Сравнительный анализ структурно-функциональных особенностей эндоглюканаз с разным температурным оптимумом действия

Целлюлазы, температурный оптимум которых сдвинут к экстремально высоким или низким значениям, представляют особый интерес, так как их применение позволяет более гибко регулировать технологические условия их промышленного использования. Тем не менее механизмы, объясняющие адаптации ферментов к предельным температурам, полностью не установлены. Целью проведенной работы являлось исследование методами биоинформатики зависимости структуры микробных эндоглюканаз от двух факторов – принадлежности продуцентов к разным таксономическим группам высшего ранга (бактерии, грибы, археи) и температурного оптимума их среды обитания (психро-, мезо- и термофилы). Ферменты, извлеченные из Uniprot и GenBank, анализировались с помощью попарного и множественного выравнивания последовательностей, попарного выравнивания пространственных структур и сравнения аминокислотных профилей. В результате показано, что последовательности кластеризуются в соответствии с систематикой продуцентов и не содержат паттернов, связанных с адаптациями к температурным условиям. В то же время аминокислотный профиль белков зависит также от температурных условий среды обитания микроорганизмов – частоты некоторых аминокислот (E, I, Y, D, Q) достоверно различаются у ферментов с разными температурными оптимумами. Также идентифицирована выборка ферментов с низкой идентичностью последовательностей, но с высоким сходством 3D-структур, включающая как ферменты из близких таксонов, но с разным термооптимумом, так и эндоглюканазы из микроорганизмов, далеких в систематическом отношении, но обитающих в сходных температурных условиях. Помимо прочего, представлено обсуждение возможных механизмов наблюдаемых различий между показателями идентичности разных структурных уровней белка.

эндоглюканазы, психрофилы, мезофилы, термофилы, множественное выравнивание, аминокислотный состав