Антимикробные пептиды как молекулярные факторы иммунитета

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

В обзоре рассматриваются современные представления о структуре и функциях антимикробных (антибиотических) пептидов (дефенсины, протегрины, цекропины, кателицидины и др.), которые составляют молекулярную основу многих защитных реакций человека и животных. Это относительно короткие пептидные соединения, состоящие из 12-50 аминокислотных остатков, являющиеся, как правило, катионными амфипатическими молекулами, антимикробный механизм которых связан с пер­форацией и дезорганизацией мембран микробных клеток-мишеней и оболочечных вирусов. Наряду с антибиотической активностью дефенсины, как наиболее распространенные в эволюции представи­тели антимикробных пептидов, обладают свойствами хемотаксинов, активаторов эндоцитоза и дегра­нуляторов тучных клеток, нейтрализуют эндотоксины и являются медиаторами нейроэндокринноим­мунных взаимодействий.

Об авторах

В. Н. Кокряков

Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины РАМН

Автор, ответственный за переписку.
Email: shabanov@mail.rcom.ru
Россия, Санкт-Петербург

Г. М. Алешина

Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины РАМН

Email: shabanov@mail.rcom.ru
Россия, Санкт-Петербург

О. В. Шамова

Научно-исследовательский институт экспериментальной медицины РАМН

Email: shabanov@mail.rcom.ru
Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Горизонтов П. Д., Белоусова О. И., Федотова Н. И. Стресс и система крови. М.: Медицина, 1983. 240 с.
  2. Кокряков В. Н. Биология антибиотиков животного происхождения. СПб.: Наука, 1999. 162 с.
  3. Кокряков В. Н., Пигаревскии В. Е., Тарос Л. Ю. и др. Антивирусные свойства дефенсинов при экспериментальной герпетической инфекции // Патоморфология опухолей и фоновых заболеваний. Л., 1989. С. 122-124.
  4. Корнева Е. А., Шхинек Э. К. Гормоны и иммунная система. Л.: Наука, 1988. 251 с.
  5. Кудряшов Б. А., Кондашевская М. В., Ляпина Л. А. и др. Эффект многократного внутри-мышечного введения дефенсина на противосвертывающую систему и ангиоархитектонику скелетной мыщцы // Докл. АН СССР. 1989. Т. 304. № 2. С. 494-498.
  6. Мечников И. И. Невосприимчивость в инфекционных болезнях. СПб., 1903. 604 с.
  7. Пигаревскии В. Е. Полиморфоядерный лейкоцит и макрофаг в реакциях гиперчувствительности // Арх. патол. 1983. № 11. С. 14-22.
  8. Шамова О. В., Лесникова М. П., Кокряков В. Н. и др. Действие дефенсинов на уровень кортикостерона в крови и иммунный ответ при стрессе // Бюл. экспер. биол. и мед. 1993. Т. 115. № 6. С. 646-649.
  9. Ager berth В., Gunne И, Odeberg J. et al. FALL-39, a putative human peptide antibiotic, is cysteine-free and expressed in bone marrow and testis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. Vol. 92. P. 195-199.
  10. Bateman A., Sigh A., Krai Th., Solomon S. The immune-hypothalamic-pituitary-adrenal axis // Endocrine Revs. 1989. Vol. 10. № 1. P. 92-112.
  11. Biragyn A., Surenhu M., Yang D. et al. Mediators of innate immunity that target immature, but not mature, dendric cells induce antitumor immunity when genetically fused with nonimmunogenic tumor antigens // J. Immunol. 2001. Vol. 167. P. 6644-665 3.
  12. Boman H. G. Peptide antibiotics and their role in innate immunity //Annu. Rev. Immunol. 1995. Vol. 13. P. 61-92.
  13. Bulet P, Hetru C., Dimarcq J.-L, Hoffmann D. Antimicrobial peptides in insects; structure and function // Develop. Compar. Immunol. 1999. Vol. 23. P. 329-344.
  14. Charlet M., Chernysh S., Philippe H. et al. Innate immunity. Isolation of several cysteine rich antimicrobial peptides from the blood of a mollusc Mytilus edulis I I J. Biol. Chern. 1996. Vol. 271. № 36. P. 21808-21813.
  15. Chertov O., Michiel D. E, Xu L. et al. Identification of defensin-1, defensin-2, and CFP37/ azurocidin as T-cell chemoattractant protein released from interleukin-8-stimulated neu¬trophils // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. № 6. P. 293 5-2940.
  16. Fleischmann J., Seis ted M. E., Lehrer R. I. Opsonic activity of MCP-I and MCP-2 cationic peptides from rabbit alveolar macrophages // Diagn. Microbiol. Dis. 1985. Vol. 3. P. 233-242.
  17. Frank R. W., Gennaro R., Schneider К et al. Amino acid sequences of two proline-rich bactenecins // J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265. № 31. P. 18871-18874.
  18. Harwig S. S., Swiderek К. M., Kokryakov V. N. et al. Gallinacins. Cysteine-rich antimicrobial peptides of chicken leukocytes // FEBS Lett. 1994. Vol. 342. P. 281-285.
  19. Higazi A. A., Barghouti I. I., Abu-Much R. Identification of an inhibitor of tissue-type plasminogen activator-mediated fibrinolysis in human neutrophils. A role for defensin // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. P. 9472-9477.
  20. Higazi A. A., Ganz T., Kariko K. et al. Defensins modulates tissue-type plasminogen activator and plasminogen binding to fibrin and endothelian cells // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. № 30. P. 17650-1765 5.
  21. Kokryakov V. N., HarwigS. S. L., Panyutich E. A. et al. Protegrins: leukocyte antimicrobial peptides that combine features of corticostatic defensins and tachyplesins // FEBS Lett. 1993. Vol. 327. № 2. P. 231-236.
  22. Lehrer R. L, Ganz T. Antimicrobial peptides in mammalian and insect host defence // Curr. Opin. Immunol. 1999. Vol. 11. № 1. P. 23-27.
  23. Lehrer R. L, Lichtenstein A. K, Ganz T. Defensins: antimicrobial and cytotoxic peptides of mammalian cells //Annu. Rev. Immunol. 1993. Vol. 11. P. 105-128.
  24. Leonova L., Kokryakov V., Aleshina G. et al. Circular minidefensins and posttranslational generation of molecular diversity // J. Leukoc. Biol. 2001. Vol. 70. P. 461-464.
  25. Lillard J. W., Boyaka P N., Chertov O. et al. Mechanisms for induction of acquired host immunity by neutrophil peptide defensins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. Vol. 96. P. 651-656.
  26. Matsuzaki К. Why and how are peptide-lipid interactions utilized for self-defense? Magainins and tachypplesins as archetypes // Biochim. Biophys. Acta. 1999. Vol. 1462. P. 1-10.
  27. Ranadive N. S., Cochrane C. G. Isolation and characterization of permeability factors from rabbit neutrophils // J. Exp. Med. 1968. Vol. 128. P. 605-622.
  28. Schroder J. M., Harder J. Human beta-defens in-2 // Int. J. Biochem. Cell Biol. 1999. Vol. 31. P. 645-651.
  29. Scott M. G., Vreugdenhil A. C., Buurman W A., Gold M. R. Cutting edge: cationic antimicrobial peptides block the binding of lipopolysaccharide (LPS) to LPS binding protein // J. Immunol. 2000. Vol. 164. P. 549-553.
  30. Shai Y. Mechanism of binding, insertion and destabilization of phospholipid bilayer membranes by helical antimicrobial and non-selective membrane-lytic peptides // Biochim. Biophys. Acta. 1999. Vol. 1462. P. 5 5-70.
  31. Shamova О. V., Brogden K. A., Zhao C. et al. Purification and properties of proline-rich antimicrobial peptides from sheep and goat leukocytes. // Infection and Immunity. 1999. Vol. 67. № 8. P. 4106-4111.
  32. Shamova О. V., Orlov D. S., Kokryakov V. N. et al. Effect of protegrins on ACTH-induced rise of corticosterone level in mice // Thesis of ICONE’95. July 17-24. St. Petersburg. 1995. P. 170.
  33. Solomon S. Corticostatins // ТЕМ. 1993. Vol. 4. № 8. P. 260-264.
  34. Tang Y-Q., Yuan J., Osapay G. et al. A cyclic antimicrobial peptide produced in primate leukocytes by the legation of the two truncated a-defensins // Science. 1999. Vol. 286. P. 498-502.
  35. Terr it о M. C., Ganz T, Seis ted M. E., Lehrer R. I. Monocyte chemotactic activity of defensins from human neutrophils // J. Clin. Invest. 1989. Vol. 84. № 6. P. 2017-2020.
  36. Tominaga T, Eukata J., Naito Y. et al. Effects of corticostatin-1 on rat adrenal cells in vitro // J. Endocrinol. 1990. Vol. 125. P. 287-292.
  37. Underhill D. M., Ozynsky A. Toll-like receptors: key mediators of microbe detection // Curr. Opin. Immunol. 2002. Vol. 14. P. 103-110.
  38. Van Wetering S., Mannesse-Lazeroms S. P., van Sterkenburg M. A. et al. Effect of defensins on interleukin-8 synthesis in airway epithelial cells// Am. J. Physiol. 1997. Vol. 272. P. L888-L896.
  39. Wade D., Boman A., Wahlin B. et al. All D-amino acid containing channel-forming antibiotic peptides//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. Vol. 87. P. 4761-4765.
  40. White S. H., Wimley W. C., Selsted M. E. Structure, function, and membrane integration of defensins // Curr. Opin. Struct. Biol. 1995. Vol. 5. P. 521-527.
  41. Yamashita T, Saito K. Purification, primary structure and biological activity of guinea pig neutrophil cationic peptides // Infect. Immunol. 1989. Vol. 5 7. № 8. P. 2405-2409.
  42. Yang D., Chertov O., Bykovskaia S. N. et al. B-defensins: linking innate and adaptive immunity through dendritic and T-cell CCR6 // Science. 1999. Vol. 286. P. 525-528.
  43. Zanetti M., Gennaro R., Romeo D. Cathelicidins: a novel protein family with a common proregion and a variable C-terminal antimicrobial domain // FEBS Lett. 1995. Vol. 374. P. 1-5.
  44. Zeya H. L, Spitznagel J. K. Antibacterial and enzymatic basic proteins from leukocyte lysosomes: separation and identification // Science. 1963. Vol. 142. P. 1085-1087.
  45. Zhu Q., Hu J., Mulay S. et al. Isolation and structure of corticostatic peptides from rabbit fetal and adult lung // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. № 85. P. 592-596.
  46. Zhu Q., Singh A., Bateman A. et al. The corticostatin anti-ACTH and cytotoxic activity of peptides isolated from fetal, adult and tumorbearing lung // J. Steroid Biochem. 1987. № 27. P. 1017-1423.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Эко-Вектор, 2025



Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».