Потенциальная роль лактоферрина для ранней диагностики и лечения болезни Паркинсона

Обложка
  • Авторы: Соколов А.В.1,2,3, Милюхина И.В.1, Бельский Ю.П.3, Бельская Н.В.4, Васильев В.Б.1,2
  • Учреждения:
    1. Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Институт экспериментальной медицины»
    2. Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Санкт-Петербургский государственный университет»
    3. Федеральное государственное бюджетное учреждение «Научный медицинский исследовательский центр им. В.А. Алмазова» Министерства здравоохранения Российской Федерации
    4. Институт экспериментальной медицины ФГБУ «НМИЦ им. В.А. Алмазова» Минздрава России, Санкт-Петербург
  • Выпуск: Том 20, № 1 (2020)
  • Страницы: 37-44
  • Раздел: Аналитический обзор
  • URL: https://journals.rcsi.science/MAJ/article/view/33848
  • DOI: https://doi.org/10.17816/MAJ33848
  • ID: 33848

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Заболеваемость болезнью Паркинсона прогрессивно растет по мере увеличения продолжительности жизни и доли пожилых людей в мировой популяции. В настоящее время не существует эффективных методов терапии, четкого понимания патогенеза болезни Паркинсона и причин гибели дофаминовых нейронов в Substantia nigra. Однако ранняя диагностика дегенерации дофаминовых нейронов и своевременное назначение дофамин-замещающей терапии значительно снижают скорость проявления симптомов заболевания. В ряде исследований было показано, что при болезни Паркинсона в Substantia nigra накапливается железо. В данном обзоре суммированы данные о потенциале использования лактоферрина, железосвязывающего белка экзокринных секретов и нейтрофилов для ранней диагностики и терапии болезни Паркинсона. Концентрация лактоферрина в слюнной и слезной жидкости пациентов с болезнью Паркинсона достоверно выше, чем в контрольных образцах. Концентрация лактоферрина в плазме крови пациентов с болезнью Паркинсона обратно коррелирует с тяжестью симптомов даже после применения леводопы, агонистов дофамина и ингибиторов моноаминооксидазы. Концентрация лактоферрина в спинномозговой жидкости обратно коррелировала с концентрацией фактора некроза опухоли-альфа. Введение лактоферрина грызунам с различными вариантами экспериментальной болезни Паркинсона (индукция ротеноном, MPTP) защищало нейроны и снижало выраженность клинических проявлений нейродегенерации. В обзоре обсуждены некоторые противоречия между данными о позитивном действии лактоферрина при моделировании болезни Паркинсона у животных и возможности участия лактоферрина в накоплении железа в нейронах.

Об авторах

Алексей Викторович Соколов

Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Институт экспериментальной медицины»; Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Санкт-Петербургский государственный университет»; Федеральное государственное бюджетное учреждение «Научный медицинский исследовательский центр им. В.А. Алмазова» Министерства здравоохранения Российской Федерации

Автор, ответственный за переписку.
Email: biochemsokolov@gmail.com
ORCID iD: 0000-0001-9033-0537
SPIN-код: 7427-7395

д-р биол. наук, заведующий лабораторией биохимической генетики отдела молекулярной генетики; профессор кафедры фундаментальных проблем медицины и медицинских технологий; старший научный сотрудник Научно-исследовательского отдела Центра доклинических и трансляционных исследований 

Россия, Санкт-Петербург

Ирина Валентиновна Милюхина

Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Институт экспериментальной медицины»

Email: milyukhinaiv@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-6433-542X
SPIN-код: 1767-2266

канд. мед. наук, руководитель научно-клинического центра нейродегенеративных заболеваний, старший научный сотрудник

Россия, Санкт-Петербург

Юрий Павлович Бельский

Федеральное государственное бюджетное учреждение «Научный медицинский исследовательский центр им. В.А. Алмазова» Министерства здравоохранения Российской Федерации

Email: belsky59@mail.ru

д-р мед. наук, руководитель Научно-исследовательского отдела Центра доклинических и трансляционных исследований

Россия, Санкт-Петербург

Наталья Витальевна Бельская

Институт экспериментальной медицины ФГБУ «НМИЦ им. В.А. Алмазова» Минздрава России, Санкт-Петербург

