теплового шока и убиквитин-протеасомная система при злокачественных опухолях // Вопросы онкологии. 2016. Т. 62, № 3. С. 401–405. EDN: WCNORB doi: 10.37469/0507-3758-2016-62-3-401-405
- Velázquez M.M., Alfaro N.S., Salvetti N.R., et al. Levels of heat shock protein transcripts in normal follicles and ovarian follicular cysts // Reprod Biol. 2011. Vol. 11, N 3. P. 276–283. doi: 10.1016/s1642-431x(12)60072-2
- Silveyra G.R., Medesani D.A., Rodríguez E.M. Effects of the herbicide atrazine on crustacean reproduction. Mini-review // Front Physiol. 2022. Vol. 13. ID: 926492. EDN: TCFVWX doi: 10.3389/fphys.2022.926492
- Park E., Cockrem J.F., Han K.H., et al. Stress-induced activation of ovarian heat shock protein 90 in a rat model of polycystic ovary syndrome // J Obstet Gynaecol Res. 2012. Vol. 38, N 2. P. 396–407. doi: 10.1111/j.1447-0756.2011.01705.x
- Li L., Mo H., Zhang J., et al. The role of heat shock protein 90B1 in patients with polycystic ovary syndrome // PLoS One. 2016. Vol. 11, N 4. ID: e0152837. doi: 10.1371/journal.pone.0152837
- Мазитова А.М., Топчу Ю.А., Мингазова Л.А., и др. Роль аутофагии в ответе клеток эпителиального рака яичника на воздействие цисплатином и развитие цисплатиновой устойчивости // Гены и Клетки. 2020. Т. 15, № 3. С. 44–47. EDN: KAYQOE doi: 10.23868/202011006
- Li B., Wang W., Zhao L., et al. Aggregation-induced emission-based macrophage-like nanoparticles for targeted photothermal therapy and virus transmission blockage in monkeypox // Adv Mater. 2024. Vol. 36, N 9. ID: e2305378. EDN: DIVFUC doi: 10.1002/adma.202305378
- Dai J., Ashrafizadeh M., Aref A.R., et al. Peptide-functionalized, -assembled and -loaded nanoparticles in cancer therapy // Drug Discov Today. 2024. Vol. 29, N 7. ID: 103981. EDN: KZEJOV doi: 10.1016/j.drudis.2024.103981
- Zheng P., Tan Y., Liu Q., et al. Deciphering the molecular and clinical characteristics of TREM2, HCST, and TYROBP in cancer immunity: a comprehensive pan-cancer study // Heliyon. 2024. Vol. 10, N 5. ID: e26993. EDN: MPJEZR doi: 10.1016/j.heliyon.2024.e26993
- Lu Q., Kou D., Lou S., et al. Nanoparticles in tumor microenvironment remodeling and cancer immunotherapy // J Hematol Oncol. 2024. Vol. 17, N 1. P. 16. EDN: DWTEEH doi: 10.1186/s13045-024-01535-8
- Niu M.M., Guo H.X., Shang J.C., et al. Structural characterization and immunomodulatory activity of a mannose-rich polysaccharide isolated from bifidobacterium breve H4-2 // J Agric Food Chem. 2023. Vol. 71, N 49. P. 19791–19803. EDN: ENDAWJ doi: 10.1021/acs.jafc.3c04916
- Бицадзе В.О., Слуханчук Е.В., Солопова А.Г., и др. Роль микроокружения в росте и распространении опухоли // Акушерство, гинекология и репродукция. 2024. Т. 18, № 1. С. 96–111. EDN: JGPFWA doi: 10.17749/2313-7347/ob.gyn.rep.2024.489
- Ren X., Li T., Zhang W., et al. Targeting heat-shock protein 90 in cancer: an update on combination therapy // Cells. 2022. Vol. 11, N 16. P. 2556. EDN: RBKAOW doi: 10.3390/cells11162556
- Wu J., Liu T., Rios Z., et al. Heat shock proteins and cancer // Trends Pharmacol Sci. 2017. Vol. 38, N 3. P. 226–256. doi: 10.1016/j.tips.2016.11.009
- Lang B.J., Guerrero-Giménez M.E., Prince T.L., et al. Heat shock proteins are essential components in transformation and tumor progression: cancer cell intrinsic pathways and beyond // Int J Mol Sci. 2019. Vol. 20, N 18. P. 4507. EDN: OITAWI doi: 10.3390/ijms20184507
- Селиванова Л.С., Волганова К.С., Абросимов А.Ю. Мутации промотора теломеразной обратной транскриптазы (TERT) в опухолях эндокринных органов человека: биологическое и прогностическое значение // Архив патологии. 2016. Т. 78, № 1. C. 62–69. EDN: VOMQEH doi: 10.17116/patol201678162-68
- Szymonowicz K., Oeck S., Malewicz N.M., et al. New insights into protein kinase B/Akt signaling: role of localized akt activation and compartment-specific target proteins for the cellular radiation response // Cancers (Basel). 2018. Vol. 10, N 3. P. 78. doi: 10.3390/cancers10030078
- Шкурников М.Ю., Каприн А.Д. Роль интерактомных взаимодействий в формировании резистентности к тамоксифену рака молочной железы: новые подходы к поиску механизмов патогенеза // Онкология. Журнал им. П.А. Герцена. 2020. Т. 9, № 6. С. 80–85. EDN: INGLFY doi: 10.17116/onkolog2020906180
- Nagaraju G.P., Zakka K.M., Landry J.C., et al. Inhibition of HSP90 overcomes resistance to chemotherapy and radiotherapy in pancreatic cancer // Int J Cancer. 2019. Vol. 145, N 6. P. 1529–1537. doi: 10.1002/ijc.32227
- Haeri M.R., White K., Qharebeglou M., et al. Cholesterol suppresses antimicrobial effect of statins // Iran J Basic Med Sci. 2015. Vol. 18, N 12. P. 1253–1256.
- Xue X.L., Zhao S., Xu M.C., et al. Circular RNA_0000326 accelerates breast cancer development via modulation of the miR-9-3p/YAP1 axis // Neoplasma. 2023. Vol. 70, N 3. P. 430–442. EDN: NKWDYD doi: 10.4149/neo_2023_220904N894
- Yu Y., Wang L., Ni S., et al. Targeting loop3 of sclerostin preserves its cardiovascular protective action and promotes bone formation // Nat Commun. 2022. Vol. 13, N 1. P. 4241. EDN: GLXWSQ doi: 10.1038/s41467-022-31997-8
- Dubrez L., Causse S., Borges Bonan N., et al. Heat-shock proteins: chaperoning DNA repair // Oncogene. 2020. Vol. 39, N 3. P. 516–529. EDN: YEDCVQ doi: 10.1038/s41388-019-1016-y
- Blackford A.N., Jackson S.P. ATM, ATR, and DNA-PK: the trinity at the heart of the DNA damage response // Mol Cell. 2017. Vol. 66, N 6. P. 801–817. EDN: YGCDZF doi: 10.1016/j.molcel.2017.05.015
- Yao X., Xie R., Zan X., et al. A novel image encryption scheme for DNA storage systems based on DNA hybridization and gene mutation // Interdiscip Sci. 2023. Vol. 15, N 3. P. 419–432. EDN: UKFYLD doi: 10.1007/s12539-023-00565-z
- Quanz M., Herbette A., Sayarath M., et al. Heat shock protein 90α (Hsp90α) is phosphorylated in response to DNA damage and accumulates in repair foci // J Biol Chem. 2012. Vol. 287, N 12. P. 8803–8815. doi: 10.1074/jbc.M111.320887
- Ha K., Fiskus W., Rao R., et al. Hsp90 inhibitor-mediated disruption of chaperone association of ATR with hsp90 sensitizes cancer cells to DNA damage // Mol Cancer Ther. 2011. Vol. 10, N 7. P. 1194–1206. doi: 10.1158/1535-7163.MCT-11-0094
- Orth M., Albrecht V., Seidl K., et al. Inhibition of HSP90 as a strategy to radiosensitize glioblastoma: targeting the DNA damage response and beyond // Front Oncol. 2021. Vol. 11. ID: 612354. EDN: GAGLRC doi: 10.3389/fonc.2021.612354
- Graner M.W. HSP90 and immune modulation in cancer // Adv Cancer Res. 2016. Vol. 129. P. 191–224. EDN: WSRDFT doi: 10.1016/bs.acr.2015.10.001
