Функции активных форм кислорода в растительных клетках в норме и при адаптации

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

В обзоре рассмотрены представления о роли активных форм кислорода в жизни растительной клетки. При этом уделяется внимание как отрицательным аспектам их воздействия на клеточные компоненты (перекисное окисление липидов, карбонилирование белков и повреждение ДНК), так и положительным функциям (участие в трансдукции сигналов, ответе на стрессорное воздействие и метаболизме). Рассмотрены также основные типы активных форм кислорода и места их генерации в растительной клетке. Сделано заключение, что активные формы кислорода, неизбежно возникающие у любых аэробных организмов, следует рассматривать как важнейший регулятор большого числа процессов у растений, таких как рост, развитие, метаболизм, старение и стрессовые реакции. При этом если роль активных форм кислорода при стрессе и в трансдукции сигналов изучена достаточно подробно, то их прямая метаболическая роль исследована относительно слабо, за исключением полимеризации лигнина и размягчения клеточной стенки, что указывает на необходимость проведения дальнейших исследований в этой области.

Об авторах

Антон Евгеньевич Шиков

Санкт-Петербургский государственный университет; Всероссийский научно-исследовательский институт сельскохозяйственной микробиологии,

Email: shik-999@inbox.ru
ORCID iD: 0000-0001-7084-0177
SPIN-код: 9195-1728

аспирант

Россия, Санкт-Петербург; г. Пушкин, Санкт-Петербург

Тамара Васильевна Чиркова

Санкт-Петербургский государственный университет

Email: mim39@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-2315-0816
SPIN-код: 9064-4412

д-р биол. наук, профессор

Россия, Санкт-Петербург

Владислав Владимирович Емельянов

Санкт-Петербургский государственный университет; Национальный исследовательский университет «Высшая школа экономики»

Автор, ответственный за переписку.
Email: bootika@mail.ru
ORCID iD: 0000-0003-2323-5235
SPIN-код: 9460-1278
http://www.bio.spbu.ru/staff/id179_evv.php

канд. биол. наук, доцент

Россия, Санкт-Петербург; Москва

Список литературы

  1. Halliwell B. Reactive species and antioxidants. redox biology is a fundamental theme of aerobic life // Plant Physiol. 2006. Vol. 141. No. 2. P. 312–322. doi: 10.1104/pp.106.077073
  2. Del Río L.A. ROS and RNS in plant physiology: An overview // J Exp Bot. 2015. Vol. 66. No. 10. P. 2827–2837. doi: 10.1093/jxb/erv099
  3. Krieger-Liszkay A. Singlet oxygen production in photosynthesis // J Exp Bot. 2005. Vol. 56. No. 411. P. 337–346. doi: 10.1093/jxb/erh237
  4. Janků M., Luhová L., Petřivalský M. On the origin and fate of reactive oxygen species in plant cell compartments // Antioxidants. 2019. Vol. 8. No. 4. P. 105. doi: 10.3390/antiox8040105
  5. Keren N., Gong H., Ohad I. Oscillations of Reaction Center II-D1 protein degradation in vivo induced by repetitive light flashes: Correlation between the level of RCII-Q-Band protein degradation in low light // J Biol Chem. 1995. Vol. 270. No. 2. P. 806–814. doi: 10.1074/jbc.270.2.806
  6. Zolla L., Rinalducci S. Involvement of active oxygen species in degradation of light-harvesting proteins under light stresses // Biochemistry. 2002. Vol. 41. No. 48. P. 14391–14402. doi: 10.1021/bi0265776
  7. Strand Å., Asami T., Alonso J., et al. Chloroplast to nucleus communication triggered by accumulation of Mg-protoporphyrin IX // Nature. 2003. Vol. 421. P. 79–83. doi: 10.1038/nature01204
  8. Valko M., Morris H., Cronin M. Metals, toxicity and oxidative stress // Curr Med Chem. 2005. Vol. 12. No. 10. P. 1161–1208. doi: 10.2174/0929867053764635
  9. Gechev T.S., Van Breusegem F., Stone J.M., et al. Reactive oxygen species as signals that modulate plant stress responses and programmed cell death // BioEssays. 2006. Vol. 28. No. 11. P. 1091–1101. doi: 10.1002/bies.20493
  10. Asada K. Production and scavenging of reactive oxygen species in chloroplasts and their functions // Plant Physiol. 2006. Vol. 141. No. 2. P. 391–396. doi: 10.1104/pp.106.082040
  11. Foyer C.H., Noctor G. Redox regulation in photosynthetic organisms: Signaling, acclimation, and practical implications // Antioxid Redox Signal. 2009. Vol. 11. No. 4. P. 861–905. doi: 10.1089/ars.2008.2177
  12. Navrot N., Rouhier N., Gelhaye E., Jacquot J.P. Reactive oxygen species generation and antioxidant systems in plant mitochondria // Physiol Plant. 2007. Vol. 129. No. 1. P. 185–195. doi: 10.1111/j.1399-3054.2006.00777.x
  13. Taylor N.L., Tan Y.F., Jacoby R.P., Millar A.H. Abiotic environmental stress induced changes in the Arabidopsis thaliana chloroplast, mitochondria and peroxisome proteomes // J Proteomics. 2009. Vol. 72. No. 3. P. 367–378. doi: 10.1016/j.jprot.2008.11.006
  14. Quan L.J., Zhang B., Shi W.W., Li H.Y. Hydrogen peroxide in plants: A versatile molecule of the reactive oxygen species network // J Integr Plant Biol. 2008. Vol. 50. No. 1. P. 2–18. doi: 10.1111/j.1744-7909.2007.00599.x
  15. Das K., Roychoudhury A. Reactive oxygen species (ROS) and response of antioxidants as ROS-scavengers during environmental stress in plants // Front Environ Sci. 2014. Vol. 2. P. 53. doi: 10.3389/fenvs.2014.00053
  16. Kawano Y., Kaneko-Kawano T., Shimamoto K. Rho family GTPase-dependent immunity in plants and animals // Front Plant Sci. 2014. Vol. 5. P. 522. doi: 10.3389/fpls.2014.00522
  17. Kärkönen A., Kuchitsu K. Reactive oxygen species in cell wall metabolism and development in plants // Phytochemistry. 2015. Vol. 112. P. 22–32. doi: 10.1016/j.phytochem.2014.09.016
  18. Schmitt F.J., Renger G., Friedrich T., et al. Reactive oxygen species: Re-evaluation of generation, monitoring and role in stress-signaling in phototrophic organisms // Biochim Biophys Acta Bioenerg. 2014. Vol. 1837. No. 6. P. 835–848. doi: 10.1016/j.bbabio.2014.02.005
  19. Choudhury S., Panda P., Sahoo L., Panda S.K. Reactive oxygen species signaling in plants under abiotic stress // Plant Signal Behav. 2013. Vol. 8. No. 4. P. e23681. doi: 10.4161/psb.23681
  20. Petrov V.D., Van Breusegem F. Hydrogen peroxide – a central hub for information flow in plant cells // AoB PLANTS. 2012. Vol. 2012. ID pls014. doi: 10.1093/aobpla/pls014
  21. Sandalio L.M., Romero-Puertas M.C. Peroxisomes sense and respond to environmental cues by regulating ROS and RNS signalling networks // Ann Bot. 2015. Vol. 116. No. 4. P. 475–485. doi: 10.1093/aob/mcv074
  22. Goyer A., Johnson T.L., Olsen L.J., et al. Characterization and metabolic function of a peroxisomal sarcosine and pipecolate oxidase from Arabidopsis // J Biol Chem. 2004. Vol. 279. No. 17. P. 16947–16953. doi: 10.1074/jbc.M400071200
  23. Byrne R.S., Hänsch R., Mendel R.R., Hille R. Oxidative half-reaction of Arabidopsis thaliana sulfite oxidase: Generation of superoxide by a peroxisomal enzyme // J Biol Chem. 2009. Vol. 284. No. 51. P. 35479–35484. doi: 10.1074/jbc.M109.067355
  24. Smirnoff N., Arnaud D. Hydrogen peroxide metabolism and functions in plants // New Phytol. 2019. Vol. 221. No. 3. P. 1197–1214. doi: 10.1111/nph.15488
  25. Qi J., Wang J., Gong Z., Zhou J.M. Apoplastic ROS signaling in plant immunity // Curr Opin Plant Biol. 2017. Vol. 38. P. 92–100. doi: 10.1016/j.pbi.2017.04.022
  26. Veitch N.C. Structural determinants of plant peroxidase function // Phytochem Rev. 2004. Vol. 3. No. 1–2. P. 3–18. doi: 10.1023/B: PHYT.0000047799.17604.94
  27. Angelini R., Cona A., Federico R., et al. Plant amine oxidases “on the move”: An update // Plant Physiol Biochem. 2010. Vol. 48. No. 7. P. 560–564. doi: 10.1016/j.plaphy.2010.02.001
  28. Planas-Portell J., Gallart M., Tiburcio A.F., Altabella T. Copper-containing amine oxidases contribute to terminal polyamine oxidation in peroxisomes and apoplast of Arabidopsis thaliana // BMC Plant Biol. 2013. Vol. 13. P. 109.doi: 10.1186/1471-2229-13-109
  29. Davidson R.M., Reeves P.A., Manosalva P.M., Leach J.E. Germins: A diverse protein family important for crop improvement // Plant Sci. 2009. Vol. 177. No. 6. P. 499–510. doi: 10.1016/j.plantsci.2009.08.012
  30. Lane B.G. Oxalate oxidases and differentiating surface structure in wheat: Germins // Biochem J. 2000. Vol. 349. No. 1. P. 309–321. doi: 10.1042/0264-6021:3490309
  31. Foyer C.H., Noctor G. Ascorbate and glutathione: The heart of the Redox hub // Plant Physiol. 2011. Vol. 155. No. 1. P. 2–18. doi: 10.1104/pp.110.167569
  32. Dat J., Vandenabeele S., Vranová E., et al. Dual action of the active oxygen species during plant stress responses // Cell Mol Life Sci. 2000. Vol. 57. No. 5. P. 779–795. doi: 10.1007/s000180050041
  33. Sharma P., Jha A.B., Dubey R.S., Pessarakli M. Reactive oxygen species, oxidative damage, and antioxidative defense mechanism in plants under stressful conditions // J Bot. 2012. Vol. 2012. ID217037. doi: 10.1155/2012/217037
  34. Gill S.S., Tuteja N. Reactive oxygen species and antioxidant machinery in abiotic stress tolerance in crop plants // Plant Physiol Biochem. 2010. Vol. 48. No. 12. P. 909–930. doi: 10.1016/j.plaphy.2010.08.016
  35. Anjum N.A., Sofo A., Scopa A., et al. Lipids and proteins – major targets of oxidative modifications in abiotic stressed plants // Environ Sci Pollut Res. 2015. Vol. 22. No. 6. P. 4099–4121. doi: 10.1007/s11356-014-3917-1
  36. Farmer E.E., Mueller M.J. ROS-mediated lipid peroxidation and RES-activated signaling // Annu Rev Plant Biol. 2013. Vol. 64. P. 429–450. doi: 10.1146/annurev-arplant-050312-120132
  37. Schneider C., Porter N.A., Brash A.R. Routes to 4-hydroxynonenal: Fundamental issues in the mechanisms of lipid peroxidation // J Biol Chem. 2008. Vol. 283. No. 23. P. 15539–15543. doi: 10.1074/jbc.R800001200
  38. Rodriguez Milla M.A., Maurer A., Huete A.R., Gustafson J.P. Glutathione peroxidase genes in Arabidopsis are ubiquitous and regulated by abiotic stresses through diverse signaling pathways // Plant J. 2003. Vol. 36. No. 5. P. 602–615. doi: 10.1046/j.1365-313X.2003.01901.x
  39. Timperio A.M., Egidi M.G., Zolla L. Proteomics applied on plant abiotic stresses: Role of heat shock proteins (HSP) // J Proteomics. 2008. Vol. 71. No. 4. P. 391–411. doi: 10.1016/j.jprot.2008.07.005
  40. Johansson E., Olsson O., Nyström T. Progression and specificity of protein oxidation in the life cycle of Arabidopsis thaliana // J Biol Chem. 2004. Vol. 279. No. 21. P. 22204–22208. doi: 10.1074/jbc.M402652200
  41. Davies M.J. The oxidative environment and protein damage // Biochim Biophys Acta Proteins Proteom. 2005. Vol. 1703. No. 2. P. 93–109. doi: 10.1016/j.bbapap.2004.08.007
