Роль белка теплового шока 90 при злокачественных новообразованиях женской репродуктивной системы: диагностический и терапевтический потенциал (обзор литературы)

Обложка


Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Исследование злокачественных новообразований женской репродуктивной системы остается важной задачей современной онкологии с необходимостью новых подходов к диагностике и лечению. Одним из перспективных молекулярных мишеней в терапии является белок теплового шока 90, играющий ключевую роль в стабилизации онкобелков, регуляции клеточного стресса и модуляции сигнальных путей. Его высокая экспрессия связана с агрессивным ростом опухолей, метастазированием, снижением чувствительности к терапии и неблагоприятным прогнозом.

В данном обзоре рассмотрены публикации, посвященные изучению роли белка теплового шока 90 при раке шейки матки, яичников и тела матки. Проведен анализ 3955 статей из PubMed/MEDLINE, 115 работ из eLibrary и 2725 публикаций, полученных через Google Scholar, за период с начала существования этих баз данных до августа 2024 г. Результаты свидетельствуют о значительном влиянии белка теплового шока 90 на опухолевую прогрессию, его способности предотвращать апоптоз и вкладе в формирование лекарственной устойчивости.

На сегодняшний день активно исследуют ингибиторы белка теплового шока 90, подавляющие его активность и вызывающие регресс опухолей. Предклинические и клинические исследования демонстрируют их эффективность в снижении размеров опухолей и уменьшении риска рецидивов. Однако остаются нерешенные вопросы, связанные с токсичностью ингибиторов и их селективностью.

Перспективна разработка препаратов на основе моноклональных антител против белка теплового шока 90, что может обеспечить более высокую специфичность и снизить побочные эффекты. Для оптимизации терапевтического эффекта необходимы дальнейшие исследования, направленные на улучшение селективности и биодоступности ингибиторов, а также на выявление потенциальных биомаркеров ответа на терапию.

Об авторах

Ирина Сергеевна Рвачева

Ростовский государственный медицинский университет

Email: lolemost@ro.ru
ORCID iD: 0009-0004-0909-3001
Россия, Ростов-на-Дону

Джаминат Аликовна Апатова

Ростовский государственный медицинский университет

Email: apatova.jaminat@ya.ru
ORCID iD: 0009-0007-2077-247X
Россия, Ростов-на-Дону

Лаурита Жановна Мовсесян

Ростовский государственный медицинский университет

Email: movsesyan.ll@mail.ru
ORCID iD: 0009-0001-6291-0806
Россия, Ростов-на-Дону

Дмитрий Иванович Юдин

Ростовский государственный медицинский университет

Email: dmitryiyudinn@gmail.com
ORCID iD: 0009-0002-8293-9080
Россия, Ростов-на-Дону

Диана Сергеевна Логвинова

Ростовский государственный медицинский университет

Email: diana.logvinova2001@mail.ru
ORCID iD: 0009-0009-4458-7548
Россия, Ростов-на-Дону

Милана Олеговна Бичегкуева

Ростовский государственный медицинский университет

Email: milanabichegkueva@gmail.com
ORCID iD: 0009-0001-9603-8454
Россия, Ростов-на-Дону

Дарья Ермековна Дерябина

Санкт-Петербургский государственный университет

Email: dr.deryabina@mail.ru
ORCID iD: 0009-0007-0472-5198
Россия, Санкт-Петербург

Александра Алексеевна Тимакова

Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова

Email: alexandra.timackova@yandex.ru
ORCID iD: 0009-0008-5782-0364
Россия, Москва

Дарья Дмитриевна Приходько

Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова

Email: sivaeva06111992@gmail.com
ORCID iD: 0009-0007-4100-236X
Россия, Москва

Елизавета Игоревна Будалова

Детская поликлиника № 58

Email: lizokaz@yandex.ru
ORCID iD: 0009-0004-5514-2820
Россия, Москва

Айгюн Мамед кызы Алиева

Самарский государственный медицинский университет

Email: aygun.alieva.0101@mail.ru
ORCID iD: 0009-0005-5110-2079
Россия, Самара

Александра Азатовна Мусина

Самарский государственный медицинский университет

Email: alten_m@mail.ru
ORCID iD: 0009-0004-5040-7287
Россия, Самара

Георгий Геннадьевич Давыдов

Тульский государственный университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: sapdvach1984@gmail.com
ORCID iD: 0009-0002-7157-0353
Россия, Тула

