Белки семейства M-протеинов — главные факторы патогенности Streptococcus pyogenes

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

М-белки — основной фактор патогенности широко распространенного и потенциально смертельного бактериального патогена Streptococcus pyogenes. Эти белки обеспечивают устойчивость микроба к врожденным и адаптивным иммунным реакциям, привлекая специфические белки плазмы человека на поверхность стрептококка. Исследование белков семейства М-протеинов гемолитических стрептококков группы А и их участия в патологии с очевидностью указывает на то, что штаммы стрептококков, по той или иной причине лишенные М-белков, не способны размножаться в макроорганизме и формировать очаг инфекции. Это обстоятельство само по себе еще раз подчеркивает ведущую роль М-белков в реализации многих свойств и в развитии инфекционного процесса. Не умаляя патогенетического значения свойств М-белков рекрутировать белки плазмы человека, на наш взгляд, особого внимания заслуживает феномен неиммунного Fc-связывания иммуноглобулинов, ибо он участвует в подавлении фагоцитоза, нарушениях опсонизации бактерий и активации комплемента по классическому пути, не говоря о возможной причастности этого феномена к генезу постинфекционных осложнений аутоиммунной природы. Настоящий обзор предпринят с целью рассмотрения современных данных о структуре М-белков Streptococcus pyogenes, их функциональной активности, проявлении патогенности, генетической регуляции и методах emm-типирования.

Об авторах

Лариса Александровна Бурова

Институт экспериментальной медицины

Автор, ответственный за переписку.
Email: lburova@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0001-7687-2348
SPIN-код: 6084-1255
Scopus Author ID: 7003982261
ResearcherId: E-5270-2014

д-р мед. наук, ведущий научный сотрудник отдела молекулярной микробиологии

Россия, Санкт-Петербург

Александр Николаевич Суворов

Институт экспериментальной медицины

Email: alexander_suvorov1@hotmail.com
ORCID iD: 0000-0003-2312-5589
SPIN-код: 8062-5281
Scopus Author ID: 7101829979
ResearcherId: J-6921-2013

д-р мед. наук, профессор, чл.-корр. РАН, руководитель отдела молекулярной микробиологии

Россия, Санкт-Петербург

Артем Акопович Тотолян

Институт экспериментальной медицины

Email: totolyan@hotmail.com
ORCID iD: 0000-0002-3310-9294
SPIN-код: 1741-9171
Scopus Author ID: 57194530404
ResearcherId: J-4218-214

д-р мед. наук, профессор, академик РАН, главный научный сотрудник отдела молекулярной микробиологии

Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Fischetti V.A. M Protein and other surface proteins on streptococci // Streptococcus pyogenes: Basic Biology to Clinical Manifestations [Internet]. Oklahoma City: University of Oklahoma, Health Sciences Center, 2016.
  2. Carapetis J.R., Steer A.C., Mulholland E.K., Weber M. The global burden of group A streptococcal diseases // Lancet Infect. Dis. 2005. Vol. 5, No. 11. P. 685–694. doi: 10.1016/S1473-3099(05)70267-X
  3. Maxted W.R. The indirect bactericidal test as a means of identifying antibody to the M antigen of Streptococcus pyogenes // Br. J. Exp. Pathol. 1956, Vol. 37, No. 4. P. 415–422.
  4. Lancefield R.C. Persistence of type-specific antibodies in man following infection with group A streptococci // J. Exp. Med. 1959. Vol. 110, No. 2. P. 271–292. doi: 10.1084/jem.110.2.271
  5. Lancefield R.C. Current knowledge of the type-specific M antigens of group A streptococci // J. Immunol. 1962. Vol. 89, No. 3. P. 307–313.
  6. Cunningham M.W., Beachey E.H. Peptic digestion of streptococcal M protein. I. Effect of digestion at suboptimal pH upon the biological and immunological properties of purified M protein extracts // Infect. Immun. 1974. Vol. 9, No. 2. P. 244–248. doi: 10.1128/iai.9.2.244-248.1974
  7. Beachey E.H., Campbell G.L., Ofek I. Peptic digestion of streptococcal M protein. II. Extraction of M antigen from group A streptococci with pepsin // Infect. Immun. 1974. Vol. 9, No. 5. P. 891–896. doi: 10.1128/iai.9.5.891-896.1974
  8. Beachey E.H., Seyer J.M., Dale J.B. et al. Type-specific protective immunity evoked by synthetic peptide of Streptococcus pyogenes M protein // Nature. 1981. Vol. 292, No. 5822. P. 457–459. doi: 10.1038/292457a0
  9. Dale J.B., Seyer J.M., Beachey E.H. Type-specific immunogenicity of a chemically synthesized peptide fragment of type 5 streptococcal M protein // J. Exp. Med. 1983. Vol. 158, No. 5. P. 1727–1732. doi: 10.1084/jem.158.5.1727
  10. Cunningham M.W. Pathogenesis of group A streptococcal infections // Clin. Microbiol. Rev. 2000. Vol.13, No. 3. P. 470–511. doi: 10.1128/CMR.13.3.470
  11. Smeesters P.R., McMillan D.J., Sriprakash K.S. The streptococcal M protein: a highly versatile molecule // Trends Microbiol. 2010. Vol. 18, No. 6. P. 275–282. doi: 10.1016/j.tim.2010.02.007
  12. Walker M.J., Barnett T.C., McArthur J.D. et al. Disease manifestations and pathogenic mechanisms of group a streptococcus // Clin. Microbiol. Rev. 2014. Vol. 27. P. 264–301. doi: 10.1128/CMR.00101-13
  13. Frost H.R., Sanderson-Smith M., Walker M. et al. Group A streptococcal M-like proteins: From pathogenesis to vaccine potential // FEMS Microbiol. Rev. 2018. Vol. 42, No. 2. P. 193–204. doi: 10.1093/femsre/fux057
  14. Lancefield R.C. The antigenic complex of Streptococcus hemolyticus: I. Demonstration of a type-specific substance in extracts of Streptococcus hemolyticus // J. Exp. Med. 1928. Vol. 47, No. 1. P. 91–103. doi: 10.1084/jem.47.1.91
  15. Fischetti V.A. Streptococcal M protein: molecular design and biological behavior // Clin. Microbiol. Rev. 1989. Vol. 2, No. 3. P. 285–314. doi: 10.1128/CMR.2.3.285
  16. Phillips G.N., Flicker P.F., Cohen C. et al. Streptococcal M protein: alpha-helical coiled-coil structure and arrangement on the cell surface // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1981. Vol. 78, No. 8. P. 4689–4693. doi: 10.1073/pnas.78.8.4689
  17. Stewart C.M., Buffalo C.Z., Valderrama J.A. et al. Coiled-coil destabilizing residues in the group A Streptococcus M1 protein are required for functional interaction // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2016. Vol. 113, No. 34. P. 9515–9520. doi: 10.1073/pnas.1606160113
  18. Swanson J., Hsu K.C., Gotschlich E.C. Electron microscopic studies on streptococci. I. M antigen // J. Exp. Med. 1969. Vol. 130, No. 5. P. 1063–1091. doi: 10.1084/jem.130.5.1063
  19. Cole R.M., Hahn J.J. Cell wall replication in Streptococcus pyogenes // Science. 1962. Vol. 135, No. 3505. P. 722–724. doi: 10.1126/science.135.3505.722
