Выявление генов, кодирующих потенциально амилоидогенные белки, участвующих в регуляции нонсенс-супрессии у дрожжей Saccharomyces cerevisiae


Цитировать

Полный текст

Аннотация

Ранее мы показали, что делеция последовательности, кодирующей N-терминальный домен гена SUP35, создает генетический фон, позволяющий выявлять новые гены и эпигенетические детерминанты, контролирующие нонсенссупрессию. В данном исследовании при помощи геномного скрининга мы выявили три гена, кодирующих потенциально амилоидогенные белки, сверхэкспрессия которых влияет на супрессорный фенотип в штамме, продуцирующем химерный белок Aβ-Sup35MC на фоне делеции хромосомной копии гена SUP35, кодирующего фактор терминации трансляции eRF 3. Нами установлено, что гены NAB2, NAB3 и VTS1 участвуют в регуляции нонсенссупрессии у дрожжей S. cerevisiae.

Об авторах

Антон Александрович Нижников

Санкт-Петербургский государственный университет, Санкт-Петербург, РФ

Email: ant.nizhnikov@gmail.com 7-9, Universitetskaya nab., St.Petersburg, 199034, Russia

Залина Магомедовна Магомедова

Санкт-Петербургский государственный университет, Санкт-Петербург, РФ

Email: zalina.mag@gmail.com 7-9, Universitetskaya nab., St.Petersburg, 199034, Russia