  42. Møller I.M., Jensen P.E., Hansson A. Oxidative modifications to cellular components in plants // Ann Rev Plant Biol. 2007. Vol. 58. P. 459–481. doi: 10.1146/annurev.arplant.58.032806.103946
  43. Xu G., Chance M.R. Radiolytic modification and reactivity of amino acid residues serving as structural probes for protein footprinting // Anal Chem. 2005. Vol. 77. No. 14. P. 4549–4555. doi: 10.1021/ac050299+
  44. Sweetlove L.J., Heazlewoo J.L., Herald V., et al. The impact of oxidative stress on Arabidopsis mitochondria // Plant J. 2002. Vol. 32. No. 6. P. 891–904. doi: 10.1046/j.1365–313x.2002.01474.x
  45. Tan Y.-F., O’Toole N., Taylor N.L., Millar A.H. Divalent metal ions in plant mitochondria and their role in interactions with proteins and oxidative stress-induced damage to respiratory function // Plant Physiol. 2010. Vol. 152. No. 2. P. 747–761. doi: 10.1104/pp.109.147942
  46. Roldán-Arjona T., Ariza R.R. Repair and tolerance of oxidative DNA damage in plants // Mutat Res Rev Mutat Res. 2009. Vol. 681. No. 2–3. P. 169–179. doi: 10.1016/j.mrrev.2008.07.003
  47. Wauchope O.R., Mitchener M.M., Beavers W.N., et al. Oxidative stress increases M1dG, a major peroxidation-derived DNA adduct, in mitochondrial DNA // Nucleic Acids Res. 2018. Vol. 46. No. 7. P. 3458–3467. doi: 10.1093/nar/gky089
  48. Noctor G., Mhamdi A., Foyer C.H. The roles of reactive oxygen metabolism in drought: not so cut and dried // Plant Physiol. 2014. Vol. 164. No. 4. P. 1636–1648. doi: 10.1104/pp.113.233478
  49. Hernández J.A., Jiménez A., Mullineaux P., Sevilla F. Tolerance of pea (Pisum sativum L.) to long-term salt stress is associated with induction of antioxidant defences // Plant Cell Environ. 2000. Vol. 23. No. 8. P. 853–862. doi: 10.1046/j.1365-3040.2000.00602.x
  50. Vinit-Dunand F., Epron D., Alaoui-Sossé B., Badot P.M. Effects of copper on growth and on photosynthesis of mature and expanding leaves in cucumber plants // Plant Sci. 2002. Vol. 163. No. 1. P. 53–58. doi: 10.1016/S0168–9452(02)00060–2
  51. Logan B.A., Kornyeyev D., Hardison J., Holaday A.S. The role of antioxidant enzymes in photoprotection // Photosynth Res. 2006. Vol. 88. No. 2. P. 119–132. doi: 10.1007/s11120-006-9043-2
  52. Gao Q., Zhang L. Ultraviolet-B-induced oxidative stress and antioxidant defense system responses in ascorbate-deficient vtc1 mutants of Arabidopsis thaliana // J Plant Physiol. 2008. Vol. 165. No. 2. P. 138–148. doi: 10.1016/j.jplph.2007.04.002
  53. Suzuki N., Koussevitzky S., Mittler R., Miller G. ROS and redox signalling in the response of plants to abiotic stress // Plant Cell Environ. 2012. Vol. 35. No. 2. P. 259–270. doi: 10.1111/j.1365-3040.2011.02336.x
  54. Radwan D.E.M., Fayez K.A., Mahmoud S.Y., Lu G. Modifications of antioxidant activity and protein composition of bean leaf due to bean yellow mosaic virus infection and salicylic acid treatments // Acta Physiol Plant. 2010. Vol. 32. No. 5. P. 891–904. doi: 10.1007/s11738-010-0477-y
  55. Sasaki-Sekimoto Y., Taki N., Obayashi T., et al. Coordinated activation of metabolic pathways for antioxidants and defence compounds by jasmonates and their roles in stress tolerance in Arabidopsis // Plant J. 2005. Vol. 44. No. 4. P. 653–668. doi: 10.1111/j.1365-313X.2005.02560.x
  56. Liu Y., Ren D., Pike S., et al. Chloroplast-generated reactive oxygen species are involved in hypersensitive response-like cell death mediated by a mitogen-activated protein kinase cascade // Plant J. 2007. Vol. 51. No. 6. P. 941–954. doi: 10.1111/j.1365-313X.2007.03191.x
  57. Kennedy R.A., Rumpho M.E., Fox T.C. Anaerobic metabolism in plants // Plant Physiol. 1992. Vol. 100. No. 1. P. 1–6. doi: 10.1104/pp.100.1.1
  58. Чиркова Т.В, Новицкая Л.О, Блохина О.Б. Перекисное окисление липидов и активность антиоксидантных систем при аноксии у растений с разной устойчивостью к недостатку кислорода // Физиология растений. 1998. Т. 45, № 1. С. 65–73.
  59. Chirkova T., Yemelyanov V. The study of plant adaptation to oxygen deficiency in Saint Petersburg University // Biol Commun. 2018. Vol. 63. No. 1. P. 17–31. doi: 10.21638/spbu03.2018.104
  60. Шиков А.Е., Чиркова Т.В., Емельянов В.В. Постаноксия у растений: причины, последствия и возможные механизмы // Физиология растений. 2020. Т. 67, № 1. С. 50–66. doi: 10.31857/S0015330320010200
  61. Devanathan S., Erban A., Perez-Torres R., et al. Arabidopsis thaliana glyoxalase 2–1 is required during abiotic stress but is not essential under normal plant growth // PLoS ONE. 2014. Vol. 9. No. 4. P. e95971. doi: 10.1371/journal.pone.0095971
  62. Blokhina O., Virolainen E., Fagerstedt K.V., et al. Antioxidant status of anoxia-tolerant and -intolerant plant species under anoxia and reaeration // Physiol Plant. 2000. Vol. 109. No. 4. P. 396–403. doi: 10.1034/j.1399-3054.2000.100405.x
  63. Baxter A., Mittler R., Suzuki N. ROS as key players in plant stress signalling // J Exp Bot. 2014. Vol. 65. No. 5. P. 1229–1240. doi: 10.1093/jxb/ert375
  64. Huang H., Ullah F., Zhou D.X., et al. Mechanisms of ROS regulation of plant development and stress responses // Front Plant Sci. 2019. Vol. 10. P. 800. doi: 10.3389/fpls.2019.00800
  65. Van Breusegem F., Dat J.F. Reactive oxygen species in plant cell death // Plant Physiol. 2006. Vol. 141. No. 2. P. 384–390. doi: 10.1104/pp.106.078295
  66. Petrov V., Hille J., Mueller-Roeber B., Gechev T.S. ROS-mediated abiotic stress-induced programmed cell death in plants // Front Plant Sci. 2015. Vol. 6. P. 69. doi: 10.3389/fpls.2015.00069
  67. Apel K., Hirt H. Reactive Oxygen Species: Metabolism, oxidative stress, and signal transduction // Annu Rev Plant Biol. 2004. Vol. 55. P. 373–399. doi: 10.1146/annurev.arplant.55.031903.141701
  68. Mittler R., Vanderauwera S., Gollery M., Van Breusegem F. Reactive oxygen gene network of plants // Trends Plant Sci. 2004. Vol. 9. No. 10. P. 490–498. doi: 10.1016/j.tplants.2004.08.009
  69. Vandenabeele S., Vanderauwera S., Vuylsteke M., et al. Catalase deficiency drastically affects gene expression induced by high light in Arabidopsis thaliana // Plant J. 2004. Vol. 39. No. 1. P. 45–58. doi: 10.1111/j.1365-313X.2004.02105.x
  70. Pnueli L., Liang H., Rozenberg M., Mittler R. Growth suppression, altered stomatal responses, and augmented induction of heat shock proteins in cytosolic ascorbate peroxidase (Apx1)-deficient Arabidopsis plants // Plant J. 2003. Vol. 34. No. 2. P. 187–203. doi: 10.1046/j.1365-313X.2003.01715.x
  71. Choudhury F.K., Rivero R.M., Blumwald E., Mittler R. Reactive oxygen species, abiotic stress and stress combination // Plant J. 2017. Vol. 90. No. 5. P. 856–867. doi: 10.1111/tpj.13299
  72. Steinhorst L., Kudla J. Calcium and reactive oxygen species rule the waves of signaling // Plant Physiol. 2013. Vol. 163. No. 2. P. 471–485. doi: 10.1104/pp.113.222950
  73. Zhang X., Dong F.C., Gao J.F., Song C.P. Hydrogen peroxide-induced changes in intracellular pH of guard cells precede stomatal closure // Cell Res. 2001. Vol. 11. P. 37–43. doi: 10.1038/sj.cr.7290064
  74. Wang K.L., Li H., Ecker J.R. Ethylene biosynthesis and signaling networks // Plant Cell. 2002. Vol. 14. No. 1. P. S131–152. doi: 10.1105/tpc.001768
  75. Ouaked F., Rozhon W., Lecourieux D., Hirt H. A MAPK pathway mediates ethylene signaling in plants // EMBO J. 2003. Vol. 22. No. 6. P. 1282–1288. doi: 10.1093/emboj/cdg131
  76. Tripathy B.C., Oelmüller R. Reactive oxygen species generation and signaling in plants // Plant Signal Behav. 2012. Vol. 7. No. 12. P. 1621–1633. doi: 10.4161/psb.22455
  77. Waszczak C., Carmody M., Kangasjärvi J. Reactive oxygen species in plant signaling // Annu Rev Plant Biol. 2018. Vol. 69. P. 209–236. doi: 10.1007/978-3-642-00390-5
  78. Mullineaux P.M., Baker N.R. Oxidative stress: Antagonistic signaling for acclimation or cell death? // Plant Physiol. 2010. Vol. 154. No. 2. P. 521–525. doi: 10.1104/pp.110.161406
  79. Viola I.L., Guttlein L.N., Gonzalez D.H. Redox modulation of plant developmental regulators from the class I TCP transcription factor family // Plant Physiol. 2013. Vol. 162. No. 3. P. 1434–1447. doi: 10.1104/pp.113.216416
  80. Livanos P., Galatis B., Quader H., Apostolakos P. Disturbance of reactive oxygen species homeostasis induces atypical tubulin polymer formation and affects mitosis in root-tip cells of Triticum turgidum and Arabidopsis thaliana // Cytoskeleton. 2012. Vol. 69. No. 1. P. 1–21. doi: 10.1002/cm.20538
  81. Daneva A., Gao Z., Van Durme M., Nowack M.K. Functions and regulation of programmed cell death in plant development // Annu Rev Cell Dev Biol. 2016. Vol. 32. P. 441–468. doi: 10.1146/annurev-cellbio-111315-124915
  82. Yi J., Moon S., Lee Y.-S., et al. Defective Tapetum Cell Death 1 (DTC1) regulates ros levels by binding to metallothionein du¬ring tapetum degeneration // Plant Physiol. 2016. Vol. 170. No. 3. P. 1611–1623. doi: 10.1104/pp.15.01561
  83. Ishibashi Y., Aoki N., Kasa S., et al. The interrelationship between abscisic acid and reactive oxygen species plays a key role in barley seed dormancy and germination // Front Plant Sci. 2017. Vol. 8. P. 275. doi: 10.3389/fpls.2017.00275
  84. Bahin E., Bailly C., Sotta B., et al. Crosstalk between reactive oxy¬gen species and hormonal signalling pathways regulates grain dormancy in barley // Plant Cell Environ. 2011. Vol. 34. No. 6. P. 980–993. doi: 10.1111/j.1365-3040.2011.02298.x
  85. Tsukagoshi H., Busch W., Benfey P.N. Transcriptional regulation of ROS controls transition from proliferation to differentiation in the root // Cell. 2010. Vol. 143. No. 4. P. 606–616. doi: 10.1016/j.cell.2010.10.020
  86. Zeng J., Dong Z., Wu H., et al. Redox regulation of plant stem cell fate // EMBO J. 2017. Vol. 36. No. 19. P. 2844–2855. doi: 10.15252/embj.201695955
  87. Mangano S., Denita-Juarez S.P., Choi H.-S., et al. Molecular link between auxin and ROS-mediated polar growth // Proc Natl Acad Sci USA. 2017. Vol. 114. No. 20. P. 5289–5294. doi: 10.1073/pnas.1701536114
  88. Schippers J.H., Foyer C.H., van Dongen J.T. Redox regulation in shoot growth, SAM maintenance and flowering // Curr Opin Plant Biol. 2016. Vol. 29. P. 121–128. doi: 10.1016/j.pbi.2015.11.009
  89. Quon T., Lampugnani E.R., Smyth D.R. PETAL LOSS and ROXY1 interact to limit growth within and between sepals but to promote petal initiation in Arabidopsis thaliana // Front Plant Sci. 2017. Vol. 8. P. 152. doi: 10.3389/fpls.2017.00152
  90. Lassig R., Gutermuth T., Bey T.D., et al. Pollen tube NAD(P)H oxidases act as a speed control to dampen growth rate oscillations during polarized cell growth // Plant J. 2014. Vol. 78. No. 1. P. 94–106. doi: 10.1111/tpj.12452
  91. Richards S.L., Wilkins K.A., Swarbreck S.M., et al. The hydroxyl radical in plants: From seed to seed // J Exp Bot. 2015. Vol. 66. No. 1. P. 37–46. doi: 10.1093/jxb/eru398
  92. Valerio L., De Meyer M., Penel C., Dunand C. Expression analysis of the Arabidopsis peroxidase multigenic family // Phytochemistry. 2004. Vol. 65. No. 10. P. 1331–1342. doi: 10.1016/j.phytochem.2004.04.017
  93. Shigeto J., Itoh Y., Hirao S., et al. Simultaneously disrupting AtPrx2, AtPrx25 and AtPrx71 alters lignin content and structure in Arabidopsis stem // J Integr Plant Biol. 2015. Vol. 57. No. 4. P. 349–356. doi: 10.1111/jipb.12334
  94. Laitinen T., Morreel K., Delhomme N., et al. A key role for apoplastic H2O2 in norway spruce phenolic metabolism // Plant Physiol. 2017. Vol. 174. No. 3. P. 1449–1475. doi: 10.1104/pp.17.00085
  95. Lee Y., Rubio M.C., Alassimone J., Geldner N. A mechanism for localized lignin deposition in the endodermis // Cell. 2013. Vol. 153. No. 2. P. 402–412. doi: 10.1016/j.cell.2013.02.045
  96. Xiong J., Yang Y., Fu G., Tao L. Novel roles of hydrogen peroxide (H2O2) in regulating pectin synthesis and demethylesterification in the cell wall of rice (Oryza sativa) root tips // New Phytol. 2015. Vol. 206. No. 1. P. 118–126. doi: 10.1111/nph.13285
  97. Denness L., McKenna J.F., Segonzac C., et al. Cell wall damage-induced lignin biosynthesis is regulated by a reactive oxygen species- and jasmonic acid-dependent process in Arabidopsis // Plant Physiol. 2011. Vol. 156. No. 3. P. 1364–1374. doi: 10.1104/pp.111.175737
  98. Rosenwasser S., Rot I., Sollner E., et al. Organelles contribute differentially to reactive oxygen species-related events during extended darkness // Plant Physiol. 2011. Vol. 156. No. 1. P. 185–201. doi: 10.1104/pp.110.169797
  99. Zimmermann P., Heinlein C., Orendi G., Zentgraf U. Senescence-specific regulation of catalases in Arabidopsis thaliana (L.) Heynh // Plant Cell Environ. 2006. Vol. 29. No. 6. P. 1049–1060. doi: 10.1111/j.1365–3040.2005.01459.x
  100. Mhamdi A., Van Breusegem F. Reactive oxygen species in plant development // Development. 2018. Vol. 145. No. 15. ID dev164376. doi: 10.1242/dev.164376

