Нарушение лиганд-рецепторного взаимодействия в патогенезе дезадаптивных расстройств и при патологии

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

В обзоре обобщены сведения об эффектах лиганд-рецепторного взаимодействия в состоянии нормы, при дезадаптации и патологии. Показаны механизмы изменения функций рецепторов иммунной системы, которые распознают участки патогенов, взаимодействуют с иммуноглобулинами и участвуют в иммунном ответе. Приведены данные о взаимодействиях в пределах нейромедиаторных систем мозга. Рассмотрены свойства лектинов, фолликулостимулирующего гормона, производных прогестерона и кальцитонина. В обзоре также суммированы сведения о таких клеточных процессах, как рост клеток, регенерация и ремоделирование кости, апоптоз. Показана роль тиазольных ретиноидов в регуляции клеточной дифференцировки и сигнальных путей. Особое внимание уделено ангиогенезу и фактору роста эндотелия сосудов, рецепторам и лигандам к фактору роста фибробластов, галактинам, принимающим участие в процессах онкотрансформации. Установлено, что фосфатаза с доменом гомологии Src2 (SHP2) является важным компонентом онкогенных сигнальных путей. В статье описан механизм многовалентного взаимодействия бактерий и вирусов с клетками организма. Достаточно подробно рассмотрено взаимодействие наночастиц (графена, фуллеренов) с биологическими объектами, а также проблема насыщения рецепторов и деятельности экс-орфанных рецепторов, которые могут выступать мишенями для потенциальных лекарственных средств. Показаны перспективы создания новых препаратов на основе π-катионных взаимодействий. Сделан вывод, что изучение взаимодействия вещества и рецептора позволит раскрыть истинные механизмы дисрегуляторной патологии.

Об авторах

Алексей Александрович Артеменков

ФГБОУ ВО «Череповецкий государственный университет»

Автор, ответственный за переписку.
Email: basis@live.ru

канд. биол. наук, доцент, факультет биологии и здоровья человека

Россия, 162600, г.Череповец, ул. Луначарского, 5

Список литературы

  1. Абакушина Е.В., Кузьмина Е.Г. Стресс-индуцированные молекулы MICA/B и их роль в развитии онкологических заболеваний // Молекулярная медицина. – 2012. – № 2. – С. 16–20. [Abakushina EV, Kuzmina EG. Stress-induced molecules mica/b and their role in the development of oncological diseases. Molekuliarnaia meditsina. 2012;(2):16-20. (In Russ.)]
  2. Базян А.С., Хашаев З.Х. Аллостерическая пластичность ГАМК-А-рецептора и внутринейрональная интеграция на уровне трансдукционного сигнала // Успехи физиологических наук. – 2010. – Т. 41. – № 1. – С. 3–25. [Bazyan AS, Khashaev ZKh. Allosteric plasticity of GABAA-receptor and intraneuronal integration by way of transduction signal. Uspekhi fiziologicheskikh nauk. 2010;41(1):3-25. (In Russ.)]
  3. Дубинина Е.Е., Дадали В.А. 4-Гидрокси-транс-2-ноненаль в функциональной активности клеток. Обзор // Биохимия. – 2010. – Т. 75. – № 9. – С. 1189–1212. [Dubinina EE, Dadali VA. Role of 4-hydroxy-trans-2-nonenal in cell functions. Biochemistry (Moscow). 2010;75(9):1069-1087. (In Russ.)]
  4. Душкин М.И., Храпова М.В. Роль рецепторов, активируемых пролифераторами пероксисом, в нарушении метаболического баланса при стрессе // Успехи физиологических наук. – 2011. – Т. 42. – № 2. – С. 3–24. [Dushkin MI, Khrapova MV. The role of peroxisome proliferator activated receptors in metabolic balance disturbances under stress. Uspekhi fiziologicheskikh nauk. 2011;42(2):3-24. (In Russ.)]
  5. Иваненков Я.А. Направленный поиск новых лекарственных соединений и анализ механизмов их действия // Биомика. – 2011. – Т. 1. – № 1. – С. 76–100. [Ivanenkov YaA. Targeted search for new drugs and analysis of possible mechanisms of action. Biomika. 2011;1(1):76-100. (In Russ.)]
  6. Каркищенко Н.Н. Наноинженерные лекарства: новые биомедицинские инициативы в фармакологии // Биомедицина. – 2009. – № 2. – С. 5–27. [Karkishchenko NN. Nanoinzhenernye lekarstva: novye biomeditsinskie initsiativy v farmakologii. Biomedicinа. 2009;(2):5-27. (In Russ.)]
  7. Климович В.Б. IgM и его рецепторы: структурные и функциональные аспекты // Биохимия. – 2011. – Т. 76. – № 5. – С. 654–672. [Klimovich VB. IgM and its receptors: structural and functional aspects. Biochemistry (Moscow). 2011;76(5):534-549. (In Russ.)]
  8. Корчагина А.А., Шеин С.А., Гурина О.И., Чехонин В.П. Роль рецепторов VEGF в неопластическом ангиогенезе и перспективы терапии опухолей мозга // Вестник Российской академии медицинских наук. – 2013. – Т. 68. – № 11. – С. 104–114. [Korchagina AA, Shein SA, Gurina OI, Chekhonin VP. Vegfrs in neoplastic angiogenesis and prospects for therapy cf brain tumors. Annals of the Russian Academy of Medical Sciences. 2013;68(11):104-114. (In Russ.)]
  9. Крыжановский С.А., Вититнова М.Б. Сердечно-сосудистые эффекты фактора роста нервов (аналитический обзор литературы). Часть I. NGF-опосредованные внутриклеточные сигнальные пути // Физиология человека. – 2011. – Т. 37. – № 2. – С. 104–116. [Kryzhanovskiy SA, Vititnova MB. Cardiovascular effects of the nerve growth factor: an analytical review. Part I: NGF-mediated intracellular signaling pathways. Human physiology. 2011;37(2):217-228. (In Russ.)]
  10. Кузнецова Н.Б., Кузнецов П.Е. Прогнозирование биологической активности лигандов каппа-опиоидного рецептора // Auditorium. – 2015. – № 4. – С. 8–18. [Kuznetsova NB, Kuznetsov PE. Prognozirovanie biologicheskoi aktivnosti ligandov kappa-opioidnogo retseptora. Auditorium. 2015;(4):8-18. (In Russ.)]
  11. Курило М.Н., Рыжков Ф.В., Карпов П.В., и др. Молекулярный дизайн селективных лигандов хемокиновых рецепторов // Доклады академии наук. – 2015. – Т. 461. – № 6. – С. 720–723. [Kurilo MN, Ryzhkov FV, Karpov PV, et al. Molecular design of selective ligands of chemokine receptors. Dokl Akad Nauk. 2015;461(6):720-723. (In Russ.)]. https://doi.org/10.7868/S0869565215120245.
  12. Li S.-М. Биологические функции SHP2 при заболеваниях человека // Молекулярная биология. – 2016. – Т. 50. – № 1. – С. 27–33. [Li S-M. The biological functions of SHP2 in human diseases. Mol Biol (Mosk). 2016;50(1):27-33. (In Russ.)]. https://doi.org/10.7868/S0026898416010110.
  13. Мисюрин В.А. Структура и свойства основных рецепторов и лигандов внешнего пути апоптоза // Российский биотерапевтический журнал. – 2015. – Т. 14. – № 2. – С. 23–30. [Misyurin VA. Structure and functions of main apoptosis receptors and ligands. Rossiiskii bioterapevticheskii zhurnal. 2015;14(2):23-30. (In Russ.)]
  14. Москалев А.В., Рудой А.С., Апчел В.Я. Роль хемокинов в развитии противовирусного иммунного ответа // Вестник Российской военно-медицинской академии. – 2017. – № 3. – С. 183–188. [Moskalyov AV, Rudoy AS, Apchel VYa. Role chemokines in development of the immune answer. Vestnik Rossiiskoi voenno-meditsinskoi akademii. 2017;(3):183-188. (In Russ.)]
  15. Недич О., Филимонович Д., Микович З., Масникоза Р. Влияние плацентарных манноза/N-ацетилглюкозаминсвязывающих белков на взаимодействие инсулина и инсулиноподобных ростовых факторов с их рецепторами // Биохимия. – 2011. – Т. 76. – № 9. – С. 1230–1237. [Nedich O, Filimonovich D, Mikovich Z, Masnikoza R. Influence of placental mannose/N-acetylglucosamine-binding proteins on the interaction of insulin and insulin-like growth factors with their receptors. Biochemistry (Moscow). 2011;76(9):1230-1237. (In Russ.)]
  16. Нестерова Л.А., Бойко А.В., Манухин Б.Н. Модуляция активности альфа-адренорецепторов мембран коры головного мозга крыс агонистом и антагонистом бета-адренорецепторов // Биологические мембраны. – 2016. – Т. 33. – № 4. – С. 252–262. [Nesterova LA, Boyko AV, Manukhin BN. Modulation of alfa-adrenoceptor activity by beta-adrenoceptor agonists and antagonists in rat brain cortex membranes. Biochemistry (Moscow). Supplement. Series A: Membrane and Cell Biology. 2016;33(4):278-286. (In Russ.)]. https://doi.org/10.7868/S0233475516040071.
  17. Никогосян Л.Р. Изучение взаимодействия μ-опиоидного рецептора с производными морфинового ряда методом молекулярного докинга // Вестник РАУ. – 2014. – № 2. – С. 52–58. [Nikoghosyan LR. Μ-opioid receptor and morphine derivatives interaction study using method of molecular docking. Vestnik RAU. 2014;(2):52-58. (In Russ.)]
  18. Никогосян Л.Р., Вартанян Г.С., Назарян К.Б. Молекулярное моделирование третичной структуры μ-опиоидного рецептора и динамики его взаимодействия с лигандом // Российский журнал боли. – 2014. – № 3–4. – С. 7–8. [Nikoghosyan LR, Vartanyan GS, Nazaryan KB. Molecular modeling of the tertiary structure of the μ-opioid receptor and the dynamics of its interaction with the ligand. Rossijskii zhurnal boli. 2014;(3-4):7-8. (In Russ.)]
  19. Плахова В.Б., Рогачевский И.В., Шелых Т.Н., и др. Возможный молекулярный механизм анальгезирующего эффекта пептидных фрагментов дефенсинов // Медицинский академический журнал. – 2013. – Т. 13. – № 3. – С. 78–83. [Plakhova VB, Rogachevsky IV, Shelikh TN, et al. A putative molecular mechanism of analgesic effect of defensin peptide fragments. Med Akad Z. 2013;13(3):78-83. (In Russ.)]
  20. Поликарпова А.В., Маслакова А.А., Левина И.С., и др. Поиск производных прогестерона, селективно взаимодействующих с его мембранными рецепторами // Биохимия. – 2017. – Т. 82. – № 2. – С. 247–257. [Polikarpova AV, Maslakova AA, Levina IS, et al. Selection of progesterone derivatives specific to membrane progesterone receptors. Biochemistry (Moscow). 2017;82(2):140-148. (In Russ.)]
  21. Рапопорт Е.М., Курмышкина О.В., Бовин Н.В. Галектины млекопитающих: структура, углеводная специфичность и функции // Биохимия. – 2008. – Т. 73. – № 4. – С. 483–497. [Rapoport EM, Kurmyshkina OV, Bovin NV. Mammalian galectins: structure, carbohydrate specificity and functions. Biochemistry (Moscow). 2008;73(4):393-405. (In Russ.)]
  22. Ратникова Н.М., Лежнин Ю.Н., Фролова Е.И., и др. Рецептор CD47 как приоритетная мишень для противораковой терапии // Молекулярная биология. – 2017. – Т. 51. – № 2. – С. 251–261. [Ratnikova NM, Lezhnin YuN, Frolova EI, et al. CD47 receptor as a primary target for cancer therapy. Mol Biol (Mosk). 2017;51(2):251-261. (In Russ.)]. https://doi.org/10.7868/S0026898417010153.
  23. Рубина К.А., Ткачук В.А. Навигационные рецепторы в нервной и сердечно-сосудистой системах (обзор) // Биохимия. – 2015. – Т. 80. – № 10. – С. 1503–1521. [Rubina KA, Tkachuk VA. Guidance receptors in the nervous and cardiovascular systems. Biochemistry (Moscow). 2015;80(10):1235-1253. (In Russ.)]
  24. Сарапульцев А.П., Ремпель С.В., Кузнецова Ю.В., Сарапульцев Г.П. Взаимодействие наночастиц с биологическими объектами (обзор) // Вестник Уральской медицинской академической науки. – 2016. – № 3. – С. 97–111. [Sarapultsev AP, Rempel SV, Kuznetsova YuV, Sarapultsev GP. Nanoparticle’s interactions with biological objects (the review). Journal of Ural medical academic science. 2016;(3):97-111. (In Russ.)]. https://doi.org/10.22138/2500-0918-2016-15-3-97-111.
  25. Скворцов С.С., Габдулхакова А.Г. Полиморфизмы рецепторов формилированных пептидов, или 27 наиболее вероятных путей к нарушениям функции фагоцитов // Биохимия. – 2017. – Т. 82. – № 4. – С. 587–600. [Skvortsov SS, Gabdulkhakova AG. Formyl peptide receptor polymorphisms: 27 most possible ways for phagocyte dysfunction. Biochemistry (Moscow). 2017;82(4):426-437. (In Russ.)]
  26. Соболева А.Г., Брускин С.А., Николаев А.А., и др. Роль рецептора продуктов неферментативного гликозилирования в патогенезе псориаза // Молекулярная биология. – 2013. – Т. 47. – № 5. – С. 743–753. [Soboleva AG, Bruskin SA, Nikolaev AA, et al. Role of receptor for advanced glycation end-products in pathogenesis of psoriasis. Molecular biology. 2013;47(5):645-654. (In Russ.)]. https://doi.org/10.7868/S0026898413050194.
  27. Спасов А.А., Яковлев Д.С., Мальцев Д.В., и др. Производные имидазо[1,2-a]бензимидазола как антагонисты 5-НТ 2А-рецепторов // Биоорганическая химия. – 2016. – Т. 42. – № 4. – С. 440–447. [Spasov AA, Yakovlev DS, Maltsev DV, et al. The derivatives of imidazo[1,2-a]benzimidazole as 5-HT2A receptor antagonists. Russian Journal of Bioorganic Chemistry. 2016;42(4):397-403. (In Russ.)]. https://doi.org/10.7868/S0132342316040175.
  28. Степанов А.В., Ксие Д., Дронина М.А., и др. Моделирование лиганд-рецепторных взаимодействий в режиме детекции на поверхности единичной клетки // Биологические мембраны. – 2015. – Т. 32. – № 2. – С. 102–109. [Stepanov AV, Ksie D, Dronina MA, et al. Modelling of the receptor-ligand interaction in a single cell mode. Biologicheskie Membrany. 2015;32(2):102-109. (In Russ.)]. https://doi.org/10.7868/S0233475515020097.
  29. Тухватулин А.И., Логунов Д.Ю., Щербинин Д.Н., и др. Toll-подобные рецепторы и их адапторные молекулы. Обзор // Биохимия. – 2010. – Т. 75. – № 9. – С. 1224–1243. [Tukhvatulin AI, Logunov DYu, Shcherbinin DN, et al. Toll-like receptors and their adapter molecules. Biochemistry (Moscow). 2010;75(9):1098-1114. (In Russ.)]
  30. Тырсина Е.Г., Никулицкий С.И. Роль регуляторной VEGF/VEGF-R1-системы в опухолевом ангиогенезе (обзор литературы) // Онкогинекология. – 2015. – № 4. – С. 4–12. [Tyrsina YeG, Nikulitsky SI. The role of regulatory VEGF/VRGF-R1-system in tumor angiogenesis (a literature review). Oncogynecology. 2015;(4):4-12. (In Russ.)]
  31. Успенская Ю.А., Комлева Ю.К., Пожиленкова Е.А., и др. Лиганды RAGE-белков: роль в межклеточной коммуникации и патогенезе воспаления // Вестник российской академии медицинских наук. – 2015. – Т. 70. – № 6. – С. 694–703. [Assumption YuA, Komleva YuK, Pozhilenkova EA, et al. Ligands of RAGE-proteins: role in intercellular communication and pathogenesis of inflammation. Annals of the Russian Academy of Medical Sciences. 2015;70(6): 694-703. (In Russ.)]. https://doi.org/10.15690/vramn566.
  32. Федянин М.Ю., Хмелькова Д.Н., Серебрийская Т.С., и др. Перспективы терапевтического воздействия на сигнальный путь FGFR // Успехи молекулярной онкологии. – 2015. – Т. 2. – № 1. – С. 27–38. [Fedyanin MYu, Khmelkova DN, Serebriiskaya TS, et al. Prospects of therapeutic action on FGFR signaling pathway. Advances in molecular oncology. 2015;2(1):27-38. (In Russ.)]. https://doi.org/10.17650/2313-805X.2015.2.1.027-038.
  33. Чеснокова Е.А., Сарычева Н.Ю., Дубынин В.А., Каменский А.А. Опиоидные пептиды, получаемые с пищей, и их влияние на нервную систему // Успехи физиологических наук. – 2015. – Т. 46. – № 1. – С. 22–46. [Chesnokova EA, Sarycheva NYu, Dubynin VA, Kamensky AA. Food-derived opioid peptides and their neurological impact. Uspekhi fiziologicheskikh nauk. 2015;46(1):22-46. (In Russ.)]
  34. Шаяхметова Д.М., Жевленев Е.С., Можаев А.А., и др. Генетическая связь IRR-рецептора с белком LY6/PLAUR // Биоорганическая химия. – 2016. – Т. 42. – № 4. – С. 496–500. [Shayakhmetova DM, Zhevlenev ES, Mozhaev AA, et al. Genetic link between IRR-receptor and Ly6/PLAUR protein. Russian Journal of Bioorganic Chemistry. 2016;42(4):449-452. (In Russ.)]. https://doi.org/10.7868/S0132342316040163.
  35. Шилов Г.Н., Бубель О.Н., Шабанов П.Д. Новый подход к пониманию структуры, функции и классификации ГАМК-бензодиазепинового рецепторного комплекса, молекулярной мишени для разработки новых антиконвульсантов на базе тормозных аминокислот // Обзоры по клинической фармакологии и лекарственной терапии. – 2016. – Т. 14. – № 3. – С. 34–45. [Shilov GN, Bubel ON, Shabanov PD. A new approach to understanding the structure, function and classification of the GABA-benzodiazepine receptor complex, a molecular target for the development of new anticonvulsants based on inhibitory amino acids. Reviews of Clinical Pharmacology and Drug Therapy. 2016;14(3):34-45. (In Russ.)]. https://doi.org/10.17816/RCF14334-45.
  36. Шустов Е.Б., Оковитый С.В. Экс-орфанные рецепторы как мишени для потенциальных лекарственных средств // Биомедицина. – 2015. – № 2. – С. 15–29. [Shustov EB, Okovity SV. Ex-orphan receptors as targets for potential medicines. Biomedicinа. 2015;(2):15-29. (In Russ.)]
  37. Bai X, Xu M, Liu S, Hu G. Computational investigations of the interaction between the cell membrane and nanoparticles coated with a pulmonary surfactant. ACS Appl Mater Interfaces. 2018;10(24):20368-20376. https://doi.org/10.1021/acsami.8b06764.
  38. Bitra A, Doukov T, Croft M, Zajonc DM. Crystal structures of the human 4-1BB receptor bound to its ligand 4-1BBL reveal covalent receptor dimerization as a potential signaling amplifier. J Biol Chem. 2018;293(26):9958-9969. https://doi.org/10.1074/jbc.RA118.003176.
  39. Bönisch E, Oh YJ, Anzengruber J, et al. Lipoteichoic acid mediates binding of a lactobacillus S-layer protein. Glycobiology. 2018;28(3):148-158. https://doi.org/10.1093/glycob/cwx102.
  40. Cherian MT, Chai SC, Wright WC, et al. CINPA1 binds directly to constitutive androstane receptor and inhibits its activity. Biochem Pharmacol. 2018;152:211-223. https://doi.org/10.1016/j.bcp.2018.03.029.
  41. Delguste M, Koehler M, Alsteens D. Probing single virus binding sites on living mammalian cells using AFM. Methods Mol Biol. 2018;1814:483-514. https://doi.org/10.1007/978-1-4939-8591-42.
  42. Draper-Joyce CJ, Michino M, Verma RK, et al. The structural determinants of the bitopic binding mode of a negative allosteric modulator of the dopamine D2 receptor. Biochem Pharmacol. 2018;148:315-328. https://doi.org/10.1016/j.bcp.2018.01.002.
  43. Gilbreth RN, Oganesyan VY, Amdouni H, et al. Crystal structure of the human 4-1BB/4-1BBL complex. J Biol Chem. 2018;293(25):9880-9891. https://doi.org/10.1074/jbc.RA118.002803.