  20. Raz A., Talay S.R., Fischetti V.A. Cellular aspects of the distinct M protein and SfbI anchoring pathways in Streptococcus pyogenes // Mol. Microbiol. 2012. Vol. 84, No. 4. P. 631–647. doi: 10.1111/j.1365-2958.2012.08047.x
  21. Hollingshead S.K., Fischetti V.A., Scott J.R. Complete nucleotide sequence of type 6 M protein of the group A streptococcus: repetitive structure and membrane anchor // J. Biol. Chem. 1986. Vol. 261, No. 4. P. 1677–1686.
  22. Fischetti V.A., Parry D.A., Trus B.L. et al. Conformational characteristics of the complete sequence of group A streptococcal M6 protein // Proteins. 1988. Vol. 3, No. 1. P. 60–69. doi: 10.1002/prot.340030106
  23. Fischetti V.A., Jones K.F., Scott J.R. Size variation of the M protein in group A streptococci // J. Exp. Med. 1985. Vol. 161, No. 6. P. 1384–1401. doi: 10.1084/jem.161.6.1384
  24. Fischetti V.A., Jarymowycz M., Jones K.F., Scott J.R. Streptococcal M protein size mutants occur at high frequency within a single strain // J. Exp. Med. 1986. Vol. 164, No. 4. P. 971–980. doi: 10.1084/jem.164.4.971
  25. Hollingshead S.K., Fischetti V.A., Scott J.R. Size variation in group A streptococcal M protein is generated by homologous recombination between intragenic repeats // Mol. Gen. Genet. 1987. Vol. 207, No. 2–3. P. 196–203. doi: 10.1007/BF00331578
  26. McMillan D.J., Drèze P.A., Vu T. et al. Updated model of group A Streptococcus M proteins based on a comprehensive worldwide study // Clin. Microbiol. Infect. 2013. Vol. 19, No. 5. P. E222–E229. doi: 10.1111/1469-0691.12134
  27. Bessen D.E. Molecular basis of serotyping and the underlying genetic organization of Streptococcus pyogenes // Streptococcus pyogenes: Basic Biology to Clinical Manifestations [Internet]. Oklahoma City: University of Oklahoma, Health Sciences Center, 2016.
  28. McNamara C., Zinkernagel A.S., Macheboeuf P. et al. Coiled-coil irregularities and instabilities in group A Streptococcus M1 are required for virulence // Science. 2008. Vol. 319, No. 5868. P. 1405–1408. doi: 10.1126/science.1154470
  29. Rafeek R.A.M., Sikder S., Hamlin A.S. et al. Requirements for a robust animal model to investigate the disease mechanism of autoimmune complications associated with ARF/RHD // Front. Cardiovasc. Med. 2021. Vol. 8. P. 675339. doi: 10.3389/fcsm.2021.676339
  30. Fischetti V.A., Pancholi V., Schneewind O. Conservation of a hexapeptide sequence in the anchor region of surface proteins of Gram-positive cocci // Mol. Microbiol. 1990. Vol. 4, No. 9. P. 1603–1605. doi: 10.1111/j.1365-2958.1990.tb02072.x
  31. Raz A., Fischetti V.A. Sortase A localizes to distinct foci on the Streptococcus pyogenes membrane // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2008. Vol. 105, No. 47. P. 18549–18554. doi: 10.1073/pnas.0808301105
  32. Mills J.O., Ghosh P. Nonimmune antibody interactions of Group A Streptococcus M and M-like proteins // PLoS Pathog. 2021. Vol. 17, No. 2. P. e1009248. doi: 10.1371/journal. ppat.1009248
  33. Heath D.G., Cleary P.P. Fc-receptor and M protein genes of group A streptococci are products of gene duplication // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. Vol. 86, No. 12. P. 6172–6176. doi: 10.1073/pnas.86.12.4741
  34. Whatmore A.M., Kehoe M.A. Horizontal gene transfer in the evolution of group A streptococcal emm-like genes: gene mosaics and variation in Vir regulons // Mol. Microbiol. 1994. Vol. 11, No. 2. P. 363–374. doi: 10.1111/j.1365- 2958.1994.tb00316.x
  35. Courtney H.S., Ofek I., Penfound T. et al. Relationship between expression of the family of M proteins and lipoteichoic acid to hydrophobicity and biofilm formation in Streptococcus pyogenes // PLoS One. 2009. Vol. 4, No. 1. P. e4166. doi: 10.1371/journal.pone.0004166
  36. Flores A.R., Olsen R.J., Wunsche A. et al. Natural variation in the promoter of the gene encoding the Mga regulator alters host-pathogen interaction in group A Streptococcus carrier strains // Infect. Immun. 2013. Vol. 81, No. 11. P. 4128–4138. doi: 10.1128/IAI.00405-13