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Схема основных источников генерации активных форм кислорода в растительной клетке. ДАО — диаминоксидаза, ПАО — полиаминоксидаза, ПДИ — протеиндисульфидизомераза, СОД — супероксиддисмутаза, ЭТЦ — электрон-транспортная цепь, ФСI — фотосистема I, ФСII — фотосистема II, RBOH — respiratory burst oxidase homologs. Пояснения в тексте

Скачать (226KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Обобщенная схема роли активных форм кислорода в жизни растения. АФК — активные формы кислорода, ТФ — транскрипционные факторы. Пояснения в тексте

Скачать (125KB)
Метаданные
4. Рис. 1. Схема основных источников генерации активных форм кислорода в растительной клетке. ДАО — диаминоксидаза, ПАО — полиаминоксидаза, ПДИ — протеиндисульфидизомераза, СОД — супероксиддисмутаза, ЭТЦ — электрон-транспортная цепь, ФСI — фотосистема I, ФСII — фотосистема II, RBOH — respiratory burst oxidase homologs. Пояснения в тексте

Скачать (194KB)
Метаданные
5. Рис. 2. Обобщенная схема роли активных форм кислорода в жизни растения. АФК — активные формы кислорода, ТФ — транскрипционные факторы. Пояснения в тексте

Скачать (138KB)
Метаданные

© ООО "Эко-Вектор", 2021


 


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах