Механизмы низкотемпературных реабилитационных технологий. Экстремальная аэрокриотерапия
- Авторы: Шевелёв О.А.1,2, Петрова М.В.1,2, Юрьев М.Ю.1, Смоленский А.В.3, Жданова М.А.1
-
Учреждения:
- ФГБНУ «Федеральный научно-клинический центр реаниматологии и реабилитологии»
- ФГАОУ ВО «Российский университет дружбы народов»
- ФГБОУ ВПО «Российский государственный университет физической культуры, спорта, молодёжи и туризма»
- Выпуск: Том 3, № 3 (2021)
- Страницы: 291-300
- Раздел: НАУЧНЫЙ ОБЗОР
- URL: https://journals.rcsi.science/2658-6843/article/view/80232
- DOI: https://doi.org/10.36425/rehab80232
- ID: 80232
Цитировать
Полный текст
Аннотация
Механизмы повышения устойчивости клеток к значительным температурным и повреждающим воздействиям оказываются типовыми, а клеточная толерантность, обеспечивая эффективность системной регуляции, составляет важную часть повышения адаптивного и реабилитационного потенциала всего организма. Экспрессия ранних генов, кодирующих широкий круг стресс-протекторных белков, обеспечивает повышение устойчивости клеток не только к значительным температурным стимулам, но и к ишемии, гипоксии и другим повреждающим факторам, формируя эффекты перекрестной адаптации. Даже небольшое изменение температуры оказывается достаточно значимым для запуска процессов геномного перепрограммирования. Нам кажется важным рассмотрение механизмов низкотемпературных терапевтических и реабилитационных технологий с позиций клеточного реагирования на температурные стимулы. В настоящее время в медицинской реабилитации применяется большое количество низкотемпературных технологий, которые можно разделить на две группы — умеренно низкие (от –30°С до +20°С) и экстремально низкие (от –30°С до –180°С) температурные воздействия, к которым относится технология экстремальной аэрокриотерапии. Цель обзора — анализ системных и локальных механизмов экстремальной аэрокриотерапии, реализуемых с участием основных известных стресс-протекторных белков.
Ключевые слова
Полный текст
Открыть статью на сайте журналаОб авторах
Олег Алексеевич Шевелёв
ФГБНУ «Федеральный научно-клинический центр реаниматологии и реабилитологии»; ФГАОУ ВО «Российский университет дружбы народов»
Email: shevelev_o@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-6204-1110
SPIN-код: 9845-2960
д.м.н., профессор
Россия, 107031, Москва, ул. Петровка д. 25; МоскваМарина Владимировна Петрова
ФГБНУ «Федеральный научно-клинический центр реаниматологии и реабилитологии»; ФГАОУ ВО «Российский университет дружбы народов»
Email: mpetrova@fnkcrr.ru
ORCID iD: 0000-0003-4272-0957
SPIN-код: 9132-4190
д.м.н.
Россия, 107031, Москва, ул. Петровка д. 25; МоскваМихаил Юрьевич Юрьев
ФГБНУ «Федеральный научно-клинический центр реаниматологии и реабилитологии»
Email: myurev@fnkcrr.ru
ORCID iD: 0000-0003-0284-8913
д.м.н.
Россия, 107031, Москва, ул. Петровка д. 25Андрей Вадимович Смоленский
ФГБОУ ВПО «Российский государственный университет физической культуры, спорта, молодёжи и туризма»
Автор, ответственный за переписку.
Email: myurev@fnkcrr.ru
ORCID iD: 0000-0001-5663-9936
SPIN-код: 4514-3020
д.м.н.
Россия, МоскваМария Александровна Жданова
ФГБНУ «Федеральный научно-клинический центр реаниматологии и реабилитологии»
Email: mchubarova@fnkcrr.ru
ORCID iD: 0000-0001-6550-4777
Россия, 107031, Москва, ул. Петровка д. 25
Список литературы
- Stenzel-Poore MP, Stevens SL, King JS, Simon RP. Preconditioning reprograms the response to ischemic injury and primes the emergence of unique endogenous neuroprotective phenotypes: a speculative synthesis. Stroke. 2007;38(2 Suppl):680–685. doi: 10.1161/01.STR.0000251444.56487.4c
- Garbuz DG. Regulation of heat shock gene expression in response to stress. Mol Biol (Mosk). 2017;51(3):400–417. doi: 10.7868/S0026898417020100
- Lindquist JA, Mertens PR. Cold shock proteins: from cellular mechanisms to pathophysiology and disease. Cell Commun Signal. 2018;16(1):63. doi: 10.1186/s12964-018-0274-6.
- Pechmann S. Coping with stress by regulating tRNAs. Sci Signal. 2018;11(546):eaau1098. doi: 10.1126/scisignal.aau1098
- Pockley AG, Henderson B. Extracellular cell stress (heat shock) proteins — immune responses and disease: an overview. Philos Trans R Soc B Biol Sci. 2018;373(1738): 20160522. doi: 10.1098/rstb.2016.0522
- Горбунова Н.И., Тибекина Л.М. Криотерапия в лечении больных с дегенеративно-дистрофическими заболеваниями позвоночника // Вестник Санкт-Петербургского университета. 2018. № 13. С. 58–71. [Gorbunova NI, Tibekina LM. Cryotherapy in the treatment of patients with degenerative-dystrophic diseases of the spine. Bulletin of the St. Petersburg University. 2018;(13): 58–71. (In Russ).] doi: 10.21638/11701/spbu11.2018.106
- Wang ZR, Ni GX. Is it time to put traditional cold therapy in rehabilitation of soft-tissue injuries out to pasture? World J Clin Cases. 2021;9(17):4116–4122. doi: 10.12998/wjcc.v9.i17.4116
- Rose C, Edwards KM, Siegler J, et al. Whole-body cryotherapy as a recovery technique after exercise: a review of the literature. Int J Sports Med. 2017;38(14):1049–1060. doi: 10.1055/s-0043-114861
- Tezze C, Romanello V, Sandri M. FGF21 as modulator of metabolism in health and disease. Front Physiol. 2019; 10:419. doi: 10.3389/fphys.2019.00419
- Opoku YK, Liu Z, Afrifa J. Therapeutic role of fibroblast growth factor 21 (FGF21) in the amelioration of chronic diseases. Int J Pept Res Ther. 2020;26:107–119. doi: 10.1007/s10989-019-09820-8
- Gómez-Sámano MA, Grajales-Gómez M, Zuarth-Vázquez JM, et al. Fibroblast growth factor 21 and its novel association with oxidative stress. Redox Biology. 2017; 11:335–341. doi: 10.1016/j.redox.2016.12.024
- Kuroda M, Muramatsu R, Maedera N, et al. Peripherally derived FGF21 promotes remyelination in the central nervous system. J Clin Invest. 2017;127(9):3496–3509. doi: 10.1172/JCI94337
- Chen J, Hu J, Liu H, et al. FGF21 protects the blood-brain barrier by upregulating PPARγ via FGFR1/β-klotho after traumatic brain injury. Neurotrauma. 2018;35(17): 2091–2103. doi: 10.1089/neu.2017.5271
- Amiri M, Braidy N, Aminzadeh M. Protective effects of fibroblast growth factor 21 against amyloid-beta1-42-induced toxicity in SH-SY5Y cells. Neurotox Res. 2018; 34(3):574–583. doi: 10.1007/s12640-018-9914-2