Email: natalybelska@yandex.ru

д-р мед. наук, ведущий научный сотрудник Научно-исследовательского отдела токсикологии Центра доклинических и трансляционных исследований

Россия

Вадим Борисович Васильев

Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Институт экспериментальной медицины»; Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Санкт-Петербургский государственный университет»

Email: vadim@biokemis.ru
ORCID iD: 0000-0002-9707-262X
SPIN-код: 6699-6350

д-р мед. наук, руководитель отдела молекулярной генетики

Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. de Lau LM, Breteler MM. Epidemiology of Parkinson’s disease. Lancet Neurol. 2006;5(6):525-535. https://doi.org/10.1016/S1474-4422(06)70471-9.
  2. Elbaz A, Carcaillon L, Kab S, Moisan F. Epidemiology of Parkinson’s disease. Revue Neurologique. 2016;172(1):14-26. https://doi.org/10.1016/j.neurol.2015.09.012.
  3. Fahn S. Description of Parkinson’s disease as a clinical syndrome. Ann NY Acad Sci. 2006;991(1):1-14. https://doi.org/ 10.1111/j.1749-6632.2003.tb07458.x.
  4. Larsen JP, Beiske AG, Bekkelund SI, et al. Motor symptoms in Parkinson disease. Tidsskr Nor Laegeforen. 2008;128(18):2068-2071.
  5. Jiang H, Song N, Jiao Q, et al. Iron Pathophysiology in Parkinson Diseases. Adv Exp Med Biol. 2019;1173:45-66. https://doi.org/10.1007/978-981-13-9589-5_4.
  6. Fearnley JM, Lees AJ. Ageing and Parkinson’s disease: substantia nigra regional selectivity. Brain. 1991;114(Pt 5):2283-2301. https://doi.org/10.1093/brain/114.5.2283.
  7. Morris CM, Edwardson JA. Iron histochemistry of the substantia nigra in Parkinson’s disease. Neurodegeneration. 1994;3(4):277-282.
  8. Sian-Hülsmann J, Mandel S, Youdim MB, Riederer P. The relevance of iron in the pathogenesis of Parkinson’s disease. J Neurochem. 2011;118(6):939-957. https://doi.org/10.1111/j.1471-4159.2010.07132.x.
  9. Wypijewska A, Galazka-Friedman J, Bauminger ER, et al. Iron and reactive oxygen species activity in parkinsonian Substantia nigra. Parkinsonism Relat Disord. 2010;16(5):329-333. https://doi.org/10.1016/j.parkreldis.2010.02.007.
  10. Huddleston DE, Langley J, Sedlacik J, et al. In vivo detection of lateral-ventral tier nigral degeneration in Parkinson’s disease. Hum Brain Mapp. 2017;38(5):2627-2634. https://doi.org/10.1002/hbm.23547.
  11. Schapira AH, Obeso J. Timing of treatment initiation in Parkinson’s disease: a need for reappraisal? Ann Neurol. 2006;59:559-562. https://doi.org/10.1002/ana.20789.
  12. Aminoff MJ. Treatment should not be initiated too soon in Parkinson’s disease. Ann Neurol. 2006;59:562-564. https://doi.org/10.1002/ana.20814.
  13. Hare DJ, Double KL. Iron and dopamine: a toxic couple. Brain. 2016;139(Pt4):1026-1035. https://doi.org/10.1093/brain/aww022.
  14. Dias V, Junn E, Mouradian MM. The role of oxidative stress in Parkinson’s disease. J Parkinsons Dis. 2013;3(4):461-491. https://doi.org/10.3233/JPD-130230.
  15. Olivieri S, Conti A, Iannaccone S, et al. Ceruloplasmin oxidation, a feature of Parkinson’s disease CSF, inhibits ferroxidase activity and promotes cellular iron retention. J Neurosci. 2011;31(50):18568-18577. https://doi.org/10.1523/JNEUROSCI.3768-11.2011.
  16. Wang J, Jiang H, Xie JX. Time dependent effects of 6-OHDA lesions on iron level and neuronal loss in rat nigrostriatal system. Neurochem Res. 2004;29(12):2239-2243. https://doi.org/10.1007/s11064-004-7031-5.
  17. Stockwell BR, Friedmann Angeli JP, Bayir H, et al. Ferroptosis: a regulated cell death nexus linking metabolism, redox biology, and disease. Cell. 2017;171(2):273-285. https://doi.org/10.1016/j.cell.2017.09.021.
  18. Castellani RJ, Siedlak SL, Perry G, Smith MA. Sequestration of iron by Lewy bodies in Parkinson’s disease. Acta Neuropathol. 2000;100(2):111-114. https://doi.org/10.1007/s004010050001.
  19. Adamczyk A, Solecka J, Strosznajder JB. Expression of alpha-synuclein in different brain parts of adult and aged rats. J Physiol Pharmacol. 2005;56 (1):29-37.
  20. Allen Reish HE, Standaert DG. Role of alpha-synuclein in inducing innate and adaptive immunity in Parkinson disease. J Parkinsons Dis. 2015;5(1):1-19. https://doi.org/10.3233/JPD-140491.
  21. Binolfi A, Rasia RM, Bertoncini CW, et al. Interaction of α-synuclein with divalent metal ions reveals key differences: a link between structure, binding specificity and fibrillation enhancement. J Am Chem Soc. 2006;128(30):9893-9901. https://doi.org/10.1021/ja0618649.
  22. Bharathi SS, Indi, Rao KSJ. Copper- and iron-induced differential fibril formation in α-synuclein: TEM study. Neuroscience Letters. 2007;424(2):78-82. https://doi.org/ 10.1016/j.neulet.2007.06.052.
  23. Fujiwara H, Hasegawa M, Dohmae N, et al. α-Synuclein is phosphorylated in synucleinopathy lesions. Nat Cell Biol. 2002;4(2):160-164. https://doi.org/10.1038/ncb748.
  24. Liu LL, Franz KJ. Phosphorylation-dependent metal binding by α-synuclein peptide fragments. J Biol Inorg Chem. 2007;12:234-247. https://doi.org/10.1007/s00775-006-0181-y.
  25. Santner A, Uversky VN. Metalloproteomics and metal toxicology of α-synuclein. Metallomics. 2010;2(6):378-392. https://doi.org/10.1039/b926659c.
  26. Friedlich AL, Tanzi RE, Rogers JT. The 5’-untranslated region of Parkinson’s disease α-synuclein messenger RNA contains a predicted iron responsive element. Mol Psychiatry. 2007;12(3):222-223. https://doi.org/10.1038/sj.mp.4001937.
  27. Li W., Jiang H, Song N, Xie J. Oxidative stress partially contributes to iron-induced α-synuclein aggregation in SK-N-SH cells. Neurotox Res. 2011;19(3):435-442. https://doi.org/10.1007/s12640-010-9187-x.
  28. Febbraro F, Giorgi M, Caldarola S, et al. α-Synuclein expression is modulated at the translational level by iron. NeuroReport. 2012;23(9):576-580. https://doi.org/10.1097/WNR.0b013e328354a1f0.
  29. Davies P, Moualla D, Brown DR. Alpha-synuclein is a cellular ferrireductase. PLoS One. 2011;6(1):e15814. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0015814.
  30. Yu S, Zuo X, Li Y, et al. Inhibition of tyrosine hydroxylase expression in alpha-synuclein-transfected dopaminergic neuronal cells. Neurosci Lett. 2004;367(1):34-39. https://doi.org/10.1016/j.neulet.2004.05.118.
  31. Logroscino G, Marder K, Graziano J, et al. Altered systemic iron metabolism in Parkinson’s disease. Neurology. 1997;49(3):714-717. https://doi.org/10.1212/wnl.49. 3.714.
  32. Abbott RA, Cox M, Markus H, Tomkins A. Diet, body size and micronutrient status in Parkinson’s disease. Eur J Clin Nutr. 1992;46(12):879-884.
  33. Xu W, Zhi Y, Yuan Y, et al. Correlations between abnormal iron metabolism and non-motor symptoms in Parkinson’s disease. J Neural Transm (Vienna). 2018;125(7):1027-1032. https://doi.org/10.1007/s00702-018-1889-x.
  34. Si QQ, Yuan YS, Zhi Y, et al. Plasma transferrin level correlates with the tremor-dominant phenotype of Parkinson’s disease. Neurosci Lett. 2018;684:42-46. https://doi.org/10.1016/j.neulet.2018.07.004.
  35. Faucheux BA, Nillesse N, Damier P, et al. Expression of lactoferrin receptors is increased in the mesencephalon of patients with Parkinson disease. Proc Natl Acad Sci U S A. 1995;92(21):9603-9607. https://doi.org/10.1073/pnas.92.21.9603.
  36. Bonn D. Pumping iron in Parkinson’s disease. Lancet. 1996;347(9015):1614. https://doi.org/10.1016/s0140-6736 (96)91094-6.
  37. Aisen P, Leibman A. Lactoferrin and transferrin: a comparative study. Biochim Biophys Acta. 1972;257(2):314-323. https://doi.org/10.1016/0005-2795(72)90283-8.
  38. Leveugle B, Faucheux BA, Bouras C, et al. Cellular distribution of the iron-binding protein lactotransferrin in the mesencephalon of Parkinson’s disease cases. Acta Neuropathol. 1996;91(6):566-572. https://doi.org/10.1007/s004010050468.
  39. Mochizuki H, Imai H, Endo K, et al. Iron accumulation in the substantia nigra of 1-methyl-4-phenyl-1,2,3,6-tetrahydropyridine (MPTP)-induced hemiparkinsonian monkeys. Neuroscience Letters. 1994;168(1-2):251-253. https://doi.org/10.1016/0304-3940(94)90462-6.
  40. Fillebeen C, Dexter D, Mitchell V, et al. Lactoferrin is synthesized by mouse brain tissue and its expression is enhanced after MPTP treatment. Adv Exp Med Biol. 1998;443:293-300. https://doi.org/10.1007/978-1-4757-9068-9_36.
  41. Fillebeen C, Mitchell V, Dexter D, et al. Lactoferrin is synthesized by mouse brain tissue and its expression is enhanced after MPTP treatment. Brain Res Mol Brain Res. 1999;72(2):183-194. https://doi.org/10.1016/s0169-328x (99)00221-1.
  42. Grau AJ, Willig V, Fogel W, Werle E. Assessment of plasma lactoferrin in Parkinson’s disease. Mov Disord. 2001;16(1):131-134. https://doi.org/10.1002/1531-8257 (200101)16:1<131::AID-MDS1008>3.0.CO;2-O
  43. Zakharova ET, Sokolov AV, Pavlichenko NN, et al. Erythropoietin and Nrf2: key factors in the neuroprotection provided by apo-lactoferrin. Biometals. 2018;31(3):425-443. https://doi.org/10.1007/s10534-018-0111-9.
  44. Mohamed WA, Schaalan MF. Antidiabetic efficacy of lactoferrin in type 2 diabetic pediatrics; controlling impact on PPAR-γ, SIRT-1, and TLR4 downstream signaling pathway. Diabetol Metab Syndr. 2018;10:89. https://doi.org/10.1186/s13098-018-0390-x.
  45. Fillebeen C, Descamps L, Dehouck MP, et al. Receptor-mediated transcytosis of lactoferrin through the blood-brain barrier. J Biol Chem. 1999;274(11):7011-7017. https://doi.org/10.1074/jbc.274.11.7011.
  46. Harada E, Araki Y, Furumura E, et al. Characteristic transfer of colostrum-derived biologically active substances into cerebrospinal fluid via blood in natural suckling neonatal pigs. J Vet Med A Physiol Pathol Clin Med. 2002;49(7):358-364. https://doi.org/10.1046/j.1439-0442.2002.00457.x.
  47. Talukder MJ, Takeuchi T, Harada E. Receptor-mediated transport of lactoferrin into the cerebrospinal fluid via plasma in young calves. J Vet Med Sci. 2003;65(9):957-964. https://doi.org/10.1292/jvms.65.957.
  48. Ji B, Maeda J, Higuchi M, et al. Pharmacokinetics and brain uptake of lactoferrin in rats. Life Sci. 2006;78(8):851-855. https://doi.org/10.1016/j.lfs.2005.05.085.
  49. Huang R, Ke W, Liu Y, et al. Gene therapy using lactoferrin-modified nanoparticles in a rotenone-induced chronic Parkinson model. J Neurol Sci. 2010;290(1-2):123-130. https://doi.org/10.1016/j.jns.2009.09.032.
  50. Hu K, Shi Y, Jiang W, et al. Lactoferrin conjugated PEG-PLGA nanoparticles for brain delivery: preparation, characterization and efficacy in Parkinson’s disease. Int J Pharm. 2011;415(1-2):273-83. https://doi.org/10.1016/ j.ijpharm.2011.05.062.
  51. Bi C, Wang A, Chu Y, et al. Intranasal delivery of rotigotine to the brain with lactoferrin-modified PEG-PLGA nanoparticles for Parkinson’s disease treatment. Int J Nanomedicine. 2016;11:6547-6559. https://doi.org/10.2147/IJN.S120939.
  52. Yan X, Xu L, Bi C, et al. Lactoferrin-modified rotigotine nanoparticles for enhanced nose-to-brain delivery: LESA-MS/MS-based drug biodistribution, pharmacodynamics, and neuroprotective effects. Int J Nanomedicine. 2018;13:273-281. https://doi.org/10.2147/IJN.S151475.
  53. Tang S, Wang A, Yan X, et al. Brain-targeted intranasal delivery of dopamine with borneol and lactoferrin co-modified nanoparticles for treating Parkinson’s disease. Drug Deliv. 2019;26(1):700-707. https://doi.org/10.1080/10717544.2019.1636420.
  54. Takeuchi T, Hayashida Ki, Inagaki H, et al. Opioid mediated suppressive effect of milk-derived lactoferrin on distress induced by maternal separation in rat pups. Brain Res. 2003;979(1-2):216-224. https://doi.org/10.1016/s0006-8993(03)02941-x.
  55. Kamemori N, Takeuchi T, Hayashida K, Harada E. Suppressive effects of milk-derived lactoferrin on psychological stress in adult rats. Brain Res. 2004;1029(1):34-40. https://doi.org/10.1016/j.brainres.2004.09.015.
  56. McManus B, Korpela R, O’Connor P, et al. Compared to casein, bovine lactoferrin reduces plasma leptin and corticosterone and affects hypothalamic gene expression without altering weight gain or fat mass in high fat diet fed C57/BL6J mice. Nutrition & Metabolism. 2015;12:53. https://doi.org/10.1186/s12986-015-0049-7.
  57. Aleshina GM, Yankelevich IA, Zakharova ET, et al. Stress-protective effect of human lactoferrin. Ross Fiziol Zh Im I M Sechenova. 2016;102(7):846-851.
  58. Pigeon C, Ilyin G, Courselaud B, et al. A new mouse liver specific gene, encoding a protein homologous to human antimicrobial peptide hepcidin, is overexpressed during iron overload. J Biol Chem. 2001;276:7811-7819. https://doi.org/10.1074/jbc.M008923200.
  59. Nicolas G, Chauvet C, Viatte L, et al. The gene encoding the iron regulatory peptide hepcidin is regulated by anemia, hypoxia, and inflammation. J Clin Invest. 2002;110:1037-1044. https://doi.org/10.1172/JCI15686.
  60. Urrutia P, Aguirre P, Esparza A, et al. Inflammation alters the expression of DMT1, FPN1 and hepcidin, and it causes iron accumulation in central nervous system cells. J Neurochem. 2013;126(4):541-549. https://doi.org/10.1111/jnc.12244.
  61. Paesano R, Berlutti F, Pietropaoli M, et al. Lactoferrin efficacy versus ferrous sulfate in curing iron deficiency and iron deficiency anemia in pregnant women. Biometals. 2010;23(3):411-417. https://doi.org/10.1007/s10534-010-9335-z.
  62. Pulina MO, Sokolov AV, Zakharova ET, et al. Effect of lactoferrin on consequences of acute experimental hemorrhagic anemia in rats. Bull Exp Biol Med. 2010; 149:219-222. https://doi.org/10.1007/s10517-010-0911-6.