Алсу Фаритовна Сайфитдинова

Санкт-Петербургский государственный университет, Санкт-Петербург, РФ

Email: alsu@bio.pu.ru

Сергей Георгиевич Инге-Вечтомов

Санкт-Петербургский государственный университет, Санкт-Петербург, РФ

Email: ingevechtomov@gmail.com

Алексей Петрович Галкин

Санкт-Петербургский государственный университет, Санкт-Петербург, РФ

Email: apgalkin@mail.ru

Список литературы

  1. Захаров И. А., Кожин С. А., Кожина Т. Н., Фёдорова И. В., 1984. Сборник методик по генетике дрожжей- сахаромицетов // Л.: Наука., 143 с.
  2. Инге-Вечтомов С. Г., 1964. Реверсии к прототрофности у дрожжей, нуждающихся в аденине // Вестник ЛГУ. Сер. 2. Вып 9. С. 112-117.
  3. Рубель А. А., Сайфитдинова А. Ф., Лада А. Г. и др., 2008. Дрожжевой шаперон Hsp104 регулирует экспрессию генов на посттранскрипционном уровне // Мол. биол. Т. 42. № 1. С. 123-130.
  4. Alberti S., Halfmann R., King O. et al., 2009. A systematic survey identifies prions and illuminates sequence features of prionogenic proteins // Cell. Vol. 137. P. 146-158.
  5. Aviv T., Lin Z., Lau S. et al., 2003. The RNA-binding SAM domain of Smaug defines a new family of posttranscriptional regulators // Nat. Struct. Biol. Vol. 10. P. 614-621.
  6. Brown J. C., Lindquist S., 2009. A heritable switch in carbon source utilization driven by an unusual yeast prion // Genes. Dev. Vol. 23. P. 2320-2332.
  7. Conrad N. K., Wilson S. M., Steinmetz E. J., 2000. A yeast heterogeneous nuclear ribonucleoprotein complex associated with RNA polymerase II // Genetics. Vol. 154. P. 557-571.
  8. Derkatch I. L., Bradley M. E., Zhou P. et al., 1997. Genetic and environmental factors affecting the de novo appearance of the [PSI+] prion in Saccharomyces cerevisiae // Genetics. Vol. 147. P. 507-519.
  9. Dilcher M., Kohler B., von Mollard G. F., 2001. Genetic interactions with the yeast Q-SNARE VTI1 reveal novel functions for the R-SNARE YKT6 // J. Biol. Chem. Vol. 276. P. 34537-34544.
  10. Du Z., Park K. W., Yu H. et al., 2008. Newly identified prion linked to the chromatin-remodeling factor Swi1 in Saccharomyces cerevisiae // Nat. Genet. Vol. 40. P. 460-465.
  11. Fasken M. B., Stewart M., Corbett A. H., 2008. Functional significance of the interaction between the mRNAbinding protein, Nab2, and the nuclear pore-associated protein, Mlp1, in mRNA export // J. Biol. Chem. Vol. 283. P. 27130-27143.
  12. Hanahan D., 1985. DNA Cloning: A Practical Approach // IRL Press, 109 p.
  13. Harrison P. M., Gerstein M., 2003. A method to assess compositional bias in biological sequences and its application to prion-like glutamine/asparagine-rich domains in eukaryotic proteomes // Genome Biology. Vol. 4. E. 40.
  14. Hosoda N., Kobayashi T., Uchida N. et al., 2003. Translation termination factor eRF3 mediates mRNA decay through the regulation of deadenylation // J. Biol. Chem. Vol. 278. P. 38287-38291.
  15. Ivanov M. S., Ratchenko E. A., Mironova L. N., 2010. The protein complex Ppz1p/Hal3p and nonsense suppression efficiency in the yeast Saccharomyces cerevisiae // Mol. Biol. (Mosk.) Vol. 44. P. 1018-1026.
  16. Kaiser C., Michaelis S., Mitchell A., 1994. Methods in yeast genetics // NY: Cold Spring Harbor Lab. Press, 364 p.
  17. Krogan N. J., Cagney G., Yu H. et al., 2006. Global landscape of protein complexes in the yeast Saccharomyces cerevisiae // Nature. Vol. 440. P. 637-643.
  18. Ong W., Ibrahim M., Town M., Johnson J., 1997. Functional differences among the six Saccharomyces cerevisiae tRNATrp genes // Yeast. Vol. 13. P. 1357-1362.
  19. Ono B., Yoshida R., Kamiya K., Sugimoto T., 2005. Suppression of termination mutations caused by defects of the NMD machinery in Saccharomyces cerevisiae // Genes Genet. Syst. Vol. 80. P. 311-316.
  20. Osherovich L. Z., Weissman J. S., 2001. Multiple Gln/ Asn-rich prion domains confer susceptibility to induction of the yeast [PSI+] prion // Cell. Vol. 106. P. 183- 194.
  21. Patel B. K., Gavin-Smyth J., Liebman S. W., 2009. The yeast global transcriptional co-repressor protein Cyc8 can propagate as a prion // Nat. Cell. Biol. Vol. 11. P. 344-349.
  22. Rendl L., Bieman M., Smibert C., 2008. S. cerevisiae Vts1p induces deadenylation-dependent transcript degradation and interacts with the Ccr4p-Pop2p-Not deadenylase complex // RNA. Vol. 14. P. 1328-1336.
  23. Roberts B. T., Wickner R. B., 2003. Heritable activity: a prion that propagates by covalent autoactivation // Genes. Dev. Vol. 17. P. 2083-2087.
  24. Rogoza T., Goginashvili A., Rodionova S. et al., 2010. Non-Mendelian determinant [ISP+] in yeast is a nuclear- residing prion form of the global transcriptional regulator Sfp1 // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. Vol. 107. P. 10573-10577.
  25. Saifitdinova A. F., Nizhnikov A. A., Lada A. G. et al., 2010. [NSI+]: a novel non-Mendelian suppressor determinant in Saccharomyces cerevisiae // Curr. Genet. Vol. 56. P. 467-478.
  26. Sambrook J., Fritsch E. F., Maniatis T., 1989. Molecular cloning. A laboratory manual // N. Y.: Cold Spring Harbor Lab. Press., 1626 p.
  27. Serio T. R., Cashikar A. G., Kowal A. et al., 2000. Nucleated conformational conversion and the replication of conformational information by a prion determinant // Science. Vol. 289. P. 1317-1321.
  28. Sherman F., Fink G. R., Hancks J. B., 1986. Methods in yeast genetics // N. Y.: Cold Spring Harbor Lab. Press., 367 p.
  29. Urakov V. N., Valouev I. A., Kochneva-Pervukhova N. V. et al., 2006. N-terminal region of Saccharomyces cerevisiae eRF3 is essential for the functioning of the eRF1/eRF3 complex beyond translation termination // BMC. Mol. Biol. Vol. 7. E. 34.
  30. Van Dyke N., Pickering Brian F., Van Dyke M. W., 2009. Stm1p alters the ribosome association of eukaryotic elongation factor 3 and affects translation elongation // Nucl. Acids Res. Vol. 37. P. 6116-6125.
  31. Weiss W. A., Edelman I., Culbertson M. R., Friedberg E. C., 1987. Physiological levels of normal tRNA(CAGGln) can effect partial suppression of amber mutations in the yeast Saccharomyces cerevisiae // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. Vol. 84. P. 8031-8034.
  32. Wickner R. B., 1994. [URE3] as an altered Ure2 protein: evidence for a prion analog in Saccharomyces cerevisiae // Science. Vol. 264. P. 566-569. ` экологическая генетика том IX № 4 2011 ISSN 1811-0932 86 Механизм ы модифика ционо й изменчивости
  33. Yang W., Yang H., Tien P., 2006. In vitro self-propagation of recombinant PrPSc-like conformation generated in the yeast cytoplasm // FEBS Lett. Vol. 580. P. 4231- 4235.
  34. Zhouravleva G., Frolova L., Le Goff X. et al., 1995. Termination of translation in eukaryotes is governed by two interacting polypeptide chain release factors, eRF1 and eRF3 // EMBO J. Vol. 14. P. 4065-4072.

© Нижников А.А., Магомедова З.М., Сайфитдинова А.Ф., Инге-Вечтомов С.Г., Галкин А.П., 2011

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
 


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах