Из истории изучения эндогенных антибиотических соединений

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

В обзоре представлены данные об истории открытия первых эндогенных антибиотических соединений, о вкладе отечественных исследователей, в частности сотрудников ФГБНУ «Институт экспериментальной медицины», в изучение структурных и функциональных свойств антимикробных белков и пептидов — важных молекулярных факторов врожденного иммунитета, которые могут выступать альтернативой конвенциональным антибиотикам в борьбе за контроль над патогенными микроорганизмами.

Об авторах

Галина Матвеевна Алешина

Институт экспериментальной медицины

Автор, ответственный за переписку.
Email: aleshina.gm@iemspb.ru
ORCID iD: 0000-0003-2886-7389
SPIN-код: 4479-0630

д-р биол. наук, доцент, заведующая лабораторией общей патологии отдела общей патологии и патологической физиологии

Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. von Behring E.A., Kitasato S. Ueber das Zustandekommen der Diphtherie – Immunität and der Tetanus-Immunitat bei Thieren // Dtsch. Med. Wochenschr. 1890. Vol. 16, No. 49. P. 1113–1114. (In German). doi: 10.1055/s-0029-1207589
  2. Fodor J. Die Fähigkeit des Blutes Bakterien zu vernichten // Dtsch. Med. Wochenschr. 1887. No. 13(34). P. 745–747. (In German) doi: 10.1055/s-0029-1197913
  3. von Behring Е. Über die Ursache der Immunität von Ratten gegen Milzbrand // Centralblatt für klinische Medicin. 1888. No. 38. P. 681–690. (In German). doi: 10.17192/eb2013.0160
  4. Pirenne Y. Recherches sur les alexines et les substances microbicides du sérum normal // Centr. f. Bakteriol. Parasitenk. 1904. No. 36. P. 256–266. (In French)
  5. Pettersson А. Über die warmebestandigen keimtötenden Substanzen, die beta-Lysine der Tiersera und die von diesen beeinflüssten Bakterien // Z. Immunitatsforsch. 1926. No. 48. P. 233–296. (In German)
  6. Donaldson D.M., Tew J.G. Beta-Lysin of platelet origin // Bacteriol. Rev. 1977. Vol. 41, No. 2. P. 501–513. doi: 10.1128/br.41.2.501-513.1977
  7. Yeaman M.R. Platelets in defense against bacterial pathogens // Cell. Mol. Life Sci. 2010. Vol. 67, No. 4. P. 525–544. doi: 10.1007/s00018-009-0210-4
  8. Nuttall G. Experiments über die bacterienfeindlichen Einflüsse des thierischen Körpers // Z. Hyg. Infektionskrankh. 1888. No. 4. P. 353–394. (In German)
  9. Buchner Н. Zur Nomenklatur der schützenden Eiweisskörper // Centr. f. Bakteriol. Parasitenk. 1891. Vol. 10, No. 21. P. 699–701. (In German)
  10. Ehrlich Р. Collected studies оn immunity. Chap. 2. Translated bу С. Bolduan. New York: J. Wiley & sons, 1906.
  11. Gordon J., Wormall A. The relationship between the bactericidal power of normal guinea pig serum and complement activity // J. Pathol. Bacteriol. 2005. Vol. 31, No. 4. P. 753–768. doi: 10.1002/path.1700310417
  12. Мечников И.И. Невосприимчивость в инфекционных заболеваниях. Санкт-Петербург: К.Л. Риккер, 1903.
  13. Buchner Н. Neuere Fortschritte in der Immunitätsfrage // Münch. med. Wochschr. 1894. No. 41. P. 497–500. (In German)
  14. Denys J., Нavet J. Sur la part des leucocytes dans le pouvoir bactericide du sang de chien // La cellule. 1894. No. 10. P. 7–35. (In French)
  15. Hahn М. Über die Beziehungen der Leucocyten zur bactericiden Wirkung des Blutes // Arch. Hyg. 1895. No. 25. P. 105–144. (In German)
  16. Mechnikov Е. Immunity in infective diseases. Chap. VI, VII.Translated bу F.G. Вinnie. London: Cambridge University Press, 1907.
  17. Hankin Е.Н. А bacteria-killing globulin // Proc. R. Soc. Lond. 1891. Vol. 48, No. 292–295. P. 93–101. doi: 10.1098/rspl.1890.0013
  18. Pettersson A. Über die bacterizeden leukocytens Stoffe und ihre Beziehungen // Immunitat und Bacteriol. Parasitink. 1905. No. 139. P. 423–437. (In German)
  19. Schneider R. Die bakterizide und hämolytische Wirkung der tierischen Gewebsflüssigkeiten und ihre Beziehungen zu den Leukozyten // Arch. Hyg. 1909. No. 70. P. 40–162. (In German)
  20. Hirsch J.G. Phagocytin: А bactericidal substance from polymorphonuclear leucocytes // J. Exp. Med. 1956. Vol. 103, No. 5. P. 589–611. doi: 10.1084/jem.103.5.589
  21. Fleming A. On a remarkable bacteriolytic element found in tissues and secretions // Proc. R. Soc. Lond. B. 1922. Vol. 93, No. 653. P. 306–317. doi: 10.1098/rspb.1922.0023
  22. Thompson R. Lysozyme and the antibacterial properties of tears // Arch. Ophthalmol. 1941. Vol. 25, No. 3. P. 491–509. doi: 10.1001/archopht.1941.00870090115014
  23. Bloom W.L., Watson D.W., Cromartie W.J. et al. Studies on infection with Bacillus anthracis. IV. Preparation and characterization of an anthracidal substance from various animal tissues // J. Infect Dis. 1947. Vol. 80, No. 1. P. 41–52. doi: 10.1093/infdis/80.1.41
  24. Weissman N., Graf L.H. Studies on infection with Bacillus anthracis. VII. А comparison of the antibacterial effects of calf thymus histone and а quaternary ammonium cationic detergent on В. Anthracis // J. Infect Dis. 1947. Vol. 80, No. 2. P. 145–153. doi: 10.1093/infdis/80.2.145
  25. Dubos R.J., Hirsch J.G. The antimycobacterial activity of а peptide preparation derived from calf thymus // J. Exp. Med. 1954. Vol. 99, No. 1. P. 55–63. doi: 10.1084/jem.99.1.55
  26. Skarnes R.С., Watson D.W. Characterization of an antibacterial peptide from calf thymus // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1956. Vol. 93, No. 2. P. 267–269. doi: 10.3181/00379727-93-22728
  27. Kossel А. Über die bäsichen Stoffe des Zellkerns // Biological Chemistry. 1897. Vol. 22, No. 2. P. 176–187. (In German). doi: 10.1515/bchm2.1897.22.2.176
  28. Few А.V., Schulman J.Н. The absorption of polymyxin Е bу bacteria and bacterial cell walls and its bactericidal action // J. Gen. Microbiol. 1953. Vol. 9, No. 3. P. 454–466. doi: 10.1099/00221287-9-3-454
  29. Powers J.P., Hancock R.E. The relationship between peptide structure and antibacterial activity // Peptides. 2003. Vol. 24, No. 11. P. 1681–1691. doi: 10.1016/j.peptides.2003.08.023
  30. Zeya H.I., Spitznagel J.K. Antibacterial and enzymatic basic protein from leukocyte lysosomes: separation and identification // Science. 1963. Vol. 142, No. 3595. P. 1085–1087. doi: 10.1126/science.142.3595.1085
  31. Spitznagel J.K., Chi H.-J. Cationic proteins and antibacterial properties of infected tissues and leukocytes // Am. J. Pathol. 1963. Vol. 43, No. 4. P. 697–711.
  32. Selsted M.E., Szklarek D., Lehrer R.I. Purification and antibacterial activity of antimicrobial peptides of rabbit granulocytes // Infect. Immun. 1984. Vol. 45, No. 1. P. 150–154. doi: 10.1128/iai.45.1.150-154.1984
  33. Selsted M.E., Brown D.M., DeLange R.J. et al. Primary structures of six antimicrobial peptides of rabbit peritoneal neutrophils // J. Biol. Chem. 1985. Vol. 260, No. 8. P. 4579–4584.
  34. Ganz T., Selsted M.E., Szklarek D. et al. Defensins. Natural peptide antibiotics of human neutrophils // J. Clin. Invest. 1985. Vol. 76, No. 4. P. 1427–1435. doi: 10.1172/jci112120
  35. Selsted M.E., Harwig S.S., Ganz T. et al. Primary structures of three human neutrophil defensins // J. Clin. Invest. 1985. Vol. 76, No. 4. P. 1436–1439. doi: 10.1172/jci112121
  36. Selsted M.E., Tang Y.Q., Morris W.L. et al. Purification, primary structures, and antibacterial activities of β-defensins, a new family of antimicrobial peptides from bovine neutrophils // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268, No. 9. P. 6641–6648.
  37. Lambert J., Keppi E., Dimarcq J.L. et al. Insect immunity: isolation from immune hemolymph of the dipteran Phormia terranovae of two insect antibacterial peptides with sequence similarity to rabbit lung macrophages bacterial peptides // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. Vol. 86, No. 1. P. 262–266. doi: 10.1073/pnas.86.1.262
  38. Lehrer R.I., Ganz T. Endogenous vertebrate antibiotics. Defensins, protegrins, and other cysteine-rich antimicrobial peptides // Ann. NY Acad. Sci. 1996. No. 797. P. 228–239. doi: 10.1111/j.1749-6632.1996.tb52963.x
  39. Lehrer R.I., Lichtenstein A.K., Ganz T. Defensins: antimicrobial and cytotoxic peptides of mammalian cells // Annu. Rev. Immunol. 1993. No. 11. P. 105–128. doi: 10.1146/annurev.iy.11.040193.000541
  40. Boman H.G. Peptide antibiotics and their role in innate immunity // Annu. Rev. Immunol. 1995. No. 13. P. 61–92. doi: 10.1146/annurev.iy.13.040195.000425
  41. Hoffmann J.A. The immune response of Drosophila // Nature. 2003. Vol. 426, No. 6962. P. 33–38. doi: 10.1038/nature02021
  42. Hancock R.E. Peptide antibiotics // Lancet. 1997. Vol. 349, No. 9049. P. 418–422. doi: 10.1016/S0140-6736(97)80051-7
  43. Ашмарин И.П., Ждан-Пушкина С.М., Кокряков В.Н. и др. Антибактериальные и антивирусные функции основных белков клетки и перспективы практического их использования // Известия АН СССР. Серия: биология. 1972. № 4. С. 502–508.
  44. Tolybekov A.S., Pigarevskii V.E., Ashmarin I.P., Kokryakov V.N. Role of leukocyte breakdown products in increasing the resistance of macrophages to ornithosis virus // Bulletin of Experimental Biology and Medicine. 1976. Vol. 81, No. 5. P. 729–732. doi: 10.1007/BF00797146
  45. Harwig S.S.L., Swiderek K.M., Kokryakov V.N. et al. Gallinacins: cystine-rich antimicrobial peptides of chicken leukocytes // FEBS Lett. 1994. Vol. 342, No. 3. P. 281–285. doi: 10.1016/0014-5793(94)80517-2
  46. Stegemann C., Kolobov A., Leonova Y.F. et al. Isolation, purification and de novo sequencing of TBD-1, the first beta-defensin from leukocytes of reptiles // Proteomics. 2009. Vol. 9, No. 5. P. 1364–1373. doi: 10.1002/pmic.200800569
  47. Kokryakov V.N., Harwig S.S.L., Panyutich E.A. et al. Protegrins: leukocyte antimicrobial peptides that combine features of corticostatic defensins and tachyplesins // FEBS Lett. 1993. Vol. 327, No. 2. P. 231–236. doi: 10.1016/0014-5793(93)80175-t
  48. Harwig S.S.L., Kokryakov V.N., Swiderek K.M. et al. Prophenin-1, an exeptionally proline-rich antimicrobial peptide from porcine leukocytes // FEBS Lett. 1995. Vol. 362, No. 1. P. 65–69. doi: 10.1016/0014-5793(95)00210-z
  49. Zanetti M., Gennaro R., Romeo D. Cathelicidins: a novel protein family with a common proregion and a variable C-terminal antimicrobial domain // FEBS Lett. 1995. Vol. 374, No. 1. P. 1–5. doi: 10.1016/0014-5793(95)01050-o
  50. Shamova O.V., Brogden K.A., Zhao C. et al. Purification and properties of proline-rich antimicrobial peptides from sheep and goat leukocytes // Infect. Immun. 1999. Vol. 67, No. 8. P. 4106–4111. doi: 10.1128/iai.67.8.4106-4111.1999
  51. Shamova O.V., Orlov D.S., Balandin S.V. et al. Acipensins – novel antimicrobial peptides from leukocytes of the Russian sturgeon Acipenser gueldenstaedtii // Acta Naturae. 2014. Vol. 6, No. 4. P. 99–109. doi: 10.32607/20758251-2014-6-4-99-109
  52. Ovchinnikova T.V., Balandin S.V., Aleshina G.M. et al. Aurelin, a novel antimicrobial peptide from jellyfish Aurelia aurita with structural features of defensins and channel-blocking toxins // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2006. Vol. 348, No. 2. P. 514–523. doi: 10.1016/j.bbrc.2006.0527.078
  53. Tsvetkova E.V., Leonova L.E., Aleshina G.M. et al. Antimicrobial effects of α-defensins from leukocytes of the hamadryas baboon Papio hamadryas // Journal of Evolutionary Biochemistry and Physiology. 2016. Vol. 52, No. 2. P. 133–140. doi: 10.1134/S0022093016020046
  54. Leonova L.E., Kokryakov V.N., Aleshina G.M. et al. Circular minidefensins and posttranslational generation of molecular diversity // Journal of Leukocyte Biology. 2001. Vol. 70. P. 461–464. doi: 10.1189/jlb.70.3.461
  55. Stegemann C., Tsvetkova E.V., Aleshina G.M. et al. De novo sequencing of two new cyclic theta-defensins from baboon (Papio hamadryas) leukocytes by matrix-assisted laser desorption/ionization mass spectrometry // Rapid Commun Mass Spectrom. 2010. Vol. 24, No. 5. P. 599–604. doi: 10.1002/rcm.4424
  56. Ovchinnikova T.V., Aleshina G.M., Balandin S.V. et al. Purification and primary structure of two isoforms of arenicin, a novel antimicrobial peptide from marine polychaeta Arenicola marina // FEBS Lett. 2004. Vol. 577. P. 209–214. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2004.10.012
  57. Жаркова М.С., Копейкин П.М., Афиногенов Г.Е. и др. Действие пролин-богатых пептидов врожденного иммунитета на антибиотикоустойчивые штаммы бактерий // Медицинская иммунология. 2018. Т. 20, № 1. С. 107–111. doi: 10.15789/1563-0625-2018-1-107-114
  58. Zharkova M.S., Orlov D.S., Shamova O.V. et al. Application of antimicrobial peptides of the innate immune system in combination with conventional antibiotics – a novel way to combat antibiotic resistance? // Front. Cell. Infect. Microbiol. 2019. No. 9. P. 128. doi: 10.3389/fcimb.2019.00128
  59. Kopeikin P.M., Zharkova M.S., Sukhareva M.S. et al. Caprine bactenecins as promising tools for developing new antimicrobial and antitumor drugs // Front. Cell. Infect. Microbiol. 2020. No. 10. P. 552905. doi: 10.3389/fcimb.2020.552905

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Алешина Г.М., 2021

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».