Антимикробная активность системы комплемента

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Система комплемента играет ключевую роль в гомеостазе и защите от патогенов. Антимикробную активность сыворотки в отношении грамотрицательных бактерий обычно связывают с действием мембраноатакующего комплекса. Однако появляется все больше сведений, что некоторые другие компоненты системы комплемента и продукты ее активации тоже способны к прямому киллингу как грамотрицательных, так и грамположительных бактерий. В ходе активации комплемента происходит выработка анафилатоксинов C3a, C4a, C5a, которые наряду с выполнением главной функции способны проявлять бактерицидное действие и разрушать мембрану бактерий. Недавние исследования показали, что у рыб факторы комплемента D, I, а также фрагмент Bа фактора B способны нейтрализовать патогены. Запуск и амплификация комплемента обычно происходят на поверхности клеток патогенов, поэтому локальная выработка антимикробных компонентов потенциально может вносить значимый вклад в их элиминацию. Цель данного обзора — проследить роль отдельных участников комплемента в уничтожении патогенов за счет прямого антибиотического действия. Рассматривается вопрос антимикробной защиты в контексте терапевтического ингибирования комплемента.

Об авторах

Екатерина Васильевна Егорова

Институт экспериментальной медицины; Санкт-Петербургский государственный университет

Email: egorova.ekaterina@internet.ru

практикант лаборатории общей патологии отдела общей патологии и патологической физиологии; студент бакалавриата биологического факультета

Россия, Санкт-Петербург; Санкт-Петербург

Илья Анатольевич Кренев

Институт экспериментальной медицины

Email: il.krenevv13@yandex.ru

младший научный сотрудник лаборатории общей патологии отдела общей патологии и патологической физиологии, аспирант

Россия, Санкт-Петербург

Никита Николаевич Оборин

Институт экспериментальной медицины; Санкт-Петербургский государственный университет

Email: obnn29@gmail.com

лаборант лаборатории противоопухолевых пептидных препаратов отдела общей патологии и патологической физиологии; студент магистратуры биологического факультета

Россия, Санкт-Петербург; Санкт-Петербург

Михаил Николаевич Берлов

Институт экспериментальной медицины

Автор, ответственный за переписку.
Email: berlov.mn@iemspb.ru
ORCID iD: 0000-0001-5191-0467
SPIN-код: 9006-6127
Scopus Author ID: 6505880084
ResearcherId: O-1283-2014

канд. биол. наук, старший научный сотрудник лаборатории общей патологии отдела общей патологии и патологической физиологии

Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Merle N.S., Church S.E., Fremeaux-Bacchi V., Roumenina L.T. Complement system Part I: Molecular mechanisms of activation and regulation // Front. Immunol. 2015. Vol. 6. P. 262. doi: 10.3389/fimmu.2015.00262
  2. Merle N.S., Noe R., Halbwachs-Mecarelli L. et al. Complement system Part II: Role in immunity // Front. Immunol. 2015. Vol. 6. P. 257. doi: 10.3389/fimmu.2015.00257
  3. Xie C.B., Jane-Wit D., Pober J.S. Complement membrane attack complex: new roles, mechanisms of action, and therapeutic targets // Am. J. Pathol. 2020. Vol. 190, No. 6. P. 1138–1150. doi: 10.1016/j.ajpath.2020.02.006
  4. Venkatraman Girija U., Gingras A.R., Marshall J.E. et al. Structural basis of the C1q/C1s interaction and its central role in assembly of the C1 complex of complement activation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2013. Vol. 110, No. 34. P. 13916–13920. doi: 10.1073/pnas.1311113110
  5. Goldberg B.S., Ackerman M.E. Antibody-mediated complement activation in pathology and protection // Immunol. Cell Biol. 2020. Vol. 98, No. 4. P. 305–317. doi: 10.1111/imcb.12324
  6. Matsushita M., Endo Y., Fujita T. Structural and functional overview of the lectin complement pathway: its molecular basis and physiological implication // Arch. Immunol. Ther. Exp. (Warsz). 2013. Vol. 61, No. 4. P. 273–283. doi: 10.1007/s00005-013-0229-y
  7. Harrison R.A. The properdin pathway: an “alternative activation pathway” or a “critical amplification loop” for C3 and C5 activation? // Semin. Immunopathol. 2018. Vol. 40, No. 1. P. 15–35. doi: 10.1007/s00281-017-0661-x
  8. Windfuhr J.P., Alsenz J., Loos M. The critical concentration of C1-esterase inhibitor (C1-INH) in human serum preventing auto-activation of the first component of complement (C1) // Mol. Immunol. 2005. Vol. 42, No. 6. P. 657–663. doi: 10.1016/j.molimm.2004.09.025
  9. Paréj K., Dobó J., Závodszky P., Gál P. The control of the complement lectin pathway activation revisited: both C1-inhibitor and antithrombin are likely physiological inhibitors, while α2-macroglobulin is not // Mol. Immunol. 2013. Vol. 54, No. 3–4. P. 415–422. doi: 10.1016/j.molimm.2013.01.009
  10. Noris M., Remuzzi G. Overview of complement activation and regulation // Semin. Nephrol. 2013. Vol. 33, No. 6. P. 479–492. doi: 10.1016/j.semnephrol.2013.08.001
  11. Bayly-Jones C., Bubeck D., Dunstone M.A. The mystery behind membrane insertion: a review of the complement membrane attack complex // Philos. Trans. R. Soc. Lond. B Biol. Sci. 2017. Vol. 372, No. 1726. P. 20160221. doi: 10.1098/rstb.2016.0221
  12. Кокряков В.Н. Очерки о врожденном иммунитете. Санкт-Петербург: Наука, 2006.
  13. Luo Y., Song Y. Mechanism of antimicrobial peptides: antimicrobial, anti-inflammatory and antibiofilm activities // Int. J. Mol. Sci. 2021. Vol. 22, No. 21. P. 11401. doi: 10.3390/ijms222111401
  14. Stapels D.A., Geisbrecht B.V., Rooijakkers S.H. Neutrophil serine proteases in antibacterial defense // Curr. Opin. Microbiol. 2015. Vol. 23. P. 42–48. doi: 10.1016/j.mib.2014.11.002
  15. Korkmaz B., Horwitz M.S., Jenne D.E., Gauthier F. Neutrophil elastase, proteinase 3, and cathepsin G as therapeutic targets in human diseases // Pharmacol. Rev. 2010. Vol. 62, No. 4. P. 726–759. doi: 10.1124/pr.110.002733
  16. Ram S., Lewis L.A., Rice P.A. Infections of people with complement deficiencies and patients who have undergone splenectomy // Clin. Microbiol. Rev. 2010. Vol. 23, No. 4. P. 740–780. doi: 10.1128/CMR.00048-09
  17. Nagata M., Hara T., Aoki T. et al. Inherited deficiency of ninth component of complement: an increased risk of meningococcal meningitis // J. Pediatr. 1989. Vol. 114, No. 2. P. 260–264. doi: 10.1016/s0022-3476(89)80793-0
  18. Joiner K.A., Warren K.A., Hammer C., Frank M.M. Bactericidal but not nonbactericidal C5b-9 is associated with distinctive outer membrane proteins in Neisseria gonorrhoeae // J. Immunol. 1985. Vol. 134, No. 3. P. 1920–1925. doi: 10.4049/jimmunol.134.3.1920
  19. Harriman G.R., Esser A.F., Podack E.R. et al. The role of C9 in complement-mediated killing of Neisseria // J. Immunol. 1981. Vol. 127, No. 6. P. 2386–2390. doi: 10.4049/jimmunol.127.6.2386
  20. Niculescu F., Rus H. Mechanisms of signal transduction activated by sublytic assembly of terminal complement complexes on nucleated cells // Immunol. Res. 2001. Vol. 24, No. 2. P. 191–199. doi: 10.1385/ir:24:2:191
  21. Heesterbeek D.A., Bardoel B.W., Parsons E.S. et al. Bacterial killing by complement requires membrane attack complex formation via surface-bound C5 convertases // EMBO J. 2019. Vol. 38, No. 4. P. e99852. doi: 10.15252/embj.201899852
  22. Hadders M.A., Bubeck D., Roversi P. et al. Assembly and regulation of the membrane attack complex based on structures of C5b6 and sC5b9 // Cell Rep. 2012. Vol. 1, No. 3. P. 200–207. doi: 10.1016/j.celrep.2012.02.003
  23. Parsons E.S., Stanley G.J., Pyne A.L.B. et al. Single-molecule kinetics of pore assembly by the membrane attack complex // Nat. Commun. 2019. Vol. 10, No. 1. P. 2066. doi: 10.1038/s41467-019-10058-7
  24. Bhakdi S., Tranum-Jensen J. C5b-9 assembly: average binding of one C9 molecule to C5b-8 without poly-C9 formation generates a stable transmembrane pore // J. Immunol. 1986. Vol. 136, No. 8. P. 2999–3005. doi: 10.4049/jimmunol.136.8.2999
  25. Sharp T.H., Koster A.J., Gros P. Heterogeneous MAC initiator and pore structures in a lipid bilayer by phase-plate cryo-electron tomography // Cell Rep. 2016. Vol. 15, No. 1. P. 1–8. doi: 10.1016/j.celrep.2016.03.002
  26. Menny A., Serna M., Boyd C.M. et al. CryoEM reveals how the complement membrane attack complex ruptures lipid bilayers // Nat. Commun. 2018. Vol. 9, No. 1. P. 5316. doi: 10.1038/s41467-018-07653-5
  27. Franc V., Yang Y., Heck A.J. Proteoform profile mapping of the human serum complement component C9 revealing unexpected new features of N-, O-, and C-Glycosylation // Anal. Chem. 2017. Vol. 89, No. 6. P. 3483–3491. doi: 10.1021/acs.analchem.6b04527
  28. Doorduijn D.J., Rooijakkers S.H.M., Heesterbeek D.A.C. How the membrane attack complex damages the bacterial cell envelope and kills gram-negative bacteria // Bioessays. 2019. Vol. 41, No. 10. P. e1900074. doi: 10.1002/bies.201900074
  29. Hoover D.L., Berger M., Nacy C.A. et al. Killing of Leishmania tropica amastigotes by factors in normal human serum // J. Immunol. 1984. Vol. 132, No. 2. P. 893–897. doi: 10.4049/jimmunol.132.2.893
  30. Berends E.T., Dekkers J.F., Nijland R. et al. Distinct localization of the complement C5b-9 complex on Gram-positive bacteria // Cell Microbiol. 2013. Vol. 15, No. 12. P. 1955–1968. doi: 10.1111/cmi.12170
  31. Nakamura M., Okada H., Sasaki H. et al. Quantification of the CD55 and CD59, membrane inhibitors of complement on HIV-1 particles as a function of complement-mediated virolysis // Microbiol. Immunol. 1996. Vol. 40, No. 8. P. 561–567. doi: 10.1111/j.1348-0421.1996.tb01109.x
  32. Kim S.H., Carney D.F., Hammer C.H., Shin M.L. Nucleated cell killing by complement: effects of C5b-9 channel size and extracellular Ca2+ on the lytic process // J. Immunol. 1987. Vol. 138, No. 5. P. 1530–1536. doi: 10.4049/jimmunol.138.5.1530
  33. Nauta A.J., Daha M.R., Tijsma O. et al. The membrane attack complex of complement induces caspase activation and apoptosis // Eur. J. Immunol. 2002. Vol. 32, No. 3. P. 783–792. doi: 10.1002/1521-4141(200203)32:3<783::AID-IMMU783>3.0.CO;2-Q
  34. Kim S.H., Carney D.F., Papadimitriou J.C., Shin M.L. Effect of osmotic protection on nucleated cell killing by C5b-9: cell death is not affected by the prevention of cell swelling // Mol. Immunol. 1989. Vol. 26, No. 3. P. 323–331. doi: 10.1016/0161-5890(89)90087-4
  35. Pilzer D., Fishelson Z. Mortalin/GRP75 promotes release of membrane vesicles from immune attacked cells and protection from complement-mediated lysis // Int. Immunol. 2005. Vol. 17, No. 9. P. 1239–1248. doi: 10.1093/intimm/dxh300
  36. Brown E.J. Interaction of gram-positive microorganisms with complement // Curr. Top. Microbiol. Immunol. 1985. Vol. 121. P. 159–187. doi: 10.1007/978-3-642-45604-6_8
  37. Berends E.T., Kuipers A., Ravesloot M.M. et al. Bacteria under stress by complement and coagulation // FEMS Microbiol. Rev. 2014. Vol. 38, No. 6. P. 1146–1171. doi: 10.1111/1574-6976.12080
  38. Morgan B.P., Boyd C., Bubeck D. Molecular cell biology of complement membrane attack // Semin. Cell Dev. Biol. 2017. Vol. 72. P. 124–132. doi: 10.1016/j.semcdb.2017.06.009
  39. O’Hara A.M., Moran A.P., Würzner R., Orren A. Complement-mediated lipopolysaccharide release and outer membrane damage in Escherichia coli J5: requirement for C9 // Immunology. 2001. Vol. 102, No. 3. P. 365–372. doi: 10.1046/j.1365-2567.2001.01198.x
  40. Wang Y., Bjes E.S., Esser A.F. Molecular aspects of complement-mediated bacterial killing. Periplasmic conversion of C9 from a protoxin to a toxin // J. Biol. Chem. 2000. Vol. 275, No. 7. P. 4687–4692. doi: 10.1074/jbc.275.7.4687
  41. Dankert J.R., Esser A.F. Complement-mediated killing of Escherichia coli: dissipation of membrane potential by a C9-derived peptide // Biochemistry. 1986. Vol. 25, No. 5. P. 1094–1100. doi: 10.1021/bi00353a023
  42. Dankert J.R., Esser A.F. Bacterial killing by complement. C9-mediated killing in the absence of C5b-8 // Biochem. J. 1987. Vol. 244, No. 2. P. 393–399. doi: 10.1042/bj2440393
  43. Doorduijn D.J., Heesterbeek D.A.C., Ruyken M. et al. Polymerization of C9 enhances bacterial cell envelope damage and killing by membrane attack complex pores // PLoS Pathog. 2021. Vol. 17, No. 11. P. e1010051. doi: 10.1371/journal.ppat.1010051
  44. Heesterbeek D.A.C., Martin N.I., Velthuizen A. et al. Complement-dependent outer membrane perturbation sensitizes Gram-negative bacteria to Gram-positive specific antibiotics // Sci. Rep. 2019. Vol. 9, No. 1. P. 3074. doi: 10.1038/s41598-019-38577-9
  45. Murray G.L., Attridge S.R., Morona R. Inducible serum resistance in Salmonella typhimurium is dependent on wzz(fepE)-regulated very long O antigen chains // Microbes Infect. 2005. Vol. 7, No. 13. P. 1296–1304. doi: 10.1016/j.micinf.2005.04.015
  46. Grossman N., Schmetz M.A., Foulds J. et al. Lipopolysaccharide size and distribution determine serum resistance in Salmonella Montevideo // J. Bacteriol. 1987. Vol. 169, No. 2. P. 856–863. doi: 10.1128/jb.169.2.856-863.1987
  47. Schneider M.C., Exley R.M., Ram S. et al. Interactions between Neisseria meningitidis and the complement system // Trends Microbiol. 2007. Vol. 15, No. 5. P. 233–240. doi: 10.1016/j.tim.2007.03.005
  48. Pramoonjago P., Kaneko M., Kinoshita T. et al. Role of TraT protein, an anticomplementary protein produced in Escherichia coli by R100 factor, in serum resistance // J. Immunol. 1992. Vol. 148, No. 3. P. 827–836. doi: 10.4049/jimmunol.148.3.827
  49. Hallström T., Siegel C., Mörgelin M. et al. CspA from Borrelia burgdorferi inhibits the terminal complement pathway // mBio. 2013. Vol. 4, No. 4. P. e00481–13. doi: 10.1128/mBio.00481-13
  50. Sjölinder H., Eriksson J., Maudsdotter L. et al. Meningococcal outer membrane protein NhhA is essential for colonization and disease by preventing phagocytosis and complement attack // Infect. Immun. 2008. Vol. 76, No. 11. P. 5412–5420. doi: 10.1128/IAI.00478-08
  51. Blom A.M., Hallström T., Riesbeck K. Complement evasion strategies of pathogens-acquisition of inhibitors and beyond // Mol. Immunol. 2009. Vol. 46, No. 14. P. 2808–2817. doi: 10.1016/j.molimm.2009.04.025
  52. Singh B., Su Y.C., Riesbeck K. Vitronectin in bacterial pathogenesis: a host protein used in complement escape and cellular invasion // Mol. Microbiol. 2010. Vol. 78, No. 3. P. 545–560. doi: 10.1111/j.1365-2958.2010.07373.x
  53. Wat J.M., Foley J.H., Krisinger M.J. et al. Polyphosphate suppresses complement via the terminal pathway // Blood. 2014. Vol. 123, No. 5. P. 768–776. doi: 10.1182/blood-2013-07-515726
  54. Zhang Q., Li Y., Tang C.M. The role of the exopolyphosphatase PPX in avoidance by Neisseria meningitidis of complement-mediated killing // J. Biol. Chem. 2010. Vol. 285, No. 44. P. 34259–34268. doi: 10.1074/jbc.M110.154393
  55. Умнякова Е.С., Пашинская Л.Д., Кренев И.А. и др. Заболевания, связанные с дисрегуляцией системы комплемента, и перспективы их лечения // Медицинский академический журнал. 2018. Т. 18, № 3. С. 7–16. doi: 10.17816/MAJ1837-16
  56. Alper C.A. A history of complement genetics // Exp. Clin. Immunogenet. 1998. Vol. 15, No. 4. P. 203–212. doi: 10.1159/000019074
  57. Wessels M.R., Butko P., Ma M. et al. Studies of group B streptococcal infection in mice deficient in complement component C3 or C4 demonstrate an essential role for complement in both innate and acquired immunity // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. Vol. 92, No. 25. P. 11490–11494. doi: 10.1073/pnas.92.25.11490
  58. Xu Y., Yu Y., Zhang X., et al. Molecular characterization and expression analysis of complement component 3 in dojo loach (Misgurnus anguillicaudatus) // Fish Shellfish Immunol. 2018. Vol. 72. P. 484–493. doi: 10.1016/j.fsi.2017.11.022
  59. Kerr A.R., Paterson G.K., Riboldi-Tunnicliffe A., Mitchell T.J. Innate immune defense against pneumococcal pneumonia requires pulmonary complement component C3 // Infect. Immun. 2005. Vol. 73, No. 7. P. 4245–4252. doi: 10.1128/IAI.73.7.4245-4252.2005
  60. Shokal U., Eleftherianos I. Evolution and function of thioester-containing proteins and the complement system in the innate immune response // Front. Immunol. 2017. Vol. 8. P. 759. doi: 10.3389/fimmu.2017.00759
  61. Najafpour B., Cardoso J.C.R., Canário A.V.M., Power D.M. Specific evolution and gene family expansion of complement 3 and regulatory factor H in fish // Front. Immunol. 2020. Vol. 11. P. 568631. doi: 10.3389/fimmu.2020.568631
  62. Poole A.Z., Kitchen S.A., Weis V.M. The role of complement in cnidarian-dinoflagellate symbiosis and immune challenge in the sea anemone aiptasia pallida // Front. Microbiol. 2016. Vol. 7. P. 519. doi: 10.3389/fmicb.2016.00519
  63. Wang Z., Liang X., Li G. et al. Molecular characterization of complement component 3 (C3) in the Pearl Oyster Pinctada fucata improves our understanding of the primitive complement system in bivalve // Front. Immunol. 2021. Vol. 12. P. 652805. doi: 10.3389/fimmu.2021.652805
  64. Peronato A., Drago L., Rothbächer U. et al. Complement system and phagocytosis in a colonial protochordate // Dev. Comp. Immunol. 2020. Vol. 103. P. 103530. doi: 10.1016/j.dci.2019.103530
  65. Elvington M., Liszewski M.K., Atkinson J.P. Evolution of the complement system: from defense of the single cell to guardian of the intravascular space // Immunol. Rev. 2016. Vol. 274, No. 1. P. 9–15. doi: 10.1111/imr.12474
  66. Nordahl E.A., Rydengård V., Nyberg P. et al. Activation of the complement system generates antibacterial peptides // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2004. Vol. 101, No. 48. P. 16879–16884. doi: 10.1073/pnas.0406678101
  67. Wu M., Jia B.B., Li M.F. Complement C3 and activated fragment C3a are involved in complement activation and anti-bacterial immunity // Front. Immunol. 2022. Vol. 13. P. 813173. doi: 10.3389/fimmu.2022.813173
  68. Hugli T.E. Human anaphylatoxin (C3a) from the third component of complement. Primary structure // J. Biol. Chem. 1975. Vol. 250, No. 21. P. 8293–8301. doi: 10.1016/s0021-9258(19)40758-8
  69. Klos A., Tenner A.J., Johswich K.O. et al. The role of the anaphylatoxins in health and disease // Mol. Immunol. 2009. Vol. 46, No. 14. P. 2753–2766. doi: 10.1016/j.molimm.2009.04.027
  70. Peng Q., Li K., Sacks S.H., Zhou W. The role of anaphylatoxins C3a and C5a in regulating innate and adaptive immune responses // Inflamm. Allergy Drug Targets. 2009. Vol. 8, No. 3. P. 236–246. doi: 10.2174/187152809788681038
  71. Zipfel P.F., Reuter M. Complement activation products C3a and C4a as endogenous antimicrobial peptides // Int. J. Pept. Res. Ther. 2009. Vol. 15. P. 87–95. doi: 10.1007/s10989-009-9180-5
  72. Zhang X.J., Zhong Y.Q., Ma Z.Y. et al. Insights into the antibacterial properties of complement peptides C3a, C4a, and C5a across vertebrates // J. Immunol. 2022. Vol. 209, No. 12. P. 2330–2340. doi: 10.4049/jimmunol.2101019
  73. Pasupuleti M., Walse B., Nordahl E.A. et al. Preservation of antimicrobial properties of complement peptide C3a, from invertebrates to humans // J. Biol. Chem. 2007. Vol. 282, No. 4. P. 2520–2528. doi: 10.1074/jbc.M607848200
  74. Sonesson A., Ringstad L., Nordahl E.A. et al. Antifungal activity of C3a and C3a-derived peptides against Candida // Biochim. Biophys. Acta. 2007. Vol. 1768, No. 2. P. 346–353. doi: 10.1016/j.bbamem.2006.10.017
  75. Pasupuleti M., Walse B., Svensson B. et al. Rational design of antimicrobial C3a analogues with enhanced effects against Staphylococci using an integrated structure and function-based approach // Biochemistry. 2008. Vol. 47, No. 35. P. 9057–9070. doi: 10.1021/bi800991e
  76. Ringstad L., Andersson Nordahl E., Schmidtchen A., Malmsten M. Composition effect on peptide interaction with lipids and bacteria: variants of C3a peptide CNY21 // Biophys. J. 2007. Vol. 92, No. 1. P. 87–98. doi: 10.1529/biophysj.106.088161
  77. Gao S., Cui Z., Zhao M.H. The complement C3a and C3a receptor pathway in kidney diseases // Front. Immunol. 2020. Vol. 11. P. 1875. doi: 10.3389/fimmu.2020.01875
  78. Ganu V.S., Müller-Eberhard H.J., Hugli T.E. Factor C3f is a spasmogenic fragment released from C3b by factors I and H: the heptadeca-peptide C3f was synthesized and characterized // Mol. Immunol. 1989. Vol. 26, No. 10. P. 939–948. doi: 10.1016/0161-5890(89)90112-0
  79. Позолотин В.А., Умнякова Е.С., Копейкин П.М. и др. Оценка антимикробной активности пептида C3f — производного белка C3 человека // Биоорганическая химия. 2021. Т. 47, № 3. С. 373–381. doi: 10.31857/S0132342321030155
  80. Wang H., Liu M. Complement C4, Infections, and autoimmune diseases // Front. Immunol. 2021. Vol. 12. P. 694928. doi: 10.3389/fimmu.2021.694928
  81. Coss S.L., Zhou D., Chua G.T. et al. The complement system and human autoimmune diseases // J. Autoimmun. 2022. P. 102979. doi: 10.1016/j.jaut.2022.102979
  82. Zhou D., King E.H., Rothwell S. et al. Low copy numbers of complement C4 and C4A deficiency are risk factors for myositis, its subgroups and autoantibodies // Ann. Rheum. Dis. 2023. Vol. 82, No. 2. P. 235–245. doi: 10.1136/ard-2022-222935
  83. Yang Y., Chung E.K., Zhou B. et al. The intricate role of complement component C4 in human systemic lupus erythematosus // Curr. Dir. Autoimmun. 2004. Vol. 7. P. 98–132. doi: 10.1159/000075689
  84. Nonaka M., Kimura A. Genomic view of the evolution of the complement system // Immunogenetics. 2006. Vol. 58, No. 9. P. 701–713. doi: 10.1007/s00251-006-0142-1
  85. Gorski J.P., Hugli T.E., Müller-Eberhard H.J. C4a: the third anaphylatoxin of the human complement system // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1979. Vol. 76, No. 10. P. 5299–5302. doi: 10.1073/pnas.76.10.5299
  86. Barnum S.R. C4a: an anaphylatoxin in name only // J. Innate Immun. 2015. Vol. 7, No. 4. P. 333–339. doi: 10.1159/000371423
  87. Laursen N.S., Magnani F., Gottfredsen R.H. et al. Structure, function and control of complement C5 and its proteolytic fragments // Curr. Mol. Med. 2012. Vol. 12, No. 8. P. 1083–1097. doi: 10.2174/156652412802480925
  88. Schatz-Jakobsen J.A., Yatime L., Larsen C. et al. Structural and functional characterization of human and murine C5a anaphylatoxins // Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 2014. Vol. 70, No. Pt 6. P. 1704–1717. doi: 10.1107/S139900471400844X
  89. Hughes A.L. Phylogeny of the C3/C4/C5 complement-component gene family indicates that C5 diverged first // Mol. Biol. Evol. 1994. Vol. 11, No. 3. P. 417–425. doi: 10.1093/oxfordjournals.molbev.a040123
  90. Xu Y., Narayana S.V., Volanakis J.E. Structural biology of the alternative pathway convertase // Immunol. Rev. 2001. Vol. 180. P. 123–135. doi: 10.1034/j.1600-065x.2001.1800111.x
  91. Li X., Sun L. A teleost complement factor Ba possesses antimicrobial activity and inhibits bacterial infection in fish // Dev. Comp. Immunol. 2017. Vol. 71. P. 49–58. doi: 10.1016/j.dci.2017.01.021
  92. Volanakis J.E., Narayana S.V. Complement factor D, a novel serine protease // Protein Sci. 1996. Vol. 5, No. 4. P. 553–564. doi: 10.1002/pro.5560050401
  93. Fishelson Z., Pangburn M.K., Müller-Eberhard H.J. C3 convertase of the alternative complement pathway. Demonstration of an active, stable C3b, Bb (Ni) complex // J. Biol. Chem. 1983. Vol. 258, No. 12. P. 7411–7415. doi: 10.1016/s0021-9258(18)32194-x
  94. Ding M., Fan J., Wang W. et al. Molecular characterization, expression and antimicrobial activity of complement factor D in Megalobrama amblycephala // Fish Shellfish Immunol. 2019. Vol. 89. P. 43–51. doi: 10.1016/j.fsi.2019.03.031
  95. Lachmann P.J. The story of complement factor I // Immunobiology. 2019. Vol. 224, No. 4. P. 511–517. doi: 10.1016/j.imbio.2019.05.003
  96. Lachmann P.J., Müller-Eberhard H.J. The demonstration in human serum of “conglutinogen-activating factor” and its effect on the third component of complement // J. Immunol. 1968. Vol. 100, No. 4. P. 691–698. doi: 10.4049/jimmunol.100.4.691
  97. Nakao M., Hisamatsu S., Nakahara M. et al. Molecular cloning of the complement regulatory factor I isotypes from the common carp (Cyprinus carpio) // Immunogenetics. 2003. Vol. 54, No. 11. P. 801–806. doi: 10.1007/s00251-002-0518-9
  98. Xiang J., Li X., Chen Y. et al. Complement factor I from flatfish half-smooth tongue (Cynoglossus semilaevis) exhibited anti-microbial activities // Dev. Comp. Immunol. 2015. Vol. 53, No. 1. P. 199–209. doi: 10.1016/j.dci.2015.06.010
  99. Jia B.B., Jin C.D., Li M.F. The trypsin-like serine protease domain of Paralichthys olivaceus complement factor I regulates complement activation and inhibits bacterial growth // Fish Shellfish Immunol. 2020. Vol. 97. P. 18–26. doi: 10.1016/j.fsi.2019.12.019
  100. Rother R.P., Rollins S.A., Mojcik C.F. et al. Discovery and development of the complement inhibitor eculizumab for the treatment of paroxysmal nocturnal hemoglobinuria // Nat. Biotechnol. 2007. Vol. 25, No. 11. P. 1256–1264. doi: 10.1038/nbt1344
  101. Konar M., Granoff D.M. Eculizumab treatment and impaired opsonophagocytic killing of meningococci by whole blood from immunized adults // Blood. 2017. Vol. 130, No. 7. P. 891–899. doi: 10.1182/blood-2017-05-781450
  102. McNamara L.A., Topaz N., Wang X. et al. High Risk for invasive meningococcal disease among patients receiving eculizumab (soliris) despite receipt of meningococcal vaccine // MMWR Morb. Mortal. Wkly. Rep. 2017. Vol. 66, No. 27. P. 734–737. doi: 10.15585/mmwr.mm6627e1
  103. Barnum SR. Therapeutic inhibition of complement: well worth the risk // Trends Pharmacol. Sci. 2017. Vol. 38, No. 6. P. 503–505. doi: 10.1016/j.tips.2017.03.009

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Эко-Вектор, 2023



Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».