Список литературы

  1. Блинов Д.В., Солопова А.Г., Ачкасов Е.Е., и др. Организация реабилитации пациенток с опухолями яичников: современные подходы и будущие направления // Современная фармакоэкономика и фармакоэпидемиология. 2023. Т. 16, № 2. С. 303–316. EDN: DCAONY doi: 10.17749/2070-4909/farmakoekonomika.2023.196
  2. Кулиева Г.З., Мкртчян Л.С., Крикунова Л.И., и др. Эпидемиологические аспекты заболеваемости раком шейки матки и смертности от него (обзор литературы) // Опухоли женской репродуктивной системы. 2023. Т. 19, № 3. С. 77–84. EDN: ZISAVS doi: 10.17650/1994-4098-2023-19-3-77-84
  3. Свиридова Н.И., Ткаченко Л.В., Яхонтова М.А., и др. Гиперпластические процессы эндометрия: современные подходы к диагностике и лечению // Акушерство, гинекология и репродукция. 2024. Т. 18, № 1. С. 83–95. EDN: HZTXYX doi: 10.17749/2313-7347/ob.gyn.rep.2023.464
  4. Соколенко А.П., Полетаева С.В., Шестакова А.Д., и др. HRD-негативная карцинома яичника высокой степени злокачественности у пациентки с наследственной мутацией BRCA2 // Сибирский онкологический журнал. 2024. Т. 23, № 2. С. 139–146. EDN: BXRPOC doi: 10.21294/1814-4861-2024-23-2-139-146
  5. Zhao C., Tang X., Chen X., et al. Multifaceted carbonized metal-organic frameworks synergize with immune checkpoint inhibitors for precision and augmented cuproptosis cancer therapy // ACS Nano. 2024. Vol. 18, N 27. P. 17852–17868. EDN: VOIDMU doi: 10.1021/acsnano.4c04022
  6. Keyvani V., Riahi E., Yousefi M., et al. Gynecologic cancer, cancer stem cells, and possible targeted therapies // Front Pharmacol. 2022. Vol. 13. ID: 823572. EDN: NFLUNI doi: 10.3389/fphar.2022.823572
  7. Sager R.A., Khan F., Toneatto L., et al. Targeting extracellular Hsp90: a unique frontier against cancer // Front Mol Biosci. 2022. Vol. 9. ID: 982593. EDN: QKBRAB doi: 10.3389/fmolb.2022.982593
  8. Yang Y., Zhang M., Wang Y. The roles of histone modifications in tumorigenesis and associated inhibitors in cancer therapy // J Natl Cancer Cent. 2022. Vol. 2, N 4. P. 277–290. EDN: OEVPPK doi: 10.1016/j.jncc.2022.09.002
  9. Paul R., Shreya S., Pandey S., et al. Functions and therapeutic use of heat shock proteins in hepatocellular carcinoma // Livers. 2024. Vol. 4, N 1. P. 142–163. EDN: COZDOV doi: 10.3390/livers4010011
  10. Li Z.N., Luo Y. HSP90 inhibitors and cancer: prospects for use in targeted therapies (review) // Oncol Rep. 2023. Vol. 49, N 1. P. 6. EDN: PMKTKG doi: 10.3892/or.2022.8443
  11. Назаралиева Э.Т., Федоров В.С., Забродская Ю.М., и др. Белки теплового шока в качестве диагностических и прогностических маркеров при злокачественных опухолях центральной нервной системы // Трансляционная медицина. 2022. Т. 9, № 6. С. 5–15. EDN: FMSHBM doi: 10.18705/2311-4495-2022-9-6-5-15
  12. Backe S.J., Sager R.A., Regan B.R., et al. A specialized Hsp90 co-chaperone network regulates steroid hormone receptor response to ligand // Cell Rep. 2022. Vol. 40, N 2. ID: 111039. EDN: BMQXZK doi: 10.1016/j.celrep.2022.111039
  13. Niinuma S.A., Lubbad L., Lubbad W., et al. The role of heat shock proteins in the pathogenesis of polycystic ovarian syndrome: a review of the literature // Int J Mol Sci. 2023. Vol. 24, N 3. P. 1838. EDN: YAMATL doi: 10.3390/ijms24031838
  14. Wang Q., Tang X., Lv X., et al. Age at menarche and risk of ovarian hyperstimulation syndrome in women undergoing IVF/ICSI cycles: a retrospective cohort study // BMJ Open. 2024. Vol. 14, N 2. ID: e076867. EDN: MAEEZF doi: 10.1136/bmjopen-2023-076867
  15. Gareis N.C., Rodríguez F.M., Cattaneo Moreyra M.L., et al. Contribution of key elements of nutritional metabolism to the development of cystic ovarian disease in dairy cattle // Theriogenology. 2023. Vol. 197. P. 209–223. EDN: TYROHO doi: 10.1016/j.theriogenology.2022.12.003