- Aoyagi Y., Fujita N., Tsuruo T. Stabilization of integrin-linked kinase by binding to Hsp90 // Biochem Biophys Res Commun. 2005. Vol. 331, N 4. P. 1061–1068. doi: 10.1016/j.bbrc.2005.03.225
- Никитин К.Д., Барышников А.Ю. Противоопухолевые вакцины на основе белков теплового шока // Российский биотерапевтический журнал. 2007. Т. 6, № 2. С. 3–12. EDN: LACYTX
- Xu G., Ma X., Chen F., et al. 17-DMAG disrupted the autophagy flux leading to the apoptosis of acute lymphoblastic leukemia cells by inducing heat shock cognate protein 70 // Life Sci. 2020. Vol. 249. ID: 117532. EDN: UXJGHN doi: 10.1016/j.lfs.2020.117532
- Suwannalert P., Panpinyaporn P., Wantanachaisaeng P., et al. 17-AAG induces endoplasmic reticulum stress-mediated apoptosis in breast cancer cells, possibly through PERK/eIF2α up-regulation // In Vivo. 2024. Vol. 38, N 5. P. 2228–2238. EDN: HRZLRJ doi: 10.21873/invivo.13687
- Kim S.H., Cho Y.K., Huh J.H., et al. Heat shock protein 90 inhibitors AUY922, BIIB021 and SNX5422 induce bim-mediated death of thyroid carcinoma cells // Anticancer Res. 2020. Vol. 40, N 11. P. 6137–6150. EDN: JRZFES doi: 10.21873/anticanres
- Hartman M.L., Rogut M., Mielczarek-Lewandowska A., et al. 17-Aminogeldanamycin inhibits constitutive nuclear factor-kappa B (NF-κB) activity in patient-derived melanoma cell lines // Int J Mol Sci. 2020. Vol. 21, N 11. P. 3749. EDN: MFHQRV doi: 10.3390/ijms21113749
- Zong S., Jiao Y., Liu X., et al. FKBP4 integrates FKBP4/Hsp90/IKK with FKBP4/Hsp70/RelA complex to promote lung adenocarcinoma progression via IKK/NF-κB signaling // Cell Death Dis. 2021. Vol. 12, N 6. P. 602. EDN: JDPRCN doi: 10.1038/s41419-021-03857-8
- Elpek G.O., Karaveli S., Simşek T., et al. Expression of heat-shock proteins hsp27, hsp70 and hsp90 in malignant epithelial tumour of the ovaries // APMIS. 2003. Vol. 111, N 4. P. 523–530. EDN: DLXTXF doi: 10.1034/j.1600-0463.2003.1110411.x
- Mileo A.M., Fanuele M., Battaglia F., et al. Selective over-expression of mRNA coding for 90 KDa stress-protein in human ovarian cancer // Anticancer Res. 1990. Vol. 10, N 4. P. 903–906.
- Duan C., Li K., Pan X., et al. Hsp90 is a potential risk factor for ovarian cancer prognosis: an evidence of a Chinese clinical center // BMC Cancer. 2023. Vol. 23, N 1. P. 489. EDN: NBRQYR doi: 10.1186/s12885-023-10929-9
- Amoroso M.R., Matassa D.S., Sisinni L., et al. TRAP1 revisited: novel localizations and functions of a ‘next-generation’ biomarker (review) // Int J Oncol. 2014. Vol. 45, N 3. P. 969–977. doi: 10.3892/ijo.2014.2530
- Matassa D.S., Agliarulo I., Avolio R., et al. TRAP1 regulation of cancer metabolism: dual role as oncogene or tumor suppressor // Genes (Basel). 2018. Vol. 9, N 4. P. 195. doi: 10.3390/genes9040195
- Lan J., Chen L., Li Z., et al. Multifunctional biomimetic liposomes with improved tumor-targeting for TNBC treatment by combination of chemotherapy, antiangiogenesis and immunotherapy // Adv Healthc Mater. 2024. Vol. 13, N 26. ID: e2400046. EDN: YSXFEN doi: 10.1002/adhm.202400046
- Matassa D.S., Amoroso M.R., Lu H., et al. Oxidative metabolism drives inflammation-induced platinum resistance in human ovarian cancer // Cell Death Differ. 2016. Vol. 23, N 9. P. 1542–1554. doi: 10.1038/cdd.2016.39
- Aust S., Bachmayr-Heyda A., Pateisky P., et al. Role of TRAP1 and estrogen receptor alpha in patients with ovarian cancer – a study of the OVCAD consortium // Mol Cancer. 2012. Vol. 11. P. 69. EDN: XWBYKN doi: 10.1186/1476-4598-11-69
- Amoroso M.R., Matassa D.S., Agliarulo I., et al. TRAP1 downregulation in human ovarian cancer enhances invasion and epithelial-mesenchymal transition // Cell Death Dis. 2016. Vol. 7, N 12. ID: e2522. doi: 10.1038/cddis.2016.400
- Maloney A., Clarke P.A., Naaby-Hansen S., et al. Gene and protein expression profiling of human ovarian cancer cells treated with the heat shock protein 90 inhibitor 17-allylamino-17-demethoxygeldanamycin // Cancer Res. 2007. Vol. 67, N 7. P. 3239–3253. doi: 10.1158/0008-5472.CAN-06-2968
- Amoroso M.R., Matassa D.S., Agliarulo I., et al. Stress-adaptive response in ovarian cancer drug resistance: role of TRAP1 in oxidative metabolism-driven inflammation // Adv Protein Chem Struct Biol. 2017. Vol. 108. P. 163–198. EDN: YXGVYV doi: 10.1016/bs.apcsb.2017.01.004
- Кальфа М.А., Головкин И.О., Лазарев А.Э., и др. Молекулярно-генетические маркеры опухолевых клеток рака яичника и их микроокружения, методы изучения и клиническая ценность // Современная Онкология. 2023. Т. 25, № 3. С. 308–312. EDN: NORXCW doi: 10.26442/18151434.2023.3.202422
- Алешикова О.И., Бабаева Н.А., Герфанова Е.В., и др. Рак яичников, злокачественный асцит и микросреда. Обзор литературы // Сеченовский вестник. 2023. Т. 14, № 2. С. 21–30. EDN: QTWJAP doi: 10.47093/2218-7332.2023.14.2.21-30
- Landriscina M., Amoroso M.R., Piscazzi A., et al. Heat shock proteins, cell survival and drug resistance: the mitochondrial chaperone TRAP1, a potential novel target for ovarian cancer therapy // Gynecol Oncol. 2010. Vol. 117, N 2. P. 177–182. doi: 10.1016/j.ygyno.2009.10.078
- Yun C.O., Bhargava P., Na Y., et al. Relevance of mortalin to cancer cell stemness and cancer therapy // Sci Rep. 2017. Vol. 7. ID: 42016. EDN: MJKLDL doi: 10.1038/srep42016
- Li S., Lv M., Qiu S., et al. NF-κB p65 promotes ovarian cancer cell proliferation and migration via regulating mortalin // J Cell Mol Med. 2019. Vol. 23, N 6. P. 4338–4348. doi: 10.1111/jcmm.14325
- Zhou J.W., Tang J.J., Sun W., et al. PGK1 facilities cisplatin chemoresistance by triggering HSP90/ERK pathway mediated DNA repair and methylation in endometrial endometrioid adenocarcinoma // Mol Med. 2019. Vol. 25, N 1. P. 11. EDN: UUJJTM doi: 10.1186/s10020-019-0079-0
- Chen X., Zhao C., Li X., et al. Terazosin activates Pgk1 and Hsp90 to promote stress resistance // Nat Chem Biol. 2015. Vol. 11, N 1. P. 19–25. doi: 10.1038/nchembio.1657
- Wang G., Cao P., Fan Y., et al. Emerging roles of HSF1 in cancer: cellular and molecular episodes // Biochim Biophys Acta Rev Cancer. 2020. Vol. 1874, N 1. ID: 188390. EDN: NUFQGB doi: 10.1016/j.bbcan.2020.188390
- Carpenter R.L., Gökmen-Polar Y. HSF1 as a cancer biomarker and therapeutic target // Curr Cancer Drug Targets. 2019. Vol. 19, N 7. P. 515–524. doi: 10.2174/1568009618666181018162117
- Cyran A.M., Zhitkovich A. Heat shock proteins and HSF1 in cancer // Front Oncol. 2022. Vol. 12. ID: 860320. EDN: LJVDHV doi: 10.3389/fonc.2022.860320
- Chin Y., Gumilar K.E., Li X.G., et al. Targeting HSF1 for cancer treatment: mechanisms and inhibitor development // Theranostics. 2023. Vol. 13, N 7. P. 2281–2300. EDN: UUWSLZ doi: 10.7150/thno.82431
- Engerud H., Tangen I.L., Berg A., et al. High level of HSF1 associates with aggressive endometrial carcinoma and suggests potential for HSP90 inhibitors // Br J Cancer. 2014. Vol. 111, N 1. P. 78–84. EDN: USJOXZ doi: 10.1038/bjc.2014.262
- Han S., Cheng Z., Zhao X., et al. Diagnostic value of heat shock protein 90α and squamous cell carcinoma antigen in detection of cervical cancer // J Int Med Res. 2019. Vol. 47, N 11. P. 5518–5525. doi: 10.1177/0300060519865634
- Sihe Ch., Yongheng Ch., Lanting Y., et al. Overexpression of SOCS4 inhibits proliferation and migration of cervical cancer cells by regulating JAK1/STAT3 signaling pathway // Eur J Gynaecol Oncol. 2021. Vol. 42, N 3. P. 554–560. doi: 10.31083/j.ejgo.2021.03.2416
- Lee R.Y., Koo J.Y., Kim N.I., et al. Usefulness of the human papillomavirus DNA chip test as a complementary method for cervical cytology // Cytojournal. 2023. Vol. 20. P. 34. EDN: CKDVQB doi: 10.25259/Cytojournal_40_2020
- Al Amri W., Al Salmi I., Al Nabhani S.K., et al. A rare and challenging case of uterine mass successfully reported in a cervical smear // Cytojournal. 2023. Vol. 20, P. 35. EDN: UKHBAA doi: 10.25259/Cytojournal_37_2022
- Zeng J., He S.L., Li L.J., et al. Hsp90 up-regulates PD-L1 to promote HPV-positive cervical cancer via HER2/PI3K/AKT pathway // Mol Med. 2021. Vol. 27, N 1. P. 130. EDN: FCITJU doi: 10.1186/s10020-021-00384-2
- Song Q., Wen J., Li W., et al. HSP90 promotes radioresistance of cervical cancer cells via reducing FBXO6-mediated CD147 polyubiquitination // Cancer Sci. 2022. Vol. 113, N 4. P. 1463–1474. EDN: FUXEWH doi: 10.1111/cas.15269
- Vogelsang T.L.R., Schmoeckel E., Topalov N.E., et al. Prognostic impact of heat shock protein 90 expression in women diagnosed with cervical cancer // Int J Mol Sci. 2024. Vol. 25, N 3. P. 1571. EDN: AMNPLE doi: 10.3390/ijms25031571
- Chen L., He Y., Zhu J., et al. The roles and mechanism of m6A RNA methylation regulators in cancer immunity // Biomed Pharmacother. 2023. Vol. 163. ID: 114839. EDN: SEJWQM doi: 10.1016/j.biopha.2023.114839
- Barrott J.J., Haystead T.A. Hsp90, an unlikely ally in the war on cancer // FEBS J. 2013. Vol. 280, N 6. P. 1381–1396. EDN: RHIICR doi: 10.1111/febs.12147
- Whitesell L., Lindquist S.L. HSP90 and the chaperoning of cancer // Nat Rev Cancer. 2005. Vol. 5, N 10. P. 761–772. EDN: MCWEPJ doi: 10.1038/nrc1716
- Liu H., Xiao F., Serebriiskii I.G., et al. Network analysis identifies an HSP90-central hub susceptible in ovarian cancer // Clin Cancer Res. 2013. Vol. 19, N 18. P. 5053–5067. doi: 10.1158/1078-0432.CCR-13-1115
- Kitson R.R., Chang C.H., Xiong R., et al. Synthesis of 19-substituted geldanamycins with altered conformations and their binding to heat shock protein Hsp90 // Nat Chem. 2013. Vol. 5, N 4. P. 307–314. doi: 10.1038/nchem.1596
- Li D., Marchenko N.D., Schulz R., et al. Functional inactivation of endogenous MDM2 and CHIP by HSP90 causes aberrant stabilization of mutant p53 in human cancer cells // Mol Cancer Res. 2011. Vol. 9, N 5. P. 577–588. doi: 10.1158/1541-7786
- Stope M.B., Koensgen D., Burchardt M., et al. Jump in the fire-heat shock proteins and their impact on ovarian cancer therapy // Crit Rev Oncol Hematol. 2016. Vol. 97. P. 152–156. doi: 10.1016/j.critrevonc.2015.08.008
- Cancer genome atlas research network. integrated genomic analyses of ovarian carcinoma // Nature. 2011. Vol. 474, N 7353. P. 609–615. EDN: SMJGTF doi: 10.1038/nature10166
- Jiao Y., Ou W., Meng F., et al. Targeting HSP90 in ovarian cancers with multiple receptor tyrosine kinase coactivation // Mol Cancer. 2011. Vol. 10. P. 125. EDN: XFGCRT doi: 10.1186/1476-4598-10-125
- Kim Y.J., Lee S.A., Myung S.C., et al. Radicicol, an inhibitor of Hsp90, enhances TRAIL-induced apoptosis in human epithelial ovarian carcinoma cells by promoting activation of apoptosis-related proteins // Mol Cell Biochem. 2012. Vol. 359, N 1–2. P. 33–43. EDN: SZQWNW doi: 10.1007/s11010-011-0997-9
- Talaei S., Mellatyar H., Asadi A., et al. Spotlight on 17-AAG as an Hsp90 inhibitor for molecular targeted cancer treatment // Chem Biol Drug Des. 2019. Vol. 93, N 5. P. 760–786. EDN: ORYFQS doi: 10.1111/cbdd.13486
- Banerji U., Sain N., Sharp S.Y., et al. An in vitro and in vivo study of the combination of the heat shock protein inhibitor 17-allylamino-17-demethoxygeldanamycin and carboplatin in human ovarian cancer models // Cancer Chemother Pharmacol. 2008. Vol. 62, N 5. P. 769–778. doi: 10.1007/s00280-007-0662-x
- Choi Y.E., Battelli C., Watson J., et al. Sublethal concentrations of 17-AAG suppress homologous recombination DNA repair and enhance sensitivity to carboplatin and olaparib in HR proficient ovarian cancer cells // Oncotarget. 2014. Vol. 5, N 9. P. 2678–2987. doi: 10.18632/oncotarget.1929
- Chandran T., Katragadda U., Teng Q., et al. Design and evaluation of micellar nanocarriers for 17-allyamino-17-demethoxygeldanamycin (17-AAG) // Int J Pharm. 2010. Vol. 392, N 1–2. P. 170–177. doi: 10.1016/j.ijpharm.2010.03.056
- Qin D.J., Tang C.X., Yang L., et al. Hsp90 is a novel target molecule of CDDO-Me in inhibiting proliferation of ovarian cancer cells // PLoS One. 2015. Vol. 10, N 7. ID: e0132337. EDN: YDLJGT doi: 10.1371/journal.pone.0132337
- Liang J., Wang D., Zhao Y., et al. Novel Hsp90-targeting PROTACs: enhanced synergy with cisplatin in combination therapy of cervical cancer // Eur J Med Chem. 2024. Vol. 275. ID: 116572. EDN: MCZMRI doi: 10.1016/j.ejmech.2024.116572
- Fu L.S., Qiu H.H., Liu M., et al. SNX-2112, an Hsp90 inhibitor, suppresses cervical cancer cells proliferation, migration, and invasion by inhibiting the Akt/mTOR signaling pathway // Med Chem Res, 2020. Vol. 29, N 6. P. 942–953. EDN: SFWZUI doi: 10.1007/s00044-020-02534-3
- Xu D., Dong P., Xiong Y., et al. MicroRNA-361-mediated inhibition of HSP90 expression and EMT in cervical cancer is counteracted by oncogenic lncRNA NEAT1 // Cells. 2020. Vol. 9, N 3. P. 632. EDN: XXCQOC doi: 10.3390/cells9030632
- Güven C.M., Özgür A. BIIB021, an orally available and small-molecule inhibitor of HSP90, activates intrinsic apoptotic pathway in human cervical adenocarcinoma cell line (HeLa) // Eur Rev Med Pharmacol Sci. 2023. Vol. 27, N 15. P. 7299–7308. doi: 10.26355/eurrev_202308_33301
- Okamoto J., Mikami I., Tominaga Y., et al. Inhibition of Hsp90 leads to cell cycle arrest and apoptosis in human malignant pleural mesothelioma // J Thorac Oncol. 2008. Vol. 3, N 10. P. 1089–1095. doi: 10.1097/JTO.0b013e3181839693
Дополнительные файлы