  37. Facklam R., Beall B., Efstratiou A. et al. emm typing and validation of provisional M types for group A streptococci // Emerg. Infect. Dis. 1999. Vol. 5, No. 2. P. 247–253. doi: 10.3201/eid0502.990209
  38. Бурова Л.А., Тотолян А.А. Основные факторы патогенности Streptococcus рyogenes // Инфекция и иммунитет. 2022. Т. 12, № 1. C. 33–50. doi: 10.15789/2220-7619-MPF-1723
  39. Carlsson F., Sandin C., Lindahl G. Human fibrinogen bound to Streptococcus pyogenes M protein inhibits complement deposition via the classical pathway // Mol. Microbiol. 2005. Vol. 56, No. 1. P. 28–39. doi: 10.1111/j.1365-2958.2005.04527.x
  40. Macheboeuf P., Buffalo C., Fu C.Y. et al. Streptococcal M1 protein constructs a pathological host fibrinogen network // Nature. 2011. Vol. 472, No. 7341. P. 64–68. DOI: org/10.1038/nature09967
  41. Berggard K., Johnsson E., Morfeldt E. et al. Binding of human C4BP to the hypervariable region of M protein: a molecular mechanism of phagocytosis resistance in Streptococcus pyogenes // Mol. Microbiol. 2001. Vol. 42, No. 2. P. 539–551. doi: 10.1046/j.1365-2958
  42. Buffalo C.Z., Bahn-Suh A.J., Hirakis S.P. et al. Conserved patterns hidden within group A Streptococcus M protein hypervariability recognize human C4b-binding protein // Nat. Microbiol. 2016. Vol. 1. P. 16155. doi: 10.1038/nmicrobiol.2016.155
  43. Nilson B.H., Frick I.M., Akesson P. et al. Structure and stability of protein H and the M1 protein from Streptococcus pyogenes. Implications for other surface proteins of grampositive bacteria // Biochemistry. 1995. Vol. 34, No. 41. P. 13688–13698. doi: 10.1021/bi00041a051
  44. Ermert D., Weckel A., Agarwal V. et al. Binding of complement inhibitor C4b-binding protein to a highly virulent Streptococcus pyogenes M1 strain is mediated by protein H and enhances adhesion to and invasion of endothelial cells // J. Biol. Chem. 2013. Vol. 288, No. 45. P. 32172–32183. doi: 10.1074/jbc.M113.502955
  45. Kollman J.M., Pandi L., Sawaya M.R. et al. Crystal structure of human fibrinogen // Biochemistry. 2009. Vol. 48, No. 18. P. 3877–3886. doi: 10.1021/bi802205g
  46. Sandin C., Carlsson F., Lindahl G. Binding of human plasma proteins to Streptococcus pyogenes M protein determines the location of opsonic and non-opsonic epitopes // Mol. Microbiol. 2006. Vol. 59, No. 1. P. 20–30. doi: 10.1111/j.1365-2958.2005.04913
  47. Carlsson F., Sandin C., Lindahl G. Human fibrinogen bound to Streptococcus pyogenes M protein inhibits complement deposition via the classical pathway // Mol. Microbiol. 2005. Vol. 56, No. 1. P. 28–39. doi: 10.1111/j.1365-2958.2005.04527.x
  48. Berge A., Sjobring U. PAM, a novel plasminogen-binding protein from Streptococcus pyogenes // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268, No. 34. P. 25417–25424.
  49. Sun H., Ringdahl U., Homeister J.W. et al. Plasminogen is a critical host pathogenicity factor for group A streptococcal infection // Science. 2004. Vol. 305, No. 5688. P. 1283–1286. doi: 10.1126/science.1101245
  50. Ly D., Taylor J.M., Tsatsaronis J.A. et al. Plasmin(ogen) acquisition by group A Streptococcus protects against C3b-mediated neutrophil killing // J. Innate. Immun. 2014. Vol. 6, No. 2. P. 240–250. doi: 10.1159/000353754
  51. Cole J.N., McArthur J.D., McKay F.C. et al. Trigger for group A streptococcal M1T1 invasive disease // FASEB J. 2006. Vol. 20, No. 10. P. 1745–1747. doi: 10.1096/fj.06-5804fje
  52. Bessen D.E. Localization of immunoglobulin A-binding sites within M or M-like proteins of group A streptococci // Infect. Immun. 1994. Vol. 62, No. 5. P. 1968–1974. doi: 10.1128/IAI.62.5.1968-1974
  53. Johnsson E., Andersson G., Lindahl G., Heden L.O. Identification of the IgA-binding region in streptococcal protein Arp // J. Immunol. 1994. Vol. 153, No. 8. P. 3557–3564.
  54. Kronvall G. A surface component in group A, C and G streptococci with non-immune reactivity for immunoglobulin G // J. Immunol. 1973. Vol. 111, No. 5. P. 1401–1406.
  55. Lindahl G., Stenberg L. Binding of IgA and/or IgG is a common property among clinical isolates of group A streptococci // Epidemiol. Infect. 1990. Vol.105, No. 1. P. 87–93. doi: 10.1017/s0950268800047683
  56. Horton R.E., Vidarsson G. Antibodies and their receptors: different potential roles in mucosal defense // Front. Immunol. 2013. Vol. 4. P. 200. doi: 10.3389/fimmu.2013.00200
  57. Burova L., Pigarevsky P., Duplik N. et al. Immune complex binding Streptococcus pyogenes type M12/emm12 in experimental glomerulonephritis // J. Med. Microbiol. 2013. Vol. 62, No. Pt 9. P. 1272–1280. doi: 10.1099/jmm.0.059.196-0
  58. Christensen P., Oxelius V.-A. A reaction between some streptococci and IgA myeloma proteins // Acta Path. Microbiol. Scand. Sec. C. 1975. Vol. 83C, No. 3. P. 184–188. doi: 10.1111/J.1699-0463.1975.TB01624.X
  59. Lindahl G. An Odyssey in word of M proteins // Perspectives on receptins and resistance. Ed. by G. Kronvall. Stockholm, 2013. P. 13–23.
  60. Barabas A.Z., Cole C.D., Lafreniere R., Weir D.M. Immunopathological events initiated and maintained by pathogenic IgG autoantibodies in an experimental autoimmune kidney disease // Autoimmunity. 2012. Vol. 45, No. 7. P. 495–509. DOI: 10.3.109/089.934.2012.70281216
  61. Burova L.A., Schalen C., Koroleva I.V., Svensson M.-L. Role of group A streptococcal IgG Fc-receptor in induction of anti-IgG by immunization in rabbit // FEMS Microbiol. Immunol. 1989. Vol. 47. P. 443–448. doi: 10.1111/j.1574-6968.1989.tb02435.x
  62. Lebrun L., Pillot J., Grangeot-Keros L. Significance of anti-IgG antibodies obtained by immunization of rabbits with same streptococcal strains // Ann. Immunol. (Paris). 1982. Vol. 133C, No. 1. P. 45–56. doi: 10.1016/0769-2625(82)90005-8
  63. Grubb R., Burova L., Hultguist R. et al. Anti-IgG-allotypic specifities of spontaneously occurring anti-immunoglobulins // Antibodies- protective, destractive and regulatory role. Ed. by F. Milgrome, C. Abeyounis, B. Albini. Karger: Basel, 1985. P. 224–233.
  64. Burova L.A., Christensen P., Grubb R. et al. Anti-immunoglobulins in experimental streptococcal immunization: relation to bacterial growth conditions and Fc-receptors // Acta Pathol. Microbiol. Immunol. Scand. C. 1985. Vol. 93, No. 1. P. 19–23. doi: 10.1111/j.1699-0463.1985.tb02916.x
  65. Burova L., Therne A., Pigarevsky P. et al. Role of group A streptococcal IgG-binding proteins in triggering experimental glomerulonephritis in the rabbit // APMIS. 2003. Vol. 111, No. 10. P. 955–962. doi: 10.1034/j.1600-0463.2003.1111007
  66. Burova L.A., Pigarevsky P.V., Seliverstova V.G. et al. Experimental poststreptococcal glomerulonephritis elicited by IgG Fc-binding M family proteins and blocked by IgG Fc-fragment // APMIS. 2012. Vol. 120, No. 3. P. 221–230. doi: 10.1111/j.1600-0463.2011.02826.x
  67. Бурова Л.А, Суворов А.Н., Тотолян А.А. Streptococcus pyogenes: феномен неиммунного связывания иммуноглобулинов человека и его роль в патологии // Медицинская иммунология. 2022. Т. 24, № 2. C. 217–234. doi: 10.15789/1563-0625-SPP-2450
  68. Бурова Л.А., Пигаревский П.В., Снегова В.А. и др. Нефритогенность IgA-связывающих Streptococcus pyogenes. Моделирование IgA- гломерулонефрита // Медицинская иммунология. 2016. Т. 18, № 3. С. 221–230. doi: 10.15789/1563-0625-2016-3-221-230
  69. Schmitt R., Ståhl A., Olin A. et al. The combined role of galactose-deficient IgA1 and Streptococcal IgA-binding m protein in inducing IL-6 and c3 secretion from human mesangial cells: implications for IgA nephropathy // J. Immunol. 2014. Vol. 193, No. 1. P. 317–326. doi: 10.4049/jimmunol.1302249
  70. Iontova I.M., Totolian A.A. Lipoproteinase of group A streptococci and the antibodies in human sera // Zentralbl. Bakteriol. Orig A. 1975. Vol. 233, No. 4. P. 452–463.
  71. Courtney H.S., Pownall H.J. The structure and function of serum opacity factor: a unique streptococcal virulence determinant that targets high-density lipoproteins // J. Biomed. Biotechnol. 2010. Vol. 2010. P. 956071. doi: 10.1155/2010/956071
  72. Haanes E.J., Heath D.G., Cleary P.P. Architecture of the vir regulons of group A streptococci parallel opacity factor phenotype and M protein class // J. Bacteriol. 1992. Vol. 174, No. 15. P. 4967–4976. doi: 10.1128/jb.174.15.4967-4976.1992
  73. Beall B., Gherardi G., Lovgren M. et al. emm and sof gene sequence variation in relation to serological typing of opacity factor positive group A streptococci // Microbiology (Reading). 2000. Vol. 146, (Pt 5). P. 1195–1209. doi: 10.1099/00221287-146-5-1195
  74. Martin D.R. Rheumatogenic and nephritogenic group A streptococci. Myth or reality? An opening lecture // Adv. Exp. Med. Biol. 1997. Vol. 418. P. 21–27.
  75. Тотолян А.А., Бурова Л.А. Fc-рецепторные белки Streptococcus pyogenes и патогенез постинфекционных осложнений (критический обзор) // ЖМЭИ. 2014. № 3. С. 78–91.
  76. Тотолян А.А., Бурова Л.А., Пигаревский П.В. Экспериментальный постстрептококковый гломерулонефрит. Санкт-Петербург: Человек, 2019.
  77. Burova L.A., Nagornev V.A., Pigarevsky P.V. et al. Myocardial tissue damage in rabbits injected with group A streptococci, types M1 and M22. Role of bacterial immunoglobulin–binding surface proteins // APMIS. 2005. Vol. 113. P. 21–30. doi: 10.1111/j.1600-0463.2005.apm1130104.x
  78. Burova L.A., Nagornev V.A., Pigarevsky P.V. et al. Induction of myocarditis in rabbits injected with group A streptococci // Indian. J. Med. Res. 2004. Vol. 119 (Suppl.). P. 183–184.
  79. Smeester P.R., Mardulyn P., Vergison A. et al. Genetic diversity of group A Streptococcus M protein: implications for typing and vaccine development // Vaccine. 2008. Vol. 26, No. 46. P. 5835–5842. doi: 10.1016/j.vaccine.2008.08.037
  80. Lannergard J., Gustafson M., Waldemarsson J. et al. The hypervariable region of Streptococcus pyogenes M protein escapes antibody attack by antigenic variation and weak immunogenicity // Cell. Host. Microb. 2011. Vol. 10, No. 2. P. 147–157. doi: 10.1016/j.chom.2011.06.011
  81. Джонсон Д.Р., Каплан Э.Л., Срамек Я. и др. Лабораторная диагностика инфекций, вызванных стрептококками группы А. ВОЗ: Женева, 1998.
  82. Facklam R.F., Martin D.R., Lovgren M. et al. Extension of the Lancefield classification for group A streptococci by addition of 22 new M protein gene sequence types from clinical isolates: emm103 to emm124 // Clin. Infect. Dis. 2002. Vol. 34, No. 1. P. 28–38. doi: 10.1086/324621
  83. McGregor K.F., Spratt B.G., Kalia A. et al. Multilocus sequence typing of Streptococcus pyogenes representing most known emm types and distinctions among subpopulation genetic structures // J. Bacteriol. 2004. Vol. 186, No. 13. P. 4285–4294. doi: 10.1128/JB.186.13.4285-4294.2004
  84. Centers for Disease Control and Prevention: http://www.cdc.gov/strepla/groupa-strep/index.html
  85. Spellerberg B., Brandt C. Laboratory Diagnosis of Streptococcus pyogenes (group A streptococci) // Streptococcus pyogenes: Basic Biology to Clinical Manifestations [Internet]. Ed. by J.J. Ferretti, D.L. Stevens, V.A. Fischetti. Oklahoma City: University of Oklahoma, Health Sciences Center, 2016.
  86. Enright M.C., Spratt B.G., Kalia A. et al. Multilocus sequence typing of Streptococcus pyogenes and the relationships between emm type and clone // Infect. Immun. 2001. Vol. 69, No. 4. P. 2416–2427. doi: 10.1128/IAI.69.4.2416-2427.2001
  87. Yang R., Otte M.A., Hellmark T. et al. Successful treatment of experimental glomerulonephritis with IdeS and EndoS, IgG-degrading streptococcal enzymes // Nephrol. Dial. Transplant. 2010. Vol. 25, No. 8. P. 2479–2486. doi: 10.1093/ndt/gfq115
  88. Segelmark M., Björck L. Streptococcal enzymes as precision tools against pathogenic IgG autoantibodies in small vessel vasculitis // Front. Immunol. 2019. Vol. 10. P. 2165. doi: 10.3389/fimmu.2019.02165
  89. Collin M., Olsén A. Effect of SpeB and EndoS from Streptococcus pyogenes on human immunoglobulins // Infect. Immun. 2001. Vol. 69, No. 11. P. 7187–7189. doi: 10.1128/IAI.69.11.7187-7189.2001
  90. Collin M., Olsén A. EndoS, a novel secreted protein from Streptococcus pyogenes with endoglycosidase activity on human IgG // EMBO J. 2001. Vol. 20, No. 12. P. 3046–3055. doi: 10.1093/emboj/20.12.3046

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Типичный внешний вид Streptococcus pyogenes на поверхности 5 % кровяного агара после 18-часовой инкубации в аэробных условиях

Скачать (84KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Характеристика полной последовательности белка М6 Streptococcus pyogenes [1]. A, B, C и D — домены из которых состоит белок M6 S. pyogenes; N — концевой фрагмент M-белка; C — конец, область прикрепления М-белка к клеточной стенке микроба; LPXTG — якорная последовательность прикрепления М-белка

Скачать (117KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Генетическая организация Mga-регулона Streptococcus pyogenes [35]: Mga — регулятор ряда генов СГА, наиболее заметные из них семейство М-белков, гены которых тандемно связаны: emm кодирует типоспецифический белок Eмм, mrp и enn — М-подобные белки, scpa кодирует пептидазу C5a. Некоторые серотипы содержат только mga, emm и scpa (паттерн A). Другие серотипы содержат один или несколько оставшихся генов (паттерны B–E)

Скачать (124KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Способность М и М-подобных белков Streptococcus pyogenes связывать белки плазмы человека [32]. Слева — схема молекулы М-белка, ковалентно прикрепленной к клеточной стенке микроба; справа — М и М-подобные белки на поверхности клеточной стенки стрептококка. М и М-подобные белки связывают неиммунным путем IgG и IgA человека, С4b-связывающий белок (C4BP), фактор H (FH), фибриноген (Fg), плазминоген (Pla); они способны блокировать отложение опсонинов, таких как C3b и типоспецифические антитела

Скачать (307KB)
Метаданные

© Эко-Вектор, 2022



Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».