  63. Cutone A, Frioni A, Berlutti F, et al. Lactoferrin prevents LPS-induced decrease of the iron exporter ferroportin in human monocytes/macrophages. Biometals. 2014;27(5):807-813. https://doi.org/10.1007/s10534-014-9742-7.
  64. De Domenico I, Ward DMcV, Bonaccorsi di Patti MC, et al. Ferroxidase activity is required for the stability of cell surface ferroportin in cells expressing GPI-ceruloplasmin. EMBO J. 2007;26:2823-2831. https://doi.org/10.1038/sj.emboj.7601735.
  65. Zakharova ET, Kostevich VA, Sokolov AV, Vasilyev VB. Human apo-lactoferrin as a physiological mimetic of hypoxia stabilizes hypoxia-inducible factor-1 alpha. Biometals. 2012;25(6):1247-1259. https://doi.org/10.1007/s10534-012-9586-y.
  66. Kostevich VA, Sokolov AV, Kozlov SO, et al. Functional link between ferroxidase activity of ceruloplasmin and protective effect of apo-lactoferrin: studying rats kept on a silver chloride diet. Biometals. 2016;29(4):691-704. https://doi.org/10.1007/s10534-016-9944-2.
  67. Xue YQ, Zhao LR, Guo WP, Duan WM. Intrastriatal administration of erythropoietin protects dopaminergic neurons and improves neurobehavioral outcome in a rat model of Parkinson’s disease. Neuroscience. 2007;146(3):1245-1258. https://doi.org/10.1016/j.neuroscience.2007.02.004.
  68. Rousseau E, Michel PP, Hirsch EC. The iron-binding protein lactoferrin protects vulnerable dopamine neurons from degeneration by preserving mitochondrial calcium homeostasis. Mol Pharmacol. 2013;84(6):888-898. https://doi.org/10.1124/mol.113.087965.
  69. Xu SF, Zhang YH, Wang S, et al. Lactoferrin ameliorates dopaminergic neurodegeneration and motor deficits in MPTP-treated mice. Redox Biol. 2019;21:101090. https://doi.org/10.1016/j.redox.2018.101090.
  70. Liu H, Wu H, Zhu N, et al. Lactoferrin protects against iron dysregulation, oxidative stress, and apoptosis in 1-methyl-4-phenyl-1,2,3,6-tetrahydropyridine (MPTP)-induced Parkinson‘s disease in mice. J Neurochem. 2020;152(3):397-415. https://doi.org/10.1111/jnc.14857.
  71. Yu SY, Sun L, Liu Z, et al. Sleep disorders in Parkinson‘s disease: clinical features, iron metabolism and related mechanism. PLoS One. 2013;8(12):e82924. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0082924.
  72. Carro E, Bartolomé F, Bermejo-Pareja F, et al. Early diagnosis of mild cognitive impairment and Alzheimer’s disease based on salivary lactoferrin. Alzheimers Dement (Amst). 2017;8:131-138. https://doi.org/10.1016/j.dadm.2017.04.002.
  73. Hamm-Alvarez SF, Janga SR, Edman MC, et al. Levels of oligomeric α-Synuclein in reflex tears distinguish Parkinson’s disease patients from healthy controls. Biomark Med. 2019;13(17): 1447-1457. https://doi.org/10.2217/bmm-2019-0315.
  74. Bougea A, Koros C, Stefanis L. Salivary alpha-synuclein as a biomarker for Parkinson’s disease: a systematic review. J Neural Transm (Vienna). 2019;126(11):1373-1382. https://doi.org/10.1007/s00702-019-02062-4.
  75. Bougea A, Stefanis L, Paraskevas GP, et al. Plasma alpha-synuclein levels in patients with Parkinson’s disease: a systematic review and meta-analysis. Neurol Sci. 2019;40(5):929-938. https://doi.org/10.1007/s10072-019-03738-1.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Соколов А.В., Милюхина И.В., Бельский Ю.П., Бельская Н.В., Васильев В.Б., 2020

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».