VANADIUM ESSENTIAL ROLE AND TOXIC EFFECTS


Cite item

Full Text

Abstract

At present, the vanadium biological role as an essential microelement is ambiguously perceived by scientists of biomedical research directions. Despite the known expressed toxicity of vanadium various biological effects of this element when administered to the body are of interest. It is shown that vanadium compounds both cause various negative effects playing a role in the pathogenesis of several human diseases, and provide a sufficiently wide range of physiological functions. Vanadium deficiency leads to dysfunction of vital enzyme systems, such as ATPase, protein, ribonuclease and phosphatase, thyroid function regulation, glucose and lipid metabolism, gene of tumor necrosis factor-alpha, protein-activator-1, Interleukin-8, ras, c-raf-1, mitogen-activated protein kinase, p53, nuclear factor kappa B. This indicates vanadium antidiabetic and anticarcinogenic activity. These properties characterize the vanadium as an element of great prospects for the use in dietary supplements and pharmaceutical preparations for the prevention and treatment of socially significant diseases such as diabetes, cancer. This review summarizes the studies of vanadium biological role and its biochemical functions, estimated by its influence on experimental models and human organism.

About the authors

A V Tarantin

Federal Budget Science Institution "Federal Scientific Center for Medical and Preventive Health Risk Management Technologies"

M A Zemlyanova

Federal Budget Science Institution "Federal Scientific Center for Medical and Preventive Health Risk Management Technologies"; Federal State Educational Institution of Higher Professional Education "Perm State National Research University"; Federal State Educational Institution of Higher Professional Education "Perm National Research Polytechnic University"

Email: zem@fcrisk.ru
доктор медицинских наук, доцент, зав. отделом биохимических и цитогенетических методов диагностики ФБУН «Федеральный научный центр медико-профилактических технологий управления рисками здоровью населения» Федеральной службы по надзору в сфере защиты прав потребителей и благополучия человека; проф. кафедры экологии человека и безопасности жизнедеятельности ФГБОУ ВПО «Пермский государственный национальный исследовательский университет», проф. кафедры охраны окружающей среды ФГБОУ ВПО «Пермский национальный исследовательский политехнический университет» 614045, г. Пермь, ул. Монастырская, д. 82

References

  1. Тарантин А.В., Землянова М.А. Эссенциальная роль и токсические эффекты ванадия // Экология человека. 2015. № 12. С. 59-64
  2. Almedeida M., Filipe S., Hunianes M., Mala M.F., Melo R., Severino N., Silva J.A., Frueesto da Silva J.J., Wever R. Vanadium haloperoxidases from brown algae of the Laminariaceae family. Phytochemistry. 2001, 57, pp. 633-642.
  3. Chandra A.K., Ghosh R., Chatterjee A., Sarkar M. Effects of vanadate on male rat reproductive tract histology, oxidative stress markers and androgenic enzyme activities. Journal of Inorganic Biochemistry. 2007, 101, iss. 6, pp. 944-956.
  4. Badmaev V., Prakash S., Majeed M. Vanadium: a review of its potential role in the fight against diabetes. J. Altern. Complement. Med. 1999, 5, pp. 273-291.
  5. Basak R., Chatterjee M. Combined supplementation of vanadium and 1α, 25-dihydroxyvitamin D3 inhibit placental glutathione S-trasferase positive foci in rat liver carcinogenesis. Life Sci. 2000, 68, pp. 217-231.
  6. Bishayee A., Oinam S., Basu M., Chatterjee M. Vanadium chemoprevention of 7, 12-dimethylbenz(a) anthracene-induced rat mammary carcinogenesis: probable involvement of representative hepatic phase I and II xenobiotic metabolizing enzymes. Breast Cancer Res. Treat. 2000, 63, pp. 133-145.
  7. Bishayee A., Roy S., Chatterjee M. Characterization of selective induction and alteration of xenobiotic blotransforming enzymes by vanadium during diethylnitrosamine-induced chemical rat liver carcinogenesis. Oncol. Res. 1999, 1 1 1, pp. 41-53.
  8. Mukherjee B., Patra B., Mahapatra S., Banerjee P., Tiwari A., Chatterjee M. Vanadium - an element of atypical biological significance. Toxicology Letters. 2004, 150, pp. 135-143.
  9. Boden G., Chen X., Ruiz J., Van Rossum G.D., Turco S. Effects of vanadyl sulfate on carbohydrate and lipid metabolism in patients with non-insulindependent diabetes mellitus. Metabolism. 1996, 45, pp. 1 130-1135.
  10. Bollen M., Miralpeix M., Ventura F., Toth B., Bartrons R., Stalmans W. Oral administration of vanadate to streptozotocin-diabetic rats restores the glucose-induced activation of liver glycogen synthase. Biochem. J. 1990, 267, pp. 269-271.
  11. Bosch F., Hatzoglou M., Park E. A., Hanson R. W. Vandate inhibits expression of the gene for phosphoenol carboxykinase (GTP) in rat hepatoma cells. J. Biol. Chem. 1990, 265, pp. 13677-13682.
  12. Cam M.C., Brownsey R.W, McNeill J.H. Mechanisms of vanadium action: insulin-mimetic and insulin-enhancing agensts? Can. J. Physiol. Pharmacol. 2000, 78, pp. 829-847.
  13. Cam M.C., Li W.M., McNeill J.H. Partial preservation of pancreatic beta cells by vanadium: evidence for long-term amelioration of diabetes. Metabolism. 1997, 46, pp. 769-778.
  14. Chong I.W., Lin S.R., Hwang J.J., Huang M.S., Wang T.H., Tsai M.S., Hou J.J., Paulauskis J.D. Expression and regulation of macrophage inflammatory protein-2 gene by vanadium in mouse macrophages. Inflammation. 2000, 24, pp. 127-139.
  15. Chong I.W., Shi M.M., Love J.A., Christiani D.C., Paulauskis J.D. Regulation of chemokine mRNA expression in a rat model of vanadium induced pulmonary inflammation. Inflammation. 2000, 24, pp. 505-517.
  16. D’Onofrio F., Le M. Q.U., Chiasson J.-L., Srivastava A.K. Activation of mitogen activated protein (MAP) kinases by vanadate is independent of insulin receptor autophosphorylation. FEBS Lett. 1994, 340, pp. 269-275.
  17. Dai S., Thompson K.H., Vera E., McNeill J.H. Toxicity studies on one-year treatment of non-diabetic and streptozotocin-diabetic rats with vanadyl sulphate. Pharmacol. Toxicol. 1994, 75, pp. 265-273.
  18. Ding M., Li J.J., Leonard S.S., Ye J.P., Shi X., Colburn N.H., Castranova V., Vallyathan V. Vanadate-induced activation of activator protein-1 role of reactive oxygen species. Carcinogenesis. 1999, 20, pp. 663-668.
  19. Ehring G.R., Kerschbaum H.H., Fanger C.M., Eder C., Rauer H., Cahalan M.D. Vanadate induces calcium signaling, Ca+2 release-activated Ca+2 channel activation and gene expression in T lymphocytes and RBL-2H3 mast cells via thiol oxidation. J. Immunol. 2000, 164, pp. 679-687.
  20. Fantus I.G., Deragon G., Lai R., Tang S. Modulation of insulin action by vanadate: evidence of a role for phosphotyrosine phosphatase activity to alter cellular signaling. Mol. Cell. Biochem. 1995, 153, pp. 103-112.
  21. Fawcett J.P., Farquhar S. J., Thou T., Shand B.I. Oral vanadyl sulphate does not affect blood cells, viscosity or biochemistry in humans. Pharmacol. Toxicol. 1997, 80, pp. 202-206.
  22. Guidotti T.L., Audette R.J., Martin C.J. Interpretation of the trace metal analysis profile for patients occupationally exposed to metals. Occup. Med. (Lond.) 1997, 47, pp. 497-503.
  23. Harding M.M., Mokdsi G. Antitumor metallocenes: structure-activity studies and interactions with biomolecules. Curr. Med. Chem. 2000, 7, pp. 1289-1303.
  24. Hirano S., Suzuki K.T. Exposure metabolism and toxicity for rare earths and related compounds. Environ. Health. Perspect. 1996, 104, pp. 85-95.
  25. Huang C., Zhang Z., Ding M., Li J., Ye J., Leonard S.S., Shen H.M., Butterworth L., Lu Y., Costa M., Rojanasakul Y., Castranova V., Vallyathan V., Shi X. Vanadate induces p53 transactivation through hydrogen peroxide and causes apoptosis. J. Biol. Chem. 2000, 275, pp. 32516-32522.