  44. Haffez H, Chisholm DR, Tatum NJ, et al. Probing biological activity through structural modelling of ligand-receptor interactions of 2,4-disubstituted thiazole retinoids. Bioorg Med Chem. 2018;26(8):1560-1572. https://doi.org/10.1016/j.bmc.2018.02.002.45.
  45. He Z, Tang F, Lu Z, et al. Analysis of differentially expressed genes, clinical value and biological pathways in prostate cancer. Am J Transl Res. 2018;10(5):1444-1456.
  46. Hu Y, Wang L, Jiang L, et al. [Progress in the regulation of bone remodeling at the cellular level (Article in Chinese; Abstract available in Chinese from the publisher)]. Sheng Wu Yi Xue Gong Cheng Xue Za Zhi. 2017;34(3):471-479. https://doi.org/10.7507/1001-5515.201606011.
  47. Kadavath H, Cabrales Fontela Y, Jaremko M, et al. The binding mode of a tau peptide with tubulin. Angew Chem Int Ed Engl. 2018;57(12):3246-3250. https://doi.org/10.1002/anie.201712089.
  48. Kawakami Y, Saito Y, Nakagawa R, et al. The soluble form of LOTUS inhibits Nogo receptor type 1-mediated signaling induced by B lymphocyte stimulator and chondroitin sulfate proteoglycans. Neurosci Lett. 2018;(683):61-68. https://doi.org/10.1016/j.neulet.2018.06.045.49.
  49. Kuscu M, Akan OB. Maximum likelihood detection with ligand receptors for diffusion-based molecular communications in internet of bio-nano things. IEEE Trans Nanobioscience. 2018;17(1):44-54. https://doi.org/10.1109/TNB.2018.2792434.50.
  50. Liang Z, Li QX. π-Cation interactions in molecular recognition: perspectives on pharmaceuticals and pesticides. J Agric Food Chem. 2018;66(13):3315-3323. https://doi.org/10.1021/acs.jafc.8b00758.51.
  51. Liese S, Netz RR. Quantitative prediction of multivalent ligand-receptor binding affinities for influenza, cholera, and anthrax inhibition. ACS Nano. 2018;12(5):4140-4147. https://doi.org/10.1021/acsnano.7b08479.52.
  52. Lv LW, Liu YS, Zhang P, et al. Transcriptomics and functional analysis of graphene-guided osteogenic differentiation of mesenchymal stem cells. Chin J Dent Res. 2018;21(2): 101-111. https://doi.org/10.3290/j.cjdr.a40436.53.
  53. Nakashima M, Watanabe M, Uchimaru K, Horie R. Trogocytosis of ligand-receptor complex and its intracellular transport in CD30 signalling. Biol Cell. 2018;110(5):109-24. https://doi.org/10.1111/boc.201800002.
  54. Nataraja S, Sriraman V, Palmer S. Allosteric regulation of the follicle-stimulating hormone receptor. Endocrinology. 2018;159(7):2704-2716. https://doi.org/10.1210/en.2018-00317.55.
  55. Orr AA, Jayaraman A, Tamamis P. Molecular modeling of chemoreceptor: ligand interactions. Methods Mol Biol. 2018;1729:353-372. https://doi.org/10.1007/978-1-4939-7577-8_28.
  56. Pal J, Patil V, Kumar A, et al. Loss-of-function mutations in calcitonin receptor (CALCR) identify highly aggressive glioblastoma with poor outcome. Clin Cancer Res. 2018;24(6):1448-1458. https://doi.org/10.1158/1078-0432.CCR-17-1901.
  57. Podlewska S, Kafel R, Lacivita E, et al. Structural insights into serotonin receptor ligands polypharmacology. Eur J Med Chem. 2018;151:797-814. https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2018.04.010.58.
  58. Sader S, Anant K, Wu C. To probe interaction of morphine and IBNtxA with 7TM and 6TM variants of the human μ-opioid receptor using all-atom molecular dynamics simulations with an explicit membrane. Phys Chem Chem Phys. 2018;20(3): 1724-41. https://doi.org/10.1039/c7cp06745c.59.
  59. Skronska-Wasek W, Gosens R, Königshoff M, Baarsma HA. WNT receptor signalling in lung physiology and pathology. Pharmacol Ther. 2018;187:150-166. https://doi.org/10.1016/j.pharmthera.2018.02.009.
  60. Tong L, Yi L, Liu P, et al. Tumour cell dormancy as a contributor to the reduced survival of GBM patients who received standard therapy. Oncol Rep. 2018;40(1):463-471. https://doi.org/10.3892/or.2018.6425.

© Артеменков А.А., 2019

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
 


Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».