  16. Wickner S., Nguyen T.L., Genest O. The bacterial Hsp90 chaperone: cellular functions and mechanism of action // Annu Rev Microbiol. 2021. Vol. 75. P. 719–739. EDN: DTYVKC doi: 10.1146/annurev-micro-032421-035644
  17. Prodromou C., Bjorklund D.M. Advances towards understanding the mechanism of action of the Hsp90 complex // Biomolecules. 2022. Vol. 12, N 5. P. 600. EDN: DULCDY doi: 10.3390/biom12050600
  18. Biebl M.M., Buchner J. Structure, function, and regulation of the Hsp90 machinery // Cold Spring Harb Perspect Biol. 2019. Vol. 11, N 9. ID: a034017. doi: 10.1101/cshperspect.a034017
  19. Cheng S., Huang M., Liu S., et al. Bisphenol F and bisphenol S induce metabolic perturbations in human ovarian granulosa cells // Arabian J Chem. 2024. Vol. 17, N 9. ID: 105904. EDN: JPPUWT doi: 10.1016/j.arabjc.2024.105904
  20. Hu C., Yang J., Qi Z., et al. Heat shock proteins: biological functions, pathological roles, and therapeutic opportunities // MedComm (2020). 2022. Vol. 3, N 3. P. e161. EDN: OJMUCK doi: 10.1002/mco2.161
  21. Baker J.D., Ozsan I., Rodriguez Ospina S., et al. Hsp90 heterocomplexes regulate steroid hormone receptors: from stress response to psychiatric disease // Int J Mol Sci. 2018. Vol. 20, N 1. P. 79. EDN: SJXPUY doi: 10.3390/ijms20010079
  22. Isobe N., Yoshimura Y. Deficient proliferation and apoptosis in the granulosa and theca interna cells of the bovine cystic follicle // J Reprod Dev. 2007. Vol. 53, N 5. P. 1119–1124. doi: 10.1262/jrd.19041
  23. Колегова Е.С., Кондакова И.В., Завьялов А.А. Малые белки теплового шока и убиквитин-протеасомная система при злокачественных опухолях // Вопросы онкологии. 2016. Т. 62, № 3. С. 401–405. EDN: WCNORB doi: 10.37469/0507-3758-2016-62-3-401-405
  24. Velázquez M.M., Alfaro N.S., Salvetti N.R., et al. Levels of heat shock protein transcripts in normal follicles and ovarian follicular cysts // Reprod Biol. 2011. Vol. 11, N 3. P. 276–283. doi: 10.1016/s1642-431x(12)60072-2
  25. Silveyra G.R., Medesani D.A., Rodríguez E.M. Effects of the herbicide atrazine on crustacean reproduction. Mini-review // Front Physiol. 2022. Vol. 13. ID: 926492. EDN: TCFVWX doi: 10.3389/fphys.2022.926492
  26. Park E., Cockrem J.F., Han K.H., et al. Stress-induced activation of ovarian heat shock protein 90 in a rat model of polycystic ovary syndrome // J Obstet Gynaecol Res. 2012. Vol. 38, N 2. P. 396–407. doi: 10.1111/j.1447-0756.2011.01705.x
  27. Li L., Mo H., Zhang J., et al. The role of heat shock protein 90B1 in patients with polycystic ovary syndrome // PLoS One. 2016. Vol. 11, N 4. ID: e0152837. doi: 10.1371/journal.pone.0152837
  28. Мазитова А.М., Топчу Ю.А., Мингазова Л.А., и др. Роль аутофагии в ответе клеток эпителиального рака яичника на воздействие цисплатином и развитие цисплатиновой устойчивости // Гены и Клетки. 2020. Т. 15, № 3. С. 44–47. EDN: KAYQOE doi: 10.23868/202011006
  29. Li B., Wang W., Zhao L., et al. Aggregation-induced emission-based macrophage-like nanoparticles for targeted photothermal therapy and virus transmission blockage in monkeypox // Adv Mater. 2024. Vol. 36, N 9. ID: e2305378. EDN: DIVFUC doi: 10.1002/adma.202305378
  30. Dai J., Ashrafizadeh M., Aref A.R., et al. Peptide-functionalized, -assembled and -loaded nanoparticles in cancer therapy // Drug Discov Today. 2024. Vol. 29, N 7. ID: 103981. EDN: KZEJOV doi: 10.1016/j.drudis.2024.103981
  31. Zheng P., Tan Y., Liu Q., et al. Deciphering the molecular and clinical characteristics of TREM2, HCST, and TYROBP in cancer immunity: a comprehensive pan-cancer study // Heliyon. 2024. Vol. 10, N 5. ID: e26993. EDN: MPJEZR doi: 10.1016/j.heliyon.2024.e26993
  32. Lu Q., Kou D., Lou S., et al. Nanoparticles in tumor microenvironment remodeling and cancer immunotherapy // J Hematol Oncol. 2024. Vol. 17, N 1. P. 16. EDN: DWTEEH doi: 10.1186/s13045-024-01535-8
  33. Niu M.M., Guo H.X., Shang J.C., et al. Structural characterization and immunomodulatory activity of a mannose-rich polysaccharide isolated from bifidobacterium breve H4-2 // J Agric Food Chem. 2023. Vol. 71, N 49. P. 19791–19803. EDN: ENDAWJ doi: 10.1021/acs.jafc.3c04916
  34. Бицадзе В.О., Слуханчук Е.В., Солопова А.Г., и др. Роль микроокружения в росте и распространении опухоли // Акушерство, гинекология и репродукция. 2024. Т. 18, № 1. С. 96–111. EDN: JGPFWA doi: 10.17749/2313-7347/ob.gyn.rep.2024.489
  35. Ren X., Li T., Zhang W., et al. Targeting heat-shock protein 90 in cancer: an update on combination therapy // Cells. 2022. Vol. 11, N 16. P. 2556. EDN: RBKAOW doi: 10.3390/cells11162556
  36. Wu J., Liu T., Rios Z., et al. Heat shock proteins and cancer // Trends Pharmacol Sci. 2017. Vol. 38, N 3. P. 226–256. doi: 10.1016/j.tips.2016.11.009
  37. Lang B.J., Guerrero-Giménez M.E., Prince T.L., et al. Heat shock proteins are essential components in transformation and tumor progression: cancer cell intrinsic pathways and beyond // Int J Mol Sci. 2019. Vol. 20, N 18. P. 4507. EDN: OITAWI doi: 10.3390/ijms20184507
  38. Селиванова Л.С., Волганова К.С., Абросимов А.Ю. Мутации промотора теломеразной обратной транскриптазы (TERT) в опухолях эндокринных органов человека: биологическое и прогностическое значение // Архив патологии. 2016. Т. 78, № 1. C. 62–69. EDN: VOMQEH doi: 10.17116/patol201678162-68
  39. Szymonowicz K., Oeck S., Malewicz N.M., et al. New insights into protein kinase B/Akt signaling: role of localized akt activation and compartment-specific target proteins for the cellular radiation response // Cancers (Basel). 2018. Vol. 10, N 3. P. 78. doi: 10.3390/cancers10030078
  40. Шкурников М.Ю., Каприн А.Д. Роль интерактомных взаимодействий в формировании резистентности к тамоксифену рака молочной железы: новые подходы к поиску механизмов патогенеза // Онкология. Журнал им. П.А. Герцена. 2020. Т. 9, № 6. С. 80–85. EDN: INGLFY doi: 10.17116/onkolog2020906180
  41. Nagaraju G.P., Zakka K.M., Landry J.C., et al. Inhibition of HSP90 overcomes resistance to chemotherapy and radiotherapy in pancreatic cancer // Int J Cancer. 2019. Vol. 145, N 6. P. 1529–1537. doi: 10.1002/ijc.32227
  42. Haeri M.R., White K., Qharebeglou M., et al. Cholesterol suppresses antimicrobial effect of statins // Iran J Basic Med Sci. 2015. Vol. 18, N 12. P. 1253–1256.
  43. Xue X.L., Zhao S., Xu M.C., et al. Circular RNA_0000326 accelerates breast cancer development via modulation of the miR-9-3p/YAP1 axis // Neoplasma. 2023. Vol. 70, N 3. P. 430–442. EDN: NKWDYD doi: 10.4149/neo_2023_220904N894
  44. Yu Y., Wang L., Ni S., et al. Targeting loop3 of sclerostin preserves its cardiovascular protective action and promotes bone formation // Nat Commun. 2022. Vol. 13, N 1. P. 4241. EDN: GLXWSQ doi: 10.1038/s41467-022-31997-8
  45. Dubrez L., Causse S., Borges Bonan N., et al. Heat-shock proteins: chaperoning DNA repair // Oncogene. 2020. Vol. 39, N 3. P. 516–529. EDN: YEDCVQ doi: 10.1038/s41388-019-1016-y
  46. Blackford A.N., Jackson S.P. ATM, ATR, and DNA-PK: the trinity at the heart of the DNA damage response // Mol Cell. 2017. Vol. 66, N 6. P. 801–817. EDN: YGCDZF doi: 10.1016/j.molcel.2017.05.015
  47. Yao X., Xie R., Zan X., et al. A novel image encryption scheme for DNA storage systems based on DNA hybridization and gene mutation // Interdiscip Sci. 2023. Vol. 15, N 3. P. 419–432. EDN: UKFYLD doi: 10.1007/s12539-023-00565-z
  48. Quanz M., Herbette A., Sayarath M., et al. Heat shock protein 90α (Hsp90α) is phosphorylated in response to DNA damage and accumulates in repair foci // J Biol Chem. 2012. Vol. 287, N 12. P. 8803–8815. doi: 10.1074/jbc.M111.320887
  49. Ha K., Fiskus W., Rao R., et al. Hsp90 inhibitor-mediated disruption of chaperone association of ATR with hsp90 sensitizes cancer cells to DNA damage // Mol Cancer Ther. 2011. Vol. 10, N 7. P. 1194–1206. doi: 10.1158/1535-7163.MCT-11-0094
  50. Orth M., Albrecht V., Seidl K., et al. Inhibition of HSP90 as a strategy to radiosensitize glioblastoma: targeting the DNA damage response and beyond // Front Oncol. 2021. Vol. 11. ID: 612354. EDN: GAGLRC doi: 10.3389/fonc.2021.612354
  51. Graner M.W. HSP90 and immune modulation in cancer // Adv Cancer Res. 2016. Vol. 129. P. 191–224. EDN: WSRDFT doi: 10.1016/bs.acr.2015.10.001
  52. Aoyagi Y., Fujita N., Tsuruo T. Stabilization of integrin-linked kinase by binding to Hsp90 // Biochem Biophys Res Commun. 2005. Vol. 331, N 4. P. 1061–1068. doi: 10.1016/j.bbrc.2005.03.225
  53. Никитин К.Д., Барышников А.Ю. Противоопухолевые вакцины на основе белков теплового шока // Российский биотерапевтический журнал. 2007. Т. 6, № 2. С. 3–12. EDN: LACYTX
  54. Xu G., Ma X., Chen F., et al. 17-DMAG disrupted the autophagy flux leading to the apoptosis of acute lymphoblastic leukemia cells by inducing heat shock cognate protein 70 // Life Sci. 2020. Vol. 249. ID: 117532. EDN: UXJGHN doi: 10.1016/j.lfs.2020.117532
  55. Suwannalert P., Panpinyaporn P., Wantanachaisaeng P., et al. 17-AAG induces endoplasmic reticulum stress-mediated apoptosis in breast cancer cells, possibly through PERK/eIF2α up-regulation // In Vivo. 2024. Vol. 38, N 5. P. 2228–2238. EDN: HRZLRJ doi: 10.21873/invivo.13687
  56. Kim S.H., Cho Y.K., Huh J.H., et al. Heat shock protein 90 inhibitors AUY922, BIIB021 and SNX5422 induce bim-mediated death of thyroid carcinoma cells // Anticancer Res. 2020. Vol. 40, N 11. P. 6137–6150. EDN: JRZFES doi: 10.21873/anticanres
  57. Hartman M.L., Rogut M., Mielczarek-Lewandowska A., et al. 17-Aminogeldanamycin inhibits constitutive nuclear factor-kappa B (NF-κB) activity in patient-derived melanoma cell lines // Int J Mol Sci. 2020. Vol. 21, N 11. P. 3749. EDN: MFHQRV doi: 10.3390/ijms21113749
  58. Zong S., Jiao Y., Liu X., et al. FKBP4 integrates FKBP4/Hsp90/IKK with FKBP4/Hsp70/RelA complex to promote lung adenocarcinoma progression via IKK/NF-κB signaling // Cell Death Dis. 2021. Vol. 12, N 6. P. 602. EDN: JDPRCN doi: 10.1038/s41419-021-03857-8
  59. Elpek G.O., Karaveli S., Simşek T., et al. Expression of heat-shock proteins hsp27, hsp70 and hsp90 in malignant epithelial tumour of the ovaries // APMIS. 2003. Vol. 111, N 4. P. 523–530. EDN: DLXTXF doi: 10.1034/j.1600-0463.2003.1110411.x
  60. Mileo A.M., Fanuele M., Battaglia F., et al. Selective over-expression of mRNA coding for 90 KDa stress-protein in human ovarian cancer // Anticancer Res. 1990. Vol. 10, N 4. P. 903–906.
  61. Duan C., Li K., Pan X., et al. Hsp90 is a potential risk factor for ovarian cancer prognosis: an evidence of a Chinese clinical center // BMC Cancer. 2023. Vol. 23, N 1. P. 489. EDN: NBRQYR doi: 10.1186/s12885-023-10929-9
  62. Amoroso M.R., Matassa D.S., Sisinni L., et al. TRAP1 revisited: novel localizations and functions of a ‘next-generation’ biomarker (review) // Int J Oncol. 2014. Vol. 45, N 3. P. 969–977. doi: 10.3892/ijo.2014.2530
  63. Matassa D.S., Agliarulo I., Avolio R., et al. TRAP1 regulation of cancer metabolism: dual role as oncogene or tumor suppressor // Genes (Basel). 2018. Vol. 9, N 4. P. 195. doi: 10.3390/genes9040195
  64. Lan J., Chen L., Li Z., et al. Multifunctional biomimetic liposomes with improved tumor-targeting for TNBC treatment by combination of chemotherapy, antiangiogenesis and immunotherapy // Adv Healthc Mater. 2024. Vol. 13, N 26. ID: e2400046. EDN: YSXFEN doi: 10.1002/adhm.202400046
  65. Matassa D.S., Amoroso M.R., Lu H., et al. Oxidative metabolism drives inflammation-induced platinum resistance in human ovarian cancer // Cell Death Differ. 2016. Vol. 23, N 9. P. 1542–1554. doi: 10.1038/cdd.2016.39
  66. Aust S., Bachmayr-Heyda A., Pateisky P., et al. Role of TRAP1 and estrogen receptor alpha in patients with ovarian cancer – a study of the OVCAD consortium // Mol Cancer. 2012. Vol. 11. P. 69. EDN: XWBYKN doi: 10.1186/1476-4598-11-69
  67. Amoroso M.R., Matassa D.S., Agliarulo I., et al. TRAP1 downregulation in human ovarian cancer enhances invasion and epithelial-mesenchymal transition // Cell Death Dis. 2016. Vol. 7, N 12. ID: e2522. doi: 10.1038/cddis.2016.400
  68. Maloney A., Clarke P.A., Naaby-Hansen S., et al. Gene and protein expression profiling of human ovarian cancer cells treated with the heat shock protein 90 inhibitor 17-allylamino-17-demethoxygeldanamycin // Cancer Res. 2007. Vol. 67, N 7. P. 3239–3253. doi: 10.1158/0008-5472.CAN-06-2968
  69. Amoroso M.R., Matassa D.S., Agliarulo I., et al. Stress-adaptive response in ovarian cancer drug resistance: role of TRAP1 in oxidative metabolism-driven inflammation // Adv Protein Chem Struct Biol. 2017. Vol. 108. P. 163–198. EDN: YXGVYV doi: 10.1016/bs.apcsb.2017.01.004
  70. Кальфа М.А., Головкин И.О., Лазарев А.Э., и др. Молекулярно-генетические маркеры опухолевых клеток рака яичника и их микроокружения, методы изучения и клиническая ценность // Современная Онкология. 2023. Т. 25, № 3. С. 308–312. EDN: NORXCW doi: 10.26442/18151434.2023.3.202422
  71. Алешикова О.И., Бабаева Н.А., Герфанова Е.В., и др. Рак яичников, злокачественный асцит и микросреда. Обзор литературы // Сеченовский вестник. 2023. Т. 14, № 2. С. 21–30. EDN: QTWJAP doi: 10.47093/2218-7332.2023.14.2.21-30
  72. Landriscina M., Amoroso M.R., Piscazzi A., et al. Heat shock proteins, cell survival and drug resistance: the mitochondrial chaperone TRAP1, a potential novel target for ovarian cancer therapy // Gynecol Oncol. 2010. Vol. 117, N 2. P. 177–182. doi: 10.1016/j.ygyno.2009.10.078
  73. Yun C.O., Bhargava P., Na Y., et al. Relevance of mortalin to cancer cell stemness and cancer therapy // Sci Rep. 2017. Vol. 7. ID: 42016. EDN: MJKLDL doi: 10.1038/srep42016
  74. Li S., Lv M., Qiu S., et al. NF-κB p65 promotes ovarian cancer cell proliferation and migration via regulating mortalin // J Cell Mol Med. 2019. Vol. 23, N 6. P. 4338–4348. doi: 10.1111/jcmm.14325
  75. Zhou J.W., Tang J.J., Sun W., et al. PGK1 facilities cisplatin chemoresistance by triggering HSP90/ERK pathway mediated DNA repair and methylation in endometrial endometrioid adenocarcinoma // Mol Med. 2019. Vol. 25, N 1. P. 11. EDN: UUJJTM doi: 10.1186/s10020-019-0079-0
  76. Chen X., Zhao C., Li X., et al. Terazosin activates Pgk1 and Hsp90 to promote stress resistance // Nat Chem Biol. 2015. Vol. 11, N 1. P. 19–25. doi: 10.1038/nchembio.1657
  77. Wang G., Cao P., Fan Y., et al. Emerging roles of HSF1 in cancer: cellular and molecular episodes // Biochim Biophys Acta Rev Cancer. 2020. Vol. 1874, N 1. ID: 188390. EDN: NUFQGB doi: 10.1016/j.bbcan.2020.188390
  78. Carpenter R.L., Gökmen-Polar Y. HSF1 as a cancer biomarker and therapeutic target // Curr Cancer Drug Targets. 2019. Vol. 19, N 7. P. 515–524. doi: 10.2174/1568009618666181018162117
  79. Cyran A.M., Zhitkovich A. Heat shock proteins and HSF1 in cancer // Front Oncol. 2022. Vol. 12. ID: 860320. EDN: LJVDHV doi: 10.3389/fonc.2022.860320
  80. Chin Y., Gumilar K.E., Li X.G., et al. Targeting HSF1 for cancer treatment: mechanisms and inhibitor development // Theranostics. 2023. Vol. 13, N 7. P. 2281–2300. EDN: UUWSLZ doi: 10.7150/thno.82431
  81. Engerud H., Tangen I.L., Berg A., et al. High level of HSF1 associates with aggressive endometrial carcinoma and suggests potential for HSP90 inhibitors // Br J Cancer. 2014. Vol. 111, N 1. P. 78–84. EDN: USJOXZ doi: 10.1038/bjc.2014.262
  82. Han S., Cheng Z., Zhao X., et al. Diagnostic value of heat shock protein 90α and squamous cell carcinoma antigen in detection of cervical cancer // J Int Med Res. 2019. Vol. 47, N 11. P. 5518–5525. doi: 10.1177/0300060519865634
  83. Sihe Ch., Yongheng Ch., Lanting Y., et al. Overexpression of SOCS4 inhibits proliferation and migration of cervical cancer cells by regulating JAK1/STAT3 signaling pathway // Eur J Gynaecol Oncol. 2021. Vol. 42, N 3. P. 554–560. doi: 10.31083/j.ejgo.2021.03.2416
  84. Lee R.Y., Koo J.Y., Kim N.I., et al. Usefulness of the human papillomavirus DNA chip test as a complementary method for cervical cytology // Cytojournal. 2023. Vol. 20. P. 34. EDN: CKDVQB doi: 10.25259/Cytojournal_40_2020
  85. Al Amri W., Al Salmi I., Al Nabhani S.K., et al. A rare and challenging case of uterine mass successfully reported in a cervical smear // Cytojournal. 2023. Vol. 20, P. 35. EDN: UKHBAA doi: 10.25259/Cytojournal_37_2022
  86. Zeng J., He S.L., Li L.J., et al. Hsp90 up-regulates PD-L1 to promote HPV-positive cervical cancer via HER2/PI3K/AKT pathway // Mol Med. 2021. Vol. 27, N 1. P. 130. EDN: FCITJU doi: 10.1186/s10020-021-00384-2
  87. Song Q., Wen J., Li W., et al. HSP90 promotes radioresistance of cervical cancer cells via reducing FBXO6-mediated CD147 polyubiquitination // Cancer Sci. 2022. Vol. 113, N 4. P. 1463–1474. EDN: FUXEWH doi: 10.1111/cas.15269
  88. Vogelsang T.L.R., Schmoeckel E., Topalov N.E., et al. Prognostic impact of heat shock protein 90 expression in women diagnosed with cervical cancer // Int J Mol Sci. 2024. Vol. 25, N 3. P. 1571. EDN: AMNPLE doi: 10.3390/ijms25031571
  89. Chen L., He Y., Zhu J., et al. The roles and mechanism of m6A RNA methylation regulators in cancer immunity // Biomed Pharmacother. 2023. Vol. 163. ID: 114839. EDN: SEJWQM doi: 10.1016/j.biopha.2023.114839
  90. Barrott J.J., Haystead T.A. Hsp90, an unlikely ally in the war on cancer // FEBS J. 2013. Vol. 280, N 6. P. 1381–1396. EDN: RHIICR doi: 10.1111/febs.12147
  91. Whitesell L., Lindquist S.L. HSP90 and the chaperoning of cancer // Nat Rev Cancer. 2005. Vol. 5, N 10. P. 761–772. EDN: MCWEPJ doi: 10.1038/nrc1716
  92. Liu H., Xiao F., Serebriiskii I.G., et al. Network analysis identifies an HSP90-central hub susceptible in ovarian cancer // Clin Cancer Res. 2013. Vol. 19, N 18. P. 5053–5067. doi: 10.1158/1078-0432.CCR-13-1115
  93. Kitson R.R., Chang C.H., Xiong R., et al. Synthesis of 19-substituted geldanamycins with altered conformations and their binding to heat shock protein Hsp90 // Nat Chem. 2013. Vol. 5, N 4. P. 307–314. doi: 10.1038/nchem.1596
  94. Li D., Marchenko N.D., Schulz R., et al. Functional inactivation of endogenous MDM2 and CHIP by HSP90 causes aberrant stabilization of mutant p53 in human cancer cells // Mol Cancer Res. 2011. Vol. 9, N 5. P. 577–588. doi: 10.1158/1541-7786
  95. Stope M.B., Koensgen D., Burchardt M., et al. Jump in the fire-heat shock proteins and their impact on ovarian cancer therapy // Crit Rev Oncol Hematol. 2016. Vol. 97. P. 152–156. doi: 10.1016/j.critrevonc.2015.08.008
  96. Cancer genome atlas research network. integrated genomic analyses of ovarian carcinoma // Nature. 2011. Vol. 474, N 7353. P. 609–615. EDN: SMJGTF doi: 10.1038/nature10166
  97. Jiao Y., Ou W., Meng F., et al. Targeting HSP90 in ovarian cancers with multiple receptor tyrosine kinase coactivation // Mol Cancer. 2011. Vol. 10. P. 125. EDN: XFGCRT doi: 10.1186/1476-4598-10-125
  98. Kim Y.J., Lee S.A., Myung S.C., et al. Radicicol, an inhibitor of Hsp90, enhances TRAIL-induced apoptosis in human epithelial ovarian carcinoma cells by promoting activation of apoptosis-related proteins // Mol Cell Biochem. 2012. Vol. 359, N 1–2. P. 33–43. EDN: SZQWNW doi: 10.1007/s11010-011-0997-9
  99. Talaei S., Mellatyar H., Asadi A., et al. Spotlight on 17-AAG as an Hsp90 inhibitor for molecular targeted cancer treatment // Chem Biol Drug Des. 2019. Vol. 93, N 5. P. 760–786. EDN: ORYFQS doi: 10.1111/cbdd.13486
  100. Banerji U., Sain N., Sharp S.Y., et al. An in vitro and in vivo study of the combination of the heat shock protein inhibitor 17-allylamino-17-demethoxygeldanamycin and carboplatin in human ovarian cancer models // Cancer Chemother Pharmacol. 2008. Vol. 62, N 5. P. 769–778. doi: 10.1007/s00280-007-0662-x
  101. Choi Y.E., Battelli C., Watson J., et al. Sublethal concentrations of 17-AAG suppress homologous recombination DNA repair and enhance sensitivity to carboplatin and olaparib in HR proficient ovarian cancer cells // Oncotarget. 2014. Vol. 5, N 9. P. 2678–2987. doi: 10.18632/oncotarget.1929
  102. Chandran T., Katragadda U., Teng Q., et al. Design and evaluation of micellar nanocarriers for 17-allyamino-17-demethoxygeldanamycin (17-AAG) // Int J Pharm. 2010. Vol. 392, N 1–2. P. 170–177. doi: 10.1016/j.ijpharm.2010.03.056
  103. Qin D.J., Tang C.X., Yang L., et al. Hsp90 is a novel target molecule of CDDO-Me in inhibiting proliferation of ovarian cancer cells // PLoS One. 2015. Vol. 10, N 7. ID: e0132337. EDN: YDLJGT doi: 10.1371/journal.pone.0132337
  104. Liang J., Wang D., Zhao Y., et al. Novel Hsp90-targeting PROTACs: enhanced synergy with cisplatin in combination therapy of cervical cancer // Eur J Med Chem. 2024. Vol. 275. ID: 116572. EDN: MCZMRI doi: 10.1016/j.ejmech.2024.116572
  105. Fu L.S., Qiu H.H., Liu M., et al. SNX-2112, an Hsp90 inhibitor, suppresses cervical cancer cells proliferation, migration, and invasion by inhibiting the Akt/mTOR signaling pathway // Med Chem Res, 2020. Vol. 29, N 6. P. 942–953. EDN: SFWZUI doi: 10.1007/s00044-020-02534-3
  106. Xu D., Dong P., Xiong Y., et al. MicroRNA-361-mediated inhibition of HSP90 expression and EMT in cervical cancer is counteracted by oncogenic lncRNA NEAT1 // Cells. 2020. Vol. 9, N 3. P. 632. EDN: XXCQOC doi: 10.3390/cells9030632
  107. Güven C.M., Özgür A. BIIB021, an orally available and small-molecule inhibitor of HSP90, activates intrinsic apoptotic pathway in human cervical adenocarcinoma cell line (HeLa) // Eur Rev Med Pharmacol Sci. 2023. Vol. 27, N 15. P. 7299–7308. doi: 10.26355/eurrev_202308_33301
  108. Okamoto J., Mikami I., Tominaga Y., et al. Inhibition of Hsp90 leads to cell cycle arrest and apoptosis in human malignant pleural mesothelioma // J Thorac Oncol. 2008. Vol. 3, N 10. P. 1089–1095. doi: 10.1097/JTO.0b013e3181839693

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рисунок. Алгоритм поиска исследований

Скачать (346KB)
Метаданные

© Эко-Вектор, 2025



Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».