  26. Rodriguez-Mercado J.J., Roldan-Reyes E., Altamirano-Lozano M. Genotoxic effects of vanadium(IV) in human peripheral blood cells. Toxicology Letters. 2003, 144, pp. 359-369.
  27. Thompson K.H., Orvig C. Vanadium in diabetes: 100 years from Phase 0 to Phase I. Journal of Inorganic Biochemistry. 2006, 100, pp. 1925-1935.
  28. Thompson K.H., Chiles J., Yuen V.G., Tse J., McNeill J.H., Orvig C. Comparison of anti-hyperglycemic effect amongst vanadium, molybdenum and other metal maltol complexes. Journal of Inorganic Biochemistry. 2004, 98, pp. 683-690.
  29. Lee K., Shen X., König R. Effects of cadmium and vanadium ions on antigen-induced signaling in CD4+ T cells. Toxicology. 2001, 169, pp. 53-65.
  30. Kofuji K., Qian C.-J., Murata Y., Kawashima S. The controlled release of insulin-mimetic metal ions by the multifunction of chitosan. Journal of Inorganic Biochemistry. 2005, 99, iss. 6, pp. 1329-1334.
  31. Lau J.Y., Qian K.P., Wu P.C., Davis G.L. Ribonucleotide vanadyl complexes inhibit polymerase chain reaction. Nucleic Acids. Res. 1993, 21, p. 777.
  32. Li J., Elberg G., Crans D.C., Shechter Y. Evidences for the distinct vanadyl(+4)-dependent activating system for manifesting insulin-like effects. Biochemistry. 1996, 35, pp. 8314-8328.
  33. Matte C., Marquis J.F., Blanchette J., Gros P., Faure R., Posner B.I., Olivier M. Peroxovanadium-mediated protection against murine leishmaniasis: role of the modulations of nitric oxide. Eur. J. Immunol. 2000, 30, pp. 2555-2564.
  34. Hosseini M.-J., Pourahmad J., Shaki F., Ghazi-Khansari M. Vanadium induces oxidative stress in isolated rat liver mitochondria. Toxicology Letters. 17 June 2012, 211, Supplement, p. S167.
  35. Murthy M.S., Rao L.N., Kuo L.Y., Toney JH., Marks T.J. Anti-tumor and toxicologic properties of the organometallic anti-cancer agent vanadocene dichloride. Inorg. Chem. Acta. 2000, 152, pp. 117-124.
  36. Nakai M., Watanabe H., Fujiwara C., Kakegawam H., Satoh T., Takada J., Matsushita R., Sakurai H. Mechanism of insulin-like action of vanadyl sulfate: studies on interaction between rat adipocytes and vanadium compounds. Biol. Pharm. Bull. 1995, 18, pp. 719-725.
  37. Nriagu J.P. Vanadium in the Environment, Part 2: Health Effects. John Wiley and sons. New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto, 1998.
  38. Ouellet M., Barbeau B., Tremblay M.J. p56(lck), ZAP-70, SLP-76, and calcium-regulated effectors are involved in NF-kappa B activation by bisperoxovanadium phosphotyrosyl phosphatase inhibitors in human T cells. J. Blol. Chem. 1999, 274, pp. 35029-35036.
  39. Pandey S.K., Theberge J.F., Bernier M., Srivastava A.K. Phosphatidylinositol 3-kinase requirement inactivation of the ras/c-raf-l/MEK/ERK and p70 (s6k) signaling cascade by the insulinomimetic agent vanadyl sulfate. Biochemistry. 1999, 38, pp. 14667-14675.
  40. Wexler P. Encyclopedia of Toxicology Third Edition. Academic Press. 2014, 4, pp. 909-91 1.
  41. Poucheret P., Verma S., Grynpas M.D., McNeill J.H. Vanadium and diabetes. Mol. Cell. Biochem. 1998, 188, pp. 73-80.
  42. Heidor R., Furtado K.S., Ortega J.F., Oliveira T.F., Tavares P., Vieira A., Miranda M., Purgatto E., Moreno F.S. The chemopreventive activity of the histone deacetylase inhibitor tributyrin in colon carcinogenesis involves the induction of apoptosis and reduction of DNA damage. Toxicology and Applied Pharmacology. 15 April 2014, 276, iss. 2, pp. 129-135.
  43. Sabbioni E., Pozzi G., Pintar A., Cassella L., Garattini S. Cellular retention cytotoxicity and morphological transformation by vanadium(IV) and vanadium(V) in BALB/3T3 cell lines. Carcinogenesis. 1991, 12, pp. 47-52.
  44. Sakurai H., Tamura H., Okatani K. Mechanism for a new antitumor vanadium complex: hydroxyl radical dependent DNA cleavage by 1,10-phenanthroline-vanadyl complex in the presence of hydrogen peroxide. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995, 206, pp. 113-137.
  45. Smith J. B. Vanadium ions stimulate DNA synthesis in Swiss mouse 3T3 and 3T6 cells. Proc. Nalt. Acad. Sci. U.S.A. 1983, 80, pp. 6162-6166
  46. Stemmler A. J., Burrows C. J. Guanine versus deoxyribose damage in DNA oxidation mediated by vanadium(IV) and vanadium(V) complexes. J. Biol. Inorg. Chem. 2001, 6, pp. 100-106.
  47. Tracey A.S. Hydrooxamido vanadates, aqueous chemistry and function in protein tyrosine phosphatases and cell cultures. J. Inorg. Biochem. 2000, 80, pp. 11-16.
  48. Valko M., Rhodes C.J., Moncol J., Izakovic M., Mazur M. Free radicals, metals and antioxidants in oxidative stress-induced cancer. Chem. Biol. Interact. 2006, 160, pp. 1-40.
  49. Wang J., Yuen V.G., McNeill J.H. Effect of vanadium on insulin sensitivity and appetite. Metabolism. 2001, 50, pp. 667-673.
  50. Wilsky G.R., Goldfine A.B., Kostyniak P.J., McNeil J.H., Yang L.O., Khan H.R., Crans D.C. Effects of vanadium(IV) compounds in the treatment of diabetes: in vitro and in vivo studies with vanadyl sulfate and bis (maltolato) oxovanadium(IV). J. Inorg. Biochem. 2001, 85, pp. 33-42.
  51. Ye J., Ding M., Zhang X., Rojanasakul Y., Nedospasov S., Vallyathan V., Castranova V., Shi X. Induction of TNFa in macrophages by vanadate is dependent on activation of transcription factor NF-kB and free radical reactions. Mol. Cell. Biochem. 1999, 198, pp. 193-200.

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download

Copyright (c) 2019 Human Ecology


 


Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».