- Jastroch M. Uncoupling protein 1 controls reactive oxygen species in brown adipose tissue. Proc Natl Acad Sci USA. 2017;114(30):7744–7746. doi: 10.1073/pnas.1709064114
- Zorov DB, Andrianova NV, Babenko VA, et al. Neuroprotective potential of mild uncoupling in mitochondria. Pros and Cons Brain Sci. 2021;11(8):1050. doi: 10.3390/brainsci11081050
- Sepehr A, Taheri F, Heidarian S, et al. Neuroprotective and neuro-survival properties of safinamide against methamphetamine-induced neurodegeneration: Hypothetic possible role of BDNF/TrkB/PGC-1α signaling pathway and mitochondrial uncoupling protein-2 (UCP-2). Medical Hypotheses. 2020;143:110094. doi: 10.1016/j.mehy.2020.110094
- Li DJ, Li YH, Yuan HB, et al. The novel exercise-induced hormone irisin protects against neuronal injury via activation of the Akt and ERK1/2 signaling pathways and contributes to the neuroprotection of physical exercise in cerebral ischemia. Metabolism. 2017;68:31–42. doi: 10.1016/j.metabol.2016.12.003
- Liu Y, Zhu C, Guo J, et al. The neuroprotective effect of irisin in ischemic stroke. Front Aging Neurosci. 2020;12:588958. doi: 10.3389/fnagi.2020.588958
- Chen K, Xu Z, Liu Y, et al. Irisin protects mitochondria function during pulmonary ischemia/reperfusion injury. Sci Transl Med. 2017;9(418):6298. doi: 10.1126/scitranslmed.aao6298
- Rao RR, Long JZ, White JP, et al. Meteorin-like is a hormone that regulates immune-adipose interactions to increase beige fat thermogenesis. Cell. 2014;157(6): 1279–1291. doi: 10.1016/j.cell.2014.03.065
- Welinder KG, Hansen R, Overgaard MT, et al. Biochemical foundations of health and energy conservation in hibernating free-ranging subadult brown bear ursus arctos. Biol Chem. 2016;291(43):22509–22523. doi: 10.1074/jbc.M116.742916
- Kliza K, Husnjak K. Resolving the complexity of ubiquitin networks. Front Mol Biosci. 2020;7:21. doi: 10.3389/fmolb.2020.00021
- Schmidt MF, Gan ZY, Komander D, et al. Ubiquitin signalling in neurodegeneration: mechanisms and therapeutic opportunities. Cell Death Differ. 2021;28(2):570–590. doi: 10.1038/s41418-020-00706-7
- Lindquist JA, Mertens PR. Cold shock proteins: from cellular mechanisms to pathophysiology and disease. Cell Commun Signa. 2018;16(1):63. doi: 10.1186/s12964-018-0274-6
- Rzechorzek NM, Connick P, Livesey MR, et al. Hypothermic preconditioning in human cortical neurons and is mimicked by protein phosphatase 2A inhibition. EBioMedicine. 2016;3:141–154. doi: 10.1016/j.ebiom.2015.12.010
- Bastide A, Peretti D, Knight JR, et al. RTN3 is a novel cold-induced protein and mediates neuroprotective effects of RBM3. Curr Biol. 2017;27(5):638–650. doi: 10.1016/j.cub.2017.01.047
- Liu M, Li Y, Liu Y, et al. Cold-inducible RNA-binding protein as a novel target to alleviate blood–brain barrier damage induced by cardiopulmonary bypass. Thorac Cardiovasc Surg. 2019;157(3):986–996. doi: 10.1016/j.jtcvs.2018.08.100
- Yang HJ, Shi X, Ju F, et al. Cold shock induced protein RBM3 but not mild hypothermia protects human SH-SY5Y neuroblastoma cells from MPP+-Induced neurotoxicity. Front Neurosci. 2018;12:298. doi: 10.3389/fnins.2018.00298
- Rosenthal LM, Leithner C, Tong G, et al. RBM3 and CIRP expressions in targeted temperature management treated cardiac arrest patients — A prospective single center study. PLoS ONE. 2019;14(12):e0226005. doi: 10.1371/journal.pone.0226005
- Xia А, Su L, Jiao J. Cold-induced protein RBM3 orchestrates neurogenesis via modulating Yap mRNA stability in cold stress. Cell Biol. 2018;217(10):3464–3479. doi: 10.1083/jcb.201801143
- Ávila-Gómez P, Vieites-Prado A, Dopico-López A, et al. Cold stress protein RBM3 responds to hypothermia and is associated with good stroke outcome. Brain Communications. 2020;2(2):fcaa078. doi: 10.1093/braincomms/fcaa078
- Sun YJ, Ma S, Fan B, et al. Therapeutic hypothermia protects photoreceptors through activating Cirbp pathway. Neurochem Int. 2019;126:86–95. doi: 10.1016/j.neuint.2019.03.006
- Chen X, Liu X, Li B, et al. Cold Inducible RNA binding protein is involved in chronic hypoxia induced neuron apoptosis by down-regulating HIF-1α expression and regulated by microRNA-23a. Int J Biol Sci. 2017;13(4):518–531. doi: 10.7150/ijbs.17800
- Wang G, Zhang JN, Guo JK, et al. Neuroprotective effects of cold-inducible RNA-binding protein during mild hypothermia on traumatic brain injury. Neural Regen Res. 2016;11(5):771–778. doi: 10.4103/1673-5374.182704
- Bastide A, Peretti D, Knight JR, et al. RTN3 is a novel cold-induced protein and mediates neuroprotective effects of RBM3. Curr Biol. 2017;27(5):638–650. doi: 10.1016/j.cub.2017.01.047
- Miller DJ, Fort PE. Heat shock proteins regulatory role in neurodevelopment. Front Neurosci. 2018;12:821. doi: 10.3389/fnins.2018.00821
- Kim JY, Barua S, Huang MY, et al. Heat shock protein 70 (HSP70) induction: chaperonotherapy for neuroprotection after brain injury. Cells. 2020;9(9):2020. doi: 10.3390/cells9092020
- Lee BS, Jung E, Lee Y, Chung SH. Hypothermia decreased the expression of heat shock proteins in neonatal rat model of hypoxic ischemic encephalopathy. Cell Stress and Chaperones. 2017;22(2):409–415. doi: 10.1007/s12192-017-0782-0
- Bernabò P, Viero G, Lencioni V. A long noncoding RNA acts as a post-transcriptional regulator of heat shock protein (HSP70) synthesis in the cold hardy Diamesa tonsa under heat shock. PLoS ONE. 2020;15(4)e0227172. doi: 10.1371/journal.pone.0227172
- Kurisu K, You J, Zheng Z, et al. Cofilin-action rod formation in experimental stroke is attenuated by therapeutic hypothermia and overexpression of the inducible 70 kD inducible heat shock protein (Hsp70). Brain circ. 2019;5(4):225–233. doi: 10.4103/bc.bc_52_19
- Neutelings T, Lambert CA, Nusgens BV, Colige AC. Effects of mild cold shock (25°C) followed by warming up at 37°C on the cellular stress response. PLoS One. 2013;8(7):e69687. doi: 10.1371/journal.pone.0069687
- Yamauchi T. Whole body cryo-therapie is method of extreme cold -175°C treatment initially uses for rheumatoid arthritis. Zeitschrift Phys Med Bain Med Klim. 1986;15:311.
- Баранов А.Ю., Кидалов В.Н. Лечение холодом. Криомедицина. Санкт-Петербург: Атон, 1999. 270 с. [Baranov AY, Kidalov VN. Cold treatment. Cryomedicine. Saint Petersburg: Aton; 1999. 270 р. (In Russ).]
- Баранов А.Ю., Кидалов В.Н. Лечение холодом. Санкт-Петербург: Пионер, 2000. 160 с. [Baranov AY, Kidalov VN. Cold treatment. Saint Petersburg: Pioneer; 2000. 160 р. (In Russ).]
- Герасимович Н.В., Пухтеева И.В., Маханек А.А., Левин М.Л. Динамика гормонального статуса спортсменов под влияние общей газовой криотерпии / Сборник тезисов Х Международной научно-практической конференции «Криотерапия в России»; Санкт-Петербург, 18 мая 2017 г. Санкт-Петербург: Университет ИТМО, 2018. 107 с. [Gerasimovich NV, Pukhteeva IV, Makhanek AA, Levin ML. Dynamics of the hormonal status of athletes under the influence of general gas cryotherapy. Collection of abstracts of the X International Scientific and Practical Conference «Cryotherapy in Russia»; St. Petersburg, May 18, 2017. Saint Petersburg: ITMO University; 2018. 107 p. (In Russ).]
- Василенко В.С., Мамиев Н.Д., Семенова Ю.Б. Профилактика срыва адаптации сердечно-сосудистой системы у спортсменов методом криотерапии // Педиатр. 2018. Т. 9, № 6. С. 83–92. [Vasilenko VS, Mamiev ND, Semenova YuB. Prevention of failure of adaptation of the cardiovascular system in athletes by cryotherapy. Pediatrician. 2018;9(6):83–92. (In Russ).] doi: 1017816/PED9683-92
- Dulian K, Laskowski R, Grzywacz T, et al. The whole body cryostimulation modifies irisin concentration and reduces inflammation in middle aged, obese men. Cryobiology. 2015;71(3):398–404. doi: 10.1016/j.cryobiol.2015.10.143
- Peake JM. Cryotherapy: Are we freezing the benefits of exercise? Temperature. 2017;4(3):211–213. doi: 10.1080/23328940.2017.1304194
- Oshiro N, Yoshino K, Hidayat S, et al. Dissociation of raptor from mTOR is a mechanism of rapamycin-induced inhibition of mTOR function. Genes to Cells. 2004; 9(4):359–366. doi: 10.1111/j.1356-9597.2004.00727.x
- Śliwicka E, Cisoń T, Straburzyńska-Lupa A. Effects of whole-body cryotherapy on 25-hydroxyvitamin D, irisin, myostatin, and interleukin-6 levels in healthy young men of different fitness levels. Sci Rep. 2020;10(1):6175. doi: 10.1038/s41598-020-63002-x
- Kozłowska M, Kortas J, Żychowska M. Beneficial effects of whole-body cryotherapy on glucose homeostasis and amino acid profile are associated with a reduced myostatin serum concentration. Sci Rep. 2021;11(1):7097. doi: 10.1038/s41598-021-86430-9
- Lombardi G, Ziemann E, Banfi G. Whole-body cryotherapy in athletes: from therapy to stimulation. An updated review of the literature. Front Physiol. 2017;8:258. doi: 10.3389/fphys.2017.00258
- Panchenko OA. Methodology of cryotherapy use in medical practice. Problems of Cryobiology and Cryomedicine. 2019;29(2):137–147. doi: 10.15407/cryo29.02.137
- Sarver DC, Sugg KB, Disser, NP. Local cryotherapy minimally impacts the metabolome and transcriptome of human skeletal muscle. Sci Rep. 2017;7(1):2423. doi: 10.1038/s41598-017-02754-5
- Rivera J, Tercero MJ, Salas JS. The effect of cryotherapy on fibromyalgia: a randomised clinical trial carried out in a cryosauna cabin. Rheumatol Int. 2018;38(12):2243–2250. doi: 10.1007/s00296-018-4176-0
- Siqueira AF, Vieira A, Ramos GV, et al. Multiple cryotherapy applications attenuate oxidative stress following skeletal muscle injury. Redox Report. 2017;22(6):323–329. doi: 10.1080/13510002.2016.1239880
- Loap S, Lathe R. Mechanism underlying tissue cryotherapy to combat obesity/overweight: triggering thermogenesis. J Obes. 2018;2018:5789647. doi: 10.1155/2018/5789647
Дополнительные файлы
